Conferencia 05 Enzimas, vitaminas e minerais

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Enzimas, Vitaminas e Minerais
Creuza Farias
Darcy Mayra F Gondim
Professoras-CCS
Visão geral
� Praticamente todas as reações no organismo são mediadas por ENZIMAS
– proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade de reação, sem 
sofrerem alterações no processo.
� A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares 
de anos:de anos:
� Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho;
� Fabricação de queijo;
� Fabricação de pão. 
� No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma vez que o 
conhecimento do modo de ação dos catalisadores biológicos (as enzimas) só 
mais recentemente foi elucidado
� Enzimas são proteínas! (raras exceções)
� Entendendo como as proteínas são organizadas:
Visão geral
� Sequencia (cadeia de aminoácidos)
Primeiros dobramentos 
da cadeia �
Dobramento completo/ 
� final da cadeia.
União de várias cadeias
� de aminoácidos.
 Observação: estudaremos mais sobre PROTEÍNAS em outras aulas! 
enzima
Composto A Composto A (substrato)(substrato)
Composto BComposto B (produto)(produto)
Reação catalisada 
pela enzima
Como as enzimas funcionam??
Composto A Composto A (substrato)(substrato)
Sítio ativo 
ou sítio catalítico
de uma enzima é a 
Região onde ocorre a reação!
Observe que não há consumo ou modificação
permanente da enzima >> a enzima pode
recomeçar uma nova reação!
Nomenclatura x Tipo de reação
� Nome recomendado – para uso corriqueiro; sufixo –ase; 
pode ter relação com nome do substrato ou a ação.
� Ex:glicosidase, lactato desidrogenase; pepsina
� Nome Sistemático -
Propriedades das Enzimas
� SÍTIO ATIVO
>>>
Propriedades das Enzimas
� EFICIÊNCIA CATALÍTICA: aceleram reações; as reações 
catalisadas por enzimas ocorrem 103 à 108 mais rapidamente
� ESPECIFICIDADE: as enzimas são altamente específica para 
seus substratos (reagentes)seus substratos (reagentes)
Propriedades das Enzimas
� TEMPERATURA ÓTIMA: cada enzima tem 
uma temperatura ideal para 
trabalhar (realizar reações)
� pH ÓTIMO: cada enzima tem um pH 
ideal para trabalhar (realizar reações); 
algumas são acidas, outras básicas e 
outras neutras.
Propriedades das Enzimas
� LOCALIZAÇÃO CELULAR 
E SUBCELULAR: 
muitas enzimas estão mais concentradas 
em tecidos/órgãos específicos (e até em 
organelas específicas).organelas específicas).
* Útil para diagnósticos de doenças!
(EXEMPLIFICADO A SEGUIR)
Enzimas no Diagnóstico Clínico
� Há alterações dos níveis plasmáticos de enzimas em estados de doença!
� Algumas enzimas são tecido-específicas 
� Alterações dos níveis plasmáticos de enzimas em estados patológicos.
Enzimas no Diagnóstico Clínico
Enzimas no Diagnóstico Clínico
Enzimas no Diagnóstico Clínico
AMILASE PANCREÁTICA
Enzimas no Diagnóstico Clínico
ANTIGENO PROSTÁTICO ESPECÍFICO (PSA)
Enzimas no Diagnóstico Clínico
Enzimas no Diagnóstico Clínico
>> Creatinoquinase (continua)
Propriedades das Enzimas
� HOLOENZIMAS: Algumas enzimas atuam sozinhas, outras 
necessitam de um “parceiro”: cofator (íon inorgânico como o 
Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+) ou coenzima (molécula 
orgânica complexa geralmente derivada de vitaminas) para sua 
atividade enzimática!atividade enzimática!
Enzima
holozima
Grupo 
prostético
coenzima
cofator
� HOLOENZIMAS:
Apoenzima
parte proteica
ativa
inativaGrupo 
Prostético
�
�
Sem o “parceiro” (cofator ou coenzima), 
estas enzimas não funcionam!
B2
B3
B9
Como funcionam as enzimas?
(Mecanismo de ação)
EE ++ SS EE SS P P + + EEEE ++ SS EE SS P P + + EE
� As enzimas diminuem a 
energia necessária para 
ocorrer uma reação 
>> aceleram as reações!
Como funcionam as enzimas?
(Mecanismo de ação)
� Modelo CHAVE-FECHADURA
Emil Fisher, na década de 1950, propôs o modelo 
chave-fechadura para explicar o 
reconhecimento (especificidade) do substrato pela 
enzima. Nesse modelo, o sítio ativo da enzima é 
pre-formado e tem a forma complementar à 
molécula do Substrato, de modo que outras 
>>> NÃO ACEITO ATUALMENTE!>>> NÃO ACEITO ATUALMENTE!
molécula do Substrato, de modo que outras 
moléculas não teriam acesso a ela.
Como funcionam as enzimas?
(Mecanismo de ação)
� Modelo AJUSTE-INDUZIDO >>> ACEITO!!>>> ACEITO!!
Na década de 1970, Daniel Kosland propôs o 
modelo de encaixe induzido, no qual o 
contacto com o substrato induz mudanças 
conformacionais (forma) na enzima e no 
E e S se deformam, para otimizar 
o encaixe
conformacionais (forma) na enzima e no 
substrato, que otimizam as interações com o 
sítio ativo e facilitam a reação!
A interação é derivada da formação de 
muitas interações fracas 
(não covalentes) entre o 
sítio ativo da enzima e 
partes do seu substrato.
Exemplo - Modelo AJUSTE-INDUZIDO
Mudança da conformação da enzima induzida pela ligação com o substrato. 
O exemplo mostra a hexoquinase antes (a)e depois (b) de se ligar ao 
substrato, a glicose. 
INIBIDOR ENZIMÁTICO
Qualquer substância que possa diminuir/interferir na 
velocidade das reações catalisadas por enzimas.
INIBIDORINIBIDOR
� Os inibidores são importantes para controlar/regular a atividade das enzimas
os.: Existem outros tipos, mas não discutiremos aqui!
Inibição Reversível 
Competitiva
Inibição Reversível 
Não Competitiva
Inibição 
Irreversível
� Ligação reversível!
Inibidor competitivo (I) concorre com o Substrato (S) pelo sitio 
ativo da Enzima livre (E).
# Enzimas – Inibidores Competitivos
� Ligação reversível!
� Inibidores: compostos com 
estrutura molecular lembra substrato
� Inibição revertida com o aumento
da concentração S
# Exemplo de inibidores Competitivos
Metanol no fígado de 
pessoas intoxicadas é 
transformado em 
formaldeído (é muito lesivo 
para os tecidos e causa 
cegueira) pela enzima cegueira) pela enzima 
álcool desidrogenase. O 
álcool compete com o 
metanol pela enzima, desta 
forma é aplicado álcool em 
infusão endovenosa para 
diminuir a formação de 
formaldeído e o metanol é 
Excretado na urina sem 
maiores danos.
Enzimas – Inibidores Não Competitivos
� Ligação reversível!
Inibidor não-competitivo se liga aleatória e independentemente 
em um sítio que lhe é próprio >> Inibidores e Substratos ligam-se a 
regiões diferentes na enzima!
� Ligação reversível!
� Inibidor não tem semelhança com o Substrato
� O aumento da concentração 
do substrato não reverte a inibição!
� Exemplo: (1) contaminação por chumbo;
(2) alguns inseticidas neurotóxicos>
> a ligação destes compostos com 
enzimas envolvidas com a neurotransmissão.
Fig 5-15
Enzimas – Inibidores Irreversíveis
 INIBIDOR se combina com regiões importantes (“grupo funcional”) da 
ENZIMA, que é essencial para seu funcionamento!
 Podem destruir o sítio ativo
 Forma-se uma ligação forte (COVALENTE) entre o INIBIDOR e a  Forma-se uma ligação forte (COVALENTE) entre o INIBIDOR e a 
ENZIMA.
Enzimas – Regulação da Atividade
� A regulação da velocidade das reações enzimáticas é essencial para o 
organismo coordenar seus numerosos processos metabólicos.
� Enzimas regulatórias têm sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em 
resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos 
metabólicos ou cofatores).
>>>
>>>
>>>
>>>
Lipossolúveis...
>> Fontes: fígado, leite, queijo, manteiga, peixes, cenoura e mamão
Lipossolúveis...
>> Fontes: leite, peixes e óleo de fígado de peixe
Lipossolúveis...
Lipossolúveis...
>> Fontes: óleos vegetais, leite, gema, abacate e amêndoas
Lipossolúveis...>> Fontes: couve, espinafre, repolho e folhas verdes
Hidrossolúveis...
>> Fontes: brócolis, laranja, limão, mamão, morango, acerola...
� Escorbuto
Hidrossolúveis...
� Complexo B
Metabolismo Energético
• Tiamina – B1
• Riboflavina – B2
• Niacina – B3
• Ác Pantotênico – B5
• Biotina – B7
Hematopoéticas
• Acido fólico – B9
• Vitamina B12
Outras
• Piridoxina – B6
• Piridoxal
Sais Minerais
Sais Minerais
Sais Minerais
=IMPORTANTE!
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Dia 10 de outubro
(terça-feira)
Dia 10 de outubro
(terça-feira)
Nosso próximo Nosso próximo CBCB será...será...
*Conhecimentos Básicos*Conhecimentos Básicos
CONEXÃO CCS
Palestra 02
O Exercício de Falar em Público: 
contribuições da fonoaudiologia
Superando o medo de falar em público
contribuições da fonoaudiologia
Local: Auditório da Biblioteca
Data: 10/10/2017
Hora: 12h às 13h
Prof. º Charleston Palmeira (Curso de Fonoaudiologia)
Inscrições: Unifor online e no local do evento
Participação com direito à certificado
MAIORES 
INFORMAÇÕES 
PTA Sala 01
Bloco H
 3477.3310
 Conexão CCS - Ciclo de Palestras Acadêmicas
 As inscrições podem ser feitas no local do evento.
 Os participantes recebem certificação válido como 
atividade complementar.
 Mais informações: 3477.3310 ou na sala 
 C-06