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Aula 2 Estrutura 3D de proteinas

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01/09/2017
1
Estrutura tridimensional de 
proteínas
Prof. MS.c. José Ednésio
Faculdade UniNassau – Campus Fortaleza-CE
Curso de Graduação em Farmácia
Recife (PB) - João Pessoa (PB) - Campina Grande (PB) -
Lauro de Freitas (BA) - Salvador (BA) - Maceió (AL) -
Natal (RN) - Paulista (PE) - Caruaru (PE) - Fortaleza (CE) -
Níveis de Estruturas Proteicas
A conformação espacial das 
proteínas
As proteínas são 
macromoléculas 
flexíveis... porque suas 
ligações químicas podem 
realizar rotação...
Cada proteína tem uma estrutura específica que 
depende de
– sua estrutura primária;
– interações químicas resultantes entre as cadeias 
laterais dos aminoácidos;
– modificações pós-traducionais ;
– condições do meio em que elas estão inseridas.
01/09/2017
2
1. A conformação tridimensional 
(3D) depende da sequência de 
aminoácidos;
2. A função depende da estrutura;
3. Cada proteína existe em um ou em 
pequeno número de formas 
estruturalmente estáveis;
4. As principais forças para a 
estabilização de estruturas são 
forças não-covalentes;
5. Existem padrões estruturais 
comuns que ajudam a organizar o 
entendimento.
A conformação espacial das 
proteínas
Estabilidade estrutural
– Tendência a manter a conformação nativa
– Ligações dissulfeto são incomuns, mas estabilizam proteínas 
de organismos termófilos;
Proteína dobrada em conformação 
funcional;
Dobramento espacial se dá 
principalmente por interações fracas –
principalmente hidrofóbicas:
– Ligações de H e iônicas são 
otimizadas em estruturas 
termodinamente mais favoráveis;
Camada de solvatação: formada pela água envolvendo uma 
molécula hidrofóbica.
Conformação nativa
Ligações peptídicas e o ângulo Ω
Trans: ω = 180º
• Ligações peptídicas... geometria rígida 
e planar
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Omega, phi e psi
Diagrama de Ramachandran
• Devido a restrições espaciais, nem todos os ângulos são 
possíveis;
• Impedimento estérico: dois átomos não podem ocupar o 
mesmo lugar;
• Azul escuro: áreas sem
sobreposição;
• Assimetria do diagrama vem 
do fato de que os resíduos das 
proteínas são L-aminoácidos –
Gly tem menos impedimentos
estéricos.
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4
Estruturas secundárias
• Descreve o arranjo espacial 
dos átomos na cadeia
principal;
• Ocorre quando os ângulos 
diedros (phi e psi) 
permanecem quase iguais 
durante todo um segmento
da proteína;
• Tipos:
– Hélices α
– Conformações β
– Voltas β
– Indefinida (loops, coils, turns).
α-hélices
• O arranjo mais simples que as proteínas podem 
assumir é um arranjo helicoidal.
• Esqueleto polipeptídico fica 
enrolado em torno de um
eixo imaginário:
- Cada volta contém 3,6 resíduos 
Φ = -57º; ψ = -47º;
• Grupos R se voltam para fora
do eixo;
• Em média, 25% dos aminoácidos de qualquer 
proteína estão em hélices α.
Estabilidade da alfa hélice
• A hélice é comum porque nesse 
modelo as posições das ligações 
de H estão otimizadas:
– Entre um H ligado ao NH2 e 
um O do COOH
– Cada ligação peptídica 
participa de ligação de 
hidrogênio, conferindo 
estabilidade;
• Para isso, todos os aminoácidos precisam ter o 
mesmo tipo de isomeria óptica (L ou D).
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Tendência dos aa’s em formar 
hélices
• O grupo lateral interfere na 
capacidade do aminoácido em 
formar hélices:
– Volume e forma de Asp, Ser, Thr e Cys
desestabilizam se estiverem muito 
próximos;
– Pro e Gly dificultam a formação de 
hélices;
• Relações com o vizinho também são 
importantes;
• Componentes amino a carbonil
formam dipolo elétrico.
Conformação β
• Esqueleto estendido em 
forma de zigue-zague;
• Folhas β paralelas e anti-
paralelas:
– Paralela: Φ = -119º; ψ = 113º
– Anti-par: Φ = -139º; ψ = 135º
• Quanto as folhas são 
próximas, os grupos R 
devem ser pequenos:
– Teias e queratinas... Gly e Ala.
Estruturas em β-folhas
• β-propeller β-barril
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Voltas-β
A presença de resíduos em voltas ou alças 
invertem a direção da cadeia
Valores de phi e psi bem definidos
Ramachandran - estruturas 2D
Dicroismo circular (CD)
• Uma assimetria 
estrutural em uma 
molécula leva a 
diferenças de absorção 
de luz polarizada;
• A medida dessa 
diferença permite-nos 
ter uma ideia da 
estrutura secundária de 
uma proteína.
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Dicroismo circular (CD)
Estrutura terciária (3D)
• Arranjo tridimensional total de 
todos os átomos de uma proteína;
• Alcance mais longo e dimensão 
total, quando comparado com 2D;
• Segmentos distantes na estrutura 
1D podem ser atraídos por 
interações fracas;
• Algumas proteínas são formadas 
por mais de um complexo 
polipeptídico (quaternária);
• Proteínas fibrosas e globulares.
Proteínas fibrosas
• Queratina, colágeno, fibroína:
– Proteínas estruturais: força e 
elasticidade.
• Insolúveis em água: aa’s
hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe);
• Alfa queratina: cabelo, pelo, 
unhas, garras, penas, chifres, 
cascos e parte externa da pele;
• Pontes dissulfeto estabilizam e 
dão mais resistências às cadeias.
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Colágeno
• Tecidos conectivos: 
tendões, cartilagens:
– Garante resistência.
• Hélice específica (phi = 
-51º; psi = 153º);
• Existem mais de 30 
variantes do colágeno 
dependendo do tecido 
e da função.
Fibroínas de seda
• Folhas beta;
• Rica em A e G:
Alto empacotamento.
• Ligações de H entre 
as cadeias B;
• Não é elástica, mas 
é flexível.
Proteínas globulares
• Diversidade estrutural reflete diversidade funcional:
– Dobramento gera estrutura compacta.
• Teem partes em α-hélices e partes em β-folhas
• Motivos estruturais
– Padrão identificável;
– Envolve elementos 2D
e conexões entre eles.
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9
Classificação estrutural das proteínas
Classificação estrutural das proteínas
Estrutura quaternária
• Dímeros, homodímeros, 
heterodímeros;
• Trímero, tetrâmero;
• Oligômero, multímero.
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• Condições diferentes 
das celulares levam as 
proteínas à desnaturação;
• Perda da estrutura leva 
também à perda da 
função;
• Calor, pHs extremos, 
temperatura (?), solventes 
orgânicos, detergentes.
Desnaturação de proteínas
• A sequência terciária é 
determinada pela 
sequência primária, 
certo?
• As proteínas 
desnaturadas, portanto, 
podem voltar aos estados 
nativos através de 
renaturação, quando o 
estímulo é retirado.
Desnaturação de proteínas
Enovelamento proteico
• Lento e gradual;
• Diminuição da entropia
até alcançar um estado
estável;
• Algumas proteínas se dobram
de forma assistida pelas
proteínas chaperonas.

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