AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

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Camila Nobre 
 
Aminoácidos, Peptídeos e 
Proteínas 
Aminoácidos, Peptídeos e 
Proteínas 
1. Aminoácidos 
2. Peptídeos e proteínas 
3. Trabalhando com proteínas 
4. A estrutura das proteínas 
 
Aminoácidos 
◊ Proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, 
ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células. 
 
◊ Proteínas são os instrumentos através dos quais a informação 
genética é expressa. 
 
◊ Todas as proteínas são construídas a partir do mesmo conjunto 
onipresente de 20 aminoácidos, covalentemente ligados em 
sequências lineares características. 
Proteínas são compostas por repetições 
de aminoácidos 
◊ Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência 
de apenas 20 aminoácidos (entre outros especiais). 
 
◊ Fórmula estrutural em comum: 
Aminoácidos compartilham características 
estruturais comuns 
◊ Todos os aminoácidos comuns são α-aminoácidos. 
 
◊ Eles diferem uns dos outros em suas cadeias laterais, ou grupos R, os quais 
variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e influenciam a solubilidade 
dos aminoácidos em água. 
 
◊ Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono α está ligado a 
quatro grupos diferentes: um grupo carboxil, um grupo amino, um grupo R e um 
átomo de hidrogênio. 
 
◊ O átomo de carbono α é, portanto, um centro quiral. 
 
◊ Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais ligantes ao redor do 
átomo de carbono α, os quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos 
espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos possuem dois possíveis 
estereoisômeros. 
 
 
 
 
 
 
Estereoisômeros 
◊Estereoisômeros:São compostos que têm a mesma composição e a mesma 
ordem de conexões atômicas, mas organização molecular diferente. 
 
◊ Enantiômeros: estereoisômeros que 
não são imagens especulares 
sobrepostas um do outro. 
Estereoisômeros em α-aminoácidos 
Os resíduos de aminoácidos em proteínas são 
estereoisômeros L 
◊ Nas proteínas encontramos apenas aminoácidos “L”, isto é, 
possuem a mesma configuração relativa que o L-gliceraldeído. 
 
 
 
 
 
◊ D-aminoácidos 
 ● Alguns peptídeos de membrana bacteriana; 
 ● Certos peptídeos antibióticos. 
 
 
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo 
R 
CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R 
PROPRIEDADES 
QUÍMICA DOS AAS 
BIOQUÍMICA DAS 
PROTEÍNAS 
•Polares carga positiva 
•Polares com carga negativa 
•Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7) 
Aminoácidos hidrofílicos 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Aminoácidos Aromáticos 
É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele 
o responsável pelas propriedades físico-químicas de cada 
aminoácido. 
 
Aminoácidos Hidrofóbicos 
◊ Estabilizam a estrutura 
proteica (interações 
hidrofóbicas). 
Aminoácidos hidrofóbicos 
Metionina 
Prolina 
Grupo 
tioéter 
Cadeia alifática com uma estrutura 
cíclica distinta 
Grupo Imino: conformação rígida (colágeno) 
Aminoácidos Hidrofóbicos 
Aminoácidos Hidrofílicos 
Aminoácidos Hidrofílicos 
Aminoácidos hidrofílicos 
Não carregados 
Cisteína Ligações de hidrogênio: Grupos sulfidril 
◊Ligação dissulfeto 
◊ Hidrofóbico 
◊Ligação covalente (entre 
cadeias polipeptídicas) 
Aminoácidos Aromáticos 
Adição de grupo fosforil, metil, 
acetil, adenilil, ADP-ribosil ou 
outros grupos a resíduos de Aas 
específicos pode aumentar ou 
diminuir a atividade de proteínas. 
Aminoácidos incomuns com 
funções importantes 
Aminoácidos incomuns com funções 
importantes 
 5-hidroxilisina 
Tecido conectivo (colágeno) 
Proteínas da 
parede celular 
 6-N-metil-lisina 
Aminoácidos incomuns com funções 
importantes 
γ - Carboxiglutamato 
Protrombina 
Funções Biológicas 
•Estrutura da célula; 
•Hormônios; 
•Receptores de proteínas e hormônios; 
•Transporte de metabólitos e íons; 
•Atividade enzimática; 
•Imunidade; 
•Gliconeogênese no jejum e diabetes. 
Características Físicas 
•São todos compostos sólidos, cristalinos e 
que se fundem a alta temperatura; 
•Incolores; 
•A maioria apresentam sabor adocicado; 
•Alguns insípidos (sem sabor) e outros 
amargos; 
•Em soluções aquosas apresentam alto 
momento dipolar. 
Propriedades Químicas 
• Característica ácida (presença do grupo carboxila); 
• Característica básica (presença do grupo amino); 
• Interação intramolecular, originando um "sal 
interno": 
 
 
 
 
 
 
 
 
• PF e PE altos (características dos sais). 
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases 
◊ Os grupos amino e carboxil de aminoácidos, juntamente com os 
grupos R ionizáveis de alguns aminoácidos, funcionam como bases 
e ácidos fracos. 
 
◊ Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido em 
água a pH neutro, ele passa a existir em solução como um íon 
dipolar ou zwitterion (do alemão, “íon híbrido”). O qual pode 
atuar tanto como um ácido quanto como uma base. 
 
◊ Substâncias possuindo esta natureza dual (ácido-base) são 
anfóteras, sendo com frequência chamadas de anfólitos (de 
“eletrólitos anfotéricos”). 
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases 
2
2 2 
+ H+ 
Zwitterion como ácido 
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases 
+ H+ 
OOH 
Zwitterion como base 
Aminoácidos podem atuar como ácidos e 
bases 
Aminoácidos possuem curvas de titulação características 
◊ A titulação ácido-base 
envolve a adição ou a 
remoção gradual de prótons. 
◊ Ponto isoelétrico (pI): 
corresponde ao pH no qual a 
carga elétrica líquida é zero. 
 
 
◊ Para a Glicina: 
pI= pK1 + pK2/2 = 2,34 + 9,60/2 = 5,97 
Aminoácidos possuem curvas de titulação 
características 
Aminoácidos possuem curvas de titulação 
características 
Desordens genéticas que afetam o catabolismo 
de aminoácidos: Fenilcetonúria 
Metabolismo normal da fenilalanina 
aminoácidos aminoácidos 
fenilalanina tirosina 
catecolaminas 
melanina 
outros 
metabólitos 
FAH 
FAH- fenilalanina-hidroxilase 
Metabolismo anormal da fenilalanina 
aminoácidos 
fenilalanina tirosina 
fenil-piruvato 
FAH 
Fenil-lactato 
Fenil-piruvato 
Fenil-etil-amina 
Fenil-acetil-glutamina 
FAH- fenilalanina-hidroxilase 
Desenvolvimento 
●As crianças afetadas podem parecer normais 
durante os primeiros 6 meses de vida; 
 
 
● A PKU se caracteriza por uma forma 
lentamente progressiva de comprometimento 
cerebral iniciando-se, provavelmente, logo 
após o nascimento. 
Desenvolvimento 
● Pacientes com a forma clássica da PKU, não tratados, 
desenvolvem: 
deficiência mental 
eczema 
crises convulsivas 
ataxia 
problemas motores 
autismo 
problemas comportamentais 
auto-mutilação 
agressividade 
impulsividade 
hiperatividade 
Fenilcetonúria não tratada 
Tratamento 
●Transplante de fígado; 
● Terapia gênica (já realizada, com sucesso parcial) em ratos 
dietética:; 
● Dieta pobre em fenilalanina: 
permite: açucares, gorduras, quantidades controladas de 
frutas e vegetais; massas grãos e pães com baixos níveis 
de proteínas;, 
não permite: carnes, peixes, ovos,laticínios, nozes, soja, 
grãos comuns e milho. 
Tratamento 
● Os níveis séricos de fenilalanina necessitam ser monitorados por 
freqüentes exames de sangue; 
 
● Até a década de 80 preconizava-se a dieta até os 5 anos de 
idade; 
 
● Na Escócia sugeriu-se a interrupção da dieta aos 10 anos de 
idade; 
 
● Há variações individuais na forma como aos pacientes se 
comportam após a descontinuidade da dieta. 
Peptídeos 
1- 2 aminoácidos 
livres; 
2- Interação para 
formação da 
ligaçãopeptídica; 
3- Formação da 
ligação peptídica 
com liberação de 
H2O. 
 
 
Reação de Adição 
Peptídeos são cadeias de aminoácidos 
Peptídeos são cadeias de aminoácidos 
Peptídeos podem ser distinguidos pelos seus 
comportamentos de ionização 
Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos ocorrem 
em uma vasta gama de tamanho e composições 
Algumas proteínas contêm grupos químicos além 
aminoácidos 
A estrutura das proteínas 
Níveis estrututrais das proteínas 
 
Aspectos gerais da estrutura proteica 
◊ O esqueleto covalente de uma proteína é formado por centenas 
de ligações simples; 
◊ Como a livre rotação entre as várias ligações é possível, a 
proteína pode assumir um grande número de conformações; 
◊ Conformação: arranjo espacial dos átomos em uma proteína; 
◊ A conformação de uma proteína é em grande parte estabilizada 
por interações fracas; 
◊ A tendência em manter a conformação nativa é chamada de 
estabilidade; 
◊Interações hidrofóbicas são o tipo de interação fraca 
predominante na estabilidade das proteínas. 
A ligação peptídica é rígida e plana 
◊ A ligação peptídica tem um caráter parcial de ligação dupla, que 
mantém todo o grupo peptídico de seis átomos em uma 
configuração planar rígida. 
Estrutura secundária das proteínas 
◊ O termo estrutura secundária se refere a qualquer segmento de 
uma cadeia polipeptídica e descreve o arranjo espacial de seus 
átomos na cadeia principal, sem considerar suas cadeias laterais 
ou sua relação com outros segmentos; 
 
◊ As estruturas secundárias regulares mais comuns são as hélices 
α, as conformações β e as voltas β. 
◊ A α-hélice é geralmente orientada para a direita, ou seja é 
torcida na mesma direção em que os dedos da mão direita se 
fecham quando o polegar aponta na direção em que a hélice sobe; 
 
◊ A α- hélice possui 3,6 resíduos por volta. 
 
◊ Cadeias laterais de aminoácidos projetam-se para fora da hélice, 
evitando, portanto, a interferência estérica com o esqueleto 
polipeptídico e entre si. 
Hélices α 
Hélices α 
◊ As pontes de hidrogênio nas folhas β ocorrem entre cadeias 
polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia, como na 
α- hélice; 
 
 ◊ As folhas apresentam duas variações: as folhas β antiparalelas ( 
em que as cadeias polipeptídicas vizinhas ligadas por pontes de 
hidrogênio seguem em direções opostas) e as folhas β paralelas ( 
em que as cadeias ligadas por pontes de hidrogênio se estendem 
na mesma direção). 
Folhas β 
Folhas β 
Folhas β 
Voltas β 
◊ Conectam as extremidades de dois segmentos adjacentes de uma 
folha β antiparalela. 
 
 
 ◊ A estrutura é uma volta de 180º que envolve quatro resíduos de 
aminoácidos, com o oxigênio carbonílico do primeiro resíduo 
formando uma ligação de hidrogênio com o hidrogênio do grupo 
amino do quarto resíduo. 
Voltas β 
◊ O arranjo total de todos os átomos de uma proteína é chamado 
de estrutura terciária. 
◊ Enquanto o termo estrutura secundária se refere ao arranjo 
espacial dos resíduos de aminoácidos que são adjacentes em um 
segmento polipeptídico, a estrutura terciária inclui aspectos de 
alcance mais longo da sequência de aminoácidos. 
◊ Segmentos da cadeia polipeptídica que interagem entre si são 
mantidos em suas posições terciárias características por 
diferentes tipos de interações fracas (e algumas vezes por 
ligações covalentes, como ligações dissulfeto) entre os 
segmentos). 
◊ Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas 
distintas, ou subunidades, que podem ser idênticas ou 
diferentes. O arranjo dessas subunidades proteicas em 
complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária. 
Estruturas terciária e quaternária das proteínas 
Colágeno 
• Proteínas fibrosas: cadeias polipeptícas 
arranjadas em longos filamentos ou 
folhas. 
 
• Proteínas globulares: cadeias 
polipeptícas dobradas em uma forma 
esférica ou globular. 
Desnaturação 
Proteína 
nativa 
Proteína desnaturada 
É a alteração da estrutura 
da proteína sem ruptura das 
ligações peptídicas 
Papel biológico das proteínas 
actina e miosina 
Papel biológico das proteínas 
insulina e glucagon 
Papel biológico das proteínas 
anticorpos – proteínas de defesa que 
reconhecem corpos “estranhos” (antígenos) 
 
Papel biológico das proteínas 
membrana celular 
Papel biológico das proteínas 
enzimas – aceleram as reações químicas 
Pouca afinidade entre 
as moléculas (timidez?!) 
A enzima presente faz 
a união entre elas. 
Moléculas combinadas, 
enzimas livre.