Enzimas: Catalisadores Biológicos

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BIOQUÍMICA
Professor Msc. João Ricardo Camaroti
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ENZIMAS
- Uma das condições fundamentais para a vida é que o organismo seja capaz de catalisar as reações químicas eficiente e seletivamente.
- Sem a catálise, as reações químicas não ocorreriam em uma escala de tempo útil e, portanto, não manteriam a vida.
- As enzimas são os catalisadores biológicos, responsáveis por viabilizar a atividade das células, acelerando reações de quebra ou síntese de compostos.
- Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (chamadas de RIBOZIMAS), todas as ENZIMAS são PROTEÍNAS.
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ESTADO DE TRANSIÇÃO
ENZIMAS
b) Modelo de ajuste induzido
ENZIMAS
Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além dos seus resíduos de aminoácidos.
 Outras requerem um componente químico adicional, chamado CO-FATOR.
 Os co-fatores podem ser íons (inorgânicos) como Fe+2, Mg+2, Mn+2 e Zn+2.
 Se o co-fator é um complexo orgânico, ele é denominado COENZIMA. As coenzimas são derivadas de vitaminas.
 Uma coenzima ou íon metálico ligado à enzima fortemente ou até mesmo covalentemente é denominado GRUPO PROSTÉTICO.
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
E+S
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ENZIMAS
Seqüestro
Ajuste induzido
Transformação completa
Os sítios ativos das enzimas são complementares aos estados de transição por meio dos quais os substratos passam quando são convertidos em produtos
ENZIMAS
 Energia de ativação
 Velocidade da reação
ENZIMAS
ROTA ALTERNATIVA
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
VELOCIDADE DA REAÇÃO
ENZIMAS
ENZIMAS
A concentração do substrato afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas.
Saturação enzimática
*Concentração fixa da enzima
ENZIMAS
Km: constante de michaels
Concentração do substrato em que a velocidade da reação é igual a metade da velocidade máxima
Na Vmáx todos os sítios ativos das enzimas estão ocupados
Km reflete a afinidade do substrato com a enzima
 Km afinidade
 Km afinidade
ENZIMAS
ENZIMAS
A velocidade máxima é proporcional à concentração da enzima ( quando há excesso do substrato)
ENZIMAS
Fatores que influenciam a atividade enzimática
ENZIMAS
pH ótimo
pH
Velocidade 
da reação
Velocidade máxima
ENZIMAS
a) Fosfatase Ácida pH ótimo  4,5
b) Fosfatase Alcalina pH ótimo  9,5
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
Agentes moleculares que interferem na catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas
ENZIMAS
O inibidor compete pelo sítio ativo com o substrato.
 O aumento da [S] é necessário para sobrepor o efeito do inibidor.
Ação reversível
ENZIMAS
ENZIMAS
Km1
Vmáx
1/2Vmáx
Km2
ENZIMAS
O inibidor se liga ao complexo ES, através de um sítio diferente do sítio ativo, impedindo a ação catalítica (formação do produto)
ENZIMAS
Vmáx1
Vmáx2
ENZIMAS
Vmáx1
Vmáx2
ENZIMAS
1/2Vmáx1
1/2Vmáx2
Km
ENZIMAS
ENZIMAS
 O inibidor se liga de forma covalente (irreversível) com o sítio ativo da enzima