Estudo Dirigido Aminocidos e Peptdeos

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UNIVERSIDADE FEDERAL DA PARAÍBA 
CENTRO DE CIÊNCIAS EXATAS E DA NATUREZA 
DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA MOLECULAR 
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ESTUDO DIRIGIDO – AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS 
PROF. DR. CÍCERO FRANCISCO BEZERRA FELIPE 
 
1. Desenhe a estrutura geral de um aminoácido e identifique os principais grupos químicos 
presentes na molécula. 
 
2. Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a cadeia lateral. Dessa forma, cite as 
principais classes de aminoácidos e seus respectivos representantes. 
 
3. Por possuírem, na sua maioria, um 
carbono quiral, os aminoácidos podem 
formar pares de isômeros D e L. O que 
deve ser levado em consideração para a 
identificação de um L-aminoácido e um 
D-aminoácido? A citrulina isolada de 
melancias (estrutura ao lado) é um 
aminoácido D ou L? Explique. 
 
4. A estrutura da isoleucina é apresentada abaixo. Quantos centros quirais ela tem? Quantos 
isômeros ópticos? Desenhe fórmulas em perspectiva para todos os isômeros ópticos da 
isoleucina. 
 
5. A cisteína é um aminoácido sulfurado e, devido a esta característica, 
esta molécula pode reagir com outra semelhante para, em uma 
reação de oxidação, formar uma ligação covalente conhecida como 
ponte dissulfeto. Represente a reação de formação da ponte 
dissulfeto e explique a importância desta ligação para a estrutura de 
algumas biomoléculas. 
 
6. Alguns aminoácidos podem sofrer alterações transitórias na sua 
estrutura, por meio de reações de fosforilação, metilação, acetilação, 
ribosilação, dentre outras. Como estas alterações podem alterar a 
função de uma dada proteína? Explique. 
 
7. Os grupos ionizáveis dos aminoácidos 
funcionam como ácidos ou bases fracas. 
Dessa forma, represente a reação de 
titulação da glicina, e as respectivas 
alterações iônicas sofridas pelo aminoácido, 
a medida que são adicionadas quantidades 
crescentes de NaOH. 
 
8. Cem mililitros de uma solução de glicina 0,1 
M foram titulados com uma solução de NaOH 
2 M. O pH foi monitorado e os resultados 
foram inseridos no gráfico abaixo. Os pontos-
chave na titulação são designados de I a V. 
Para cada uma das afirmações abaixo, 
identifique os pontos-chave apropriados na 
titulação e justifique sua escolha: 
a) A forma predominante é 
+
H3N-CH2-COOH. 
b) Metade das moléculas tem carga líquida (+). 
c) Metade dos grupos amino está ionizada. 
d) pH é igual ao pKa do grupo carboxil. 
e) pH é igual ao pKa do grupo amino. 
f) A glicina tem tamponamento máximo. 
g) A carga líquida média da glicina é zero. 
h) O grupo carboxil foi completamente titulado. 
i) A glicina está completamente titulada. 
j) A espécie predominante é 
+
H3N-CH2-COO
-
. 
k) A carga líquida média da glicina é -1. 
l) A glicina está presente como uma mistura 50:50 de 
+
H3N-CH2-COOH e 
+
H3N-CH2-COO
-
. 
m) Este é o ponto isoelétrico. 
n) Este é o final da titulação. 
o) Estas são as piores regiões de tamponamento. 
 
10. Cada grupo ionizável de um aminoácido pode existir em um de dois estados, carregado ou 
neutro. A carga elétrica no grupo funcional é determinada pela relação entre seu pKa e o pH 
da solução. Essa relação é descrita pela equação de Henderson-Hasselbalch. 
a) A histidina tem três grupos funcionais ionizáveis. Escreva as equações de equilíbrio para 
suas três ionizações e assinale o pKa adequado para cada ionização. 
b) Desenhe a estrutura da histidina em cada estado de ionização. 
c) Qual é a carga final na molécula de histidina em cada estado de ionização? 
d) Desenhe as estruturas do estado de ionização predominante da histidina em pH 1, 4, 8 e 
12. Observe que o estado de ionização pode ser aproximado tratando-se cada grupo 
ionizável independentemente. 
e) Qual é a carga final da histidina em pH 1, 4, 8 e 12? Para cada pH, a histidina irá migrar em 
direção ao ânodo (1) ou ao cátodo (–) quando colocada em um campo elétrico? 
 
11. A curva de titulação da alanina mostra a ionização de dois grupos funcionais com valores de 
pKa de 2,34 e 9,69, correspondendo à ionização dos grupos carboxil e amino protonado, 
respectivamente. A titulação de di, tri e oligopeptídeos maiores da alanina também mostra a 
ionização de somente dois grupos funcionais, embora os valores experimentais de pKa 
sejam diferentes (vide a tabela abaixo): 
 
Aminoácido ou Peptídeo pK1 pK2 
Ala 2,34 9,69 
Ala-Ala 3,12 8,30 
Ala-Ala-Ala 3,39 8,03 
Ala-(Ala)n-Ala, n>4 3,42 7,94 
 
a) O que representa o pKa de um aminoácido? 
b) Desenhe a estrutura de Ala-Ala-Ala e identifique os grupos funcionais associados com pK1 e 
pK2. 
c) Por que o valor de pK1 aumenta com cada resíduo adicional de Ala, ao passo que o pK2 
diminui? 
 
12. Em um pH igual ao ponto isoelétrico da alanina, a sua carga final é zero. Duas estruturas 
podem ser desenhadas que apresentam carga final igual a zero, mas a forma predominante 
de alanina em seu pI é zwitteriônica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
a) O que representa o ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido? 
b) No pI, se um dado aminoácido for submetido a um campo elétrico, para qual polo ele 
migrará? 
c) Por que a alanina é predominantemente zwitteriônica em vez de completamente não 
carregada em seu pI? 
d) Que fração de alanina está na forma completamente não carregada em seu pI? Justifique 
suas suposições. 
 
13. Um polipeptídeo possui a sequência Glu-His-Trp-Ser-Gly-Leu-Arg-Pro-Gly. Qual é a carga 
líquida da molécula em pH 3, 8 e 11? Utilize a figura e a tabela apresentadas abaixo. 
 
 
14. As histonas são proteínas encontradas no núcleo de células eucarióticas, fortemente ligadas 
ao DNA, com muitos grupos fosfato. O pI das histonas é muito alto, cerca de 10,8. Que 
resíduos de aminoácidos devem estar presentes em quantidades relativamente elevadas 
nas histonas? De que forma esses resíduos contribuem para a forte ligação das histonas ao 
DNA? 
 
15. Nos estudos de raios X de peptídeos cristalizados, Linus Pauling e Robert Corey 
encontraram que a ligação C – N da ligação peptídica possui um comprimento intermediário 
(1,32 Å) entre uma ligação simples não peptídica C – N (1,49 Å) e uma dupla ligação C = N 
(1,27 Å). Eles também observaram que a ligação peptídica é planar (todos os quatro átomos 
ligados ao grupo C – N estão no mesmo plano), e que os dois átomos de carbono ligados 
ao C – N da ligação peptídica estão sempre trans um em relação ao outro. Que conclusão 
acerca da ligação peptídica pode ser tomada a partir dos dados apresentados 
anteriormente? Por quê?