ROTEIRO DE BIOQUÍMICA - 1_ SEMESTRE

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ROTEIRO DE BIOQUÍMICA – 1° SEMESTRE
Estrutura de aminoácidos, peptídeos e proteínas
1. Quais são as características comuns a todos os aminoácidos que constituem proteínas? O que diferencia um aminoácido protéico do outro? 
Tem seu grupo amino ligado ao lado esquerdo, portanto são L. E são α pq o grupo amino está ligado ao carbono quiral. O que diferencia é o radical (cadeia lateral).
2. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Dê três exemplos de cada.
	Os aminoácidos NÃO essenciais são os que o organismo é capaz de produzir. Já os aminoácidos essenciais o organismo não é capaz de produzi-los. 
	Não essenciais: cisteína, tirosina e glicina.
	Essenciais: valina, triptofano e fenilalanina.
3. Como se formam os peptídeos, como são classificados e citar 3 exemplos e sua respectiva importância biológica.
	Os peptídeos se formam através de ligações peptídicas (liberam H₂O), ou seja, ligação entre OH⁻ do ácido carboxílico de um aminoácido com o H⁺ da amina de outro aminoácido, liberando água.
	São classificados de acordo com o número de aminoácidos presentes em cada composto. Ex: dipeptídeos (2 aminoácidos); tripeptídeos (3 aminoácidos).
	Sua importância biológica: são formadores de proteínas.
4. Classificar os peptídeos citando exemplos e sua respectiva importância biológica.
	De 2 a 12 aminoácidos: dipeptídeo, tripeptídeo ... dodecapeptídeo.
	De 13 a 20 aminoácidos: oligopeptídeos (produção de hormônio).
	+ de 20 aminoácidos: polipeptídeo (produção de proteínas e veneno e fungo).
5. Citar exemplos de proteínas e suas respectivas funções.
	Insulina: função hormonal, reguladora;
	Hemoglobina: função de transporte;
	Colágeno: função estrutural;
	Fibrinogênio: função de proteção.
6. Explicar os níveis de organização protéica.
	Estrutura primária: sequência de aminoácidos unidos através de ligações peptídicas.
	Estrutura secundária: dobras na cadeia de aminoácidos (α-hélice e β-folha pregueada) que são mantidas por pontes de hidrogênio (ligações de hidrogênio).
	Estrutura terciária: aumento do dobramento da cadeia aproxmando aminoácidos distantes. È mantida por: ponte de salina, ponte dissulfeto, ponte de hidrogênio e ligação hidrofóbica.
	Estrutura quartenária: união de proteínas mantidas por fracas ligações entre subunidades peptídicas. (obs: não são todas as proteínas que passam pela estrutura quartenária).
7. Qual a relação entre estrutura e função das proteínas?
	A estrutura da proteína (sua forma) é responsável por sua função.
8. Diferenciar as proteínas fibrosas e globulares.
	Fibrosas: são filamentosas; tem função estrutural (ex: colágeno); + resistentes (pq tem tripla-hélice); são insolúveis; e apresenta, aminoácidos repetidos (com predomínio da cisteína).
	Globulares: são globulares; tem as demais funções protéicas, são solúveis; e apresentam aminoácidos variados.
9. O que é desnaturação e quais são os fatores que levam a desnaturação?
	A desnaturação protéica é um processo, geralmente irreversível (que não tem volta), que consiste na quebra das estruturas secundárias e terciárias de uma proteína perdendo assim sua função. O pH e a temperatura são fatores que levam a desnaturação.
BOM SABER!!
Proteínas são compostos orgânicos com mais de 50 aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
Funções das proteínas:
Enzima (ex: ribonuclease e catalase)
Transporte (ex: albumina e hemoglobina)
Estoque (ex: ovoalbumina e caseína)
Contrácteis (ex: actina e tubulina)
Estruturais (ex: colágeno e proteoglicanos)
Reguladoras (ex: insulina e GH)
Proteção (ex: imunoglobulina e fibrinogênio)
Enzimas
1. Conceituar enzimas.
	São catalizadores biológicos de natureza protéica que aceleram reações fisiológicas (do nosso organismo).
2. O que vem a ser sítio ativo?
	Sítio ativo é uma região na enzima que é capaz de reconhecer seu substrato específico (modelo chave-fechadura).
3. Qual a importância da especificidade enzimática?
	Não sei kkkk
4. Quais as classes de enzimas?
Oxidorredutases: catalisam reações de transferência de elétrons (ex: desidrogenases e oxidases).
Hidrolases: catalisam reações de hidrólise (quebra de H₂O) de ligações covalentes (ex: peptidases)
Transferases: catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amino, fosfato, acil e carboxil (ex: quinases e transaminases)
Liases: catalisam a produção de ligações covalentes e a remoção de molécula de H₂O (ex: dehidratases e descarboxilases)
Isomerases: catalisam reações de interconversão entre isômeros (ex: epimerases)
Ligases: catalisam reações de formação de novas moléculas a partir de ligações entre duas moléculas já existentes, HÁ GASTO DE ENERGIA (ex: sintetases).
5. Quais os fatores que alteram a velocidade da enzima?
	pH, temperatura e concentração (quantidade) de substrato.
6. Defina Vmáx e Km. Qual a relação entre o Km e a afinidade pelo substrato?
	Vmáx: é a velocidade máxima da reação da enzima. Ela mede o nível de concentração do substrato. (quanto mais substrato; maior a velocidade).
	Km: mede a afinidade que a enzima tem pelo substrato. (quanto maior for o Km, menor é a afinidade da enzima pelo substrato).
	Obs: Vmáx e Km são números!!
7. Quais as conseqüências para a enzima se estiver em pH diferente do pH ideal?
	A enzima sofre desnaturação (perda da função), pois não será ótima a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e do sítio catalítico.
8. Defina os tipos de inibidores e suas conseqüências para a enzima.
	Os inibidores são: reversíveis (sendo competitivo e não-competitivo) e irreversíveis.
	Inibidores Reversíveis Competitivos: altera o Km e NÃO altera a Vmáx.
	Inibidores Reversíveis Não-Competitivos: NÃO altera o Km e altera a Vmáx.
	Os inibidores podem diminuir ou impedir a atividade de uma enzima.
BOM SABER!!
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas (NAD⁺ e FAD⁺) ou inorgânicas (Fe²⁺ e Cu²⁺) que podem ser necessárias para a função de uma enzima, Estes cofatores não estão ligados permanentemente a molécula da enzima, mas, na ausência deles, a enzima é inativa;
Todas as enzimas são específicas pelos seus substratos;
Enzima + substrato → complexo enzima-substrato → enzima + produto
Quanto mais substrato, mais produto
O substrato é consumido na reação, a enzima NÃO!!!
Ação hormonal
1. Conceituar ação endócrina, parácrina e autócrina.
	Endócrina: o hormônio liberado atua em células distantes.
	Parácrina: o hormônio liberado atua nas células vizinhas.
Autócrina: o hormônio liberado atua na própria célula que o liberou.
2. Verificar as principais glândulas endócrinas e os hormônios que elas produzem.
	Pâncreas: insulina (β) e glucagon (α)
	Adrenal (córtex e medula): cortisol, aldosterona, adrenalina, noradrenalina
	Hipotálamo: acitocina e ADH
	Hipófise: LH, GH, FSH
	Rins: gonadotrofina
	Ovários: estrógeno e progesterona
	Testículos: testosterona
	Tireóide: tiroxina, calcitonina, T3 e T4.
3. Qual é a natureza dos receptores? Classificar os receptores.
	Os receptores tem natureza protéica.
	Esteróides: receptores no citoplasma
	Tireóides: receptores no núcleo
	Proteicos: receptores na membrana celular.
4. Explicar o mecanismo de ação dos hormônios que se ligam a receptores fixos acoplados a proteína G.
	Não sei kkkk
5. Qual a importância do AMPc no processo de transmissão de sinais? Dê 3 exemplos de hormônios cuja ação depende do AMPc.
	O AMPc é um importante mensageiro secundário que provoca os efeitos intracelulares do hormônio. Ele ativa enzimas no interior das células, geralmente uma cascata de enzima. Desta maneira, até uma pequena quantidade de hormônio atuando sobre a superfície celular é capaz de iniciar uma força ativadora em cascata muito poderosa em toda a célula. Ex: adrenalina.
6. Explicar o mecanismo de ação dos receptores móveis.
	Não sei kkkk
7. O que é anabolizante androgênico e como ele age?
	Anabolizantes androgênicos são de uma classe de hormônios esteróides naturais e sintéticos que promovem o crescimento celulare sua divisão, resultando no desenvolvimento de diversos tipos de tecidos, especialmente o muscular e o ósseo.
BOM SABER!!
Hormônios são os reguladores e mensageiros do metabolismo. (Homeostase = regulação do metabolismo = equilíbrio do organismo);
Os hormônios podem ser feitos de aminoácidos (ex: adrenalina), de proteínas (ex: glucagon e insulina) e de lipídios (testosterona e progesterona).
Coagulação sanguínea
1. Quais são as 4 etapas da coagulação e qual a importância de cada etapa?
	1) Vasoconstrição do vaso lesionado – comprime o fluxo sanguíneo;
	2) Formação do agregado frouxo de plaquetas – união de plaquetas com a ajuda do fibrinogênio;
	3) Formação da rede de fibrina (rolha hemostática) – o fibrinogênio é ativado em fibrina e forma uma rede entrelaçada firme;
	4) Fibrinólise – dissolução da rolha hemostática, a plasmina é quem dissolve.
2. Como ocorre a formação do agregado frouxo de plaquetas? Qual a participação do fator de Von Willebrand, do ADP, do tromboxano A₂ e cálcio nesse processo?
	O vaso se rompe e então o sangue entra em contato com o colágeno exposto. As plaquetas se ligam ao colágenos exposto através do fator VIII e do fator Von Willebrand ambos presentes no sangue. Uma plaqueta se liga a outra através do fibrinogênio que é uma proteína dispersa no sangue.
	Fator Von Willebrand: é um polímero de cromossomo 12 responsável pelo fator VIII da coagulação. A ausência desse polímero acarreta doenças hemorrágicas.
	ADP: fornece energia a coagulação.
	Tromboxano A₂: responsável pela agregação das plaquetas.
	Cálcio: junto com a tromboplastina transforma a prótrombina em trombina. E está envolvido na alteração da forma das plaquetas.
3. O objetivo principal da cascata de coagulação é a ativação no final de uma enzima chave. Qual é essa enzima?
	Trombina.
4. Como ocorre a ativação da via extrínsica?
	Pelo fator III plaquetário que ativa o fator VII.
5. As vias intrínseca e extrínsica convergem na etapa de ativação de um dos fatores da coagulação. Qual é esse fator e quais são os seus ativadores?
	Convergem para a ativação do fator X.
	Via intrínseca: fator IX ativo.
	Via extrínseca: fator VII ativo.
6. Qual a importância do fator XIII?
	O fator XIII transforma fibrina frouxa em fibrina compacta, deixando o coágulo mais firme.
7. Como ocorre a aparada do processo de coagulação sanguínea?
	Ocorre através da anti-trombina que é um inibidor da trombina que, por sua vez, não produzirá a fibrina do fibrinogênio.
8. Qual a enzima responsável pela fibrinólise? Como ela é ativada?
	É a plasmina. Ela é ativada pelo TPA (enzima produzida no endotélio) e pela uroquinase. A forma inativa da plasmina é o plasminogênio.
9. De que modo a heparina age para inibir a coagulação sanguínea?
	A heparina é uma proteína que age potencializando a anti-trombina que é um inibidor da trombina.
10. A execução da cirurgia dental em pacientes com diabetes, doença hepática (fígado) grave, doença de absorção intestinal e doenças vasculares precisa ser cuidadosamente avaliada. Explique o porquê.
	Pq a coagulação desses pacientes é baixa. Há má cicatrização, causando hemorragias nesses pacientes.
	Diabetes: muito açúcar no sangue impede a ativação do fator X.
	Doença hepática: o fígado não produz nutrientes para começar a coagulação.
	Doença de absorção intestinal: o intestino não absorve cálcio e vitamina K que são necessários para a coagulação.
	Doenças vasculares: má segregação tecidual.
BOM SABER!!
Na formação da rolha plaquetária, há alteração na forma e na viscosidade das plaquetas.
Oxidação da glicose – glicólise
1. Qual a importância da transformação da glicose em glicose-6-P?
	Tornar a glicose uma molécula energética e carregá-la negativamente com a presença do fosfato para evitar a saída da glicose da célula.
2. O que é ATP e qual a importância da relação ATP/ADP?
	ATP é uma molécula orgânica usada como fonte de energia. ADP é o ATP com menos um fosfato. (ATP tem 3 fosfatos; ADP tem 2 fosfatos).
3. Quais as condições necessárias para ocorrer a glicólise?
	Necessidade de ATP (energia). Não há ATP suficiente para se ligar a enzima alostérica, esse “aviso” da falta de ATP estimula a glicólise.
4. Verificar no mapa metabólico as reações envolvidas na glicólise.
	1° reação: fosforilação da glicose no carbono 6 às custas do ATP;
	2° reação: isomerização;
	3° reação: fosforilação dupla;
	4° reação: quebra da frutose 1,6 bisfosfato em 2 trioses fosfatadas;
	5° reação: isomeração entre as trioses;
	6° reação: oxidação do G3P para redução do NAD⁺ coenzima;
	7° reação: fosforilação;
	8° reação: isomerização;
	9° reação: mais uma isomerização;
	10° reação: produção de ATP e formação do piruvato.
5. Como é feito o controle da via glicolítica?
	O controle da glicólise é feito através de enzimas alostéricas.
6. Qual a importância da transformação do piruvato em ácido lático em situação de anaerobiose?
	É importante na renovação do NAD⁺(nad oxidado).
	O piruvato recebe H do NADH₂, origina o NAD⁺ e se transforma em lactato.
7. Qual a enzima responsável pela descarboxilação do piruvato? E quais são as coenzimas necessárias para esta reação? Como é feito o controle?
	A enzima responsável é a piruvato desidrogenase.
	As coenzimas são: NAD (nicotinamida)
			 TPP (tiamina pirofosfato)
			 Ácido lipóico
			 CoA (ácido pantotênico)
			 FAD (riboflavina)
	O controle é feito com enzimas alostéricas.
8. Qual a localização celular da glicólise e da descarboxilação do piruvato?
	A glicólise ocorre no citoplasma e a descarboxilação do piruvato ocorre na matriz da mitocôndria.
BOM SABER!!
Glicólise é a quebra de glicose para obtenção de energia.
Enzimas alostéricas são enzimas que, além do sítio ativo, apresentam um outro sítio de ligação que regula sua atividade (servindo de acelerador ou inibidor).
Ciclo de Krebs e Cadeia transportadora de elétrons
(Desse assunto eu só tenho metade das respostas, me desculpem!!)
1. Por que o ciclo de Krebs pode promover reações anapleróticas?
	Não sei...
2. Quais moléculas geram acetil-Coenzima A para o ciclo de Krebs?
	Carboidratos, aminoácidos, proteínas, ácidos graxos.
3. Verificar as reações envolvidas no ciclo de Krebs e como é feito seu controle.
	1°: Oxalacetato (é o OAA) (4 carbonos) a Citrato (6 carbonos);
	2°: Citrato (6 carbonos) a Isocitrato (6 carbonos);
	3°: Isocitrato (6 carbonos) a Acetoglutarato (5 carbonos);
	4°: Acetoglutarato (5 carbonos) a Succinato (4 carbonos);
	5°: Succinil – CoA;
	6°: Succinato;
	7°: Succinato a Fumarato;
	8°: Fumarato a Malato;
	9°: Malato a Oxalacetato (OAA).
	Seu controle é feito através de enzimas alostéricas.
4. Qual a localização celular do ciclo de Krebs?
	Matriz mitocondrial.
5. Quantos NADH₂, FADH₂, ATP e CO₂ são produzidos em cada volta do ciclo de Krebs?
	3 NADH₂ + 1 FADH₂ + 1 ATP + 2 CO₂.
6. Em quais etapas da respiração celular ocorre produção de CO₂?
	Na transformação do isocitrato em α-KG (acetoglutarato) e na transformação do α-KG em succinil-CoA.
7. Calcular o saldo em ATP da degradação da glicose em condições de aerobiose e anaerobiose.
	Glicólise aeróbica: 38 ATPs.
	Glicólise anaeróbica: 2 ATPs.
8. Qual é a localização celular da cadeia respiratória?
	Mitocôndria.
9. Quais são os componentes da cadeia respiratória?
	Não sei...
10. Quais são os sítios onde NADH₂ e FADH₂ transferem os hidrogênios?
	Não sei...
11. Quais os locais que ocorre o bombeamento de prótons?
	Da membrana interna da mitocôndria para o espaço intermembranal (entre membranas).
12. Qual a importância do gradiente de prótons?
	Manter o equilíbrio e garantir a continuidade do ciclo.
13. Explicar pq NADH₂ leva à formação de 3 ATPs e FADH₂ à de 2 ATPs.
	Não sei... Só sei que NADH₂ é igual a 3 ATPs e FADH₂ é igual a 2 ATPs, mas não sei explicar esse processo.
14. Qual é a enzima responsável pela produção de ATP?
	ATP sintetase.
15. Verificar o que é inibidor da cadeiarespiratória, inibidor de fosforilação oxidativa, quais são as substâncias e local de inibição.
	Inibidores da cadeia respiratória: ATP – hexoquinase, PF kinase, piruvato quinase, etc
	Inibidores da fosforilação oxidativa: Rotenona – Complexo I (C.I)
					 Malonato – Complexo II (C.II)
					 Antimicina A – Complexo III (C.III)
					 Cianeto – Complexo IV (C. IV)
 Oligomicina – ATP sintetase.
16. O que é um desacoplador e como ele intefere no mecanismo de síntese de ATP?
	Não sei...