Aminoácidos, peptídeos e proteínas ED

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ 
CENTRO DE CIÊNCIAS 
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA GERAL 
PROFA: CRISTINA PAIVA 
 
Estudo dirigido - Aminoácidos, peptídeos e proteínas 
 
1. Explique por que os aminoácidos encontrados na natureza são todos opticamente ativos, com 
apenas uma exceção. 
 
2. Quais as características estruturais comuns a todos os aminoácidos encontrados nas proteínas? 
 
 
3. Descreva brevemente os cinco principais grupos de aminoácidos. 
 
 
4. ____A____________B___________C___________D___________E_________ 
Tyr-Lys-Met Gly-Pro-Arg Asp-Trp-Tyr Asp-His-Glu Leu-Val-Phe 
 
Quais dos tripeptídeos acima: 
 
____ (a) Tem maior carga negativa em pH 7,0? 
____ (b) Produzirá DNTP-Tirosina após reagir com 1-flúor-2,4-dinitrotrobenzeno e hidrolisado em 
ácido? 
____ (c) Contém o maior número de grupos R não polar? 
____ (d) Contém enxofre? 
____ (e) Vai ter a maior absorbância a 280 nm? 
 
5. O aspartato é muito solúvel em água, já a fenilalanina é menos solúvel em água. Explique em 
duas ou três frases a diferença de solubilidades. 
 
6. Desenhe as estruturas dos aminoácidos fenilalanina e aspartato em seu estado de ionização 
esperado no pH 7,0. 
 
7. Quais características dos aminoácidos podem ser utilizadas para detecção de proteínas pela 
absorbância de luz ultravioleta? 
 
8. Porque quando dissolvidos em água os aminoácidos se tornam “zwitterions”? 
 
9. Quanto mais adicionarmos OH- (base) a uma solução de aminoácidos, qual reação de titulação 
irá ocorrer por volta do pH= 9,5? 
 
10. Em que ponto uma curva de titulação irá determinar o pK1 de uma solução de aminoácido? 
 
11. Como a forma da curva de titulação confirma o fato que as regiões do pH de maior poder de 
tamponamento de uma solução de aminoácidos é em torno do pKs? 
 
12. Desenhe a estrutura do dipeptídeo “lysylserine” (lisilserina). 
 
13. O que é pI, e como ele é determinado para um aminoácido que apresenta um grupo R não 
ionizável? 
 
14. Qual a característica ácido-base importante que a histidina apresenta em seu grupo R? 
 
15. A hidrólise das ligações peptídicas é uma reação exergônica. Então, porque as ligações 
peptídicas continuam estáveis? 
 
16. Esboce a estrutura de um dipeptídio formado por dois diferentes aminoácidos (sem incluir a 
histidina), mostre a forma iônica correta no pH= 7,0. Nomeie corretamente o peptídeo. 
 
17. Desenha a estrutura da Gly-Ala-Glu na forma iônica correta que predomina no pH= 7,0 
 
18. A leucina possui dois prótons dissociáveis: um a pKa = 2,3; e o outro a um pKa = 9,7. Esboce 
uma possível curva de titulação para a leucina com a adição de NaOH; indicando onde os valores 
de pH e pK são iguais, e indique as regiões da curva onde as zonas de tamponamento ocorrem. 
 
19. O adoçante artificial “Nutrasweet”, também chamado de Aspartame, é um dipeptídio simples 
Aspartilfenilanina metil ester. (A carboxila livre do dipeptídio está esterificada em álcool metílico.) 
Desenhe a estrutura do Aspartame, mostrando os grupos ionizáveis formados no pH= 7.0 (o 
grupo ionizável do aspartato tem um pKa= 3,96). 
 
20. O que é uma proteína oligomérica? 
 
21. Se a média do peso molecular dos vinte aminoácidos é 138, porque os bioquímicos dividem o 
peso molecular das proteínas por 110 para estimar o numero de resíduos de aminoácidos? 
 
22. Resíduos de Lys fazem parte de 10,5% do peso de uma ribonuclease. A molécula de 
ribonuclease contém 10 resíduos de lisina. Calcule o peso molecular dessa enzima. 
 
23. Defina estrutura primária de uma proteína. 
 
24. Por que moléculas menores eluem depois de moléculas grandes em uma mistura de proteínas 
que passa por uma coluna de exclusão de tamanho (em um gel de filtração)? 
 
25. Para cada um dos métodos de separação de proteínas abaixo, descreva o princípio do método, e 
fale das propriedades das proteínas que podem ser separadas por essa técnica. 
(a) Cromatografia de exclusão iônica 
(b) Cromatografia de exclusão por tamanho ( filtração em gel) 
(c) Cromatografia de afinidade 
 
26. Um bioquímico visa separar uma proteína ligante de DNA (proteína X) de outras proteínas em 
uma solução. Que possui mais três proteínas (A, B, C). As proteínas apresentam as propriedades 
abaixo: 
 
 pI (Ponto isoelétrico) Tamanho ( Mr) Liga-se com DNA? 
Proteína A 7,4 82,000 Sim 
Proteína B 3,8 21,500 Sim 
Proteína C 7,9 23,000 Não 
Proteína X 7,8 22,000 Sim 
 
Que tipo de técnica de separação de proteínas deve-se usar para separar: 
(a) Proteína X da proteína A? 
(b) Proteína X da proteína B? 
(c) Proteína X da proteína C?