aula AMINOÁCIDOS

Prévia do material em texto

Profa. Caroline Oliveira de Araújo Melo 
Biomoléculas 
Aminoácidos e Peptídeos 
BIOMOLÉCULAS 
• Formadas pelos seguintes átomos: 
C = carbono N = nitrogênio O = oxigênio H= hidrogênio 
• Compostos de estrutura simples, presentes nos seres vivos e 
essenciais aos processos vitais 
Bio = vida, organismo vivo 
 
Molécula = união de dois ou mais átomos distintos 
 
Biomoléculas = moléculas de importância biológica 
Biomoléculas orgânicas e inorgânicas 
 
• Biomoléculas orgânicas → átomos de carbono (C) em sua 
estrutura química 
 
• Biomoléculas inorgânicas → sem carbono 
 
 
Exemplos: Orgânicas = C2H6O 
 Inorgânicas = HCl 
POLÍMEROS BIOLÓGICOS 
•Muitas moléculas biológicas são macromoléculas (polímeros) de alto peso 
molecular montados a partir de precursores mais simples 
•A síntese de macromoléculas é a atividade que mais consome energia das células 
MONÔMEROS POLÍMEROS 
radical 
EXEMPLO: 
1. Proteínas: peptídeos (formado por aminoácidos) 
2. Ácidos nucléicos: nucleotídeos (DNA e RNA) 
3. Polissacarídeos: (formado por açúcares) 
AMINOÁCIDOS 
• Proteínas → resultantes da desidratação dos AA 
 
• Cada resíduo → ligação covalente formando um 
resíduo 
 
• 1º AA descoberto → ASPARAGINA 
 
•Último → TREONINA 
 
C H 
R 
COOH 
H3N  
Estrutura Geral 
grupo carboxila 
grupo amina 
Cadeia lateral ou grupo 
R – varia entre os AA 
átomo de 
Hidrogênio 
AMINOÁCIDOS 
•AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica que influenciam a sua 
solubilidade em água 
•Em todos os AA, exceto na glicina, o carbono está ligado a quatro 
diferentes grupos: carboxila, amino, grupo R e átomo de H+ 
•Na glicina o grupo R é um outro átomo de hidrogênio 
GLICINA 
Propriedades Gerais 
• Em pH fisiológico os grupos amino e carboxílico dos 20 AAs ionizam-se 
• Grupos α-carboxílico - em pH 3,5 encontram-se ionizados 
• Grupos α-amino - em pH 8,0 encontram-se ionizado 
 
•Substâncias anfóteras 
• Moléculas que carregam grupos de cargas opostas em diferentes átomos 
como os AAs são conhecidas como íons dipolares 
 
Cadeias laterais (Grupo R) 
As propriedades das cadeias laterais são importantes para a 
conformação das proteínas e, portanto, para sua função 
Classificação dos AA em função da polaridade do grupo R: 
AA apolares (R hidrofóbico) e 
AA polares (R hidrofílico) 
CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS 
AMINOÁCIDOS 
Os AAs são classificados de acordo com a Polaridade das 
cadeias laterais: 
1. Grupo R - apolares 
2. Grupo R – apolares aromáticos 
3. Grupo R - polares não-carregados 
4. Grupo R - polares carregados positivamente 
5. Grupo R – polares carregados negativamente 
Aminoácidos apolares 
R = cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto 
As cadeias não interagem com a água 
Não apresenta a capacidade de receber ou doar elétrons 
Não participa de ligações iônicas ou formação de PH 
Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Tyr 
Aminoácidos apolares 
 
 
R R 
R 
R 
- hidrofóbico + hidrofóbico 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos polares 
R = cadeias laterais hidrofílicas que interagem com a água. R 
pode ter carga elétrica ou carga residual. 
Três categorias: 
AA básicos = carga + 
AA ácidos = carga – 
AA polares neutros 
Aminoácidos polares básicos 
Lisina Arginina Histidina 
 
 
Aminoácidos polares ácidos 
Ácido aspártico Ácido glutâmico 
 
 
Aminoácidos polares neutros 
Serina Treonina Tirosina 
 
 
 
 
 
 
Grupo –OH 
Aminoácidos polares neutros 
Asparagina Glutamina 
 
 
 
 
Aminoácidos polares neutros 
Cisteína 
 
 
Grupo Sulfidrila 
Grupo R - apolar e alifático 
Grupo R - polares carregados negativamente 
Grupo R - polares carregados positivamente 
Grupo R - aromáticos 
Grupo R - polares não-carregados 
Glicina 
Triptofano Tirosina Fenilalanina 
Cisteína Treonina Serina 
Glutamina 
Asparagina Prolina 
Arginina Histidina 
Lisina 
Glutamato Aspartato 
Leucina Metionina Isoleucina 
Alanina Valina 
Resumo da classificação dos aminoácidos 
com base na polaridade do grupo R 
 
• AA apolares 
 
• AA polares: 
 básicos 
 ácidos 
 sem carga 
 
Classificação dos Aminoácidos 
Não Essenciais Essenciais 
 Glicina Alanina Serina Cisteína Tirosina 
Arginina 
 Fenilalanina Valina 
Triptofano 
 Ácido aspártico Ácido glutâmico Histidina 
Asparagina 
 Treonina Lisina Leucina 
Isolucina 
 Glutamina Prolina Metionina 
 
• Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais 
• Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais 
• É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não 
essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial 
depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para 
um animal e não essencial para outro 
Aminoácidos essenciais e não essenciais 
O homem sintetiza 10 dos 20AA 
Os AA que ele não sintetiza são denominados AA essenciais Estes devem ser 
suplementados na dieta 
Se 1 ou mais dos AA essenciais não for (em) administrado (s), o homem degrada 
suas proteínas corporais para obter os AA que necessita 
Plantas e bactérias são capazes de sintetizar todos os AA 
Características Físicas 
• São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta 
temperatura 
 
• Incolores 
 
• A maioria apresentam sabor adocicado 
 
• Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais 
apresentam solubilidade variável 
 
• Insolúveis em solventes orgânicos 
 
Estereoquímica: 
Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α está ligado a 4 diferentes 
grupos e forma 2 arranjos espaciais 
Com exceção da glicina, os AAs tem 2 estereoisômeros 
Não são sobrepostas uma a outra - enantiômeros 
• Formam dois estereoisômeros: L e D 
– L  Levorrotatório (esquerda) 
– D  Destrorrotatório (direita) 
 
• Observações importantes: 
– Os aminoácidos nas moléculas proteicas são sempre L-
estereisômeros 
– Os D - aminoácidos foram encontrados apenas em 
pequenos peptídeos de parede celular bacteriana e alguns 
peptídeos que têm função antibiótica. 
Nomenclatura 
Regra aplicada para os AAs: 
• D - aminoácidos = grupo amino na direita 
• L - aminoácidos = grupo amino na esquerda 
• Todos os AAs originários das proteínas apresentam configuração L 
AMINOÁCIDOS “NOVOS” 
Selenocisteína Cisteína 
HS 
Presente em muitas enzimas. É codificada pelo códon UGA (sinalização 
especial). Possui um tRNA específico 
Aminoácido polar sem carga 
Selenometionina Metionina 
Aminoácido apolar 
Não é sintetizado por animais superiores, mas por plantas 
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs 
Estrutura da célula 
Hormônios 
Receptores de proteínas 
Transporte de metabólitos e íons 
Atividade enzimática 
Imunidade 
Gliconeogênese no jejum e diabetes 
Abreviaturas e Símbolos dos Aminoácidos 
Aminoácido Abreviação com 3 letras Símbolos 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R 
Asparagina Asn N 
Aspartato (ácido aspártico) Asp D 
Cisteína Cis ou Cys C 
Fenilalanina Fen ou Phe F 
Glicina Gli ou Gly G 
Glutamato (ácido glutâmico) Glu E 
Glutamina (glutamida) Gln H 
Histidina His H 
Isoulecina Ile I 
Leucina Leu L 
Abreviaturas e Símbolos dos AminoácidosAminoácido Abreviação com 3 letras Símbolos 
Lisina Lis ou Lys K 
Metionina Met M 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Tirosina Tir ou Tyr Y 
Treonina Ter ou Thr T 
Triptofano Trp W 
Valina Val V 
Asparagina Asx B 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
PEPTÍDEOS 
São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de uma molécula 
de H2O 
Ligação conhecida como peptídica 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo terminal amino 
(N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, grupo carboxila livre, é o resíduo 
terminal carboxila (C-terminal) 
CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS 
São classificados de acordo com o número de resíduos de AA na 
cadeia: 
•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA 
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA 
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA 
•Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA 
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA 
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40 resíduos de AA 
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína 
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA 
BIOLÓGICA 
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes 
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial. 
 
• Hormônios são peptídeos pequenos: 
• Ocitocina (estimula contração uterina) 
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos) 
• Tirotropina (hormônio da hipófise) 
 
•Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos) 
• Corticotropina (estimula córtex adrenal)