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Material complementar 1B 3 Aminoácidos%2c peptídeos e proteínas

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Prévia do material em texto

Aminoácidos, peptídeos e proteínas 
Lehninger CAP 3 e 4 
Stryer CAP 3 e 4 
Voet CAP 4, 5 e 6 
 
Estrutura geral dos aminoácidos 
 
 
 
Carbono quiral 
 
 
 
 
Estereoisômeros 
Enantiômeros 
Proteínas: L-estereoisômeros 
 
Classificação dos aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos podem atuar como ácidos e como bases 
 
 
 
 
 
 
 
 
Substância anfotérica ou anfólito 
 
Curva de titulação da glicina 
 
 
Dois patamares de tamponamento 
Em pH extremamente baixo = forma totalmente 
protonada 
Em pH 2.34 = carboxila semititulada e 
quantidades equimolares das espécies negativa e 
neutra 
Em pH 5,97 = carboxila totalmente titulada, a 
espécie zwiteriônica é a predominante 
Em pH 9,60 = remoção de próton do -NH3 
Em pH 12 = titulação completa 
pI = 5,97 
 
Curva de titulação do glutamato
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Três patamares de tamponamento 
Em pH extremamente baixo = forma totalmente 
protonada 
1º platô: p+ COOH é removido 
carga =0 
2º platô: p+ COOH do R é removido 
carga = -1 
3º platô: p+ NH3 é removido 
carga = -2 
 
 
 
Peptídeos 
 
Ligação peptídica 
 
Peptídeos e Proteínas 
 
 
 
Comportamento de ionização 
 
 
 
 
Dados moleculares 
Tamanhos e composições 
 
 
 
Proteínas simples 
Albuminas 
Globulinas 
Proteínas fibrosas 
 
 
 
Proteínas conjugadas 
Grupo prostético 
Nucleoproteínas 
Glicoproteínas 
Cromoproteínas 
Fosfoproteínas 
Lipoproteínas 
 
Níveis na estrutura de proteínas 
 
 
 
Estrutura primária 
 
 
 
 
Estrutura secundária 
Hélice α 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Folhas β 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estruturas Terciária e Quaternária 
Interações fracas 
 
Enovelamento proteico 
 
 Conformações 
 Proteínas nativas 
Antiparalela Paralela 
Ligações de 
hidrogênio 
Ligações 
dissulfeto 
Interações 
hidrofóbicas 
Interações eletroestáticas 
Proteínas fibrosas e globulares 
 
 
 Suporte, forma e proteção Enzimas e regulação 
Proteínas fibrosas 
• Força e/ou flexibilidade 
• Unidade estrutural = elemento simples de estrutura secundária 
• Insolúveis em água 
• α-queratina, colágeno e fibroína da seda 
 
 
 
 
 
 
Estrutura proteica globular 
 
 
 
 
 
 
 
Mioglobina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Dobramento de forma assistida 
Chaperonas 
Regiões parcialmente dobradas ou forma incorreta 
 
Defeitos no dobramento proteico 
 
 
Fibra amiloide extracelular insolúvel 
Alto conteúdo de folhas β 
Agregados β -amiloide 
Depósito de proteínas insolúveis nos tecidos 
Amiloidoses: Diabetes tipo II, Alzheimer, Huntington, Parkinson 
 
Desnaturação de proteínas 
 
 
Temperatura 
pH 
Solventes orgânicos 
Solutos 
Detergentes 
Ligações de H 
Repulsão eletrostática 
Interações hidrofóbicas

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