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ENZIMAS
Profa. Jeanne Cantalice
Doutora em Ciências Biológicas
Universidade Federal de Pernambuco- UFPE
Centro Universitario UNIFAVIP DEVRY
Disciplina de Bioquímica
VISÃO GERAL
São mediadores das reações químicas no organismo;
Tratam-se de proteínas catalisadoras, ou seja, aumentam a velocidade das reações químicas;
 Interagem com reagentes denominados de substratos;
Desta forma, comandam todos os eventos metabólicos 
NOMENCLATURA
Nome recomendado (corriqueiro)
Pela adição sufixo “ASE e O NOME DO SUBSTRATO
Ou, “ASE + AÇÃO REALIZADA
Nome sistemático (complexo)
Compreende ao conjunto de 6 grupos enzimáticos
Adição do sufixo “ASE” + todos os substratos 
NOMENCLATURA
Nome sistemático (complexo)
Oxidorredutase: Catalisam reações de oxidorredução.
Lactato-desidrogenase
NOMENCLATURA
Nome sistemático (complexo)
Tranferase: Catalisam a transferência de grupos contendo C; N ou P.
Serina hidroximetil-transferase
NOMENCLATURA
Nome sistemático (complexo)
Hidrolases: Catalisam a quebra de ligações pela adição de água.
NOMENCLATURA
Nome sistemático (complexo)
Liases: Catalisam a quebra de ligações C-C; C-S e C-N.
NOMENCLATURA
Nome sistemático (complexo)
Isomerase: Catalisam a transformação de isomeros ópticos ou geométricos.
Metilmalonil- CoA- mutase
NOMENCLATURA
Nome sistemático (complexo)
Ligase: Catalisam a formação de ligações entre C e O; C e N; C e S acoplada a hidrólise de fosfato de alta energia
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
As enzimas são catalizadores proteicos;
Aumentam avelocidade das reações químicas; 
Não sendo consumidos durante a reação que catalisam.
A) Sítios ativos: reagião específica em forma de fenda.
Contém cadeias laterais de aminoácidos que participam da ligação com o substrato e da catálise.
EP
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
B) Eficiência catalítica
Ocorrem mais rapidamente (103 a 108 vezes);
São muito rápidas na degradação na faixa de 102 a 104s-1.
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
C) Especificidade
São altamente específicas;
Interagindo com um ou poucos substratos;
Catalisando apenas um tipo de reação química.
OBS: O conjunto de enzimas produzidos por uma determinada célula define o tipo de metabolism que irá ocorrer nesta célula.
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
D) Holoenzimas (natureza química)
São enzimas associadas ao seu componente não proteico (neste caso são ativas);
Denomina-se apoenzima a enzima dissociada do seu componente não proteico (neste caso, inativa).
OBS: Coenzima molécula orgânica (Ex: NAD+) pequena e o Cofator componente não proteíto em combinação enzimática (Ex: Zn2+ Fe2+)
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
E) Capacidade de regulação
A ativação enzimática pode ser ativada ou inibida a fim de que a velocidade de formação do produto atenda as necessidades da célula. 
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
 Localização dentro da célula
Encontram-se localizadas em compartimentos específicos dentro da célula.
Citosol: glicólise; ciclo das pentoses e síntese ácidos graxos;
Mitocôndria: ciclo do ácido cítrico, oxidação de ácidos graxos e descarboxilação do piruvato;
Núcleo: Síntese de DNA e RNA
Lisossomos: degradação de macromoléculas complexas.
COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM? 
 Sobre duas pespectivas:
Alterando a energia que ocorrem durante a reação
Energia livre de ativação
Velocidade da reação
Química do sítio ativo
Estabilização do estado de transição
Outros mecanismos
COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM? 
Alterações de energia que ocorrem durante a reação
Energia livre de ativação: esta presente nas reações químicas que separa o reatante (S) do produto final (B)
(T) : estado de transição
T
COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM? 
Química do sítio ativo: Aumento da formação ES e EP.
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO 
 Concentração do substrato (aumento do substrato)
Temperatura (temperatura ótima 30 a 40 oC)
pH (A concentração H+ afeta a velocidade da reação e observa-se o efeito da desnaturação).
OBS: o pH ótimo varia de acordo com a enzima.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Inibição compeptitiva (reversível)
Inibição não compeptitiva (irreversível)
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Inibição compeptitiva (reversível)
OBS: As estatinas substâncias anti-hiperlipidêmicas competem com o sítio ativo da enzima hidroximetilglutaril.CoA-redutase inibindo a síntese do colesterol.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Inibição não compeptitiva (irreversível): formam ligações covalentes com outras regiões da enzimas
OBS: O chumbo que forma ligações covalentes com o grupo sulfidrila da cadeia lateral da cisteína; causa inibição da ferroquelatase .
Inseticidas que promovem ação neurotóxica inibindo a ação da acetilcolinesterase (liberação da acetilcolina).
ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO
 Representam um grupo de marcadores biológicos;
Lesão tecidual; (Ex: Ziminogênios e aumento plasmático de enzimas intracelulares)
Infarto no miocárdio (Ex: Isoenzimas como as quinases CK, CKm e CKmb)
Insuficiência hepática (Ex: Transaminases TGO e TGP)
ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO
 Infarto no miocárdio
ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO
Infecção hepática (Hepatites)
Responda…
A ADH requer NAD+ para sua atividade catalítica. Na reação catalisada pela ADH, um álcool é oxidado a um aldeído, e o NAD+ é reduzido a NADH e dissociado da enzima. O NAD+ funciona como um (a):
Apoenzima
Coenzima, cosubstrato;
Coenzima, grupo prostético;
Cofator;
Efetoir heterotrópico
Dúvidas???
jeannecantalice@gmail.com

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