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ENZIMAS Profa. Jeanne Cantalice Doutora em Ciências Biológicas Universidade Federal de Pernambuco- UFPE Centro Universitario UNIFAVIP DEVRY Disciplina de Bioquímica VISÃO GERAL São mediadores das reações químicas no organismo; Tratam-se de proteínas catalisadoras, ou seja, aumentam a velocidade das reações químicas; Interagem com reagentes denominados de substratos; Desta forma, comandam todos os eventos metabólicos NOMENCLATURA Nome recomendado (corriqueiro) Pela adição sufixo “ASE e O NOME DO SUBSTRATO Ou, “ASE + AÇÃO REALIZADA Nome sistemático (complexo) Compreende ao conjunto de 6 grupos enzimáticos Adição do sufixo “ASE” + todos os substratos NOMENCLATURA Nome sistemático (complexo) Oxidorredutase: Catalisam reações de oxidorredução. Lactato-desidrogenase NOMENCLATURA Nome sistemático (complexo) Tranferase: Catalisam a transferência de grupos contendo C; N ou P. Serina hidroximetil-transferase NOMENCLATURA Nome sistemático (complexo) Hidrolases: Catalisam a quebra de ligações pela adição de água. NOMENCLATURA Nome sistemático (complexo) Liases: Catalisam a quebra de ligações C-C; C-S e C-N. NOMENCLATURA Nome sistemático (complexo) Isomerase: Catalisam a transformação de isomeros ópticos ou geométricos. Metilmalonil- CoA- mutase NOMENCLATURA Nome sistemático (complexo) Ligase: Catalisam a formação de ligações entre C e O; C e N; C e S acoplada a hidrólise de fosfato de alta energia PROPRIEDADES DAS ENZIMAS As enzimas são catalizadores proteicos; Aumentam avelocidade das reações químicas; Não sendo consumidos durante a reação que catalisam. A) Sítios ativos: reagião específica em forma de fenda. Contém cadeias laterais de aminoácidos que participam da ligação com o substrato e da catálise. EP PROPRIEDADES DAS ENZIMAS B) Eficiência catalítica Ocorrem mais rapidamente (103 a 108 vezes); São muito rápidas na degradação na faixa de 102 a 104s-1. PROPRIEDADES DAS ENZIMAS C) Especificidade São altamente específicas; Interagindo com um ou poucos substratos; Catalisando apenas um tipo de reação química. OBS: O conjunto de enzimas produzidos por uma determinada célula define o tipo de metabolism que irá ocorrer nesta célula. PROPRIEDADES DAS ENZIMAS D) Holoenzimas (natureza química) São enzimas associadas ao seu componente não proteico (neste caso são ativas); Denomina-se apoenzima a enzima dissociada do seu componente não proteico (neste caso, inativa). OBS: Coenzima molécula orgânica (Ex: NAD+) pequena e o Cofator componente não proteíto em combinação enzimática (Ex: Zn2+ Fe2+) PROPRIEDADES DAS ENZIMAS E) Capacidade de regulação A ativação enzimática pode ser ativada ou inibida a fim de que a velocidade de formação do produto atenda as necessidades da célula. PROPRIEDADES DAS ENZIMAS Localização dentro da célula Encontram-se localizadas em compartimentos específicos dentro da célula. Citosol: glicólise; ciclo das pentoses e síntese ácidos graxos; Mitocôndria: ciclo do ácido cítrico, oxidação de ácidos graxos e descarboxilação do piruvato; Núcleo: Síntese de DNA e RNA Lisossomos: degradação de macromoléculas complexas. COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM? Sobre duas pespectivas: Alterando a energia que ocorrem durante a reação Energia livre de ativação Velocidade da reação Química do sítio ativo Estabilização do estado de transição Outros mecanismos COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM? Alterações de energia que ocorrem durante a reação Energia livre de ativação: esta presente nas reações químicas que separa o reatante (S) do produto final (B) (T) : estado de transição T COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM? Química do sítio ativo: Aumento da formação ES e EP. FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO Concentração do substrato (aumento do substrato) Temperatura (temperatura ótima 30 a 40 oC) pH (A concentração H+ afeta a velocidade da reação e observa-se o efeito da desnaturação). OBS: o pH ótimo varia de acordo com a enzima. INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Inibição compeptitiva (reversível) Inibição não compeptitiva (irreversível) INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Inibição compeptitiva (reversível) OBS: As estatinas substâncias anti-hiperlipidêmicas competem com o sítio ativo da enzima hidroximetilglutaril.CoA-redutase inibindo a síntese do colesterol. INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Inibição não compeptitiva (irreversível): formam ligações covalentes com outras regiões da enzimas OBS: O chumbo que forma ligações covalentes com o grupo sulfidrila da cadeia lateral da cisteína; causa inibição da ferroquelatase . Inseticidas que promovem ação neurotóxica inibindo a ação da acetilcolinesterase (liberação da acetilcolina). ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO Representam um grupo de marcadores biológicos; Lesão tecidual; (Ex: Ziminogênios e aumento plasmático de enzimas intracelulares) Infarto no miocárdio (Ex: Isoenzimas como as quinases CK, CKm e CKmb) Insuficiência hepática (Ex: Transaminases TGO e TGP) ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO Infarto no miocárdio ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO Infecção hepática (Hepatites) Responda… A ADH requer NAD+ para sua atividade catalítica. Na reação catalisada pela ADH, um álcool é oxidado a um aldeído, e o NAD+ é reduzido a NADH e dissociado da enzima. O NAD+ funciona como um (a): Apoenzima Coenzima, cosubstrato; Coenzima, grupo prostético; Cofator; Efetoir heterotrópico Dúvidas??? jeannecantalice@gmail.com
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