Estudo dirigido Enzimas

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UNIVERSIDADE JOSÉ DO ROSARIO VELLANO
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA - Profª Mª Etelvina Pereira da Fonseca
CURSO NUTRIÇÃO- Data da entrega: 08/05/2018
Aluno(a)_______________________________________________________________________
Enzimas
Definir enzimas.
Enzimas são substâncias(biocatalisadores) que catalisam reações químicas, acelerando essas reações. 
Que nome se dá a substância sobre a qual a enzima atua? Dar o nome do local da enzima onde ocorre a ligação desta substância.
Substrato. Sítio ativo. 
Explicar apoenzima e holoenzima.
Apoenzima se constitui apenas da parte proteica da enzima. Holoenzima é a parte proteica da enzima ligada ao um cofator (geralmente um mineral, uma substancia inorgânica) para ter função biológica. 
Dar dois exemplos de cofatores enzimáticos.
Ferro, Cobre, Zinco, Magnésio....
Dar dois exemplos de coenzimas enzimáticas.
FAD e NAD
Como atuam as enzimas na velocidade de uma reação química?
Elas regulam a velocidade da reação química, geralmente aumentando ela. 
Explicar especificidade enzimática.
A especificidade enzimática deve-se à existência de um local na superfície da enzima que possui a capacidade de reconhecer substratos. Ela pode ser específica para um grupo de enzimas ou apenas uma única enzima, reconhecendo inclusive isômeros ópticos. 
Para enzimas discutir o que se afirma abaixo:
As enzimas provocam redução da energia de ativação de uma reação química.
Correto, pois elas diminuem essa energia de ativação, fazendo com que a reação ocorra mais facilmente e rapidamente. 
Se a temperatura continuar aumentando, o que acontece com a ação enzimática?
A medida com que a temperatura aumenta, a enzima tende a agir melhor, chegando em seu ponto ótimo de atividade enzimática, estando em sua intensidade máxima de atuação. Porém, se a temperatura chegar aos 40 graus e continuar subindo, a enzima desnatura e perde sua função, decaindo a ação enzimática. 
As enzimas não são exigentes quanto ao pH do seu meio de atuação.
Errado. Elas são exigentes sim, elas necessitam do seu pH ótimo ou ideal para conseguirem atuar melhor. 
As enzimas não são consumidas durante a reação química.
Certo. Ela não reage com o substrato. 
A ação enzimática necessita de uma baixa concentração.
Certo. Uma baixa concentração tem uma grande atuação. 
Citar a classificação dos inibidores enzimáticos.
Explicar inibidor inespecífico.
São agentes desnaturantes que inibem todo e qualquer tipo de enzima, sem nenhum especificidade. São eles: calor, pH...
Que tipo de inibição enzimática é promovido pelo AAS?
Inibição enzimática irreversível, do qual não há como reverter a ação depois de ocorrida. 
Diferenciar inibidor competitivo de inibidor não competitivo.
O inibidor competitivo tem estrutura semelhante ao substrato e compete pelo sítio ativo da enzima. 
O inibidor não competitivo não tem estrutura semelhante ao substrato, e eles se liga em outro local da enzima, chamado de sítio regulatório, do qual vai gerar uma deformação na estrutura da enzima , desativando o sítio ativo, fazendo com que o substrato não consiga se ligar à enzima e inibindo sua ação. 
O que são antimetabólitos.
São drogas (medicamentos) produzidos para inibirem uma enzima específica. Ex: antivirais, antibióticos.
Dar exemplo e explicar duas inibições competitivas.
Exemplo de antibacteriano: O substrato PABA é convertido em Ácido fólico pela enzima Diidropteroato sintetase bacteriana, e esse produto é essencial para o crescimento bacteriano. O inibidor competitivo desse substrato é a Sulfanilamida, que compete pelo sítio ativo da enzima Diidropteroato, pois sua estrutura é semelhante ao PABA. A sulfanilamida inibindo a conversão do PABA em ácido fólico, inibe o crescimento bacteriano. 
Exemplo quimioterápico: O diidrofolato é convertido pela enzima diidrofolato redutase em purinas e pirimidinas, que ajudam na multiplicação de células leucêmicas. O inibidor competitivo que possui estrutura semelhante ao diidrofolato e compete pelo sítio ativo da enzima é o Metotrexato, que ao inibir essa conversão, faz com que diminua a multiplicação das células leucêmicas. 
Explicar zimogênio.
É a forma inativa da enzima, que ainda não participa das reações químicas. 
Por que dosagens enzimáticas podem ser empregadas em diagnóstico.
Enzimas que atuam apenas dentro da célula, ou seja, enzimas intracelulares, quando estão em grandes níveis no plasma aumentam sua atividade, indicando extravasamento delas para o meio extracelular, podendo relacionar a processos patológicos. 
As enzimas plasma específicas podem ser utilizadas como enzimas de diagnóstico? Justificar.
Não, pois elas já são secretadas no plasma por terem algum papel funcional lá. 
Citar as principais aplicações clínicas das enzimas abaixo:
	Enzima
	Abreviatura
(quanto tiver)
	Principais aplicações clínicas
	Alanina transaminase
	
	
	Aldolase
	
	
	Amilase
	
	
	Fosfatase ácida
	
	
	Aspartato transaminase
	
	
	Creatino quinase
	
	
	Fosfatase alcalina
	
	
	Lactato desidrogenase
	
	
	Transaminase glutâmico oxalacética
	
	
	Transaminase glutâmico 
pirúvica
	
	
	Gama glutamil transpeptidase
	
	
	Gama glutamil transferase
	
	
	2
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