Aula 4 Biomoléculas Proteínas e AÁcidos

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Biomoléculas 
Biomoléculas 
• Moléculas orgânicas que formam todas as estruturas de nosso organismo 
 Compostas por: C, H, O, N, P, S, Ca e K 
Moléculas da vida 
Proteínas Carboidratos Lipídios Ácidos nucleicos 
Polímeros 
Monômeros Ligações covalentes 
Proteínas 
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Proteínas 
• biomoléculas mais abundantes no organismo 
 Compostas por: C, H, O, N e S 
 contração muscular (actina e miosina) 
 enzimas (amilases e proteases) 
 estruturais (colágeno) 
 anticorpos (imunoglobulinas) 
 transportadores (hemoglobina e albumina) 
 hormônios (GH e insulina) 
Proteínas 
 Unidades monoméricas são aminoácidos (peptídios) 
 2 a 10 – oligopeptídeo 
 mais de 10 – polipeptídeo 
 20 aminoácidos diferentes – combinações infinitas (milhões de estruturas) 
• Estrutura primária 
aminoácido Ligações peptídicas 
Aminoácidos 
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• um átomo de carbono central (α) 
• um grupo amino primário (−NH2), 
• um grupo carboxílico (−COOH), 
• um átomo de hidrogênio 
• uma cadeia radical (R)  20 aminoácidos diferentes 
Aminoácidos 
• O radical (R) determina as propriedades de cada aminoácido. 
 Os 20 tipos de radicais (R) classificam-se: 
- características hidrofóbicas 
APOLARES 
R hidrofóbico 
POLARES 
R hidrofílico 
Alinfáticos 
Aromáticos 
Neutros 
Positivos (básicos) 
Negativos (ácidos) 
Aminoácidos 
• Classificação 
 Apolares: Não faz ponte de hidrogênio 
 Alinfáticos: Hidrocarbonetos (7) 
 Aromáticos: Anel benzênico (2) 
Aminoácidos 
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• Classificação 
 Polares: Hidrofílicos (faz ponte de hidrogênio) 
 Neutros: fazem pontes de H, mas não são ácidos nem básicos (6) 
Aminoácidos 
• Classificação 
 Polares: Hidrofílicos (faz ponte de hidrogênio) 
 Ácidos: carga ( – ) doam prótons (2) 
Aminoácidos 
• Classificação 
 Polares: Hidrofílicos (faz ponte de hidrogênio) 
 Básicos: carga ( + ) recebem prótons (3) 
anel imidazol grupo amina 
Aminoácidos 
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• Derivados de intermediários de vias metabólicas: 
 glicólise, ciclo do ácido cítrico, via das pentoses-fosfato 
• Biossíntese dos aminoácidos 
• Agrupadas de acordo com os precursores 
• α-cetoglutarato: glutamato, glutamina, prolina e arginina. 
• 3-fosfoglicerato: serina, glicina e cisteína. 
• oxaloacetato: aspartato, asparagina, metionina, treonina e lisina. 
• piruvato: alanina, valina, leucina e isoleucina. 
• Podem ser essenciais ou não-essenciais. 
 Não-essenciais: Produzidos no organismo 
 Essenciais: Precisam estar presentes na dieta (Isoleucina, Leucina, 
Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano e Valina) 
Aminoácidos 
1. Componentes das proteínas 
2. Mensageiros químicos: informações entre células 
 Ex.: GABA, glicina e serotonina (neurotransmissores) 
3. Precursores de moléculas mais complexas: produtos nitrogenados 
 Ex.: bases nitrogenadas dos nucleotídeos e ácidos nucléicos (DNA e RNA) 
4. Intermediários metabólicos: necessários em reações metabólicas 
 Ex.: alanina  ciclo da alanina 
• Funções 
Aminoácidos 
Estrutura das 
Proteínas 
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Estrutura das Proteínas 
Estrutura Primária 
• Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
• Determina a estrutura terciária e a função da proteína 
• Os aminoácidos formam peptídeos 
 2 aminoácidos  dipeptídeo 
 3 aminoácidos  tripeptídeo 
 grande número de Aác.  polipeptídeo 
 quando os polipeptídeos se unem formam proteínas 
Estrutura Primária 
• glutationa (tripeptídeo): síntese de proteínas e DNA, 
transporte de aminoácidos e metabolismo de fármacos e 
substâncias tóxicas. 
• neuropeptídeo Y e grelina: estimulantes do apetite. 
• colecistocinina: inibidor do apetite. 
• vasopressina e fator natriurético: pressão arterial. 
• met−encefalina e leu−encefalina: atenuam a dor. 
• substância P e a bradiquinina: intensificam a dor. 
Exercem atividades significantes 
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• Como se formam as ligações peptídicas? 
 Polimerização por condensação (remoção de H2O) 
Estrutura Primária 
• Como se formam as ligações peptídicas? 
Estrutura Primária 
Estrutura Secundária 
• Formada pela interação entre os aminoácidos da estrutura 
primária 
• Descreve as formas regulares tomadas por porções da 
cadeia principal da molécula 
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α Hélice 
Estrutura Secundária 
• Comum em proteínas globulares 
• Pontes de hidrogênio a cada 3,6 aminoácidos 
• Entre os grupos C=O e N–H no interior da cadeia 
Estrutura Secundária 
 β Folha pregueada 
• Comum em proteínas fibrosas 
• Pontes de hidrogênio formadas entre cadeias laterais 
Estrutura Terciária 
• Estrutura 3D 
 Enrolamento das estruturas secundárias 
 A interação ocorre entre os radicais (R) 
 Descreve a conformação da proteína inteira. 
 Confere a atividade biológica às proteínas. 
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Estrutura Terciária 
• Pontes de hidrigênio 
 
• Van der Walls 
• Pontes dissulfeto: entre 
cisteínas de cadeias laterais 
Estrutura Quaternária 
• Só em proteínas com mais de uma subunidade 
• Maior complexidade de interações 
• As mais comuns são as diméricas e as tetraméricas 
Estrutura Quaternária 
• As mais comuns são: 
 diméricas 
 tetraméricas 
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Estrutura Quaternária 
• Proteína Globular 
 Hemoglobina  estrutura quaternária 
Estrutura Quaternária 
• Grupo prostético  grupo heme 
 um átomo de Fe++ no centro de um anel orgânico chamado porfirina 
 cada heme transporta uma molécula de O2 
• Proteínas Fibrosas: Várias estruturas secundárias (α−hélices e folha β). 
 Função estrutural: dando elasticidade e/ou resistência aos tecidos. 
• O colágeno componente mais abundante e essencial do tecido conjuntivo 
Estrutura Quaternária 
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Estrutura Quaternária 
• α−Queratinas: α−hélices e cadeias polipeptídicas 
enroladas em forma de corda resistente ao estiramento. 
 Possuem pontes de dissulfeto 
 cabelo, pele, unhas, chifres e penas. 
Desnaturação das 
Proteínas 
Desnaturação das Proteínas 
• Perda da função 
 Perda da estrutura 3ª (3D) e 2ª da proteína 
 Sem romper as ligações peptídicas (estrutura primária) 
• Se colocadas em condições diferentes daquelas em que foram produzidas 
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Desnaturação das Proteínas 
• Ocorre nas seguintes condições 
1. Modificações no pH 
ácidos e bases fortes causam alterações no estado iônico das proteínas, 
modificando as interações não covalentes 
3. Solventes orgânicos 
 álcool, interage com os grupos R não−polares e polares. 
2. Elevação da Tº 
 aumenta a agitação molecular, rompendo as interações não covalentes 
4. Agentes redutores 
 uréia pode romper pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. 
FIM 
Desnaturação das Proteínas 
Pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das 
proteínas, que se precipitam na forma de coalho (coalhada/queijo). 
Prática 
Cozinhar um ovo. O calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela 
proteína albumina e água. 
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Proteínas Modelo 
2. Proteínas Globulares: forma esférica. Solubilidade em água é elevada (cadeias 
laterais hidrofóbicas no interior das estruturas e grupos hidrofílicos na área externa). 
 enzimas, transportadores, moduladores fisiológicos e genéticos 
A mioglobina presente nas células musculares, transporta e armazenadora O2 nos 
músculos esqueléticos e cardíacos. 
Formada por uma única cadeia polipeptídica e um grupo 
prostético hemeProteínas Modelo 
Hemoglobina – proteína tetramérica presente nas hemáceas cuja principal função é o 
transporte do O2 dos pulmões aos tecidos. 
 também transporta CO2 dos tecidos aos pulmões, para excreção. 
2. Proteínas Globulares: forma esférica. Solubilidade em água é elevada (cadeias 
laterais hidrofóbicas no interior das estruturas e grupos hidrofílicos na área externa). 
 enzimas, transportadores, moduladores fisiológicos e genéticos 
Estudo dirigido 
 
1.O que são proteínas e como são formadas? 
 
2. Quais as funções das proteínas? 
 
3.O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? 
 
4.O que é ligação peptídica? 
 
5.Quais são os níveis de organização de uma proteína ? 
 
6. Indique uma função (atuação) para cada um dos aminoácidos apolares e 
polares. 
 
7. Indique pelo menos um tipo de fonte alimentar onde encontramos cada um 
dos aminoácidos essenciais. 
 
8. Desenhe a estrutura molecular de um aminoácido polar indicando suas 
partes. 
 
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Biomoléculas 
• Moléculas orgânicas que formam todas as estruturas de nosso organismo 
Aproximadamente 100% 
de nossa massa corpórea 
Biomoléculas 
Carbono: Alta capacidade de formar ligações covalentes com outros átomos para 
formar cadeias ou anéis aromáticos das macromoléculas 
 
As ligações formam biomoléculas com C ligados entre si formando: 
- cadeias longas 
- lineares 
- ramificadas 
- estruturas cíclicas 
Biomoléculas 
Unidades monoméricas formam as macromoléculas (polímeros) com elevada 
massa molecular formadas com precursores relativamente simples (monômeros). 
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Principais Biomoléculas 
1. Proteínas ou polipeptídeos: Polímeros formados por 20 aminoácidos. 
  estruturais, enzimas, anticorpos, transportadores, hormônios etc. 
 
2. Carboidratos: Polímeros de açúcares simples (glicose). 
  reservas energéticas e elementos estruturais extracelulares. 
 
3. Lipídeos: Formados por moléculas relativamente pequenas. 
  micelas, estruturas das membranas, reservas de energia, hormônios, 
vitaminas, proteção, material isolante. 
 
4. Ácidos nucléicos (DNA e RNA): Polímeros de nucleotídeos. 
  armazenam, transmitem e transcrevem a informação genética. 
Principais Biomoléculas 
Estrutura primária – sequência de resíduos de aminoácidos – Determina a função da 
proteína 
Estrutura das Proteínas