Estudo Dirigido - Enzimas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO
CENTRO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS
BIOQUÍMICA 1
ESTUDO DIRIGIDO – ENZIMAS
Dr. Emmanuel Viana Pontual
Defina enzimas 
Moléculas que tem capacidade de ser um catalizador biológico.
2. Todas as enzimas são proteínas? Comente.
Não, existem grupos como o RNA que não são proteínas.
3. Cite algumas características gerais das enzimas.
Catalizador biológico.
4. Defina sítio ativo.
Local da enzima onde vai se ligar o substrato para a ativação da mesma e produção do produto.
5. Defina: 
a) cofator; Grupo não proteico. Normalmente é um íon metálico.
 b) coenzima; Quando o cofator é uma molécula orgânica.
c) grupo prostético : quando uma coenzima está ligada covalentemente na parte proteica da enzima.
d) apoenzima; Uma enzima inativa.
e) holoenzima: Junção da apoenzima e um cofator, uma enzima ativa.
6. Defina energia de ativação. 
Energia necessária para a ativação de uma apoenzima.
7. O que é estado de transição e qual a sua importância para a formação dos produtos de uma reação? 
Quando a energia da catalisação está diminuindo, é chamado de estado de transição e essa baixa energia está relacionada a formação de produtos.
8. Cite alguns fatores que afetam a atividade das enzimas.
pH, calor, concentração de substrato e de enzima.
9. O que é a constante de Michaelis-Menten e qual a sua relação com a afinidade entre a enzima e o substrato?
É uma equação matemática baseada na hipótese proposta por eles, de que nas reações enzimáticas, o passo limitante da velocidade é a quebra do complexo enzima-substrato para formar o produto e a enzima livre. Nessa reação aparece uma constante, a constante de Michaelis-Menten (Km). O Km é equivalente a concentração do substrato necessária para atingir a metade da velocidade máxima da reação (Vmax) e indica a afinidade da enzima pelo substrato. Quanto maior o valor de Km menor a afinidade da enzima pelo substrato, isto é, mais substrato é necessário para atingir a metade da velocidade máxima.
10. Sobre os inibidores da atividade enzimática, responda:
a) Como atuam os inibidores irreversíveis?
A substancia irreversível se liga a enzima de forma covalente, o que altera o grupo funcional da enzima necessária para a sua atividade catalítica, o que fz com que a enzima fique inativa permanentemente.
b) Dentre os inibidores reversíveis, diferencie inibidores competitivos, não-competitivos e incompetitivos.
Competitivos: quando tais substancias tem ‘’forma’’ parecida com a do substrato e se liga a enzima formando assim uma estrutura semelhante a enzima-substrato deixando a enzima inativa.
Não- competitivos: Quando essa substancia pode se ligar tanto na enzima, quanto no complexo enzima-substrato em algum lugar diferente. Essa ligação não atrapalha a ligação da enzima substrato mas sim a formação do produto.