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Universidade Federal do Recôncavo da Bahia Centro de Ciências da Saúde Curso de Bacharelado Interdisciplinar em Saúde Ciências Morfofuncionais I – CCS683 Professor: Givanildo Oliveira GUIA PARA ESTUDO 1. Reconhecer que todos os α-aminoácidos possuem uma estrutura básica comum; 2. Reconhecer o átomo de carbono α como um centro quiral e a possibilidade da existência de dois enantiômeros; 3. Entender a classificação dos aminoácidos segundo seu grupo R; 4. Observar que alguns aminoácidos não formam proteínas, bem como a presença de aminoácidos incomuns; 5. Compreender a forma de ZWITTERION dos aminoácidos em solução aquosa; 6. Observar a natureza anfotérica dos aminoácidos; 7. Observar as diferenças nas propriedades ácido-base dos aminoácidos; 8. Entender como se dá a formação de uma ligação peptídica; 9. Reconhecer o terminal amino e o terminal carboxila de um peptídeo; 10. Observar que um peptídeo está sujeito à ionização tal como os aminoácidos, mas que apenas os grupos terminais (α-amino e α-carboxila) e alguns grupos R são ionizáveis; 11. Observar que a atividade biológica de um peptídeo não tem relação direta com seu peso molecular (massa molecular); 12. Reconhecer que a estrutura tridimensional de uma proteína é determinada pela sequência de aminoácidos (estrutura primária); 13. Reconhecer que a função de uma proteína depende de sua sequência de aminoácidos (estrutura primária); Universidade Federal do Recôncavo da Bahia Centro de Ciências da Saúde 14. Reconhecer que a função de uma proteína depende de sua estrutura tridimensional; 15. Reconhecer que o interior das proteínas globulares contém um núcleo hidrofóbico formado pelas cadeias laterais apolares; 16. Definir e reconhecer a estrutura secundária das proteínas; 17. Reconhecer a existência de proteínas subunidades múltiplas, observando os conceitos de proteínas oligoméricas e de protômeros; 18. Reconhecer que cada polipeptídeo de uma proteína oligomérica possui sua sequência de aminoácidos característica; 19. Definir o que são proteínas conjugadas, citando exemplos; 20. Conceituar e entender estruturas primária, secundária, terciária e quaternária; 21. Reconhecer as diferenças entre proteínas fibrosas e globulares. Citar exemplos; 22. Observar a relação entre o pI das proteínas com os seus aminoácidos constituintes; 23. Definir estrutura nativa, desnaturação e renaturação, correlacionado com estrutura e função das proteínas.
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