Biologia Celular - Filamentos de actina

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Citoesqueleto I: Filamentos 
de actina
Luana Borba
luanaborba@biof.ufrj.br
Email da disciplina
Biocelxerem2016.2@gmail.com
UNIVERSIDADE FEDERAL DO RIO DE JANEIRO
POLO DE XERÉM
DISCIPLINA: BIOLOGIA CELULAR
2016.2
O citoesqueleto é responsável pela sustentação, forma e movimentação 
Funções do citoesqueleto:
Sustentação da célula 
Forma da célula
Movimentos celulares: 
Separa os cromossomos durante a mitose e divide a célula
- Projeções, movimento ciliar e flagelar;
- Tráfego intracelular de organelas e vesículas;
- Contração das células musculares
- Forma;
- Polaridade;
- Disposição das organelas;
- Resistência mecânica;
- Adesão.
O citoesqueleto é dinâmico, porém é capaz de formar estruturas estáveis
Filamentos de actina (microfilamentos) diâmetro de 5-9 nm
Filamentos intermediários diâmetro de 10 nm
Microtúbulos diâmetro de 25 nm
+ proteínas motoras, reguladoras e adaptadoras
Componentes do citoesqueleto
Componentes do citoesqueleto
microtúbulos microfilamentos
filamentos 
intermediários
Suporte e resistência 
mecânica
Posição das 
organelas e 
transporte 
intracelular
Forma da superfície celular e 
locomoção da célula
Componentes do citoesqueleto
Filamentos de actina, 
microtúbulos e 
filamentos 
intermediários de uma 
célula estão associados e 
suas funções são 
coordenadas entre si. 
Filamentos de actina
(microfilamentos)
Filamentos de actina (microfilamentos)
Dinâmica dos microfilamentos é responsável pelo movimento celular
Filamentos de actina (microfilamentos)
Actina é uma proteína abundante (uma das principais
proteínas celulares) e conservada.
Já foram descritas pelo menos 6 diferentes isoformas de
actina, e as principais são:
- α actina (células musculares – estruturas contráteis);
- β actina (córtex e lamelipódios);
- γ actina (fibras de tensão)
Monômeros de actina polimerizam para formar os filamentos de actina
G actina : 
monômeros de 
actina ligados ao
ATP
F actina : actina
incorporada ao
filamento, ligada
ao ADP
Actina pode estar ligada ao ATP ou ao ADP
Quando não está ligada a ATP ou ADP , actina desnatura.
Dinâmica dos filamentos de actina
Actina G (ligada ao ATP) hidrolisa o ATP quando é incorporada
ao filamento → Actina F (ligada ao ADP).
Dinâmica dos filamentos de actina
Os filamentos crescem pela adição reversível de monômeros em
ambas extremidades, mas uma das extremidades cresce mais
rápido (até10x).
Estrutura dos filamentos de actina
Monômeros podem ser adicionados (ou removidos) de
qualquer uma das extremidades do filamento, mas existe maior
probabilidade de incorporação de novos monômeros a uma das
extremidades (+). Esta extremidade de crescimento está, em
geral, voltada para a membrana plasmática.
+-
O processo de treadmilling controla a polimerização/dissociação
Filamentos de actina parecem sofrer predominantemente
o processo de treadmilling → um filamento é
polimerizado em uma extremidade enquanto uma
dissociaçao ocorre na outra.
Proteínas se associam aos microfilamentos e controlam a polimerização
A formação do filamento começa com a agregação de 3 
monômeros de actina (nucleação).
Complexo ARP (proteínas relacionadas a actina) e forminas.
Nucleação dos filamentos de actina
Complexo ARP
Complexo ARP (complexo Arp2/Arp3) → nucleação do
crescimento do filamento de actina a partir da extremidade (-),
permitindo uma rápida extensão na extremidade (+).
Complexo ARP promove a formação de uma rede ramificada
Complexo ARP induz o crescimento de um novo filamento de actina
mais eficientemente quando já está ligado a um filamento de actina já
existente.
Nucleação dos filamentos de actina: Forminas
- Forminas nucleam o crescimento de filamentos retos e não-
ramificados.
- Ligam-se a extremidade (+).
- Pertencem a uma grande família de proteínas diméricas.
A disponibilidade de monômeros também influenciará a polimerização
Além da nucleação, outro fator
que influenciará no
crescimento do filamento de
actina é a disponibilidade dos
monômeros de actina.
Timosina → liga-se aos
monômeros de actina e impede
a polimerização
Profilina → liga-se aos
monômeros de actina e
favorece sua polimerização
Outras proteínas influenciam na estabilidade do microfilamento
Os filamentos de actina podem apresentar diferentes arranjos na célula
Proteínas se associam aos microfilamentos → diferentes arranjos
Diferentes arranjos dos filamentos de actina são
gerados dependendo da proteína que se associa a
eles → diferentes funções
ERM: ezirina, radixina, moesina
ativaçao de ptns ERM : protrusões da superfície celular
Proteínas ERM ligam os filamentos de actina à membrana plasmática
Proteínas motoras
(motores moleculares)
Miosinas são as proteínas motoras dos filamentos de actina
Estruturas das miosinas → cadeias pesadas e leves + domínio
motor (cabeças).
Existem diferentes miosinas e cada uma apresenta uma estrutura
característica
Existem diferentes miosinas, que desempenham diferentes funções
Dependendo da sua estrutura, a miosina poderá ‘puxar” ou
“caminhar” sobre o filamento.
Miosina I: células
não-musculares
Miosina II: atividade
contráctil
Miosina V:
transporte de
organelas
Miosina VI: move-se
em direção a
entremidade (-)
(exceção)
Ciclo da miosina
1.Miosina está firmemente ligada ao microfilamento
quando não está associada ao nucleotídeo;
2. Associação de ATP a miosina promove seu
desligamento e provoca uma leve modificação
conformacional;
3. A hidrólise do ATP promove uma alteração na
conformação (cabeça se desloca ~5nm no filamento);
4. Ligação fraca da miosina ao filamento provoca a
liberação de Pi, e a cabeça de miosina liga-se
fortemente ao filamento. Essa ligação desencadeia o
movimento de potência (mudança conformacional
geradora de força);
5. Miosina perde o ADP e encontra-se firmemente
ligado ao microfilamento.
Miosina I
- Transporte de vesículas e organelas ao longo dos filamentos de actina
- Fagocitose
- Pseudópodes
- Microvilosidades
Miosina II
- Movimento celular
Dinâmica dos filamentos de actina em lamelipódio
Building the actin cytoskeleton: filopodia contribute to the construction of contractile 
bundles in the lamella – Nemathova et al 2008
Miosina V
Miosina II
- Citocinese
Anel contrátil, formado de filamentos de actina e miosina 
II, separa a célula em duas (citocinese), após a mitose.
Miosina II e contração muscular
As unidades contráteis da célula muscular (miofibrilas)
contém sarcômeros.
Miosina II e contração muscular
As unidades contráteis da célula muscular (miofibrilas)
contém sarcômeros.
Sarcômeros são 
formados por actina, 
miosina II e 
proteínas 
associadas.
Miosina II e contração muscular
Titina: agem como “molas”
Nebulinas: determinam o comprimento dos filamentos de actina
Tropomodulina: capeia a extremidade (-) dos filamentos de actina
Deslizamento da miosina II sobre os filamentos de actina
Contração muscular encurtamento dos sarcômeros
Vídeo: Contração muscular do sarcômero
A contração muscular se inicia com o aumento de Ca2+
A contração muscular se inicia com o aumento de Ca2+
Troponina ligada ao Ca2+, desliga-se da actina
Na presença de Ca2+, 
troponina desliga-se 
do filamento de 
actina, permitindo 
que tropomiosina
volte a sua posição 
normal e assim a 
miosina é capaz de 
interagir com a 
actina.Capítulo 16 – O citoesqueleto.
Biologia Molecular da Célula, 2008.
Bibliografia