apostila de bioquimica

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Licenciatura em Ciências Exatas– Biologia IV - Roteiro de estudos – Fundamentos de Bioquímica 
 
Universidade de São Paulo – USP 
Instituto de Física de São Carlos – IFSC 
Licenciatura em Ciências Exatas 
 
 
 
 
Roteiro de estudos 
 
Fundamentos de Bioquímica 
2013 
 
 
 
 
 
 
Professora Ilana L. B. C. Camargo 
Aluna PAE: Mariana Laureano 
marianalaureano@gmail.com 
 
 
 
Licenciatura em Ciências Exatas– Biologia IV - Roteiro de estudos – Fundamentos de Bioquímica 
 
1 A célula e seus componentes 
As células são as menores unidades estruturais e funcionais de todos os organismos vivos. São 
capazes, embora limitadamente, de manter as funções básicas para a sobrevivência de um 
organismo. 
Os organismos vivos são divididos basicamente por dois tipos de células: células procariotas, 
que carregam sua informação funcional num genoma circular sem um núcleo definido, e as 
células eucariotas que contem um núcleo delimitado, seu genoma possui cromossomos 
individuais, e sua estrutura interna é bem organizada. 
Toda célula possui membrana plasmática que é uma membrana seletivamente permeável. Ela 
permite que os sais e nutrientes necessários entrem na célula e que os produtos de excreção 
saiam, mas usualmente exclui a entrada de substâncias não necessárias do ambiente. Dentro 
de toda célula há o citoplasma, onde ocorre a maioria das reações catalisadas por enzimas do 
metabolismo celular. As células usam a energia química para realizar o trabalho de construção 
e manutenção da sua estrutura e para realizar a movimentação e a contração celular. Também 
presentes no citoplasma de todas as células estão os ribossomos, pequenos grânulos que 
atuam na síntese de proteínas. Todas as células possuem ainda um núcleo onde o material 
genético é replicado e armazenado na forma de ácido desoxirribonucleico (DNA). 
Entre as células procarióticas a melhor estudada é da Escherichia coli, que está representada 
na figura abaixo. 
 
 
A – Células eucarióticas 
A célula eucariótica consiste de citoplasma e núcleo que estão delimitados pela membrana 
plasmática. O citoplasma contem um sistema complexo de membranas internas que formam 
as estruturas celulares (organelas). As principais organelas são a mitocôndria (nas quais 
ocorrem importantes reações químicas liberadoras de energia), o retículo endoplasmático 
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(uma série de membranas onde as glicoproteínas e os lipídeos são formados), o complexo de 
Golgi (para determinadas funções de transporte) e os peroxissomos (formação e degradação 
de algumas substâncias). Células eucarióticas contêm lisossomos, onde numerosas proteínas, 
ácidos nucleicos e lipídeos são degradados. Os centríolos, pequenas partículas cilíndricas, são 
responsáveis pela formação dos microtúbulos, nas fases de divisão celular. Os ribossomos são 
os responsáveis pela síntese de proteínas. 
B – Núcleo celular 
Na célula eucariótica a informação genética está contida dentro de um núcleo que é 
delimitado pela membrana nuclear. Esta membrana contem poros (poros nucleares) que são 
responsáveis pelo transporte de substancias entre o núcleo e o citoplasma. O núcleo contem o 
nucléolo e a matriz fibrosa com diferentes complexos DNA-proteína. 
 
 
 
 
C – Membrana plasmática 
O ambiente celular quer seja sangue ou outros fluídos corporais, é aquoso, e os processos 
químicos no interior da célula envolvem moléculas hidrossolúveis. Para a manutenção da sua 
integridade, as células devem impedir a água e outras moléculas de fluírem 
descontroladamente para dentro ou para fora da célula. Isso é realizado por uma membrana 
hidrorresistente composta de moléculas bipartidas de ácidos graxos, a membrana plasmática. 
Tais moléculas são fosfolipídios dispostos em uma camada dupla (bicamada) com sua parte 
interna lipídica. A própria membrana plasmática contem diversas moléculas que atravessam a 
camada biomolecular lipídica uma ou mais vezes para desempenhar funções especiais. 
Diferentes de tipos de proteínas de membrana podem ser distinguidos: 
(i) Proteína transmembrana utilizada como canais para o transporte de moléculas de 
dentro para fora da célula. 
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(ii) Proteínas interligadas para fornecer estabilidade. 
(iii) Moléculas receptoras envolvidas na transdução de sinal 
(iv) Moléculas com funções enzimáticas para catálise interna de reações químicas em 
resposta ao sinal externo. 
 
 
D – Comparação entre célula animal e vegetal 
Células de animais e plantas têm várias características similares. A diferença fundamental é 
que a célula de plantas contem cloroplastos para a fotossíntese e são envoltas por uma rígida 
camada de celulose e outras moléculas poliméricas. Essas células também possuem vacúolos 
para água, íons, açúcar, compostos contendo nitrogênio ou descartes. Vacúolos são 
permeáveis à água, mas não a outras substâncias. 
 
 
 
 
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2 Ligações químicas 
 
Ligações iônicas: são formadas por ganho e perda de elétrons. Por exemplo, o sódio (Na) doa 
um elétron para o átomo de cloro (Cl). O casamento entre o sódio, um metal de alta 
reatividade, com o cloro, um gás verde tóxico, é o sal de cozinha (NaCl). 
 
 
Cloreto de sódio (NaCl) 
 
Ligação covalente: são formadas pelo compartilhamento de elétrons. Por exemplo, temos a 
molécula de água, amônia, dióxido de carbono e a molécula de metano. 
 
Exemplos de ligações covalentes 
 
 
Ligações de hidrogênio: é um tipo de interação intermolecular que confere certa estabilidade 
nas ligações com átomos de alta eletronegatividade (F, O, N). 
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Representação de ligações de hidrogênio 
 
Interações hidrofóbicas: Ocorrem entre moléculas hidrofóbicas que buscam interagir 
entre si, evitando assim, o contato com a água quando possível. 
 
 
 
 
3 Grupos funcionais 
Uma célula viva é basicamente composta de carbono (C), hidrogênio (H), nitrogênio (N) e 
oxigênio (O), quase que na seguinte distribuição: 50% de átomos de hidrogênio, 25% de 
carbono e 25% oxigênio. Exceto a água, quase todos os componentes são compostos de 
carbono. 
O carbono é um pequeno átomo com quatro elétrons em sua última camada, podendo formar 
quatro fortes ligações covalentes com outros átomos. Porém, mais notavelmente, os átomos 
de carbono podem combinar-se entre si para construir cadeias e anéis e, dessa maneira, 
grandes moléculas complexas com propriedades biológicas específicas. 
Os grupos funcionais determinam as propriedades químicas das moléculas. Entre os principais 
grupos funcionais temos álcool, amina, aldeído, cetona e os ácidos carboxílicos. 
 
A - Compostos de hidrogênio, oxigênio e carbono 
Quatro simples combinações entre esses átomos ocorrem frequentemente em moléculas 
biologicamente importantes: grupo hidroxila (-OH; alcoóis), metila (-CH3), carboxila (-COOH) e 
carbonila (C=O; aldeídos e cetonas). Eles conferem as moléculas propriedades químicas 
características, inclusive possibilidades para formarem compostos. 
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B - Ácido e ésteres 
Muitas substâncias biológicas contem uma ligação carbono-oxigênio com propriedades ácidas 
ou básicas (alcalinas). O grau de acidez é expresso pelo valor do pH, o qual indica a 
concentração de íons de H+ na solução,variando de 10-1 mol/L ( pH = 1, extremamente ácido) 
até 10-14 mol/L (extremamente básico). A água pura contem 10-7 mol/L de H+ (pH 7,0). Um 
éster é formado quando um ácido reage com um álcool. Ésteres são frequentemente 
encontrados em lipídeos e compostos de fosfatos. 
C - Ligações carbono-nitrogênio (C-N) 
Ligações entre carbono e nitrogênio ocorrem em muitas moléculas biologicamente 
importantes: grupos amino, aminas e amidas, especialmente em proteínas. As amidas são 
formadas pela combinação de um ácido e de uma amina. Diferentemente das aminas, as 
amidas não possuem carga quando em água. A ligação peptídica que liga dois aminoácidos nas 
proteínas serve como um dos exemplos. Um ácido carboxílico reage com uma amina, 
formando uma amida (aminoácido) e liberando água. 
 
Ácido carboxílico Amina Amida (Aminoácido) 
 
 Ligação peptídica 
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Os aminoácidos, que são as subunidades das proteínas tem importância fundamental. Todas as 
proteínas tem um papel específico no funcionamento de um organismo. 
 
D - Compostos de fosfato 
Os compostos fosfáticos ionizados desempenham um papel biológico essencial. O grupo 
HPO4
2- é um íon fosfato inorgânico estável oriundo do acido fosfórico (H3PO4) ionizado. 
Normalmente ele é representado por Pi. 
 
Entre um íon fosfato e um grupo hidroxila livre pode-se formar um éster fosfático. 
Frequentemente os grupos fosfato são ligados a proteínas deste modo. 
 
A combinação de dois grupos fosfato dá origem a um grupo difosfato. 
 
Os compostos fosfáticos desempenham um papel importante em moléculas ricas em energia e 
várias macromoléculas que podem armazenar energia. 
 
E - Compostos de enxofre 
Grupo fosfato
Éster fosfático
Forma 
abreviada
Formação de um grupo difosfato
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Muitas vezes o enxofre serve para ligar moléculas biológicas, especialmente quando dois 
grupos sulfidrilas (-SH) reagem para formar uma ponte de sulfeto (-S-S-). O enxofre é o 
componente de dois aminoácidos (cisteína e metionina) e de alguns polissacarídeos e 
açúcares. As pontes de sulfeto desempenham papel em muitas moléculas complexas, servindo 
para estabilizar e manter as estruturas tridimensionais específicas. 
 
 
 
4 Carboidratos 
 
São substâncias biorgânicas encontradas em sistemas biológicos e possuem diversas funções, 
como componentes estruturais essenciais das células, também atuam como sítios de 
reconhecimento da superfície da célula e servem como principal fonte de energia metabólica. 
 
Grupo sulfídrila Ponte dissulfeto
Carboidratos
Monossacarídeos
Pentoses
(Ribose
Desoxirribose)
Hexoses
(Glicose
Galactose
Frutose)
Oligossacarídeos 
Dissacarídeos
(Maltose
Lactose)
Polissacarídeos
(Amido(amilose e 
amilopectina) 
Glicogênio,
Celulose)
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A - Monossacarídeos 
Os monossacarídeos (açúcares simples) são aldeídos (-C=O, -H) ou cetonas (>C=O) com dois ou 
mais grupos hidroxilas [fórmula geral (CH2O)n]. O grupo aldeído ou cetona pode reagir como 
um dos grupos hidroxilas para formar um anel. Essa é a configuração usual dos açúcares que 
têm cinco ou seis átomos de carbono (C) (pentoses e hexoses). Os átomos C são numerados. 
As formas D- e L- de açúcares são isômeros especulares da mesma molécula. 
As formas que ocorrem naturalmente são as D-(dextro) formas. Estas incluem, adicionalmente, 
as formas β e α como estereoisômeros. Nas formas cíclicas, os átomos C dos açúcares não 
estão em um plano, mas tridimensionalmente tomam a forma de uma cadeira ou de um barco. 
A configuração β-D-glicopiranose (glicose) é favorecida energeticamente, já que todas as 
posições axiais são ocupadas por átomos H. O arranjo dos grupos –OH pode diferir, de modo a 
se formarem estereoisômeros como a manose ou a galactose. 
 
 
 
B - Dissacarídeos 
Os dissacarídeos são formados pela união de dois monossacarídeos, e seus representantes 
mais conhecidos são a sacarose e a lactose. Os dissacarídeos são solúveis em água. 
 Sacarose: formado por uma molécula de glicose e uma molécula de frutose. 
A sacarose é o açúcar que consumimos em casa, que usamos em nosso café, sucos, 
As formas α e β da glicose diferem pela configuração no carbono anomérico
α -D-glicoseβ-D-glicose
estereoisômeros
Isômeros da glicose
Glicose
Conformação tipo 
cadeira
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doce. Esse carboidrato pode ser encontrado principalmente na cana-de-açúcar e na 
beterraba. 
 Lactose: formado por uma molécula de glicose e uma molécula de galactose. É 
o açúcar encontrado no leite, e é a principal fonte de energia para o bebê durante a 
amamentação. 
 
 
 
C - Derivados de açúcares 
Quando determinados grupos hidroxilas são substituídos por outros, formam-se os derivados 
de açúcar. Estes ocorrem especialmente em polissacarídeos. EM um grande grupo de 
síndromes determinadas geneticamente, os polissacarídeos complexos não podem ser 
degradados, devido à função enzimática reduzida ou ausente (mucopolissacarídeos, 
mucolipidoses). Exemplos dos derivados de açúcares são o ácido glicurônico, glicosamina e a 
N-acetilglicosamina. 
 
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D – Polissacarídeos 
Os polissacarídeos são formados pela união de centenas, e até mesmo milhares, de 
monossacarídeos e não são solúveis em água. Os exemplos mais conhecidos 
de polissacarídeos são: 
 Amido: principal fonte de energia em nossa alimentação. As plantas utilizam o amido 
como reserva de energia, e por isso podemos encontrá-lo no interior de caules, mas 
principalmente nas raízes, tubérculos e sementes. 
 Celulose: a celulose é o principal componente da parede celular dos vegetais. 
 Quitina: principal constituinte do exoesqueleto (esqueleto externo) dos artrópodes, 
como os insetos, aracnídeos, crustáceos. 
 
Exemplos de distúrbios humanos hereditários no metabolismo de carboidratos 
Diabete melito: um grupo heterogêneo de distúrbios caracterizado por elevados níveis 
sanguíneos de glicose, com aspectos genéticos e clínicos complexos. 
Distúrbios do metabolismo da frutose: são conhecidos três distúrbios hereditários: frutosúria 
benigna, intolerância hereditária à frutose com hipoglicemia e vômitos e deficiência 
hereditária de frutose 1,6-bifosfato com hipoglicemia, apneia, acidose láctica e 
frequentemente, resultado letal em recém-nascidos. 
Doenças do armazenamento do glicogênio: um grupo de distúrbios do metabolismo do 
glicogênio que diferem em sintomas clínicos e nos genes e nas enzimas envolvidos. 
Metabolismo da galactose: três distúrbios hereditários diferentes, com toxicidade aguda e 
efeitos a longo prazo. 
Responsável pelo mecanismo 
de desintoxicação da célula 
quando se conjuga com a 
bilirrubina
Hidroxila no carbono 
C2 substituída por 
amina→ glicosamina
N-acetil-
Glicosamina
β-D-glicose
Oxidação no carbono 
C6 da glicose → ácido 
glicurônico
Construção de 
cartilagem;
Lubrificação das 
articulações
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5 Lipídios 
 
Os lipídeos geralmente ocorrem como grandes moléculas (macromoléculas). São componentes 
essenciais das membranas e precursores de outras importantes biomoléculas, tais como os 
esteroides para a formaçãode hormônios e outras moléculas para transmitir os sinais 
intercelulares. Além dos ácidos graxos, os compostos com carboidratos (glicolipídeos), grupos 
fosfatos (fosfolipídeos) e outras moléculas são especialmente importantes. Uma característica 
especial é sua acentuada polaridade, com uma região hidrofílica (que atrai água) e outra 
hidrofóbica (que repele a água). Isso torna os lipídeos especialmente adequados para 
constituir os limites os limites externos da célula (membrana celular). 
 
A – Ácidos graxos 
Os ácidos graxos são compostos de uma cadeia de hidrocarbonetos com um grupo ácido 
carboxílico terminal. Assim, são polares, com uma extremidade hidrofílica (-COOH) e 
outra hidrofóbica (-CH3), e diferem no comprimento da cadeia e seu grau de saturação. 
Quando ocorrem uma ou mais ligações duplas na cadeia, o ácido graxo é classificado como 
insaturado. Uma ligação dupla torna a cadeia relativamente rígida e causa uma torção. Os 
ácidos graxos formam a estrutura básica de muitas macromoléculas importantes. O grupo 
carboxila livre (-COOH) de um ácido graxo PE ionizado (-COO-). 
 
 
 
Sólidos a temperatura ambiente – gordura 
animal/tecido adiposo
Líquidos a temperatura ambiente – óleos 
vegetais/sementes (amêndoa, castanha)
Ácido graxo saturado Ácido graxo insaturado
Hidrofílico
Hidrofóbico
A margarina é de origem vegetal, mas sofre hidrogênação, e por isso é saturada.
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B – Lipídeos 
Os ácidos graxos podem combinar-se com outros grupos de moléculas para formar outros 
tipos de lipídeos. Como moléculas insolúveis em água (hidrofóbicas), são solúveis apenas em 
solventes orgânicos. O grupo carboxila pode entrar em uma ligação de um éster ou de uma 
amida. Os triglicerídeos são compostos ácidos graxos com glicerol. 
Os glicolipídeos (lipídeos com resíduos de açúcar) e os fosfolipídeos (lipídeos com um grupo 
fosfato ligado a um derivado de álcool) são as bases estruturais de importantes 
macromoléculas. Sua degradação intracelular exige a presença de várias enzimas, cujos 
distúrbios têm uma base genética e levam a numerosas doenças determinadas geneticamente. 
Os esfingolipídeos constituem um notável grupo de moléculas nas membranas biológicas. 
Nestas, a esfingosina, em vez do glicerol, é a molécula de ligação com o ácido graxo. A 
esfingomielina e os gangliosídeos contêm esfingosina. Os gangliosídeos perfazem 6% dos 
lipídeos do sistema nervoso central. São degradados por uma série de enzimas. Distúrbios 
geneticamente determinados de seu catabolismo acarretam graves doenças, como por 
exemplo, a doença de Tay-Sachs, devida à degradação defeituosa do gangliosídeo GM2 
(deficiência de β-N-acetil-hexosaminidase). 
 
 
Triglicerídios 
• Encontram-se na forma de gordura na alimentação que consumimos. 
• Circulam em nossa corrente sanguínea e se armazenam no tecido adiposo. 
• Um nível alto de triglicerídeo pode causar inúmeros problemas de saúde, incluindo o 
desenvolvimento de pancreatite e doenças do coração. 
 
Glicerol pode se 
ligar a ácidos 
graxos para 
formar 
triglicerídios
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C – Agregados lipídicos 
Dadas as suas propriedades bipolares, os ácidos graxos podem formar agregrados lipídicos na 
água. As extremidades hidrofílicas são atraídas ao seu ambiente aquoso; as extremidades 
hidrofóbicas projetam-se da superfície da água e formam uma película superficial. Se 
estiverem completamente abaixo da superfície, podem formar membranas com duas camadas 
(membrana lipídica biomolecular ou bicamada). Estes são os elementos estruturais básicos das 
membranas celulares, os quais impedem que as moléculas da solução aquosa circundante 
invadam a célula. 
Glicolipídio
Estão presentes na 
membrana plasmática
hidrofóbico
ácido graxoglicerol
açúcar
Fosfolipídio
Estão presentes 
nas membranas 
das células e em 
lipoproteínas 
plasmáticas
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D – Outros lipídeos: esteróides 
Os esteróides são pequenas moléculas que consistem em quatro diferentes anéis de átomos 
de carbono. O colesterol é o precursor das cinco principais classes de hormônios esteroides: 
prostágenos, glicocorticoides, mineralocorticoides, andrógenos e estrógenos. Cada uma dessas 
classes hormonais é responsável por importantes funções biológicas, tais como manutenção 
da gravidez, metabolismo das gorduras e das proteínas, manutenção do volume e da pressão 
sanguíneos e desenvolvimento das características sexuais. 
 
Agregados lipídicos
Membrana plasmática 
em duas camadas 
(bicamada fosfolipídica)
Grandes agregados 
unidos por forças 
hidrofóbicas
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Exemplos de distúrbios humanos hereditários no metabolismo lipídico e lipoprotéico: 
Hipercolesterolemia familiar, a deficiência de lípase lipoproteica familiar, a 
disbetalipoproteinemia e os distúrbios da lipoproteína de alta densidade (LDL). 
 
6 Aminoácidos 
Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Uma sequência linear 
definida dos aminoácidos e uma estrutura tridimensional específica atribuem propriedades 
físico-químicas a cada proteína. Um aminoácido consiste em um carbono “central” com uma 
ligação a um grupo amino (-NH2), outra a um grupo carboxila (-COOH), a terceira a um átomo 
de hidrogênio e a quarta a uma cadeia lateral variável. Os aminoácidos são ionizados em 
soluções neutras, uma vez que o grupo amino adquire um próton (-NH3
+) e o grupo carboxila 
dissocia-se (-COO-). A cadeia lateral determina as características distintas de um aminoácido, 
incluindo tamanho, forma, carga elétrica ou capacidade de ligação com o hidrogênio e a 
reatividade química específica total. Os aminoácidos podem ser diferenciados conforme sejam 
neutros ou não neutros (básicos ou ácidos) e possuam uma cadeia lateral polar ou não polar. 
Cada aminoácido tem suas próprias abreviaturas de três letras e de uma letra. Os aminoácidos 
essenciais em vertebrados são: His, Ile, Leu, Lis, Met, Fen, Ter, Tir e Val. 
 
Outros lipídios: esteroides 
Colesterol
Testosterona Estradiol
Derivados de colesterol
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Estrutura geral dos aminoácidos 
 
A – Aminoácidos são classificados de acordo com sua cadeia lateral 
Todos os aminoácidos neutros têm um grupo –COO- e um grupo -NH3
+. Os aminoácidos mais 
simples apresentam uma cadeia lateral alifática (ou acíclica) simples. Para a glicina, esta 
consiste meramente em um átomo de hidrogênio (-H); para a alanina, em um grupo metila (-
CH3). Cadeias laterais maiores ocorrem na valina, na leucina e na isoleucina. Tais cadeias são 
hidrofóbicas (hidrorrepelentes) e tornam seus respectivos aminoácidos menos solúveis em 
água que as cadeias hidrofílicas (com afinidade pela água). A prolina tem uma cadeia lateral 
alifática que, diferentemente do que se observa em outros aminoácidos, sua cadeia lateral 
está ligada tanto ao carbono central quanto ao grupo amino, de modo que se forma uma 
estrutura em anel. Cadeias laterais aromáticas (ou cíclicas) ocorrem na fenilalanina (um grupo 
fenil ligado ao carbono central por meio de um grupo metileno –CH2–) e no triptofano (um 
anel indol ligado ao carbono central por meio de um grupo metileno). Esses aminoácidos são 
muito hidrofóbicos. Dois aminoácidos contêm átomos de enxofre (S). Na cisteína,este está sob 
a forma de um grupo sulfidrila (-SH); na metionina, é um tioéster (-S-CH3). Ambas são 
hidrofóbicas. Na cisteína, o grupo silfidrila é muito reatico e participa da formação de pontes 
de sulfeto (-S-S). Tais ligações desempenham um importante papel na estabilização da forma 
tridimensional das proteínas. 
A serina, a treonina e a tirosina contêm grupos hidroxilas (-OH). Assim, são formas hidrolisadas 
de glicina, alanina e fenilalanina, respectivamente. Os grupos hidroxilas as tornam hidrofílicas 
e mais reativas do que as formas não hidrolisadas. Tanto a asparagina como a glutamina 
contêm um grupo amino e um grupo amida. No pH fisiológico, suas cadeias laterais 
apresentam carga negativa. 
Os aminoácidos carregados têm dois grupos amino ionizados (básico) ou dois grupos carboxilas 
ionizados (ácidos). Os aminoácidos básicos (de carga positiva) são a arginina, a lisina e a 
histidina. A histidina tem um anel imidazol e pode ser de carga negativa ou positiva, 
dependendo do meio. Ela é frequentemente encontrada nos centros reativos das proteínas, 
onde toma parte em ligações alternantes (por exemplo, na região da hemoglobina que se liga 
ao oxigênio). O ácido aspártico e o ácido glutâmico têm, cada um, dois grupos carboxilas (-
COOH) e são, assim (via de regra), ácidicos. 
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Sete dos 20 aminoácidos têm cadeias laterais fracamente ionizáveis, tornando-os bastante 
reativos (Asn, Glu, His, Cis, Tir, Lis, Arg). 
 
Exemplos de distúrbios humanos hereditários no metabolismo dos aminoácidos 
Os aminoácidos glicina, fenilalanina, tirosina, histidina, prolina e lisina e os aminoácidos de 
cadeia ramificada valina, leucina e isoleucina estão predominantemente envolvidos em vários 
distúrbios que acarretam sintomas metabólicos tóxicos, decorrentes de um aumento ou de 
uma diminuição de sua concentração plasmática. 
Fenilcetonúria: os distúrbios da hidroxilação da fenilalanina resultam em sinais clínicos 
variáveis, dependendo da gravidade, causados por um espectro de mutações no gene 
responsável. 
Doença de urina em xarope de bordo: um distúrbio variável devido à deficiência da 
desidrogenase do α-cetoácido de cadeia ramificada, que acarreta o acúmulo de valina, leucina 
e isoleucina. A forma grave clássica resulta em sérios danos neurológicos à crianças. 
 
Glicina
Gln (G)
Alanina
Ala (A) Valina
Val (V)
Leucina
Leu (L)
Isoleucina
Ile (I)
Prolina
Pro (P)
Metionina
Met (M)
Apolares (hidrofóbicos), grupo R alifático
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Fenilalanina
Phe (F)
Triptofano
Trp (W)
Tirosina
Tyr (Y)
Grupo R aromático
Cisteína
Cys (C)
Treonina
Thr (T)
Serina
Ser (S)
Glutamina
Gln (Q)
Asparagina
Asn (N)
Polares (hidrofílicos) sem carga
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Arginina 
Arg (R) Lisina
Lys (K)
Histidina
His (H)
Grupo R carregado positivamente
Arginina 
Arg (R) Lisina
Lys (K)
Histidina
His (H)
Grupo R carregado positivamente
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7 Proteínas 
As proteínas estão envolvidas em praticamente todos os processos químicos dos organismos 
vivos. Sua significância é evidente, visto que, como enzimas digerem as reações químicas nas 
células vivas. Sem a catálise enzimática, as macromoléculas envolvidas não reagiriam 
espontaneamente. Todas as enzimas são produtos de um ou mais genes. As proteínas também 
servem para transportar pequenas moléculas, íons ou metais. Elas exercem importantes 
funções na divisão celular, durante o crescimento, e na diferenciação das células e tecidos. 
Controlam a coordenação de movimentos por meia da regulação das células musculares e da 
produção e da transmissão de impulsos dentro das células nervosas e entre elas. As proteínas 
controlam a homeostase (coagulação sanguínea) e a defesa imune. Realizam, ainda, funções 
mecânicas na pele, nos ossos, nos vasos sanguíneos e em outras áreas. 
 
A – Ligações peptídicas 
As unidades essenciais das proteínas, os aminoácidos, podem ser mantidas juntas facilmente 
devido à sua ionização dipolar (zwitteríons). O grupo carboxila de um aminoácido liga-se ao 
grupo amino do adjacente (uma ligação peptídica, às vezes também referida como ligação 
amídica). Quando muitos aminoácidos são unidos por ligações peptídicas, forma-se uma 
cadeia polipeptídica. Cada cadeia polipeptídica tem um sentido definido, determinado pelo 
grupo amino (-NH2) em uma extremidade e pelo grupo carboxila (-COOH) na outra. Por 
convenção, o grupo amino representa o inicio, e o grupo carboxila, o término da cadeia 
polipeptídica. 
 
 
B – Estrutura primária de uma proteína 
A determinação da estrutura da insulina por Frederick Sanger foi um fato marcante. Mostrou, 
pela primeira vez, que uma proteína, em termos genéticos um produto gênico, tem uma 
sequência de aminoácidos precisamente definida. A sequência de aminoácidos fornece 
informações importantes sobre a função e a origem evolutiva de uma proteína. 
A estrutura primária de uma proteína é sua sequência de aminoácidos em um plano 
unidimensional. 
 
Aminoácido 1 Aminoácido 2 Formação de um peptídeo
Ligação peptídica
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Níveis de organização das proteínas 
 
B – Estrutura secundária de proteínas 
A estrutura secundária descreve as estruturas regulares bidimensionais formadas por 
segmentos da cadeia polipeptídica. Quando ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um 
eixo chamamos de α-hélice. Quando ocorre interação lateral de segmentos de uma cadeia 
polipeptídica chamamos de folha – β. 
α-hélices e folhas – β são padrões comuns de enovelamento 
 
Estrutura 
Primária Estrutura 
Quaternária
Estrutura 
Terciária
Estrutura 
Secundária
Cadeia polipeptídicaResíduos de 
aminoácidos
α -hélice
Subunidades 
protéicas
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Um conjunto de estruturas secundárias fornece domínios proteicos. Esses domínios são 
responsáveis pela formação da estrutura tridimensional das proteínas. 
 
 
Principais funções das proteínas 
– Estrutural e dinâmica: colágeno e elastina 
– Transporte de moléculas: hemoglobina e mioglobina 
– Mecanismos de defesa: imunoglobulinas 
– Controle global do metabolismo: insulina 
– Mecanismos contrateis: actina e miosina 
 
 
8 Enzimas 
Definição: catalisadores de reações bioquímicas 
As enzimas aumentam várias ordens de grandeza a velocidade das reações diminuindo a 
energia de ativação. Algumas reações celulares que têm como catalisadores moléculas 
especiais de RNA que são chamadas de Ribozima. 
Estrutura 
secundária
Polipeptídeo 
de domínio 
único
Molécula proteica 
formada por dois 
diferentes domínios
folha – β
α-hélice
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As enzimas diminuem as barreiras de energia que impedem que as reações químicas ocorram. 
 
• Nomenclatura 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
- Nome recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; 
Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase 
- Nome sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da 
enzima. Ex:ATP-Glicose-Fosfo-Transferase 
- Nome usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina 
• Classificação 
As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam. 
1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – 
 Desidrogenases e Oxidases) 
 1.1.atuando em CH-OH 
 1.2.atuando em C=O 
 1.3.atuando em C=O- 
 1.4.atuando em CH-NH2 
 1.5.atuando em CH-NH- 
 1.6.atuando em NADH, NADPH 
Reagente
produto
En
erg
ia t
ota
l
En
erg
ia t
ota
l
Caminho da reação 
não catalisada
Caminho da reação 
catalisada por uma 
enzima
Reagente
produto
Energia de 
ativação para a 
reação Y → X
A enzima 
diminui a 
energia de 
ativação para a 
reação Y → X
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2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil –
 Quinases eTransaminases) 
 2.1.grupos com um carbono 
 2.2.grupos aldeído ou cetona 
 2.3.grupos acil 
 2.4.grupos glicosil 
 2.7.grupos fosfatos 
 2.8.grupos contendo enxôfre 
3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases) 
 3.1.ésteres 
 3.2.ligações glicosídicas 
 3.4.ligações peptídicas 
 3.5.outras ligações C-N 
 3.6.anidridos ácidos 
4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e 
gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases) 
 4.1. =C=C= 
 4.2. =C=O 
 4.3. =C=N- 
5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases) 
 5.1.racemases 
6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-
existentes, sempre às custas de energia - Sintetases) 
 6.1. C-O 
 6.2. C-S 
 6.3. C-N 
 6.4. C-C 
 
 
Propriedades das enzimas 
As enzimas são catalisadores biológicos extremamente eficientes, elas aceleram em média 
109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de 
substrato em produto por minuto de reação. Elas atuam em concentrações muito baixas e 
em condições suaves de temperatura e pH. Possuem todas as características das proteínas 
e podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula e 
compartimentalizadas. 
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Cofatores enzimáticos e coenzimas 
 
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a 
função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da 
enzima, mas na ausência deles, a enzima é inativa. A fração proteica de uma enzima, na 
ausência do seu cofator, é chamada de APOENZIMA. Chamamos de HOLOENZIMA enzimas 
ligada ao cofator. 
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em 
conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos: 
• Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato 
• Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da 
apoenzima 
• Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados. 
 
 
Especificidade 
 
As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser 
relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo. Esta 
especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado SÍTIO 
DE LIGAÇÃO DO SUBSTRATO. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um 
arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, 
geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a 
ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive 
isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Neste sítio de ligação encontramos o 
local onde ocorre a reação enzimática, chamado SÍTIO CATALÍTICO ou SÍTIO ATIVO. 
Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima: 
• Modelo Chave/Fechadura : Prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de 
ligação, que seria rígido como uma fechadura. 
 
• Modelo do Ajuste Induzido: Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, 
mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do 
substrato na sua presença. 
• Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste 
induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para 
a sua transformação em produto. 
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Cinética enzimática 
É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas, e os atores que 
influenciam nesta velocidade. A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade 
de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de 
reação. O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de ativação ligeiramente menor 
que a do substrato isolado, e a sua formação leva ao aparecimento do estado de transição 
"Ts". A formação de "P"(produto) a partir de ES é a etapa limitante da velocidade da reação. A 
velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de ENZIMA e de 
SUBSTRATO. 
 
Equação de Michaelis-Menten 
Michaelis e Menten foram pesquisadores que propuseram o modelo acima citado como 
modelo de reação enzimática para apenas um substrato. A partir deste modelo, estas 
pesquisadoras criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma 
reação varia com a variação da concentração do substrato: 
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Esta equação pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da concentração de 
substrato sobre a velocidade de reação enzimática. 
 
 
O KM de um substrato para uma enzima específica é característico, e nos fornece um 
parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima. Quanto menor o KM, maior 
a especificidade, e vice-versa. 
 
Principais Fatores que Influenciam na Velocidade de uma Reação Enzimática 
1. Temperatura : Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir 
a TEMPERATURA ÓTIMA; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da 
molécula. 
2. pH : Idem à temperatura; existe um pH ÓTIMO, onde a distribuição de cargas elétricas da 
molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise. 
3. [E], [S] e presença de inibidores. 
 
Inibição Enzimática 
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A 
inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível. Resumimos em dois tipos o modo de 
inibição enzimática reversível: 
 
1. Inibição Enzimática Reversível Competitiva: 
Ocorre quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato. Esse 
efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato. Este tipo de inibição depende 
das concentrações de substrato e de inibidor. 
 
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2. Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: 
Ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio diferente do substrato. 
Sendo assim, a enzima pode estar ligada ao substrato ao mesmo tempo. Este tipo de inibição 
depende apenas da concentração do inibidor. 
 
Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligaçãoou 
no sítio catalítico da enzima.