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Estudo Dirigido Aminoacidos, enzimas, proteinas, lipideos, carboidratos

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CENTRO UNIVERSITÁRIO DE BELO HORIZONTE 
Instituto de Ciências Biológicas e Saúde – ICBS 
ESTUDO DIRIGIDO 01 
Disciplina: BIOQUÍMICA PROF: CLÁUDIA LOPES PENAFORTE 
 
 
1. Escrever e identificar os componentes da fórmula geral dos aminoácidos. Classificar todos os 
aminoácidos de acordo com suas cadeias laterais citando as formas abreviadas dos nomes dos 
aminoácidos 
2. Definir ponto isoelétrico. 
3. Esquematizar e descrever o que é ligação peptídica. 
4. Descrever a importância biológica das proteínas. Dar exemplos. 
5. Definir a classificação de proteínas simples e conjugadas. 
6. Definir a classificação de proteínas fibrosas e globulares. 
7. Classificar as proteínas quanto ao número de cadeias polipeptídicas. 
8. Dê a definição de estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma proteína, citando os 
tipos de ligações que mantêm a estabilidade de cada nível de organização estrutural. 
9. Citar a definição de desnaturação de proteínas indicando alguns fatores/agentes responsáveis pela 
mesma. 
10. O que são Hemeproteínas? Dê a constituição do grupo heme destas proteínas. 
11. Descreva a estrutura, função e localização da mioglobina e hemoglobina. 
12. Quais são os estados que a hemoglobina pode assumir de acordo com a sua afinidade pelo 
oxigênio?. Descreva quais são os fatores que interferem na ligação da hemoglobina com o oxigênio. 
13. Definir enzimas, citando a importância biológica e suas propriedades. Descrever as classes de 
enzimas. 
14. Desenhar um gráfico que mostre a velocidade de reação em função da concentração de substrato 
saturante. 
15. Quais são os fatores que influenciam na velocidade da reação catalisada por uma enzima? 
16. Desenhe os dois modelos que explicam a especificidade enzima/substrato. 
17. Citar quais são as possíveis formas de regulação de enzimas. 
18. Definir zimogênio. Dê exemplos. 
19. Explique o que são inibidores competitivos e não competitivos e quais são os efeitos provocados por 
estes inibidores numa curva de velocidade da reação? 
20. O que são enzimas alostéricas? 
21. Citar as funções dos carboidratos e as classes definidas pelo número de unidades de açúcar, dando 
exemplos. 
22. Indique se cada um dos pares de oses é constituído de anômeros, epímeros ou par de aldose-
cetose: 
a) D-gliceraldeído e di-hidroxiacetona b) D-glicose e D-manose c) D-glicose e D-frutose 
d) α-D-glicose e β-D-glicose e) D-ribose e D ribulose f) D-galactose e D-glicose. 
23. Distinguir as conformações em bote e cadeira; qual é a mais estável? Citar a razão da maior 
estabilidade da β-glicose. 
24. Definir ligação glicosídica identificando os tipos de ligações glicosídicas. 
25. Definir monossacarídeos,dissacarídeos e polissacarídeos. Citar exemplos. 
26. Escrever as fórmulas estruturais dos dissacarídeos: sacarose, lactose e maltose. 
27. O que são açúcares redutores? Dê exemplos. 
28. Dê exemplos de carboidratos que funcionam como reserva energética e aqueles que têm função 
estrutural. 
29. Citar as funções biológicas de lipídios. 
30. Caracterizar todas as classes de lipídios; dando exemplos. 
31. Quais são os tipos de lipoproteínas? Quais são suas funções? 
32. Qual a importância destas lipoproteínas para o nosso organismo no caso de doenças cardíacas? 
33. Como o comprimento e a saturação da cadeia de um ácido graxo influenciam o ponto de fusão de um 
ácido graxo?

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