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Aminoácidos e Proteínas UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA Proteínas Proteínas Macromoléculas formadas pela união de 20 tipos de aminoácidos. AMINOÁCIDOS – Estrutura Geral AMINOÁCIDOS – Estrutura Geral Carboxila Amina Cadeia lateral α AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS Possuem atividade óptica Exceto a glicina AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS – Classificação baseada nos grupos R Polar X Apolar PROTEÍNAS Apolares e grupos R alifáticos PROTEÍNAS Grupos R aromáticos PROTEÍNAS Polares e grupos R não-carregados Polares e grupos R carregados positivamente (básicos) Polares e grupos R carregados negativamente (ácidos) PROTEÍNAS • Aminoácidos essenciais – são aqueles que nosso organismo não tem capacidade de sintetizar. •Aminoácidos não-essenciais – são aqueles que nosso organismo tem capacidade de produzir (fígado). AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS NÃO-ESSENCIAIS Arginina Alanina Histidina Asparagina Isoleucina Aspartato Leucina Cisteína Lisina Glutamato Metionina Glutamina Fenilalanina Glicina Treonina Prolina Triptofano Serina Valina Tirosina O índice hidropático dos aminoácidos reflete a tendência que as suas cadeias laterais têm para interagir com o meio aquoso. Quanto mais negativo esse índice, mais polar é o aminoácido. AMINOÁCIDOS – Forma Zwitteriônica Zwitterions (íon dipolar) Podem atuar como ácido ou como base Substâncias anfóteras: possuem natureza dual Esse aminoácido pode perder até 2 prótons para o meio pKa: tendência de um grupo fornecer um próton ao meio pKa = - log Ka Quanto menor o valor de pKa maior a acidez do ácido Maior valor de pKa, menor a extensão da dissociação Valores de pK pK1 (-COOH) = 1,82 – 2,38 pK2 (-NH3 +) = 8,80 – 10,96 pKR (Grupo R) = 3,65 – 12,48 AMINOÁCIDOS – Curva de Titulação Ponto Isoelétrico (pI) O ponto isoelétrico (pI) de uma molécula é o valor de pH no qual essa molécula apresenta carga elétrica líquida igual a zero, ou seja a molécula é eletricamente neutra AMINOÁCIDOS – Curva de Titulação AMINOÁCIDOS – Curva de Titulação Cromatografia por troca iônica Polímero carregado negativamente Proteínas positivas se ligam ao polímero e demoram mais a ser eluídas da coluna Afinidade da proteína é definido também pelo pH
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