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Proteínas I = aa e proteínas Proteínas e enzimas são importantes p/ via metabólica. As proteínas são compostas por aa. e enzimas. Aa estrutura Os aa são as estruturas primarias de uma proteína, encontram-se ligados por uma ligação peptídica, através dessa estrutura primaria que sabemos como será a estrutura final da proteína. Por isso tanto sua composição quanto sua estrutura são de extrema importância. Alem de serviram de estrutura p/ as proteínas os aa. tbm servem como moléculas precursoras de hormônios, neurotransmissores, e p/ outras moléculas ativas no corpo. Ex: dopamina que tem como precursor a tirosina. Os aa possuem um grupamento amino e um grupamento carboxílico da qual em sua estrutura sempre estará presente um C alfa, NH3, COO-, H diferenciando-se somente no grupamento R. O grupo R possui diferentes características entre si, sendo subdividido em : ñ polar alifático, aromático, polar ñ carregado( em algum momento pode vir a ter carga), polar carregado +, polar carregado - . Os aa podem estar em 2 formas: - L-aa: encontrado em nosso organismo e utilizado na seqüência de proteínas. Eles serão os responsáveis pelo reconhecimento na síntese de proteínas pelo RNA transportador, são quirais e diasteroisomeros. -D-aa: possui funções muito especificas e não são utilizados por nossas proteínas. Possui 20 formas de aa padrão, porem podemos encontrar outros derivados desses 20. PS: Estruturas do colágeno são estabilizadas pelo grupamento OH através de pontes de hidrogênio (retirando o OH vc diminui a quantidade de lig. De ponte de H e diminui a estabilidade da molécula). A síntese de carboxiglutamato pelo protombina é de extrema importância p/ a coagulação sanguínea. Já que os aa possuem carga eles só podem ser encontrados na forma: -Não iônico: sem carga -Totalmente dipterionico: COO-e NH3+ Essas diferentes formas dá pela mudança de pH( a medida que aumenta diferencia as formas de aa). -aumentos de pH encontram: 1 parcialmente se transformando em 2. Perdendo o H do COO, pois o carboxílico é mais acido que o NH3, essa característica permite que o COO doe mais fácil o H, quando add base. -aumento de pH = pKa1 = solução tampão: 50% 1 e 50% 2 . Mesmo se add acido o pKa permanecera constante pq o H+ se ligará na base conjugada(COO-) e ao add base também permanecerá constante pq o H+ se ligara ao NH3 que se dissociará p/ manter o equilíbrio. -Pi: 100% 2 . Carga liquida =0 pq o positivo do NH3 anula o – do COO- , ao colocarmos num campo elétrico a molécula no Pi não migrará para pontos nenhum. -aumento de pH = pKa 2 = solução tampão :50 % de 2 e 50% de 3 . *todos os aa têm pKa1(carboxílico) e pKa2(amino) e os que possuem grupamentos carregados possuem o pKr3. Ex: blutamato. (R carregado + pKa baixo, carregado – pKa alto). Peptídeos Para haver a interação entre os aa e formarem peptídeos e proteínas, eles ligam-se entre si por uma lig. Covalente peptídica. Essa lig. Ocorre c/ o grupamento amino de uma molécula e o grupamento carboxílico da outra, acarretando na formação de H2O e formação de lig. Peptídica, através dessa lig. Que será mantida a estrutura primaria de uma proteína. Na síntese de proteína que ocorre a formação da lig. Peptídica p/ a formação da cadeia polipeptídica. Os peptídeos tbm são formados por aa em quantidades menores ligados entre si por uma lig. Peptídica. * Peptídeos terapêuticos: atuam em todos os processos e os peptídeos agem em um único pedaço da proteína mimetizando sua ação contra a célula.
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