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Aula 1 Proteínas I

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Proteínas I = aa e proteínas
Proteínas e enzimas são importantes p/ via metabólica. As proteínas são compostas por aa. e enzimas.
Aa estrutura
Os aa são as estruturas primarias de uma proteína, encontram-se ligados por uma ligação peptídica, através dessa estrutura primaria que sabemos como será a estrutura final da proteína. Por isso tanto sua composição quanto sua estrutura são de extrema importância.
Alem de serviram de estrutura p/ as proteínas os aa. tbm servem como moléculas precursoras de hormônios, neurotransmissores, e p/ outras moléculas ativas no corpo. Ex: dopamina que tem como precursor a tirosina. 
Os aa possuem um grupamento amino e um grupamento carboxílico da qual em sua estrutura sempre estará presente um C alfa, NH3, COO-, H diferenciando-se somente no grupamento R. O grupo R possui diferentes características entre si, sendo subdividido em : ñ polar alifático, aromático, polar ñ carregado( em algum momento pode vir a ter carga), polar carregado +, polar carregado - .
Os aa podem estar em 2 formas:
- L-aa: encontrado em nosso organismo e utilizado na seqüência de proteínas. Eles serão os responsáveis pelo reconhecimento na síntese de proteínas pelo RNA transportador, são quirais e diasteroisomeros.
-D-aa: possui funções muito especificas e não são utilizados por nossas proteínas.
Possui 20 formas de aa padrão, porem podemos encontrar outros derivados desses 20.
PS: Estruturas do colágeno são estabilizadas pelo grupamento OH através de pontes de hidrogênio (retirando o OH vc diminui a quantidade de lig. De ponte de H e diminui a estabilidade da molécula). A síntese de carboxiglutamato pelo protombina é de extrema importância p/ a coagulação sanguínea.
Já que os aa possuem carga eles só podem ser encontrados na forma:
-Não iônico: sem carga
-Totalmente dipterionico: COO-e NH3+
Essas diferentes formas dá pela mudança de pH( a medida que aumenta diferencia as formas de aa).
-aumentos de pH encontram: 1 parcialmente se transformando em 2.
Perdendo o H do COO, pois o carboxílico é mais acido que o NH3, essa característica permite que o COO doe mais fácil o H, quando add base.
-aumento de pH = pKa1 = solução tampão: 50% 1 e 50% 2 . Mesmo se add acido o pKa permanecera constante pq o H+ se ligará na base conjugada(COO-) e ao add base também permanecerá constante pq o H+ se ligara ao NH3 que se dissociará p/ manter o equilíbrio.
-Pi: 100% 2 . Carga liquida =0 pq o positivo do NH3 anula o – do COO- , ao colocarmos num campo elétrico a molécula no Pi não migrará para pontos nenhum.
-aumento de pH = pKa 2 = solução tampão :50 % de 2 e 50% de 3 .
*todos os aa têm pKa1(carboxílico) e pKa2(amino) e os que possuem grupamentos carregados possuem o pKr3. Ex: blutamato. (R carregado + pKa baixo, carregado – pKa alto).
Peptídeos
Para haver a interação entre os aa e formarem peptídeos e proteínas, eles ligam-se entre si por uma lig. Covalente peptídica. Essa lig. Ocorre c/ o grupamento amino de uma molécula e o grupamento carboxílico da outra, acarretando na formação de H2O e formação de lig. Peptídica, através dessa lig. Que será mantida a estrutura primaria de uma proteína.
 Na síntese de proteína que ocorre a formação da lig. Peptídica p/ a formação da cadeia polipeptídica.
Os peptídeos tbm são formados por aa em quantidades menores ligados entre si por uma lig. Peptídica.
* Peptídeos terapêuticos: atuam em todos os processos e os peptídeos agem em um único pedaço da proteína mimetizando sua ação contra a célula.

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