Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
02/05/2018 1 AMINOÁCIDOS Professora Evânia Galvão Mendonça PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS COO – H3 +N C R H Carboxi- Terminal Amino Terminal Cadeia Lateral Carbono α • Carbono ou carbono assimétrico: quatro radicais diferentes • Cadeia R: dá a identidade a cada aminoácido (aa) • pH 7,0: grupo carboxílico → (-) e o grupo amina → (+) → zwitterion. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS Classificação dos aminoácidos: -São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS; - Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos; - Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas; PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 1. Atividade ótica dos aa→ Carbono com quatro radicais diferentes dois isômeros óticos (atividade ótica de girar o plano de polarização da luz para direita (horário) ou para a esquerda (anti- horário). - Todos os aa encontrados em proteínas são da configuração L. 2. Propriedade espectroscópica. Absorção e emissão de energia de diferentes freqüências. A maioria dos aa absorve diferentes freqüências da luz UV e todos absorvem a luz infra vermelha, porém, nenhum absorve a luz visível. 3. Propriedade de separação. Os aa podem ser separados por cromatografia de vários tipos em especial através de HPLC (Cromatografia líquida de alta precisão), cromatografia de troca iônica e gasosa. CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS A M I N O Á C I D O S Características Asp Glu Arg His Lys Cys Gly Ser Thr Asn Gln Tyr Ala Leu Val Ile Pro Phe Met Trp Ácido X X Neutro X X X X X X X X X X X X X X X Carga Básico X X X Hidrofílico (Polar) X X X X X X X X X X X X Hidropaticidade Hidrofóbico (Apolar) X X X X X X X X Cíclico X X X X X Estrutura Acíclico X X X X X X X X X X X X X X X Aromático X X X X Alifático X X X X X Pequeno X X X Médio X X X X X X Tamanho Grande X X X X X X X X X X X 02/05/2018 2 Aminoácido Abreviação de três letras Abreviação de uma letra Alanina Ala A Arginina Arg R Asparagina Asn N Ácido aspártico Asp D Ácido glutâmico Glu E Cisteína Cys C Glicina Gly G Glutamina Gln Q Histidina His H Isoleucina Ile I Leucina Leu L Lisina Lys K Metionina Met M Fenilalanina Phe F Prolina Pro P Serina Ser S Tirosina Tyr Y Treonina Thr T Triptofano Trp W Valina Val V Aminoácidos em Solução Aquosa: Propriedades Químicas e Elétricas ►Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em solução aquosa, comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES; ► O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga negativa; ► O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton e adquirindo carga positiva; ► Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o aminoácido se encontra; ► Em meio ácido, os AA tendem a aceitar prótons, comportando-se como base e adquirindo carga positiva - ionizam em seus radicais amina; ► Em meio básico, os AA tendem a doar prótons, comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila; ► O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se PONTO ISSOELÉTRICO, ou pH ISOELÉTRICO; Aminoácidos em solução aquosa: Propriedades Químicas e Elétricas Curva de Titulação de Um Aminoácido ► Ponto 1: AA totalmente protonado; ► Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] ► Ponto 3: Ponto Isoelétrico = Íon Dipolar ou "Zwitterion". ► Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-] ► Ponto 5: AA totalmente desprotonado ; 1 42 3 5 Ácido Básico ► Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente protonado ► Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] ► Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto Isoelétrico = Íon Dipolar ou "Zwitterion". ► Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-] ► Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente desprotonado 02/05/2018 3 Proteínas são sintetizadas nos ribossomos Classe Exemplo Enzimas Ribonuclease Tripsina Proteínas transportadoras Hemoglobina Albumina do soro Mioglobina 1-lipoproteína Proteínas nutritivas e de reserva Gliadina (trigo) Ovoalbumina (ovo) Caseína (leite) Ferritina Proteínas contráteis ou de movimento Actina Miosina Tubulina Dineína Proteínas estruturais Queratina Fibroína Colágeno Elastina Classe Exemplo Proteínas de defesa Anticorpos Fibrinogênio Trombina Toxina botulínica Veneno de serpentes Proteínas reguladoras Insulina Hormônio de cresciment o Corticotrofina Repressores Exemplos das proteínas mais conhecidas: ASPECTOS GERAIS → Classe de substância mais abundante das células, representando mais de 50% do peso seco e é responsável pela imensa variedade de todas as funções celulares. → Polímeros lineares de aa. Formado pela união do grupo carboxila do primeiro aa com o amina do segundo seguida da liberação de uma molécula de água. Classificação dos peptídeos → Até 12 aa, são classificadas em dipeptídeo, tripeptídeo, etc. Cadeias com 12 a 20 aa são denominadas de oligopeptídeos. Cadeias maiores são chamadas de polipeptídeos. Nível de organização das Proteínas Nível de organização das Proteínas Primária Secundária Terciária Quaternária Cadeias Polipeptídicas. Regiões da seqüência que formam estruturas regulares. Empacotamento das estruturas secundárias formando um ou múltiplos domínios. Algumas proteínas são compostas por várias estruturas Terciárias. 02/05/2018 4 Arquitetura das moléculas de proteínas 1. Estrutura primária. → Corresponde à seqüência de aa em uma cadeia polipeptídica. → 20n arranjos possíveis, para proteínas com n aa. Para proteínas com n = 100 → 20.100 = 10130 arranjos. Chapinha!!!!! Estrutura primária de proteínas → A estrutura primária pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula: 1. Número de aa. 2. Seqüência de aa. 3. Natureza dos aa. Fig. Seqüência de aa da Ribonuclease A Estrutura Secundária • Todas as estruturas locais são estabilizadas por pontes de hidrogênio • Alfa hélice • Outras hélices • Folha Beta • Dobras (dobras Beta) Estrutura Secundária: α - Hélice → A cadeia assume uma estrutura helicoidal pelas interações C=O com N- H, formando pontes de H. → O C=O do 1 aa. se liga ao N-H do 4 aa. à frente para formar ponte de H. →O radical dos aminoácidos se distribuem externamente. 02/05/2018 5 Estrutura Secundária: Folha - Pregueada →Cadeia peptídica dispõe-se em zigue-zague. →Cada cadeia em zigue-zague associa-se com outras semelhantes que são unidas por pontes de H. →A cadeia em zigue-zague dispõe-se ao lado de outras de forma paralela ou antiparalela. Na paralela as cadeias adjacentes são N→C ou C→N. Estrutura Terciária →É o dobramento de uma cadeia polipeptídica com loopings sobre si mesma no espaço tridimensional. →A sequência de aa é quem determina o tipo de estrutura terciária. →Estrutura responsável pela maior estabilidade das proteínas. →Tal estrutura contribui para reduzir superfície acessível à solventes. Estrutura Terciária: Motivos Protéicos →Motivos protéicos de interações: • São regiões responsáveis pela interação das proteínas. • Constituem-se de regiões conservadas. • Divididos em domínios. →Motivos mais ocorrentes: • Hélice – Volta –Hélice (HαH) • Hélice – Loop – Hélice (HLH) • Dedos de Zinco • Zíper de Leucina Estrutura Terciária: Motivos Protéicos 02/05/2018 6 Estrutura quaternária →Muitas proteínas são formadas de mais de uma unidade e forma um oligômero. → Estrutura terciária em interações hidrofóbicas polares, pontes de H e interações de Van der Waals. 1. Interações de Van der Waals são forças de repulsão e atração geradas por causa das flutuações na distribuição de carga dos elétrons de átomos vizinhos não ligados. 2. Pontes de H ocorre na presença de radicais C=O e N-H quando próximos C-O-..H..-.-N. 3. Pontes iônicas ou interações eletrostáticas são atrações entre cargas diferentes ou repulsões entre cargas iguais. Os radicais laterais dos aa podem ocorrer ionizados. 4. Interações hidrofóbicas ocorrem com os radicais laterais não polares dos aa quando se associam em ambientes não polares. Nas proteínas os aa e radicais não polares orientam-se para o interior da estrutura protéica. Estrutura quaternária Estrutura quartenária da álcool desidrogenase do fígado. Cada subunidade é composta por 6 folhas paralelas. Entre as duas subunidades há duas folhas antiparalelas. Estrutura quartenária da álcool desidrogenase do fígado. Cada subunidade é composta por 6 folhas paralelas. Entre as duas subunidades há duas folhas antiparalelas. Proteoma • “O complemento PROTEico total de um genOMA.” – M. Wilkins et al. Electrophoresis 1995, 16, 1090-1094 • Grupo de proteínas expresso por uma célula em um momento. • Proteoma é dinâmico: muda constantemente em resposta a estímulos. • Proteomia é o estudo das propriedades proteicas em grande escala, de forma a obter uma visão mais global e integral dos processos de uma célula. • Proteoma: permite identificação de novos genes ainda não identificados em bancos gênicos de EST ou após o sequênciamento completo do genoma.
Compartilhar