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Aula Proteínas (1)

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02/05/2018
1
AMINOÁCIDOS
Professora Evânia Galvão Mendonça
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
COO –
H3
+N C
R
H
Carboxi-
Terminal
Amino 
Terminal
Cadeia
Lateral
Carbono α
• Carbono  ou carbono assimétrico: quatro radicais diferentes
• Cadeia R: dá a identidade a cada aminoácido (aa)
• pH 7,0: grupo carboxílico → (-) e o grupo amina → (+) →
zwitterion.
PROPRIEDADES DOS 
AMINOÁCIDOS
Classificação dos aminoácidos:
-São as unidades 
fundamentais das 
PROTEÍNAS;
- Todas as proteínas são 
formadas a partir da ligação 
em sequência de apenas 20 
aminoácidos;
- Existem, além destes 20 
aminoácidos principais, 
alguns aminoácidos 
especiais, que só aparecem 
em alguns tipos de 
proteínas;
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
1. Atividade ótica dos aa→ Carbono com quatro radicais diferentes
dois isômeros óticos (atividade ótica de girar o plano de
polarização da luz para direita (horário) ou para a esquerda (anti-
horário).
- Todos os aa encontrados em proteínas são da configuração L.
2. Propriedade espectroscópica. Absorção e emissão de energia de
diferentes freqüências. A maioria dos aa absorve diferentes
freqüências da luz UV e todos absorvem a luz infra vermelha,
porém, nenhum absorve a luz visível.
3. Propriedade de separação. Os aa podem ser separados por
cromatografia de vários tipos em especial através de HPLC
(Cromatografia líquida de alta precisão), cromatografia de troca
iônica e gasosa.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
A M I N O Á C I D O S 
Características 
Asp Glu Arg His Lys Cys Gly Ser Thr Asn Gln Tyr Ala Leu Val Ile Pro Phe Met Trp 
Ácido X X 
Neutro X X X X X X X X X X X X X X X Carga 
Básico X X X 
Hidrofílico 
(Polar) X X X X X X X X X X X X 
Hidropaticidade 
Hidrofóbico 
(Apolar) X X X X X X X X 
Cíclico X X X X X 
Estrutura 
Acíclico X X X X X X X X X X X X X X X 
 Aromático X X X X 
 Alifático X X X X X 
Pequeno X X X 
Médio X X X X X X Tamanho 
Grande X X X X X X X X X X X 
 
02/05/2018
2
Aminoácido
Abreviação de três 
letras
Abreviação de uma 
letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Ácido glutâmico Glu E
Cisteína Cys C
Glicina Gly G
Glutamina Gln Q
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Tirosina Tyr Y
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Valina Val V
Aminoácidos em Solução Aquosa: 
Propriedades Químicas e Elétricas 
►Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em solução aquosa, 
comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES;
► O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando 
próton, e adquirindo carga negativa; 
► O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton 
e adquirindo carga positiva;
► Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o 
aminoácido se encontra;
► Em meio ácido, os AA tendem a aceitar prótons, comportando-se 
como base e adquirindo carga positiva - ionizam em seus radicais 
amina;
► Em meio básico, os AA tendem a doar prótons, comportando-se 
como ácidos e adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus 
radicais carboxila;
► O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e 
se anulam chama-se PONTO ISSOELÉTRICO, ou pH ISOELÉTRICO;
Aminoácidos em solução aquosa: 
Propriedades Químicas e Elétricas 
Curva de Titulação de Um Aminoácido
► Ponto 1: AA totalmente protonado;
► Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] 
► Ponto 3: Ponto Isoelétrico = Íon Dipolar ou "Zwitterion". 
► Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-]
► Ponto 5: AA totalmente desprotonado ;
1
42
3 5
Ácido Básico ► Ponto 1: +NH3CHRCOOH = 
AA totalmente protonado
► Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = 
[+NH3CHRCOO-] 
► Ponto 3: +NH3CHRCOO- =
Ponto Isoelétrico = Íon Dipolar 
ou "Zwitterion". 
► Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] =
[NH2CHRCOO-]
► Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA 
totalmente desprotonado 
02/05/2018
3
Proteínas são sintetizadas nos ribossomos
Classe 
Exemplo 
Enzimas Ribonuclease 
Tripsina 
Proteínas transportadoras Hemoglobina 
Albumina do soro 
Mioglobina 
1-lipoproteína 
Proteínas nutritivas e de 
reserva 
Gliadina (trigo) 
Ovoalbumina 
(ovo) 
Caseína (leite) 
Ferritina 
Proteínas contráteis ou de 
movimento 
Actina 
Miosina 
Tubulina 
Dineína 
Proteínas estruturais Queratina 
Fibroína 
Colágeno 
Elastina 
Classe Exemplo 
Proteínas de defesa Anticorpos 
Fibrinogênio 
Trombina 
Toxina botulínica 
Veneno de 
serpentes 
Proteínas reguladoras Insulina 
Hormônio de 
cresciment
o 
Corticotrofina 
Repressores 
 
Exemplos das 
proteínas mais 
conhecidas:
ASPECTOS GERAIS
→ Classe de substância mais abundante das células, representando
mais de 50% do peso seco e é responsável pela imensa variedade
de todas as funções celulares.
→ Polímeros lineares de aa. Formado pela união do grupo carboxila
do primeiro aa com o amina do segundo seguida da liberação de
uma molécula de água.
Classificação dos peptídeos
→ Até 12 aa, são classificadas em dipeptídeo,
tripeptídeo, etc. Cadeias com 12 a 20 aa são
denominadas de oligopeptídeos. Cadeias maiores são
chamadas de polipeptídeos.
Nível de organização das Proteínas Nível de organização das Proteínas
Primária Secundária Terciária Quaternária
Cadeias
Polipeptídicas.
Regiões da
seqüência que
formam estruturas 
regulares.
Empacotamento das
estruturas 
secundárias
formando um ou
múltiplos domínios.
Algumas proteínas
são compostas por
várias estruturas
Terciárias.
02/05/2018
4
Arquitetura das moléculas de proteínas
1. Estrutura primária.
→ Corresponde à seqüência de aa em uma cadeia polipeptídica.
→ 20n arranjos possíveis, para proteínas com n aa. Para 
proteínas com n = 100 → 20.100 = 10130 arranjos.
Chapinha!!!!!
Estrutura primária de proteínas
→ A estrutura primária pode 
variar em 3 aspectos, 
definidos pela informação 
genética da célula: 
1. Número de aa.
2. Seqüência de aa.
3. Natureza dos aa.
Fig. Seqüência de aa da Ribonuclease A
Estrutura Secundária
• Todas as estruturas locais são estabilizadas por 
pontes de hidrogênio
• Alfa hélice
• Outras hélices
• Folha Beta
• Dobras (dobras Beta)
Estrutura Secundária: α - Hélice
→ A cadeia assume uma estrutura
helicoidal pelas interações C=O com N-
H, formando pontes de H.
→ O C=O do 1 aa. se liga ao
N-H do 4 aa. à frente para
formar ponte de H.
→O radical dos aminoácidos se
distribuem externamente.
02/05/2018
5
Estrutura Secundária: Folha  - Pregueada 
→Cadeia peptídica dispõe-se em zigue-zague.
→Cada cadeia em zigue-zague associa-se com outras semelhantes que 
são unidas por pontes de H.
→A cadeia em zigue-zague dispõe-se ao lado de outras de forma 
paralela ou antiparalela. Na paralela as cadeias adjacentes são N→C 
ou C→N. 
 
Estrutura Terciária
→É o dobramento de uma
cadeia polipeptídica com
loopings sobre si mesma no
espaço tridimensional.
→A sequência de aa é quem
determina o tipo de estrutura
terciária.
→Estrutura responsável pela
maior estabilidade das
proteínas.
→Tal estrutura contribui para
reduzir superfície acessível à
solventes.
Estrutura Terciária: Motivos Protéicos 
→Motivos protéicos de interações:
• São regiões responsáveis pela interação das proteínas.
• Constituem-se de regiões conservadas.
• Divididos em domínios.
→Motivos mais ocorrentes:
• Hélice – Volta –Hélice (HαH)
• Hélice – Loop – Hélice (HLH)
• Dedos de Zinco
• Zíper de Leucina
Estrutura Terciária: Motivos Protéicos 
02/05/2018
6
Estrutura quaternária
→Muitas proteínas são formadas de mais de uma unidade e forma um
oligômero.
→ Estrutura terciária em interações hidrofóbicas polares, pontes de
H e interações de Van der Waals.
1. Interações de Van der Waals são forças de repulsão e atração
geradas por causa das flutuações na distribuição de carga dos
elétrons de átomos vizinhos não ligados.
2. Pontes de H ocorre na presença de radicais C=O e N-H quando
próximos C-O-..H..-.-N.
3. Pontes iônicas ou interações eletrostáticas são atrações entre
cargas diferentes ou repulsões entre cargas iguais. Os radicais
laterais dos aa podem ocorrer ionizados.
4. Interações hidrofóbicas ocorrem com os radicais laterais não
polares dos aa quando se associam em ambientes não polares.
Nas proteínas os aa e radicais não polares orientam-se para o
interior da estrutura protéica.
Estrutura quaternária
Estrutura quartenária da álcool
desidrogenase do fígado. Cada
subunidade é composta por 6
folhas paralelas. Entre as duas
subunidades há duas folhas
antiparalelas.
Estrutura quartenária da álcool
desidrogenase do fígado. Cada
subunidade é composta por 6
folhas paralelas. Entre as duas
subunidades há duas folhas
antiparalelas.
Proteoma 
• “O complemento PROTEico total de um genOMA.”
– M. Wilkins et al. Electrophoresis 1995, 16, 1090-1094
• Grupo de proteínas expresso por uma célula em um momento.
• Proteoma é dinâmico: muda constantemente em resposta a estímulos.
• Proteomia é o estudo das propriedades proteicas em grande escala, de
forma a obter uma visão mais global e integral dos processos de uma
célula.
• Proteoma: permite identificação de novos genes ainda não identificados
em bancos gênicos de EST ou após o sequênciamento completo do
genoma.

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