ED estrutura e propriedades das proteínas resolvido

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Estudo dirigido:
Estrutura e propriedades de proteínas:
Escolha 4 aminoácidos, nesta ordem: um polar não carregado, dois não polares e um carregado negativamente, e represente esquematicamente um peptídeo formado entre eles segundo sua estrutura primária. (Não é necessário considerar aspectos conformacionais da cadeia segundo a possibilidade de rotação entre os átomos)
A ligação peptídica é geometricamente plana. Porque? Ligação amida – ressonância eletrônica tem caráter de dupla ligação, que não permite rotação. Que ligações na estrutura primária permitem a flexibilidade desta estrutura considerando este fato?
As ligações entre o Carbono alfa e o N do grupamento amino e entre o Carbono alfa e o carbono da hidroxila, as quais permitem rotação. 
Quais as principais formas de estrutura secundária e o que as estabiliza?
Alfa hélice, folha betapregueada, alças e voltas. Ligações de hidrogênio entre os átomos da cadeia principal do peptídeo estabilizam estas estruturas
Porque ureia é um agente desnaturante de proteínas?
Por que ela altera a estrutura tridimensional das proteínas, sobretudo globulares, interferindo com a função destas macromoléculas. Pontes de hidrogênio da ureia com áreas polarizadas de carga, como grupos de peptídeos desestabiliza as ligações e interações intermoleculares, enfraquecendo a estrutura secundária e terciária. Uma vez que o desdobramento gradual da proteína ocorre, a água e a ureia podem ter acesso mais fácil ao núcleo interno hidrofóbico da proteína em questão, acelerando o processo de desnaturação.
Desenhe esquematicamente ou descreva uma α-hélice considerando os seguintes aspectos: dinâmica das pontes de hidrogênio formadas e posição relativa das cadeias laterais dos aminoácidos
O C=O de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com N-H do aminoácido 4 unidades adiante. As cadeias laterais dos aminoácidos (R) se projetam para fora da hélice
Porque o aminoácido fenilalanina é mais frequente em folhas beta do que em alfa-hélices?
R volumoso
Porque o aminoácido asparagina é mais frequente em folhas beta do que em alfa-hélices?
R volumoso
Porque o aminoácido prolina é relativamente raro em folhas beta e em alfa-hélices?
Anel rígido e N sem H substituinte, não faz ponte de H
O que faz glicina ser tão frequente em voltas beta?
flexibilidade
Discuta a relevância das voltas (sítios não organizados em hélices ou folhas) no contexto da atividade das proteínas. 
Voltas e alças são muitas vezes essenciais na interação entre proteínas e outras moléculas ex. hélice-volta-hélice e interação com o DNA.
Comente como aminoácidos polares e não polares se distribuem espacialmente em uma proteína globular solúvel em citoplasma.
Polares voltados para dentro da proteína, formando um ambiente hidrofóbico protegido da interação com a água.
Comente como aminoácidos polares e não polares se distribuem em uma proteína formadora de canal em membrana citoplasmática lipídica.
Polares para a luz do canal e apolares voltados para o exterior, interagindo com a membrana
Que tipo de aminoácidos são encontrados em proteínas fibrosas? Como estão organizados? 
Aminoácidos hidrofóbicos ou apolares como Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina , Metionina e Felilanalina), tanto no interior como na superfície da proteína. As cadeias peptídicas estão arranjadas em longas estruturas nas quais, em geral um único tipo de estrutura secundária é encontrado.
Cite 2 exemplos de proteínas fibrosas poliméricas.
Colágeno e queratina 
O que é um domínio de proteína? É possível uma proteína monomérica ter mais de um domínio?
Domínios são unidades estruturais ou funcionais de uma proteína, usualmente responsáveis por determinada função ou interação desta proteína com outras moléculas. Uma proteína pode ter um ou mais domínios.
Discuta de que forma o conhecimento de domínios de proteínas pode ser útil para a previsão da função de uma proteína desconhecida. 
O conhecimento dos domínios presentes em uma proteína, bem como a ordem em que ocorrem na sequencia, estao relacionados com a função destas moléculas e, assim, ferramentas computacionais dedicadas ao estudo de proteínas não caracterizadas se valem da pesquisa destas estruturas nas sequencias para modelar a estrutura e função de novas proteínas.
Discuta de que forma o conhecimento de domínios de proteínas pode ser útil para estudos evolutivos
É a presença de domínios que fundamenta a classificação das proteínas em níveis hierárquicos. Dois exemplos destes níveis são as superfamílias e famílias. Proteínas que compõe uma mesma superfamília apresentam provável relação evolutiva, enquanto que proteínas pertencentes a uma mesma família apresentam semelhança estrutura e funcional, bem como relação evolutiva forte. A presença de proteínas classificadas em um mesmo nível hierárquico em organismos evolutivamente distantes reflete origem antiga daquela estrutura.
 
O que caracteriza a estrutura quaternária das proteínas?
Presença de duas ou mais cadeias polipeptídicas
In vivo: toda proteína tem estrutura terciária? sim Toda proteína tem estrutura quaternária? não
O que é a desnaturação de uma proteína? Perda total de sua estrutura tridimensional. Que agentes podem agir como desnaturantes? Físicos (calor, choque mecânico) e químicos (ácidos fortes, solventes orgânicos, detergentes, etc). Toda desnaturação é reversível? Não
Explique, com suas palavras, o que ocorre em cada etapa do esquema a seguir (todas as informações estão disponíveis, basta interpretá-las à luz do conhecimento adquirido)
Mercaptoetanol desfaz as pontes de S, desestabilizando a estrutura 3aria da RNase; a ureia impede a formação das pontes de H entre os átomos da cadeia principal, desestabilizando a estrutura secundária. Se o mercaptoetanol é retirado do sistema, as pontes de S podem ser refeitas, mas enquanto a ureia estiver presente no sistema, a falta da estrutura secundária da proteína nativa impedira que as S-S sejam construídas entre os átomos corretos. A retirada da ureia deste sistema e exposição da forma desnaturada da enzima a traços de ME faz com que as S-S realizadas entre os átomos incorretos sejam desfeitas, as pontes de H da estrutura secundária são retomadas e as pontes S-S podem ser refeitas entre os átomos corretos para que a proteína adote novamente sua estrutura tridimensional nativa e funcional. 
O que é o ponto isoelétrico de uma proteína? Porque ele é adequado como uma estratégia de caracterização de protéinas?
Reflete o conteúdo global dos aminoácidos e, portanto, sua constituição, sendo útil para estratificar proteínas que compartilham outras características como tamanho e afinidade por substratos, por ex.