Proteínas: Estrutura e Classificação

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Proteínas 
Faculdade de Saúde Ibituruna – FASI
3º Período de Nutrição
Disciplina: Bromatologia
Professora: Suerlani Moreira Ruas
Nos seres vivos aparecem em maior quantidade, algo
em torno de 15% a 20%.
No homem quase 100 000.
Um adulto precisa, em média, de cerca de 75 g de
proteína por dia (um adulto com atividades normais
precisa de 0,8g de proteínas por quilo de peso). Essa
quantidade aumenta em crianças, na fase de
crescimento (pode chegar a 1g por quilograma de
peso), e também nas mulheres grávidas ou que estão
amamentando.
Definição:
São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos
organismos vivos, por meio da condensação de
moléculas de aminoácidos através de ligações
peptídicas.
São 20 aminoácidos que compõem as diferentes
proteínas.
A diversidade das proteínas é muito grande. Esse fato
deve‐se ao tipo, à quantidade e à seqüência dos
aminoácidos que as compõem.
Os aminoácidos são moléculas formadas por um
grupamento carboxila (COOH) e um grupamento
amina (NH2).
A classificação do aminoácido é devido a posição do
grupo amina no 1º Carbono ligado ao grupo carboxila
(COOH).
Sequência dos aminoácidos
A união entre os aminoácidos é chamada de ligação
peptídica. Essa ligação é sempre feita entre o grupo
carboxila (COOH) de um aminoácido pelo grupo
amina (NH2) de outro aminoácido.
Dizemos que uma ligação peptídica ocorre através de
uma reação de desidratação, porque sempre há
liberação de uma molécula de água.
Apesar de a estrutura básica dos vinte aminoácidos
serem semelhantes, o radical R diferencia um do
outro.
Por exemplo, se o radical R for um átomo de
hidrogênio, o aminoácido será a glicina (figura 1): se,
em vez de hidrogênio, for um grupamento metil
(CH3), teremos uma alanina (figura 2)
Propriedades dos Aminoácidos
•São sólidos incolores, cristalinos;
•Decomposição a altas temperaturas;
•Podem ter sabor amargo ou doce ou
completamente sem sabor . Ex: sal de sódio do
ácido glutâmico (aginomoto) usado em alimentos
para realçar sabor;
•São solúveis em água, insolúveis em solventes
orgânicos.
Estrutura e Conformação das Proteínas
Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos
unidos através das ligações peptídicas.
Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice),
que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.
Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de
enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para
estabilizar este enrolamento.
Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas
se associam através de pontes de hidrogênio.
quaternária 
primária 
secundária
folha 
hélice 
terciária
Classificação das Proteínas
A- Proteínas simples
B- Proteínas conjugadas
C- Proteínas derivadas: primárias secundárias
Apenas os dois primeiros grupos são encontrados 
na natureza.
A- Proteínas simples
São proteínas que por hidrólise total resultam
aminoácidos como os únicos produtos.
B- Proteínas Conjugadas
• São moléculas mais complexas, onde os aminoácidos
estão ligados a substâncias não protéicas, que são
denominadas de grupo prostético.
Classificação de acordo com o grupo prostético:
1. Cromoproteínas – o núcleo prostético é formado de
um pigmento: clorofila, riboflavina, carotenóides,
pigmentos biliares e heme.
2. Lipoproteínas – o grupo prostético é um lipídio:
lecitina, colesterol.
3. Nucleoproteínas - o grupo prostético são ácidos
nucleicos.
4. Glicoproteínas – ou mucoproteínas, são ligadas a
carboidratos. Ex: mucina no suco gástrico.
5. Fosfoproteínas – o grupo prostético é o ácido
fosfórico.
6. Metaloproteínas - o grupo prostético são metais
pesados.
C-Proteínas Derivadas
São compostos não encontrados na natureza, porém
obtido por degradação intensa de proteínas simples
ou conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas.
1) derivadas primárias: obtidos por processos brandos
de decomposição
2) derivados secundários: mistura complexa de uma
moléculas de diferentes tamanhos e diferente
composição de aminoácidos e diferentes
propriedades.
Classificação da Proteínas Quanto à Forma
Proteínas Fibrosas - São formadas geralmente por
longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo
da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do
conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do
soro sanguíneo ou a miosina dos músculos).
Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem
estrutura diferente - helicoidal (tubulinas).
Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais
complexa, são +/- esféricas. (enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.)
Propriedades das Proteínas
•Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos
reagem tanto com ácidos como com bases.
•Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das
proteínas, ou seja quando as cargas positivas e
negativas se igualam
•Precipitam com íons – quando em solução, podem
combinar com íons positivos e negativos (ácidos e
bases), formando precipitados.
•Reação de Biureto – quando soluções de proteínas em
meio fortemente alcalino são tratadas com soluções
diluídas de íons cúpricos, com aparecimento de cor que
varia de rosa a púrpura. Esta reação é muito usada para
determinação qualitativa e quantitativa de proteínas.
•Hidratação de proteínas- diretamente relacionada com
fatores intrísecos da própria molécula (posição
amonocídica e conformação).
> Proporção de aminoácidos com caráter hidrofóbico <
a capacidade de hidratação da proteína. Em proteínas
com maior proporção de aminoácidos hidrofílicos
ocorre o inverso.
Mudanças na conformação da proteína afetam a
hidratação da proteína, pois podem desmascarar grupos
hidrofóbicos.
As propriedades de hidratação das proteínas também
podem ser afetadas por fatores extrínsecos como:
-A concentração de proteínas
- Temperatura
•Viscosidade – as soluções de proteínas variam
muito, depende da concentração das soluções e da
estrutura molecular da proteína. As fibrosas tem
maior viscosidade que as globulares.
•Desnaturação - é a insolubilização das proteínas
que ocorre quando as mesmas são submetidas a
tratamento de aquecimento (extremos de
temperatura, agitação, radiações ultravioleta, raios
X, ácidos e bases fortes.
• Solubilidade:
Albuminas – solúvel em água, em soluções
fracamente ácida ou alcalinas, coagulam pela ação do
calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactalbumina
(leite).
 Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em
soluções de sais neutros. Ex: miosina (músculo),
legumina (ervilhas).
 Glutelinas – são encontradas somente em vegetais.
Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis
em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina
(trigo).
 Prolaminas – encontradas somente em vegetais,
insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em
etanol 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína
(milho), hordeína (cevada).
Funcionalidade das Proteínas
O termo funcionalidade pode ser definido como
qualquer propriedade que não os atributos nutritivos
que influenciam a utilidade de um ingrediente em um
alimento;
As propriedades funcionais afetam o caráter sensorial
dos alimentos e também têm função do
comportamento físico dos alimentos durante o seu
preparo, processamento ou armazenamento.
As propriedades funcionais das proteínas alimentícias 
podem ser classificadas em três grupos principais:
a) propriedades de hidratação - depende das interações 
com a água e englobam:
- absorção de água e retenção – produtos cárneos
- Molhabilidade (tendência de um determinado fluído espalhar ou aderir 
sobre uma superfície sólida)
- inchamento
-adesão – produtoscárneos, embutidos, produtos de 
panificação, massas
- viscosidade – bebidas, sopas e molhos
b) propriedades relacionadas com as interações
proteína-proteína. Importantes durante a precipitação
e a formação de gel, massas e fibras.
c) propriedades de superfície:
- emulsificação – salsichas, sopas, bolos, bebidas
- formação de espuma
- aeração – coberturas, sobremesas aeradas
Tipos de proteínas
A importância das proteínas depende do seu
conteúdo em aminoácidos essenciais.
As proteínas vegetais são deficientes em um ou mais
aminoácidos essenciais.
Aminoácidos essenciais: não são sintetizados pelo
organismo humano, devem estar presentes na dieta.
São: Valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina,
triptofano, metionina e treonina. Para as crianças,
são também essencias a arginina e a histidina.
Aminoácidos não essenciais: são sintetizados pelo
organismo humano.
Fontes de Proteína:
Leite, pescado, carne e produtos cárneos, cereais,
batatas, legumes e seus derivados.
Alimentos ricos em proteínas
Podemos encontra proteínas tanto em alimentos de
origem animal quanto de origem vegetal: carne, queijo,
manteiga, feijão, ervilha.
- Proteína de alto valor biológico (VB): proteína completa porque apresenta
os aminoácidos em teores necessários a manutenção da vida e crescimento
dos novos tecidos.
- Proteína de baixo valor biológico; Não tem os aminoácidos em teores
adequados. Ex.: frutas e hortaliças
- Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou mais aminoácidos
limitante. EX: cereais (deficientes em lisina, triptofano e treonina) e
leguminosa (deficiente em metionina).
Leite (200ml)
1 copo americano: ~ 5,0g
Ovo (50g): ~ 6,4g
Carnes (100g):
Bovina ~ 23g
Frango ~ 22g
Peixe ~ 19g 
Feijão (120g)
8 colheres de sopa
~ 9,4g
Proteínas em Alimentos
• Proteínas da carne;
• Proteínas dos tecidos conectivos;
• Proteínas do leite;
• Proteínas do ovo;
• Proteínas do trigo.
Proteínas de Origem Animal
 Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25
a 15% de proteínas, sendo o restante formado por
gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas.
Classificação das proteínas da carne quanto a função:
1-miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55%
da proteína total.
2- Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde
a 15% da proteína total.
Obs: Os mesmos tipos estão presentes em peixes e
aves, porém com teores diferentes
 Colágeno
•É a fração principal dos tecidos conectivos, muito
solúvel e contribui para a rigidez da carnes.
•É uma proteína que mantém unidos os feixes de
fibras musculares no corpo humano e nos animais.
•É rica em prolina
•Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez
da carne.
•Por aquecimento em água se transforma em gelatina.
•Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e
forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem
sabor. É rica em arginina.
Proteínas do Leite
 Caseína - é a principal proteína existente no leite
fresco (3%). Não coagula pelo calor.
•É uma fosfoproteína que se encontra na forma de
sal de cálcio coloidal.
•Juntamente com a gordura dão a cor branca do
leite.
•Coagula pela ação da renina, uma enzima
encontrada no suco gástrico, e pela ação de ácidos.
Proteínas do Ovo
1.Proteínas da clara - é uma mistura de proteínas,
sendo a mais importante ovalbumina (50% das
proteínas totais da clara).
• Tem na molécula de grupos de ácido fosfórico, que
podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases.
• Desnatura por agitação e coagula por aquecimento.
Proteínas da gema do ovo – A gema é uma dispersão
de fosfo e lipoproteínas globulares.
Sua coloração é devido, principalmente, à presença
de carotenóides.
Proteínas Vegetais
Animais não sintetizam todos os aminoácidos que
agem como unidades construtoras das proteínas;
 Dos 20 aminoácidos, há 8 que os animais não
conseguem produzir: valina, leucina, isoleucina,
treonina, lisina, metionina, fenilalanina e triptofano.
 Uma boa dieta é aquela que, dentre outras coisas,
satisfaz as necessidades de aminoácidos essenciais
sem criar um desequilíbrio em outro ponto;
 Daí, toda nova fonte protéica proposta na dieta
deve ser avaliada, primeiramente pela contribuição
ao total de aminoácidos presentes na refeição.
Rapidamente se percebe que uma dieta mista
elimina deficiências específicas.
 Fato curioso é que mais energia do calor do
corpo (efeito termogênico) é derivada da proteína
do que da gordura ou de carboidratos;
 Dados são de que 30% da energia calorífica
(calor que é desprendido pelo corpo num dia quente
ou utilizado pelo corpo para manter a temperatura
corporal num dia frio) provém das proteínas, ao
passo que 5 a 10% vem das gorduras e carboidratos.
Digestibilidade Proteica
 A digestibilidade de leguminosas cruas é
geralmente muito baixa, melhorada com cozimento,
autoclavagem, tostagem ou outras formas de
tratamento térmico;
 Em geral, leguminosas bem cozidas ainda tem
digestibilidades menores do que as proteínas de
origem animal. Isto se deve em parte à presença de
inibidores de proteases termo-estáveis.
Proteínas do trigo:
As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional,
devido a deficiência de aminoácidos essenciais.
As mais importantes são:gliadina e glutenina.
•Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em
alcool metílico, benzílico e fenol.
•Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É
insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel
em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.
•GLÚTEN
formado pela combinação da gliadina (prolamina)
mais a glutenina (solúveis em ácidos e bases) e água.
Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel
em água, responsável pela textura da massa de pães
fermentados.
Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas
temperaturas sem sofrer desnaturação.
É rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição
da água ou quando exposto à temperaturas baixas por
longo tempo.
Alimentos ricos em calorias e reduzida
quantidade de proteína
Método para determinação de proteínas
•Método de Kjeldahl modificado
Princípio: baseia-se na determinação de nitrogênio, feita pelo processo de
digestão Kjeldahl; onde a matéria orgânica é decomposta e o nitrogênio
existente é finalmente transformado em amônia.
•Fator =6,25 - para transformar o nº de g de N encontrado em nº de g de
proteínas.
16g N -------- 100 g proteínas
n g N -------- x g proteínas
Microdigestor de Kjeldahl
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
METODO POR BIURETO
O método por biureto foi proposto por Riegler em
1914, baseado na observação de que substâncias
contendo duas ou mais ligações peptídicas formam
um complexo de cor roxa com sais de cobre em
soluções alcalinas.
A intensidade da cor formada é proporcional à
quantidade de proteína.
Este método tem as seguintes vantagens:
· Ser bastante específico por não apresentar problemas de
interferentes.
· É simples, rápido e barato.
· Por envolver uma reação com a ligação peptídica, o
método determina proteína, ao contrário do método de
Kjeldahl que determina N total.
Porém ele tem duas desvantagens que são:
· A necessidade de uma curva de calibração tomada com
um padrão conhecido de proteína, por exemplo, uma
proteína determinada por Kjeldahl.
· A cor formada no complexo não é idêntica para todas as
proteínas, porém os desvios causados são menores do
que em outros métodos colorimétricos.