Estudo Dirigido - Proteinas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ
FACULDADE DE MEDICINA
MÓDULO DE BIOLOGIA CELULAR E MOLECULAR
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA MÉDICA 2011
ESTUDO DIRIGIDO 1 – Proteínas: Estrutura e Funções.
Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique.
Ao estudar a estrutura primária de um grupo de proteínas relacionadas, observou-se que um determinado resíduo de aminoácido estava presente na mesma posição em todo o grupo. O que este achado pode sugerir em relação a este aminoácido?
Relacione e defina os níveis de complexidade estrutural das proteínas.
Descreva as forças que estabilizam uma proteína 
Por que a ingestão de alimentos ricos em aminoácidos Fenilalanina e Triptofano pode estar relacionada com a estimulação da função cerebral e bem estar, respectivamente?
Alimentos que contêm aspartame devem trazer no rótulo da embalagem recomendação vital para pessoas portadoras de fenilcetonúria. Explique as bases bioquímicas dessa informação. 
Texto para a questão 8. A HbS causa anemia falciforme. Na HbS, o acido glutâmico na sexta posição da cadeia B é trocado por uma valina (mutação missense). Essa mudança leva a polimerização da HbS na forma deoxigenada. O resultado é uma mudança na forma do eritrócito, para um formato semelhante a uma foice, com perda da flexibilidade da membrana, causando embolização capilar. Algumas outras variantes da hemoglobina são Hiroshima (His 146( Asp) Riverdale-Bronx (Gly 24 ( Asp) e MHyde Park (His 92 ( Tyr). 
O que é uma substituição de aminoácidos não conservativa? Toda substituição de aminoácidos em proteínas levam a mudanças funcionais?
Quais as alterações estruturais na molécula do colágeno que podem causar doenças? Cite exemplos.
Cite 2 diferenças e duas semelhanças estruturais e funcionais existentes entre a hemoglobina e a mioglobina.