Apostila de Bioquímica

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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CEARÁ – UECE 
CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE – CSS 
MONITORIA DE BIOQUÍMICA 
 
LARA LÍDIA VENTURA DAMASCENO 
 
 
 
 
 
 
 
 FORTALEZA 
2018 
2 
 
SUMÁRIO 
 
I. ÁGUA...........................................................................................................................................1 
II. SOLUÇÕES AQUOSAS..............................................................................................................3 
III. SOLUÇÃO TAMPÃO...................................................................................................................3 
IV. AMINOÁCIDOS............................................................................................................................5 
V. PROTEÍNAS.................................................................................................................................7 
VI. ENZIMAS.....................................................................................................................................9 
VII. VITAMINAS E COFATORES.....................................................................................................11 
VIII. CARBOIDRATOS......................................................................................................................14 
IX. NUCLEOTÍDEOS.......................................................................................................................16 
X. LIPÍDEOS...................................................................................................................................18 
XI. AGREGADOS LIPÍDICOS E MEMBRANAS.............................................................................20 
XII. BIOENERGÉTICA......................................................................................................................21 
XIII. METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS..................................................................................23 
 I. GLICOGÊNESE.......................................................................................................................23 
 II. GLICOGENÓLISE..................................................................................................................23 
 III. GLICÓLISE............................................................................................................................24 
 IV. DESVIOS DA GLICÓLISE.....................................................................................................25 
V. CICLO DE CORI....................................................................................................................26 
 VI. VIA DAS PENTOSES............................................................................................................27 
 VII. CICLO DE KREBS................................................................................................................27 
 VIII. CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS.................................................................28 
XIV. METABOLISMO DOS LIPÍDEOS..............................................................................................30 
XV. METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS.....................................................................................31 
 
 
 
 
 
 
1 
 
ÁGUA 
 
COMPONENTES CELULARES 
ORGÂNICOS INORGÂNICOS 
Carboidratos (monossacarídeos) H2O 
Proteínas (aminoácidos) Sais Mineirais 
Lipídeos 
Ácidos Nucleicos (nucleotídeos) 
 
H2O (O = 16; H = 1; MM = 18) 
Angstron = 3,6 / Nanômetro = 0,36; (Unidades de Comprimento) 
I. Constitui 70% da célula. 
II. O oxigênio se liga aos átomos de hidrogênio por meio de ligações 
covalentes, onde há o compartilhamento de elétrons. Por ser 
mais eletronegativo, em relação ao hidrogênio, o oxigênio tende a 
atrair os elétrons para si. 
III. Por conta dessa distribuição desigual, são formados dois polos na 
molécula, por isso, a água é considerada uma molécula polar. 
IV. O ângulo de ligação H-O-H é de 104,5°, levemente menor que o 
ângulo 109,5° de um tetraedro perfeito, devido ao agrupamento 
dos orbitais não ligantes do átomo de oxigênio. 
V. Cada hidrogênio carrega carga parcial positiva (δ+) e o 
oxigênio carrega carga parcial negativa (δ-).As cargas parciais 
(δ+ ou δ-) possibilitam a atração entre os átomos de oxigênio e 
hidrogênio de moléculas diferentes, formando as pontes de 
hidrogênio, que são ligações fracas, levando em consideração 
apenas uma, comparando-a com a ligação covalente, 
entretanto, as moléculas de água são capazes de formar 
inúmeras pontes de hidrogênio que quando juntas, possuem 
enorme força de coesão. 
 
2 
 
Obs: Gelo – Estrutura em cristal: São formadas 4 pontes de hidrogênio por cada molécula. 
 
H2O ↔ H+ + OH- 
55,5 mols (1 L) ↔ 10-7 mols + 10-7 mols 
 
M = 
m
PM x V
= 
1000g
18 x 1L
 = 55,5 mols 
Onde: M – Molaridade; m – Massa; PM – Peso Molecular; V – Volume 
 
pH = 
1
log [H+]
 = - log [H+] → pH = -log10 [10-7] = 7 
([OH-] [H+] = 10-14; [10-7 ] [10-7 ] = 10-14)
 
 
3 
 
SOLUÇÕES AQUOSAS 
Misturas homogêneas formadas por dois ou mais componentes. 
 Componentes 
Soluto de até 1 nm (Moléculas – Ex: Glicose; Iônicos – Ex: NaCl) 
Solvente – H2O 
 Concentrações 
I. Porcentagem (%): 
Massa do Soluto
100mL da solução
 
II. Molaridade (M): 
m
PM x V
 
Onde: m – Massa (g), PM – Peso Molecular ou MM – Massa Molar; V – Volume (L). 
III. Normalidade (N): 
m
Eq x V
 
Onde: Eq – Equivalentes grama = 
MM
X
; X – Nº de H+, H- ou nº de carga (+ ou -). 
Obs: É utilizada para ácidos, bases ou sais. 
IV. Osmolaridade (O): n x M 
Onde: n = nº de partículas 
 
SOLUÇÃO TAMPÃO 
São soluções que auxiliam a manutenção do pH ou pOH praticamente constantes, mediante a adição 
de pequenas quantidades de íons H+ ou H-. 
CH3COOH ↔ CH3COO- + H+ 
(AH) ↔ (A-) + H+ 
 Componentes: 
I. Ácido Fraco (AH): CH3COOH (Ácido Acético)  Neutraliza o OH- da base. 
II. Base conjugada (A-): CH3COO- (Acetato)  Neutraliza o H+ do ácido. 
III. H+  Pode receber um íon OH- e formar H2O. 
 Adição de uma pequena quantidade de Ácido Forte (Ex – HCl): A adição de um ácido forte 
deslocará a reação no sentido da formação de acetato, visto que o íon H+ resultante da dissociação 
 
4 
 
do HCl possui grande afinidade pelo mesmo, e os dois se unem para formar o ácido acético, um 
ácido fraco, por isso, o pH do meio não sofre grandes alterações. No entanto, se for adicionado 
cada vez mais ácido forte, chegará o momento em que todo o ânion acetato será consumido e o 
efeito do tampão cessará. 
 Adição de uma pequena quantidade de Base Forte (Ex – NaOH): A adição de uma base forte 
aumenta as concentrações de íons OH-, que são neutralizados pelos íons H+, liberados na 
ionização do ácido acético, formando água. Com essa reação, a concentração de H+ irá diminuir, 
deslocando a reação no sentido de aumentar a ionização do ácido, e com isso, a variação do pH 
será muito pequena. Nesse caso, também existe uma capacidade limite do tampão, portanto, se 
adicionarmos cada vez mais base, o equilíbrio da ionização do ácido será mais e mais deslocado 
no sentido da sua ionização, até que todo o ácido seja consumido. 
 
 Curva de Titulação 
 
 
Obs: Região sombreada – Região de Tamponamento 
[4,26 – 5,26] 
 
À medida que o NaOH é gradualmente introduzido, o íon OH adicionado combina-se com o H+ 
livre, formando água, em uma quantidade que satisfaz a relação de equilíbrio. À medida que o H+ é 
removido, a molécula de ácido dissocia-se mais parasatisfazer a sua própria constante de equilíbrio, 
então, mais ácido ioniza-se, formando base conjugada, à medida que NaOH é adicionado. No ponto 
médio, no qual 0,5 de NaOH foi adicionado, metade do Ácido Acético sofreu dissociação, de forma que 
a concentração de ácido acético é igual a concentração de base conjugada. 
Exemplos de Tampões 
Substâncias PKa 
Ácido Acético (CH3COOH) 4,76 
Ácido Fosfórico (H3PO4) 2,1 - 7,2 - 12,3 
Ácido Carbônico (H2CO3) 6,35 - 9,6 
Glicina (NH3+CH2COOH) 2,3 - 9,6 
 
5 
 
 
 Equação de Henderson-Hasselbach: Interrelaciona pH, pKa e concentração do tampão. 
A + B ↔ C + D  AH ↔ A- + H+ 
 Keq =
[C][D]
[A][B]
  pH = pKa + log 
[A-]
[AH]
  pH = pKa 
 
 
 
 
 
 
OBS:Trabalhar com as moléculas 2 e 3 em concentrações iguais para tamponar o sangue. 
 
 
AMINOÁCIDOS 
Blocos de construção das proteínas; 20 diferentes. 
I. Grupo carboxila; II. Grupo amino; III. Grupo R; IV. Átomo de Hidrogênio. 
 Possuem isomeria espacial óptica: (Com exceção da glicina). 
 Carbono quiral ou assimétrico: Realiza quatro ligações diferentes. 
 O “D” e “L” significam Dextrógeno e Levógeno. 
 Se referem à posição do grupo amina. 
F
licinaic
ina 
 
I
I 
I
II I
V 
Glicina 
Aminoácido em 
 
6 
 
 A L-Alanina e a D-Alanina são compostos com atividade óptica 
e biológica diferentes. 
 Para uma molécula possuir isomeria espacial óptica ela precisa 
ter um carbono assimétrico ou quiral, ou seja, um carbono que 
faça quatro ligações diferentes. 
 
 CURVA DE TITULAÇÃO: Cada molécula de base adicionada resulta na remoção de um próton de 
uma molécula de ácido. 
O gráfico possui duas regiões de tamponamento: 
I. pH = 2,34 = pKa: Há liberação do H+ do –COOH (1º próton). Concentrações molares de (H3+N-CH2-
COOH) e (H2+N-CH2-COO-) se equivalem. 
*pI = 5,67 = Ponto isoelétrico (marca o fim da remoção do 1º próton e o início da remoção do 2º). 
II. pH = 9,60 = pKa: Há liberação do H+ do NH3+ (2º próton). A titulação estará completa quando o pH 
alcançar valores próximos a 12, onde a forma predominante será (H2+N-CH2-COO-). 
 
 
 
 
 
 
 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO AO GRUPO R 
 POLAR: Serina Tirosina 
 
 
 
 
 
C 
 
7 
 
 
 POLAR COM CARGA POSITIVA: Lisina 
 
 
 
 
 POLAR COM CARGA NEGATIVA: Aspartato 
 
 
 
 
 APOLAR: Alanina 
 
 
 
 
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA: Grupo Carbolixa + Grupo amina = ↑ H2O 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS 
Formadas por unidades de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
 Ligações peptídicas: 
 Caráter de dupla ligação – Ressonância. 
 Grupo amida. 
 Peptídeos: Menos que 30 aminoácidos. 
 Funções: 
 Estruturais: Ex – Colágeno/ Elastina. 
 
 
 
 
8 
 
 Dinâmicas: Ex – Enzimas/ Anticorpos. 
ESTABILIZAÇÃO DA ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: 
 Interações eletrostáticas 
 Pontes de Hidrogênio 
 Interações hidrofóbicas 
 Interações de Van der Waals 
 Pontes dissulfeto: Cisteína 
 
 
 
 
 
 NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 Primária: Sequência de aminoácidos. 
 Secundária: Interação das carboxilas e grupos aminas. 
 Terciária: Interação dos radicais. 
 Quaternária: Duas ou mais cadeias polipeptídicas interagindo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9 
 
ENZIMAS 
 
 
 
 
 
São catalisadores biológicos; Aceleram uma reação favorável até atingir o equilíbrio. 
 ESTRUTURA: 
I. Proteínas globulares 
II. Alguns RNAs de bactérias e protozoários (RNAse) 
 Enzima: Interações eletrostáticas. 
 Substrato: Só ligações covalentes. 
 INTERAÇÕES ENTRE ENZIMA E ESUBSTRATO: 
I. Interações eletrostáticas. 
II. Pontes de hidrogênio. 
III. Interações hidrofóbicas. 
IV. Interações de Van der Waals. 
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS: 
I. Específicas. 
II. São recuperadas intactas. 
III. Agem em pequenas quantidades. 
IV. Não alteram o equilíbrio da reação. 
V. Diminuem a energia de ativação. 
 
 
E + S ↔ ES  E + P 
Obs¹: ES = Complexo Enzima-Substrato. 
Obs²: O produto (P) perde afinidade com a enzima. 
 
 
 
S 
 
E
SS 
 
ES 
S 
 
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 GRÁFICOS DE CINÉTICA 
Obs: Algumas enzimas não funcionam assim. 
Ex – Enzimas alostéricas (mais de uma subunidade). 
I. Michaelis-Menten: Mostra que o aumento da concentração do 
substrato, inicialmente aumenta a Vo, que cresce até atingir um valor 
constante que sofre poucas alterações com a elevação da 
concentração do substrato. 
Km = Constante de Michaelis 
 
 
II. Linewaber-Burke: Já que não é possível determinar a Vmáx a 
partir do gráfico de Michaelis-Menten, utiliza-se o Gráfico dos 
Duplos Recíprocos (ou gráfico de Lineweaver-Burk), 
representação linear da equação de Michaelis-Menten. 
 
 
Essa é uma equação de reta do tipo y = ax + b, onde: y = 1/ Vo; 
a = Km/Vmáx; x = 1/ [S]; b = 1/ Vmáx 
III. Efeito do pH: pH ótimo. IV. Efeito da temperatura 
 
 
 
 
 
 
 
 INIBIDORES: 
I. Reversíveis: 
Competitivo: (↑S ↓I) Concorre com o substrato 
pelo sítio ativo da enzima, pois o inibidor é 
semelhante ao substrato. A situação é resolvida 
pela adição de mais substrato, 
entretanto, o Km é aumentado. 
 
 
 
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Incompetitivo: Se liga a um sítio diferente daquele ao qual o substrato se liga. A enzima é inativada 
quando o inibidor está ligado (↓ E ↓ V). 
 
 
 
 
 
 
 
II. Irreversíveis: Estabelecem ligações covalentes com a enzima. 
 
VITAMINAS E COENZIMAS 
 Cofatores: Íons ou moléculas associadas a enzimas. 
I. Íons metálicos 
II. Moléculas orgânicas: Coenzimas – Ex: NADH; 
Grupo prostético (Coenzima + Parte proteica da enzima) – Ex: Biotina. 
 Vitaminas: São moléculas orgânicas não sintetizadas pelo organismo, necessárias em baixas doses 
na dieta. Têm como função mais comum formar ou ser cofator para reações enzimáticas. 
I. Hidrossolúveis: Complexo B – Tiamina (B1), Riboflavina (B2), Niacina (B3), Adenina (B4), Ácido 
pantotênico (B5), Piridoxina (B6), Biotina (B7), Ácido Fólico (B9), Cobalamina (B12) e Ácido 
Ascórbico (C). 
II. Lipossolúveis: A, D, E e K. 
 Tiamina (B1): Forma ativa – Tiamina Pirofosfato (TPP). A 
TPP é necessária como cofator para reações de 
transferência de grupos acila.Obs: Quando a cadeia 
carbônica é maior, a transferência é realizada pelo Ácido Pantotênico e Coenzima A. 
 
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 Riboflavina (B2): Percursora da cofator (FADH) – Flavina Adenina Dinucleotídeo. Função: 
Transferência de 2é + 2H+ 
 
 
 
 
 
 
 Niacina (B3): Percursora da cofator (NADH) – Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo. 
Função: Transferência de íon Hidreto (H+). NAD + 2é + 2H+ → NADH + H+ 
 Piridoxidina (B6): Percursora do cofator Piridoxal Fosfato (forma ativa da vit. B6). 
Função: Transferência de grupos amina. 
 
 
 
 
 
 
 
 Biotina (B7): Vitamina e Cofator de reações de carboxilação. 
Função: Transferência de grupos carboxila. 
 
 
 
 
 
 Cobalamina (B12): Atua como cofator em rearranjos dentro da molécula. 
 
 
 
 
 
 
 
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 Ácido Fólico (B9): Atua como cofator carregando 
várias unidades de carbono. 
 
 
 
 
 
 Ácido Ascórbico (C): Agente redutor. Atua como 
cofator na transferência de grupos OH. 
Ex – Hidroxilação da prolina no colágeno. 
 
 
 Vitamina A: Importante para a visão. Acoplado: Retinal e Rodopsina (Enzima) 
Retinal: Cis – 11- retinal → Trans – 11- retinal; Rodopsina muda de conformação e envia sinalpara 
o SNC de luz. 
 
 
 
 
 
 
 Vitamina D: Auxilia na regulação 
da homeostase de Cálcio e Fósforo 
(↑ Absorção de Ca2+). 
Dehidrocholesterol (produzido na 
pele) → Incidência solar → 
Vitamina D3. 
 
 
 Vitamina E: Acumula-se no tecido adiposo; Age como antioxidante natural – Recaptura os radicais 
livres e oxigênio muscular. 
 
 
 
 
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 Vitamina K: Auxilia na manutenção dos níveis 
normais das proteínas da coagulação sanguínea. 
A conversão da forma inativa para a forma ativa 
dos fatores de coagulação requer uma 
modificação de resíduos específicos do 
glutamato. Essa modificação é uma carboxilação 
e a enzima responsável requer vitamina K como 
cofator. 
 
CARBOIDRATOS 
Poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas ou substâncias que pela hidrólise forneçam estes compostos. 
 FÓMULA GERAL: (CH2O)n 
Ex – n = 5 → C5H10O5 
Exceção – Desoxirribose: C5H10O4 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 Monossacarídeos: Uma única unidade, ou seja, uma única molécula de açúcar (3 a 7 Carbonos). 
Ex – Glicose, Frutose e Galactose. 
 Oligossacarídeos: Junção de 2 a 20 
unidades; Dissacarídeos: Junção de 2 
monossacarídeos. 
 Polissacarídeos: Junção de mais de 20 
unidades. Ex – Amido, Celulose e Glicogênio. 
 
 MONOSSACARÍDEOS: 
 Aldeídos ou cetonas com dois ou mais grupos hidroxilas. 
 Cristais transparentes com baixo peso molecular – moléculas pequenas. 
 Solúveis em água. 
 Mais de 4: Formam anel – 5 carbonos: 
furanosídico; 6 carbonos: piranosídico. 
Obs¹: Carbono quiral ou Assimétrico: Faz 4 
ligações diferentes; 
MONOSSACARÍDEOS DISSACARÍDEOS 
GLICOSE + GLICOSE MALTOSE 
GLICOSE + FRUTOSE SACAROSE 
GLICOSE + GALACTOSE LACTOSE 
Carbono quiral 
Aldeído Cetona 
 
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Obs²: Enzimas só reconhecem o isômero D. 
Obs³: Diidroxiacetona – Exceção: Não possui nenhum carbono quiral, por isso, 
não forma isômeros D e L. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Carbono de referência: (C5) Último carbono quiral da cadeia. 
 Carbono Anomérico: (C1) Se torna assimétrico quando o anel é fechado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 As formas alfa e beta são anômeras e podem se converter, ocorrendo mutarrotação. 
 Ligação glicosídica: Ligação covalente entre o grupo hidroxila de uma molécula e o carbono 
anomérico de outra. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
O 
β – D – Glicose 
α – D – Glicose 
 
O 
α – D – Ribose 
β – D – Ribose 
D – Ribose 
D – Glicose 
α – 1 – 4; Amido e Glicogênio β – 1 –4; Celulose 
 
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NUCLEOTÍDEOS 
 I. Fosfato 
 FÓRMULA GERAL: II. Açúcar (Pentose) 
III. Base nitrogenada 
 
Obs¹: O nucleotídeo pode conter até 3 fosfatos. Ex – ATP = Adenosina Trifosfato. 
Obs²: O fosfato encontra-se em pH ácido, em pH = 7 – Perde o H+ da hidroxila. 
 FUNÇÕES: 
 Componentes de cofatores enzimáticos. Ex – NADH e FADH. 
 Fornecem energia para as atividades celulares. Ex – ATP e GTP (Guanosina Trifosfato). 
 Sinalização. Ex – ATP  AMPc (Adenosina Monofosfato Cíclica). 
 Unidade de formação dos Ácidos nucléicos: 
RNA – Adenina, Uracila, Citosina e Guanina. 
DNA – Adenina, Timina, Citosina e Guanina. 
 LIGAÇÃO FOSFODIÉSTER: 
Ligação formada entre o grupo hidroxila (OH) ligado ao terceiro carbono 
da pentose (C3’) de um nucleotídeo e o grupo fosfato ligado ao quinto 
carbono (C5’) do nucleotídeo seguinte. Por isso, pode-se dizer que a fita 
é 3’ → 5’. 
 
 
 
 Essa imagem mostra a 
união das fitas do DNA, que é 
dada por pontes de hidrogênio. 
- DNA: 
Adenina = Timina 
Citosina ≡ Guanina 
 
 
 
 
17 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Palíndromo: 
 
 
 
 Gráfico de separação das fitas do DNA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
18 
 
LIPÍDEOS 
 Substâncias insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos apolares. 
 Predomínio e ligações do tipo C – H (Hidrocarbonetos). 
 Não formam polímeros. 
 TIPOS: Produzidos a partir de: 
Ácidos Graxos 
Triacilglicerol 
 
 Prostaglandinas 
 Tromboxanas 
 Leucotrienos 
Ceras 
Glicerofosfolipídeos 
Eicosanoides 
Esfingolipídeos 
Obs: Esteroides são formados por terpenos. 
 
 ÁCIDOS GRAXOS: Anfipáticos – Carboxila hidrofílica e cauda hidrofóbica. 
 Lineares. 
 Saturados e insaturados. 
 Nomenclatura: 
16: 0 – 16 carbonos, 0 ligações duplas; 
16: 1 ∆9 – 16 carbonos, 1 ligação dupla no 
carbono 9. 
 
Exemplo: Ácido Araquidônico 20:4 ∆5, 8, 11, 14 Ácido palmitoleico 16: 1 ∆9 
 
 
 
 
Isopreno Terpenos 
Carotenoides. 
Vitaminas: A, E e K. 
Quinonas. 
 
 Testosterona 
 Progesterona 
 Estrogênio 
 Cortisol 
 Aldosterona 
Esteroides 
Colesterol. 
Hormônios esteroides 
Vitamina D. 
 
19 
 
 TRIACILGLICEROL: 
 Mais simples, apolares e hidrofóbicos. 
 Três ácidos graxos ligados por ligação éster a um glicerol. 
 Depósitos de combustível metabólico – Adipócitos. 
Gorduras (Animais) – Sólidas ou Cerosas: Saturadas. 
Óleos (Plantas) – Líquidos: Insaturadas 
 
 
 
 
 CERA: 
 Ésteres de ácido graxos saturados e insaturados de cadeia longa com álcoois de cadeia longa. 
 
 
 
 
 GLICEROFOSFOLIPÍDEO: 
 Dois ácidos graxos unidos por ligação éster ao glicerol e um grupo polar por ligação fosfodiéster. 
 Se ao invés do X: 
OH – Ácido fosfatídico. 
Colina – Fosfatidil Colina. 
Inositol – Fosfatidil Inositol. 
Inositol Difosfato – Fosfatidil Inositol 
Difosfato (PIP2) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ácido Palmítico Triacontanol 
 
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 ENSFINGOLIPÍDEO: Ao invés de glicerol, contém esfingosina. 
 Enfingosina + 1 ácido graxo + Grupo polar. 
 Se ao invés de X conter: 
H: Ceramida. 
Glicose: Cerebrosídeo. 
Colina + Fosfato: 
Esfingomielina. 
 
 
AGREGADOS LIPÍDICOS 
E MEMBRANAS 
 
 TIPOS: 
 MICELAS – Ácidos Graxos. Não possui água dentro, apenas cadeias hidrofóbicas. 
 
 
 
 
 
 BICAMADA – Glicerofosfolipídeos. 
 
 
 
 
 
 LIPOPROTEÍNAS: ↓ Quantidade de proteínas aumenta. 
Muito baixa densidade (VLDL) 
Baixa densidade (LDL) 
Alta densidade (HDL) 
 
 
Vesícula 
 
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 Membrana Celular: Mosaico fluido de proteínas e lipídeos – Glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos e 
colesterol. 
 Proteínas: 
I. Transporte: Canais e carreadoras. 
II. Sinalização: Canais receptores associados a proteína G; Receptores associados a enzimas 
quinases; Receptores para hormônios esteroides. 
III. Ancoragem. 
Obs¹ - O transporte de K+ e Na+ é feito de forma ativa, ou seja, há gasto de ATP. Esse transporte é 
mais conhecido como bomba de sódio-potássio. 
Obs² - O transporte de glicose por proteína carreadora é feito de forma passiva, assim como o 
transporte realizado pela proteína canal regulada por ligante. 
 
BIOENERGÉTICA 
Estudo quantitativo das alterações energéticas que acompanham as reações bioquímicas em condições 
constantes de temperatura e pressão. (T = 298K e P = 1 atm) 
 Obedece às leis da termodinâmica. 
I. A energia total do universo é constante. 
II. A desordem do universo tende a aumentar. 
 Parâmetros estudados: (∆G = ∆H – T. ∆S) 
 
22 
 
 ∆G = Variação da energia libre de Gibbs (J/mol) – Exergônica ou Endergônica. 
 ∆H = (Entalpia) Variação da energia das ligações químicas (J/mol) – Exotérmica ou Endotérmica. 
 ∆S = (Entropia) Grau de desordem (J/mol.K). 
 Hidrólise do ATP: 
 
ATP + H2O → ADP + Pi 
(∆Gº’ = -30,5 KJ/mol) 
 
Obs¹:∆Gº’ significa que a reação acontece em 
condições bioquímicas padrão. 
Obs²: A reação é exergônica. 
Obs³: Ressonância do fosfato. 
 
 Quando a água “quebra” os fosfatos por hidrólise, ela promove o alívio da repulsão das cargas 
negativas e o fosfato liberado se liga a outra molécula, energizando-a. 
 Após a reação, a água também tem a função de se interpor entre os produtos da reação, hidratando-
os e impedindo que a reação ocorra inversamente. 
 
 ATP + H2O → ADP + Pi (∆Gº’ = -30,5 KJ/mol) 
Glicose + Pi → Glicose – 6 – P + H2O (∆Gº’ = +13,8KJ/mol) 
 Glicose + ATP → Glicose – 6 – P + ATP (∆Gº’ = -16,7KJ/mol) 
 
∆Gº = ∆Gº’ + R . t . ln 
[Produtos]
[Reagentes]
 
 
Glicose – 1 – P →Fosfoglicomutase→ Glicose – 6 – P 
Obs¹: Quando a reação está em equilíbrio o ∆Gº é igual a zero. 
0 = ∆Gº’ + 8,315 . 293 . ln 
[1,9]
[0,1]
 
∆Gº’ = -7,3 KJ/mol 
 
 
REAGENTES PRODUTOS 
2 M 0 M 
1 M 1 M 
0,5 M 1, 5 M 
0,1 M 1,9 M 
c c c 
c 
 
23 
 
METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS 
Obs: A insulina exerce controle sobre a glicogênese e o glucagon sobre a glicogenólise. 
 
GLICOGÊNESE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
GLICOGENÓLISE 
 
 
 
 
 
 
 
24 
 
GLICÓLISE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
∆Gº’ = -16,7 KJ/mol 
∆Gº’ = -14,2 KJ/mol 
∆Gº’ = +23,8 KJ/mol 
∆Gº’ = -18 KJ/mol 
∆Gº’ = -31,4 KJ/mol 
 
25 
 
DESVIOS DA GLICÓLISE 
 
26 
 
1º Desvio 
Piruvato Carboxilase 
Fosfoenolpiruvato Carboxiquinase (Mitocôndria) 
2º Desvio 
Frutose – 1, 6 – Difosfatase 
3º Desvio 
Glicose – 6 – P Fosfatase 
 
CICLO DE CORI 
 Cooperação entre o músculo e fígado – O ciclo evita que o Ácido Lático se acumule na corrente 
sanguínea. 
 O músculo utiliza glicogênio como reserva de energia. 
 
 Conversão da Alanina em Glicose – 4 ATPS, 2 GTPS e 2 NADS. 
 
 
 
27 
 
VIA DAS PENTOSES 
 É importante para as células em divisão, forma: NADPH – Utilizada nas vias biossintéticas e Ribose 
– 5 – Fosfato – Utilizada para produção de nucleotídeos, coenzimas e Ácidos Nucléicos (RNA, 
DNA). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Obs: A Xibulose – 5 – P pode se converter em Frutose – 6 – P para formar Glicose – 6 
CICLO DE KREBS 
 
 
 
 
 
 
 
28 
 
COMPLEXO PIRUVATO DESIGROGENASE: 
3 Subunidades (E1, E2, E3); Alostérica. 
Cofatores – Tiamina Pirofosfato (TPP); FAD, 
NAD, Coenzima A. 
Inibidores: Acetil-coA, NADH e ATP (-) 
Atvador: AMP (+) 
Reação catalisada 
 
 
 ENZIMAS DO CICLO DE KREBS: 
I. Citrato Sintase: 
(-) Citrato, NADH, ATP, Succinil-coA; 
(+) ADP, Acetil-coA. 
II. Aconitase: (-) Alfacetoglutarato; 
III. Isocitrato desidrogenase: 
(-) ATP; (+) ADP 
IV. Complexo da α – cetoglutarato 
desidrogenase: 
(-) Succinil-coA; (+) NADH, ADP 
V. Succinil-coA sintetase 
VI. Succinato Desidrogenase 
 VII. Fumarase 
 VIII. Malato Desidrogenase 
Obs: Todas as reações são reversíveis, exceto as catalisadas por enzimas 
alostéricas. 
 
CADEIA TRANSPORTADORA DE È 
 Estágio final do metabolismo produtor de energia. 
 Ocorre na membrana interna da mitocôndria. 
 Reduz o oxigênio O2 NADH e FADH → H2O → NAD+ e FAD+ (Formas oxidadas). 
 Síntese e ATP. 
 Mecanismo: 
I. Fluxo de elétrons em uma cadeia transportadora ligada a membrana interna da mitocôndria. 
II. Transporte ativo de íons H+ (prótons) através da membrana. 
PRODUTOS – 1 PIRUVATO 
3 NADH 
1 FADH2 
1 GTP 
2 CO2 
 
29 
 
III. Fluxo passivo de íons H+ fornece a energia para síntese de ATP. 
Obs¹: Lançadeira Malato/Aspartato: Transporta elétrons do NADH com ajuda do malato e os 
transfere para o NAD+ dentro da mitocôndria – Permite que os NADH da glicólise entrem para a Cadeia 
Transportadora de elétron no interior da mitocôndria. 
Obs²: Desacopladores: Jogam H+ para dentro sem ser pela ATP sintase. 
Ex – 2,4-Dimitrofenol (H+); Valinomicina (K+). 
 COMPLEXOS PROTEICOS: 
I. NAD Desidrogenase: NADH→ FMN é→ Fe-S – Bomba de Prótons (4H+) 
NADH → NAD+ + 2H+ (bombeado pra fora) + 2è (passa para o Fe). 
II. Succinato Desidrogenase: Recebe elétrons do FADH2; FAD → Fe-S. 
Participa do ciclo de Krebs. 
III. Complexo dos Citrocomos bc1: (HEME (Fe), Fe-S) – Bomba de prótons (4H+) 
IV. Citocromo oxidase (aa3): (HEME (Fe), CμA, CμB) – Bomba de prótons (2H+) 
Redução do O2 (entrega de elétrons). 
ATP SINTASE: Síntese de ATP a partir de ADP e Pi, em decorrência da energia liberada no transporte 
de H+. 
 SUBSTÂNCIAS QUE IMPEDEM O BOMBEAMENTO DE PRÓTONS: 
 Complexo I: Rotenina. 
 Complexo III: Antimicina A. 
 Complexo IV: CO e Cianeto. 
 ATP Sintase: Oligomicina. 
 
 
 
Citocromo C 
 
30 
 
 SALDO DE ATP: GLICOSE → 6CO2 + 6H2O = 32 ATPs 
Obs: NADH – 10H+: 2,5 ATP; FADH – 6H+: 1,5 ATP 
 ATP NADH FADH2 TOTAL 
GLICÓLISE 2 2 - 7 
COMPLEXO DA 
PIRUVATO 
DESIDROGENASE 
- 2 - 5 
CICLO DE KREBS 2 6 2 20 
TOTAL 4 10 3 32 ATPs 
 
 
METABOLISMO DOS LIPÍDEOS 
 Biossíntese de Ácidos Graxos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 SÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS – Citosol. 
 ETAPAS: 
I. Síntese de Malonil-coA: 
 
 
 
 
II. Ligação de Malonil-coA e Acetil-coA-SH a Proteína Transportadora de Grupos Acil (ACP): 
Transferase – Acetil-coA →(coA-SH) Acetil-ACP 
Transacetilase – Malonil-coA →(coA-SH) Malonil-ACP. 
III. Condensação de Acetil-ACP com Malonil-ACP: Sintase. 
IV. Redução com NADPH + H+: Redutase. 
V. Desidratação: Desidratase. 
VI. Redução com NADPH + H+: Redutase. 
 
31 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A última molécula ligada à fosfopantoteína do ACP se une ao SH da cisteína, liberando o sítio para 
que o malonil-coA se encaixe novamente, libere CO2 e anexe os 2C restantes à molécula ligada à 
cisteína. Ou seja: 1ª rodada – 4C; Outras rodadas – +2C. 
Exemplo: 
Ácido Palmítico (16:0) – 7 voltas. 
8 Acetil-coA (1 para cisteína e 7 pra formar Malonil-coA), 14 NADPH (2 a cada rodada) e 7 ATP (1 a 
cada rodada). 
Ácido Graxo de 14 Carbonos – 6 voltas. 
7 Acetil-coA, 12 NADPH e 6 ATP. 
 
METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS 
 Proteínas endógenas – Degradação 
dentro da célula. 
 Proteínas exógenas – Sistema 
Digestório. 
 
32 
 
 
 O NH3+ não pode ser liberado na célula, 
pois é tóxico, por isso, ou passa para outra 
célula, ou forma ureia. 
 Ciclo da Alanina (Fígado): 
Glicólise – Piruvato + NH3+ ↔ Alanina. 
 A glutamina e Alanina são os aminoácidos 
de maior concentração no sangue. 
 
 
 
 TRANSAMINAÇÃO: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Obs¹: A vitamina B6 (piridoxamina fosfato) atua na transferência de grupos amina. 
Obs²: α-cetoátcidos como o α-cetoglutarato e oxalacetato podem entrar no ciclo de Krebs para formar 
ATP e aminoácidos. 
Obs³: A ocorrência das reações reversíveis depende da concentração dos produtos. 
 SÍNTESE DA UREIA: Mitocôndria e Citosol. 
Glutamato + NH3+ → Glutamina ou Alanina – Transportam grupos amina e os liberam para formação 
de ureia no fígado. 
Obs¹: Citrulina e Ornitina são aminoácidos, mas não fazem parte de proteínas. 
 
 
 
33