Aula 2 _Bioq _Aminoacidos

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Assunto: Aminoácidos
Prof (a). Mirian Ribeiro M. Carrijo
Disciplina: Bioquímica
• Definição;
• Estruturas;
• Classificação;
• Propriedades.
Sequência de estudo:
Estrutura geral de um Aminoácido 
C
COO-
αααα
grupo carboxila
grupo amina
H N
+
3
Estrutura geral de um Aminoácido 
C H
R
COO-
αααα
Cadeia lateral ou 
grupo R 
20 aminoácidos
H N
+
3
• Estruturas 
• Tamanho
• Carga elétrica
grupo carboxila
grupo amina átomo de 
Hidrogênio
Prolina 
Aminoácido cíclico
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Funções das proteínas:
Catálise enzimática; transporte e armazenamento;
movimento coordenado; sustentação mecânica; proteção
imunitária; controle do crescimento e diferenciação;
geração e transmissão de impulsos nervoso; etc.
São monômeros que constituem as proteínas:
O papel que os aminoácidos desempenham nas 
proteínas está relacionado às propriedades químicas propriedades químicas 
dos radicais.dos radicais.
•Classificação dos AA em função da polaridade do
grupo R:
- AA apolares (R hidrofóbico)
- AA polares (R hidrofílico)
Classificação dos aminoácidos: 
Cadeias laterais (Grupo R) 
Aminoácidos apolares
Cadeias laterais alifáticas: que não contêm anéis aromáticos
Grupo pirrolidina cíclico
Cadeias laterais aromáticas
Aminoácidos relativamente apolares
3
Aminoácidos polares
AA polares sem carga líquida a pH 7Grupo Sulfidrila
Grupo Amida
Grupo –OH 
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�Glicose 6 fosfato desidrogenase : deficiência genética ou
presença de variantes genéticos em eritrócitos
+ NADPH + H+
γGlu – Cys - Gli
|
S
γGlu – Cys - Gli
S
|
| γGlu – Cis - Gli
SH
|
+ NADP+
Glutatião oxidado
Glutatião reduzido
Glutationa redutaseDissulfeto
de 
glutationa
Glutationa
tripeptídeo
AA básicos = carga + a pH 7
Aminoácidos polares Aminoácidos polares
AA ácidos = carga – a pH 7
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Aminoácidos:propriedades e convenções
Como representá-los?
Índice 
hidropático
Classificação dos aminoácidos
Quanto a necessidade na dieta
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais 
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina 
Alanina
Asparagina
Ácido aspártico
Cisteína
Ácido glutâmico
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina 
Arginina
Aminoácidos não - primários
• aa criados por modificação dos resíduos primários já incorporados em 
um polipeptídios.
4-Hidroxiprolina
5-Hidroxilisina
6 – N -Metilisina
Essas modificações ampliam a diversidade biológica das proteínas alterando as suas 
solubilidade, estabilidade e interação com outras proteínas.
Propriedades dos aminoácidos:
•Os AA são sólidos a temperatura ambiente,
incolores.
•Solubilidade variável em água - dependente da
natureza química dos grupos R. (Os aminoácidos em solução
aquosa, são ionizados e podem agir como ácidos e bases e potencialmente como
tampões).
•Apresentam atividade óptica devido ao carbono
assimétrico (Forma levógira em proteínas).
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Estrutura geral de um Aminoácido
C H
R
COO-
NH+
3 αααα
grupo carboxila
grupo amina
Cadeia lateral ou 
grupo R –
varia entre os aa
átomo de 
Hidrogênio
Carbono assimétrico
Aminoácidos: estruturas
Convenção de Fischer (1891)
Isomeria
• Moléculas não sobreponíveis = imagens especulares
• Propriedades químicas idênticas
• Giram o plano de luz polarizada em direções opostas
Isômeros ópticos
D-Aminoácido L-Aminoácido
CH
R
COO
NH3αααα C H
R
COO
H3N αααα
Proteínas 
encontradas em 
humanos
Encontrados em alguns 
antibióticos e peptídeos 
presentes em bactérias
- -
+ +
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Isômeros ópticos
R.G.Cuneo
Polarímetro é o aparelho ótico, que permite 
identificar se uma substância possui poder 
rotatório e saber se é dextrógira ou levógira. 
Estrutura geral de um Aminoácido
Os aminoácidos podem ter carga final positiva, negativa ou 
zero
O estado de ionização dos grupos Carboxila e Amino 
varia com o pH 
Ionização
Forma Zwitteriônica
Íon dipolar
Zitterion pode agir tanto como um ácido (doador de prótons) 
como uma base (receptor de prótons).
C H
R
COOH
H3N αααα
+
H+ OH-
C H
R
COO-
H3N αααα
+ C
H
R
COO-
ααααH2N
pH<pI
Carga +
pH>pI
Carga -
Desprotonação
pH=pI
Carga nula
Reações dos aminoácidos: Reações gerais
Reações gerais:Titulação ácido-base:
O pH característico no qual a carga total é igual a zero é denominado ponto 
isoelétrico ou pH isoelétrico, designado por pI
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Curva de titulação do aminoácido Glicina
Equivalentes de OH-
-Início: aa em pH ácido
- grupamentos alfa amino e 
alfa carboxi protonados
-Adição de Base
-pH aumenta e INICIA 
ionização do grupo carboxila
-pI: ponto isoelétrico – carga 
líqüida = zero 
-inicia a Ionização do grupo 
amino
pI = pK1 + pK2 = 5,97
2pH < pI: forma catiônica
pH > pI: 
forma aniônica
Curva de titulação do aminoácido Histidina
pI = pK2 + pKR 
2 pI = 7,59
Reações que identificam aminoácidos:
Reação de Millon: Essa reação detecta a presença de 
tirosina (albumina do Ovo).
Reações com Ninidrina: Reação positiva para todos os alfa-
aminoácidos.
Reação Xantoproteíca: Essa reação detecta a presença de 
tirosina.
Reação com 1-flúor-2,4-dinitrobenzeno (DNFB):Utilizada 
na caracterização de aminoácidos das proteínas.
A ligação peptídica
Duas moléculas de aminoácidos podem ser 
unidas covalentemente, por meio de uma ligação 
amida, chamada de ligação peptídica.
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A ligação peptídica
Serilgliciltirosilalanileucina
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
Alanilglutamilglicilisina
Ligação peptídica: Nomenclatura
As cadeias polipeptídicas são descritas começando pela extremidade amino terminal e 
seguindo na direção da extremidade carboxiterminal.
Os resíduos de aminoácidos em 
polipeptídeos são indicados por 
meio da substituição do sufixo –
ina do nome do aminoácido
por – il.
HH22N N -- CH CH -- CO CO -- HN HN -- CH CH -- CO CO -- HN HN -- CH CH -- COOHCOOH
CHCH33
COOHCOOH
(CH(CH22))2 2 (CH(CH22))44--NHNH22
Alanina
Nomenclatura dos peptídios
ALANIL GLUTAMIL LISINA
Glutamato Lisina
Ligação peptídica
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A seqüência de aa (Estrutura primaria) 
determina a conformação (estruturas 
secundárias, terciárias e quaternárias) ou o 
enovelamento das proteínas.
Conformação: determina a função 
biológica
CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOSCLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS
São classificados de acordo com o número de resíduos de 
AA na cadeia:
•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA.
•Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA.
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40 resíduos 
de AA.
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína.
A bacitracina, um polipeptídico 
antibiótico isolado de Bacillus subtilis.
Importância Biomédica - Peptídios
Vários peptídeos têm valor terapêutico, entre eles os antibióticos bacitracina e 
gramicidina A, e o agente antitumoral bleomicina.
BibliografiasBibliografias
1. LEHNINGER, Albert Lester. Princípios de bioquímica. [Traduzido do original: Lehninger
principles of biochemistry]. Arnaldo Antônio Simões (Trad.); Wilson Roberto Naveha Lodi
(Trad.). 3 ed São Paulo: Sarvier, 2002. 975 p. Fonte: Lehninger. Principles of
Biochemistry. Disponível em http://bcs.whfreeman.com/lehninger/default.asp
1. GARRET, R.H.; GRISHAM, D.M. Biochemistry. Saunders College Publishing, 1995. 
2. DEVLIN, Thomas M., Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations; Publisher - John 
Wiley & Sons, 1997.
3. BERG, Jeremy; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioquímica. [Traduzido do original: 
BIOCHEMISTRY]. Antônio José Magalhães da Silva Moreira (Trad.). 5 ed Rio de Janeiro:Guanabara Koogan, 2004. 
4. VOET, Donald & VOET, Judith; Biochemistry, Hardcover, 2000.
5. KOOLMAN, Jan & KLAUS-HEINRICH, Rohm; Color Atlas of Biochemistry.2nd edition. 2005.
6. ATKINS, Peter e JONES, Loretta; Princípios de Química: Questionando a vida moderna e 
o meio ambiente. 2ª Edição. Bookman, 2001.
Todas as figuras contidas ao longo dos slides foram retiradas do site: 
http://images.google.com.br/images...
O professor se exime de qualquer autoria das figuras.
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Exercícios para estudo 1:
1 - O que é um aminoácido?
2 - Qual a estrutura geral dos aminoácidos?
3 - Classificar os aa de acordo com sua natureza. 
dos radicais presentes na estrutura.
4 - Explicar caráter anfótero dos aa.
5 - Compreender o processo de dissociação dos aa.
6 - Conceituar e descrever a ligação peptídica.
7 - Identificar os componentes da ligação peptídica.
8 - O que é um peptídio?