7 - Peptídeos e Proteínas

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15/09/2014 
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QUÍMICA E BIOQUÍMICA 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Profa. Thaís Melo de Paula Seixas 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
Os aminoácidos se unem por meio de ligações peptídicas 
dando origem a peptídeos e proteínas. 
 
Os aminoácidos sofrem polimerização: formam polímeros por 
meio de uma ligação entre o grupo carboxila (COO-) de um 
aminoácido com o grupo amina (NH+3) de outro. 
 
Ocorre a liberação de uma molécula de água após a ligação 
peptídica. 
Ligação Peptídica Ligação Peptídica 
PEPTÍDEOS 
Após a ligação entre os aminoácidos há a formação de uma 
nova estrutura classificada de acordo com o número de 
resíduos (radicais) de aminoácidos presentes: 
DIPEPTÍDEOS: formados por 2 resíduos unidos por uma ligação 
peptídica. 
TRIPEPTÍDEOS: formados por 3 resíduos. 
OLIGOPEPTÍDEOS: contêm 4 a 40 resíduos. 
POLIPEPTÍDEOS: contêm mais de 40 resíduos. 
PEPTÍDEOS 
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PEPTÍDEOS PEPTÍDEOS 
PEPTÍDEOS 
O desempenham inúmeras funções no organismo como atuar 
como hormônios (ocitocina, glucagon, vasopressina ou ADH), 
antibióticos, entre outras. 
 
PROTEÍNAS 
Proteínas são polipeptídeos que podem ser formadas por uma 
ou mais cadeias, contendo mais de 50 aminoácidos e que 
desempenham funções específicas: 
1 – Reguladoras de funções no organismo (hormônios); 
2 – Proteção na forma de anticorpos; 
3 – Transporte de substâncias (hemoglobina, albumina); 
4 – Catalisadoras de inúmeras reações bioquímicas (enzimas) e 
5 – Componentes estruturais de vários tipos de tecidos (pelos, 
unhas, músculos). 
PROTEÍNAS 
A organização espacial de uma proteína depende do tipo de 
aminoácidos e da interação entre eles. 
 
São classificadas em 4 níveis, de acordo com a sua estrutura e 
complexidade: 
 Estrutura Primária 
 Estrutura Secundária 
 Estrutura Terciária 
 Estrutura Quaternária 
ESTRUTURA PRIMÁRIA - PROTEÍNAS 
Representada por uma sequência linear de aminoácidos 
unidos por ligações peptídicas ou pontes de dissulfeto. 
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
Aminoácidos em arranjos tridimensionais com dobramentos 
regulares. 
 
Ocorrem pontes de hidrogênio entre o grupo carboxila de uma 
ligação peptídica com um hidrogênio amida de outra ligação 
peptídica próxima. 
- NH ---- O=C - 
Ponte de Hidrogênio 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
Ocorre a formação de 2 tipos de estrutura secundária: 
1 – Configuração em -hélice 
 Presente em cadeias polipeptídicas de uma proteína em 
forma de espiral, formato cilíndrico. 
 
 Ligações entre aminoácidos de uma mesma cadeia 
polipeptídica. 
 
 Ex.: colágeno e -queratina. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
Configuração em -hélice 
Ponte de Hidrogênio 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
COLÁGENO 
Proteína corporal de maior abundância na matriz extracelular 
(30%). 
Presente no tecido conjuntivo, pele, ossos e dentes. 
Formado por uma estrutura em tripla hélice. 
Possui coloração esbranquiçada. 
Formado pelos aminoácidos glicina, prolina e alanina. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
2 – Configuração em -pregueada 
 Resultante de ligações por pontes de hidrogênio entre 
duas ou mais cadeias polipeptídicas. 
 
 Configuração em forma de folha de papel dobrada em 
ziguezague. 
 
 Alanina, glicina e serina são aminoácidos que favorecem 
essa configuração. Proteínas - pregueadas são encontradas em 
escamas, conchas e bicos. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
Configuração em -pregueada 
Ponte de Hidrogênio 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - PROTEÍNAS 
Ponte de Hidrogênio 
ESTRUTURA TERCIÁRIA - PROTEÍNAS 
Compactação de cadeias polipeptídicas em configuração 
secundária. 
Enovelamento feito pelas Chaperonas, proteínas 
especializadas. 
 
A manutenção da estrutura terciária ocorre por vários tipos de 
ligações: 
 1 – Pontes de hidrogênio. 
 2 – Pontes de dissulfeto. 
 3 – Ligações hidrofóbicas. 
 4 – Interações iônicas. 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA - PROTEÍNAS 
Ligação iônica 
Ligação hidrofóbica 
ESTRUTURA TERCIÁRIA - PROTEÍNAS 
Apresentam formato globular, geralmente possuem função 
biológica relacionada a um processo bioquímico. 
 
Apresentam a superfície hidrofílica e o interior hidrofóbico 
 Os grupamentos apolares (hidrofóbicos) se aglomeram no 
interior da proteína para diminuir seu contato com a água. 
 
Exemplos de proteínas terciárias: enzimas, anticorpos, toxinas 
e mioglobina. 
 
 
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ESTRUTURA TERCIÁRIA - PROTEÍNAS 
MIOGLOBINA 
Responsável pelo transporte de oxigênio muscular. 
Possui um grupo Heme contendo ferro que se liga ao O2. 
 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA - PROTEÍNAS 
União ou associação de proteínas terciárias com o objetivo de 
formar uma molécula composta. 
 
A união desta estrutura é mantida por pontes de hidrogênio e 
ligações iônicas. 
 
Podem ser: 
 Dimétricas (formada por 2 subunidades) 
 Triétricas (3 subunidades) 
 Multiméricas (mais de 3 subunidades). 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA - PROTEÍNAS 
HEMOGLOBINA 
Responsável pelo transporte de O2 e parte do CO2 dentro dos 
eritrócitos. 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA - PROTEÍNAS 
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS PROTEÍNAS GLOBULARES X FIBROSAS 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
 Possuem mais de uma cadeia peptídica e apresentam 
formato esférico. 
 
 Solúvel em água (grupos hidrofóbicos localizados no 
interior da molécula). 
 
 Responsáveis por várias funções biológicas como enzimas, 
transporte (hemoglobina, mioglobina), moduladores fisiológicos, 
anticorpos, toxinas. 
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PROTEÍNAS GLOBULARES X FIBROSAS 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
 Possuem formato fibroso e alongado. 
 
 Podem apresentar estrutura secundárias com formato de 
-hélice (-queratinas) ou folha -pregueada (-queratina) e 
colágeno. 
 
 Apresentam função estrutural nos organismos. 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
PROTEÍNAS GLOBULARES X FIBROSAS 
PROTEÍNAS SIMPLES E CONJUGADAS 
PROTEÍNAS SIMPLES 
 Possuem apenas aminoácidos em sua composição. 
 
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
 Apresentam na cadeia peptídica uma molécula orgânica 
não proteica, sendo chamada de Grupo prostético. 
 
 O grupo prostético pode ser o grupo heme (mioglobina, 
hemoglobina), um carboidrato (glicoproteína) ou um lipídeo 
(lipoproteína). 
PROTEÍNAS CONJUGADAS PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
1 – Especificidade. 
2 – Tamponamento. 
3 – Ponto isoelétrico. 
4 – Solubilidade. 
5 – Desnaturação e renaturação. 
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
ESPECIFICIDADE 
Cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais 
apresentam estrutura primária característica. 
 
Dentro de uma mesma espécie, podem existir variações entre 
os indivíduos. 
 
Característica das proteínas, não ocorrendo em glicídeos e 
lipídeos. 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
TAMPONAMENTO 
Algumas proteínas possuem caráter Anfótero devido a essa 
característica presente nos aminoácidos. 
 
Possuem a capacidade de controlar variações do pH de um 
meio (efeito tampão). 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
PONTO ISOELÉTRICO 
Valor de pH onde a molécula de proteína está eletricamente 
neutra (quantidade de cargas positivas e negativas iguais). 
 
Cada proteína possui um PI característico, que reflete a 
proporção entre aminoácidos ácidos e básicos. 
 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE 
Interação com a água. 
 
Proteínas globulares tendem a expor os grupos hidrofílicos 
adquirindo caráter solúvel e as proteínas fibrosas possuem os 
grupos hidrofóbicos expostos.As proteínas interagem com a água por meio de pontes de 
hidrogênio e ligações dipolo-dipolo. 
 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE 
Depende da quantidade de água disponível aos redor de seus 
grupos iônicos. 
 
 Quanto menor for a quantidade de moléculas de água ao 
redor dos grupos iônicos, menos solúvel é a proteína. 
 
 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE 
Salting in 
 Pequenas quantidades de sais levam a uma interação 
entre os íons salinos e os compostos iônicos das proteínas 
(aumento do número efetivo de cargas). 
 Aumento da solubilidade das proteínas à água – 
SOLUBILIZAÇÃO DE PROTEÍNAS. 
Salting out 
 Os sais desidratam as proteínas, atraindo as moléculas de 
água do meio, de modo a ficar menos água disponível para as 
proteínas – PRECIPITAÇÃO DE PROTEÍNAS. 
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
SOLUBILIDADE 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
DESNATURAÇÃO 
Perda da estrutura original de uma proteína (secundária, 
terciária ou quaternária) com perda de sua função biológica. 
 
Ruptura das ligações mais fracas como as pontes de 
hidrogênio e ligações dissulfeto. 
 
Pode ser reversível ou irreversível. 
 
Ocorre por calor, ácidos e bases fortes, solventes orgânicos, 
estresse mecânico e íons de metais pesados. 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
DESNATURAÇÃO 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
DESNATURAÇÃO 
A clara do ovo que era líquida e transparente se tornou sólida e 
opaca após ser aquecida. Mesmo após a diminuição da 
temperatura, a clara endurecida permanece alterada. 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
DESNATURAÇÃO 
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: 
 
Aumento da viscosidade e alteração de seu aspecto; 
 
Maior reatividade devido à exposição dos grupos químicos 
que estavam encobertos; 
 
Perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas, 
hormonais e podem ser facilmente digeridas. 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
RENATURAÇÃO 
As moléculas renaturadas reassumem a suas estruturas ativas e 
suas atividades biológicas.