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TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010) 1 UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA MARIA CENTRO DE CIÊNCIAS RURAIS DEPTO DE CIÊNCIA E TECNOLOGIA DOS ALIMENTOS Prof. Dr. Roger Wagner EndomísioEpimísio Perimísio – Função estrutural, energética e corante – Mioglobina – Enzimas – Contração e relaxamento muscular – Actina, miosina, troponina e tropomiosina TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010) 2 – Função estrutural e preenchimento Hidroxiprolina e hidroxilisina TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010) 3 Tecido muscular é macio, flexível e caracterizado pela queda dos níveis de ATP e Creatina Fosfato e pela glicólise ativa. Período marcado por três fases: Pré-rigor, rigor mortis e pós-rigor Glicólise pós-morte resulta na conversão do glicogênio em ác. lático do pH Animais descansados e bem alimentando boas reservas de glicogênio. anaerobiose Caracterizada pelo desenvolvimento de uma condição de rigidez e inflexibilidade no músculo. Instaura quando o pH do músculo cai e formação do complexo actomiosina (permanente) Desnaturação protéica = perda da solubilidade e cor Inicia de 1 a 12 h pós-morte (depende do animal) e pode durar de15 a 20 h em mamíferos, dependendo de inúmeros fatores (intrínsecos e Extrínsecos). A carne normalmente torna-se macia e sensorialmente mais aceitável durante o processo de maturação. Aceitabilidade ótima quando estocadas por 2 a 3 semanas a -1 a 2°C – . Atividade enzimática prolongada: enzimas endógenas calpaínas e catepsinas = Proteólise – Pálida, flácida e exudativa – Suínos com modificações genéticas (Tipo carne) – ↑ suscetibilidade ao estresse Rápida degradação de glicogênio post morten ↓ do pH (5,8-45min após abate) PI 5,5 – ↓ Capacidade de retenção de água CRA – Desnaturação da mioglobina = palidez PSE NORMAL – Escura, firme e seca – ↑ estresse antes do abate – pH elevado – Alta retenção de água – Redução da vida de prateleira DFD NORMAL NORMALPSE DFD TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010) 4 – T < 10°C antes do Rigor mortis – Contração muscular intensa Liberação de íons cálcio Paralização da bomba CálcioATPase – Carne dura após a cocção – Controle de temperatura antes do rigor – Encurtamento do músculo (80%) – Perda de líquidos – Como evitar: • Descongelamento lento • Estimulação elétrica • Velocidade de renovação baixa = ligações covalentes entre as fibras = – ↑resistência mecânica = endurecimento da carne • Participação na textura da carne = rigidez das fibras constituintes; • Elevada concentração de glicina, prolina e hidroxiprolina = exclusiva do tecido conjuntivo; – Estabilização da molécula de colágeno; – T°C depende da espécie: • Colágeno de mamíferos: 60-65°C • Colágeno de pescados: 45°C – Baixo poder de deformação – Tratamentos tecnológicos: aquecimento, acidificação • PRINCÍPIO • Transformação do colágeno insolúvel em gelatina solúvel • MATÉRIAS-PRIMAS • Pele de bovinos (Tipo B) e suínos (Tipo A) • Ossos – osseína (Tipo B) • Tratamento das matérias-primas – Corte e lavagem PRÉ-TRATAMENTO DA MATÉRIA-PRIMA • Suínos (Tipo A) • 1 dia a temperatura ambiente • Osseína e pele bovina (Tipo B) • 2 semanas a temperatura ambiente TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010) 5 – Sucessivas lavagens com água quente (65°-80°C) – Hidrólise do colágeno – Solução 5% Filtração, concentração (30-40%), conservação, secagem e moagem. • Características funcionais: solubilidade e geleificação
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