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Aula 9 - Bioquímica da carne

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TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010)
1
UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA MARIA
CENTRO DE CIÊNCIAS RURAIS
DEPTO DE CIÊNCIA E TECNOLOGIA DOS ALIMENTOS
Prof. Dr. Roger Wagner
EndomísioEpimísio Perimísio
– Função estrutural, energética e corante
– Mioglobina
– Enzimas
– Contração e relaxamento muscular
– Actina, miosina, troponina e tropomiosina
TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010)
2
– Função estrutural e preenchimento
Hidroxiprolina e 
hidroxilisina
TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010)
3
Tecido muscular é macio, flexível e caracterizado pela queda dos
níveis de ATP e Creatina Fosfato e pela glicólise ativa.
Período marcado por três fases: Pré-rigor, rigor mortis e pós-rigor
Glicólise pós-morte resulta na conversão do glicogênio em ác. lático
do pH
Animais descansados e bem alimentando boas 
reservas de glicogênio.
anaerobiose
Caracterizada pelo desenvolvimento de uma condição de rigidez e
inflexibilidade no músculo.
Instaura quando o pH do músculo cai e formação do complexo 
actomiosina (permanente)
Desnaturação protéica = perda da solubilidade e cor
Inicia de 1 a 12 h pós-morte (depende do animal) e pode durar de15 a 20 h 
em mamíferos, dependendo de inúmeros fatores (intrínsecos e Extrínsecos).
A carne normalmente torna-se macia e sensorialmente mais
aceitável durante o processo de maturação.
Aceitabilidade ótima quando estocadas por 2 a 3 
semanas a -1 a 2°C – .
Atividade enzimática prolongada: enzimas 
endógenas calpaínas e catepsinas = Proteólise
– Pálida, flácida e exudativa
– Suínos com modificações genéticas (Tipo carne)
– ↑ suscetibilidade ao estresse
Rápida degradação de glicogênio post morten
↓ do pH (5,8-45min após abate)
PI 5,5
– ↓ Capacidade de retenção de água CRA
– Desnaturação da mioglobina = palidez
PSE
NORMAL
– Escura, firme e seca
– ↑ estresse antes do abate
– pH elevado
– Alta retenção de água
– Redução da vida de prateleira
DFD
NORMAL
NORMALPSE DFD
TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010)
4
– T < 10°C antes do Rigor mortis
– Contração muscular intensa
Liberação de íons cálcio
Paralização da bomba CálcioATPase
– Carne dura após a cocção
– Controle de temperatura antes do rigor
– Encurtamento do músculo (80%)
– Perda de líquidos
– Como evitar:
• Descongelamento lento
• Estimulação elétrica
• Velocidade de renovação baixa = ligações covalentes
entre as fibras =
– ↑resistência mecânica = endurecimento da carne
• Participação na textura da carne = rigidez das fibras
constituintes;
• Elevada concentração de glicina, prolina e
hidroxiprolina = exclusiva do tecido conjuntivo;
– Estabilização da molécula de colágeno;
– T°C depende da espécie:
• Colágeno de mamíferos: 60-65°C
• Colágeno de pescados: 45°C
– Baixo poder de deformação
– Tratamentos tecnológicos: aquecimento,
acidificação
• PRINCÍPIO
• Transformação do colágeno insolúvel em gelatina solúvel
• MATÉRIAS-PRIMAS
• Pele de bovinos (Tipo B) e suínos (Tipo A)
• Ossos – osseína (Tipo B)
• Tratamento das matérias-primas
– Corte e lavagem
PRÉ-TRATAMENTO DA MATÉRIA-PRIMA
• Suínos (Tipo A)
• 1 dia a temperatura ambiente
• Osseína e pele bovina (Tipo B)
• 2 semanas a temperatura ambiente
TCA 107 - Bioquímica dos alimentos Bioquímica da carne (18/06/2010)
5
– Sucessivas lavagens com água quente (65°-80°C)
– Hidrólise do colágeno
– Solução 5%
Filtração, concentração (30-40%), conservação, secagem e moagem.
• Características funcionais: solubilidade e geleificação

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