Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
Profª Valéria Simões Tanasov ENZIMAS O conjunto de reações químicas que ocorre nas células só é possível graças à presença das enzimas, que são produzidas a partir da molécula de DNA. As enzimas são catalisadores biológicos, ou seja, aceleram a velocidade das reações químicas (1014 vezes). São formadas por resíduos de aminoácidos mais um cofator, como íons inorgânicos (cloro, cobre, ferro, potássio, zinco) ou uma coenzima, por exemplo, vitaminas, que são os grupos prostéticos. Alguns fatores interferem na atividade enzimática, notadamente, pH e temperatura. Cada enzima tem sua ação dentro de condições específicas, assim, se o pH ou a temperatura ou um outro fator de interferência estiverem presentes, as enzimas terão diminuição de sua eficiência, ou mesmo, sua inativação. A eficiência das enzimas depende de estarem na sua conformação proteica nativa. Pode ocorrer perda de função nos seguintes casos: - desnaturação: perda da estrutura tridimensional; - hidrólise das ligações peptídicas: quando é quebrada em seus aminoácidos componentes. Classificação Em geral as enzimas levam o sufixo ase, e o nome da enzima pode estar associado ao substrato em que atua. Por exemplo, a enzima urease catalisa a hidrólise da ureia; a enzima DNA polimerase catalisa a síntese do DNA. Funcionamento: Sítio ativo + substrato Sítio ativo: cavidade ou fenda na estrutura molecular da enzima; Substrato: molécula que se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima. O funcionamento enzimático ocorre pela interação não-covalente do sítio ativo da enzima com o substrato, de maneira que a energia proveniente dessas ligações promova a reação química. A ligação sítio ativo-substrato é altamente específica, ou seja, o substrato deve apresentar uma conformação espacial idêntica à do sitio ativo, permitindo que a enzima “reconheça” a molécula que irá catalisar. As enzimas aceleram as reações químicas, mas não participam dessas reações. Uma vez obtido o produto, a enzima é liberada do substrato e fica disponível para outra reação. Para entendermos o funcionamento enzimático, precisamos conhecer os seguintes conceitos: Estado basal: estado energético normalmente estável. Qualquer molécula contém quantidade característica de energia livre; Estado de transição: ponto em que se encontra a quantidade de energia necessária e o arranjo correto dos átomos para os produtos em uma reação; Profª Valéria Simões Tanasov Energia de ativação: energia existente entre os níveis de energia do estado basal e o estado de transição. Quando a energia de ativação é alta, a reação é lenta. Os catalisadores aumentam a velocidade das reações, diminuindo a energia de ativação. A energia da ligação enzima-substrato supre a energia requerida para se atingir o topo da colina energética, portanto diminui a energia de ativação. As interações fracas não-covalentes entre o substrato e a enzima são acompanhadas por uma pequena liberação de energia livre. A energia total derivada de interações enzima- substrato é usada pelas enzimas para baixar a energia de ativação das reações e modificar a molécula do substrato para que ele atinja o estado de transição rapidamente. Observações: - As enzimas são altamente específicas como, por exemplo, ao identificar a diferença entre α glicose no amido e β glicose na celulose e entre as formas enantioméricas das moléculas com isomeria óptica nas formas L e D. - Como as enzimas são específicas para as reações químicas, estão ativas em células específicas. Na ocorrência de patologias, o exame de sangue pode apontar onde está ocorrendo a doença de acordo com as enzimas (ou a taxa de enzimas) encontradas no sangue, por exemplo, a presença de transaminases no sangue pode indicar hepatite, a presença de creatina quinase e de lactato desidrogenase pode indicar enfarte do miocárdio, a presença de amilase pode indicar parotidite (caxumba). - A ausência de certas enzimas pode acarretar problemas metabólicos. Por exemplo: Lactase intolerância à lactose Tirosinase albinismo - Um grupo importante de moléculas chamadas zimogênios estão relacionadas com as enzimas. Os zimogênios são precursores inativos de enzimas, ou seja, são proteínas produzidas sem atividade enzimática, mas que sofrem hidrólise e se tornam ativas como catalisadores. Por exemplo, as enzimas tripsina e quimotripsina são produzidas no pâncreas e catalisam a digestão das proteínas que ingerimos, porém, se fossem produzidas na sua forma ativa, iriam digerir o próprio pâncreas, de modo que são produzidas nas formas inativas tripsinogênio e quimotripsinogênio e, assim que chegam no intestino delgado, são convertidas às suas formas ativas por reações químicas ocorridas ali. - O processo da digestão está fortemente relacionado à presença de enzimas. Já na boca os alimentos começam a ser digeridos pela ação enzimática. Também no estômago e intestino a ação das enzimas é fundamental para a digestão. Inibidores Enzimáticos Algumas substâncias interferem na ação enzimática e são, por isso, chamadas de inibidores enzimáticos. Em alguns casos, esses inibidores são constituintes normais das células, em outros casos, são substâncias estranhas aos organismos que estão presentes de maneira acidental ou intencional. De qualquer maneira, os inibidores provocam alterações no metabolismo. Profª Valéria Simões Tanasov Nos processos em que o inibidor é produzido na própria célula, sua função está relacionada com o controle da velocidade de muitas reações, ou seja, quando é importante diminuir a velocidade de certa reação química, os inibidores são produzidos e a enzima não catalisa a reação. Alguns fármacos agem inibindo certas reações específicas de organismos parasitas, protegendo desta maneira o organismo. Os inibidores apresentam-se de: 1. Forma irreversível: o inibidor reage com a enzima, produzindo uma proteína que deixa de ser enzimaticamente ativa. Exemplo: penicilina que inibe a síntese da parede bacteriana, provocando sua lise e consequente morte da bactéria. 2. Forma reversível: o inibidor se liga à enzima e depois é liberado, neste caso, os inibidores têm estrutura similar à do substrato, e podem ser: Competitivo: quando a ligação entre o inibidor e a enzima ocorre no sítio ativo. Por exemplo, alguns quimioterápicos que inibem as enzimas envolvidas na replicação do DNA e, consequentemente, a reprodução de células de alguns tipos de câncer. Não competitivo: quando a ligação do inibidor com a enzima não ocorre no sítio ativo, mas ainda assim diminui a eficiência da enzima. Por exemplo: alguns metais pesados que, quando ingeridos, são extremamente tóxicos, como o Hg2+, que é usado em mineração de ouro e cuja ingestão provoca graves problemas ao sistema nervoso, podendo levar o indivíduo à demência e até à morte.
Compartilhar