Aula 4 enzimas

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Processos Biológicos
Enzimas
Toda enzima é uma 
proteína, mas nem 
toda proteína é 
uma enzima.
Enzimas
São proteínas que agem como 
catalisadores, ou seja, compostos 
que aumentam a velocidade das 
reações químicas.
Existem enzimas de RNA, mas são a minoria (ribozimas)
https://www.youtube.com/watch?v=LByxi0iOeaE
Enzimas:
As enzimas podem 
deixar de funcionar?
Desnaturação de proteínas
Sítio Ativo:
Local onde o Substrato se encaixa e é convertido em produto
Sítio Ativo:
Alteração conformacional resultante da ligação da 
glicose à glicocinase
Especificidade:
Capacidade de reagir com apenas um ou poucos substratos
Resulta do arranjo tridimensional de resíduos de aminoácidos específicos que 
forma sítios de ligação para os substratos
Especificidade:
Oxidação da luciferina (oxiluciferina) pela enzima
luciferase com gasto de energia (ATP).
Co-Fatores:
São substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao
funcionamento das enzimas.
Co-fator orgânico = coenzima (ex. vitaminas)
vitaminas (substâncias orgânicas exógenas, necessárias em
pequenas quantidades e de natureza química variável).
Elementos inorgânicos que servem como cofatores das enzimas
Cu2+ Citocromo oxidase
Fe2+ ou Fe3+ Citocromo oxidase, catalase, peroxidase
K+ Piruvato quinase
Mg2+
Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, 
piruvato quinase
Mn2+ Arginase, ribonucleotídeo redutase
Mo Dinitrogenase
Ni+2 Urease
Se Glutationa peroxidase
Zn2+
Anidrase carbônica, desidrogenase
alcoólica, carboxipeptidase A e B
 cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da
enzima na ausência deles, a enzima é inativa.
A fração proteica de uma enzima:
• na ausência de seu cofator, é chamada de APOENZIMA
• quando unida ao cofator, chamamos de HOLOENZIMA.
Co-Fatores:
Algumas enzimas necessitam de co-fatores não 
proteicos para catalisar a reação
Se esses co-fatores são ligados permanentemente à enzima são 
chamados de grupos prostéticos
Grupo 
Prostético
Co-Fatores:
O grupo prostético são um subgrupo dos co-fatores
São ligados de forma permanente à proteína
Mecanismo de ação:
As enzimas 
diminuem a 
energia de 
ativação 
necessária 
para o início 
da reação
Fornece eficiência 
catalítica
Energia de ativação é o mesmo que complexo de ativação.
Para ocorrer uma reação química entre duas substâncias orgânicas
que estão na mesma solução é preciso fornecer uma certa
quantidade de energia, geralmente na forma de calor, que favoreça
o encontro e a colisão entre elas.
Mecanismo de ação:
Substrato
Estado de 
Transição
Produto
Substrato
Estado de 
Transição
Produto
Com enzima
- Estabilidade do 
Estado de transição
- Aumenta 
probabilidade de 
formar Estado de 
transição
Sem enzima
- Instabilidade do 
Estado de transição
- Baixa probabilidade 
de formar Estado de 
transição
Velocidade de Reação
Número de moléculas de substrato 
convertidas em produto por 
unidade de tempo
Velocidade de Reação
Concentração de Substrato
Concentração Substrato:
Velocidade de Reação
Temperatura
Temperatura:
Velocidade de Reação
pH
pH:
Inibição da atividade enzimática
 atividade das enzimas  reduzida por diversos tipos de 
substâncias químicas  inibição enzimática.
 substância inibidora: forma ligações químicas com as enzimas, 
de modo a interferir na sua atividade catalítica.
 inibição enzimática pode ser: reversível e irreversível
Inibição Reversível
As moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por 
ligações não covalentes (mais instáveis)  podem ser rompidas;
 enzima retoma a sua atividade posteriormente. 
Subdividida em 2 classes:
 Inibição competitiva
 Inibição não competitiva
Inibição Reversível - Inibição competitiva
 Inibidores competitivos são substâncias que concorrem 
diretamente com o substrato específico da enzima. 
Inibição Reversível - Inibição competitiva
 Estrutura muito semelhante com a do substrato da enzima 
 se unem reversivelmente às enzimas, 
 formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao 
complexo enzima-substratoque inativa a catálise da enzima. 
 Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade 
catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor. 
Inibição Reversível- Inibição não competitiva
 a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao
complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. 
 a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, 
mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Inibição Irreversível
Atividade enzimática é inativada definitivamente. 
 substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes 
(mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário 
para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. 
Enzimas alostéricas
São sensíveis reguladores do metabolismo, porque ao se 
ligarem a determinados metabólitos celulares sua atividade 
sofre grandes alterações. 
Enzimas alostéricas
http://www.youtube.com/watch?v=nID_kPXhAUE
Metabólitos  efetuadores ou moduladores alostéricos
De acordo com seu efeito podem ser:
podem ser positivos (aumento da velocidade de reação);
ou negativos (redução da velocidade de reação).
Portanto os moduladores alostéricos podem atuar tanto
como inibidores, como ativadores da reação enzimática.
Responder
1) Quais das seguintes afirmativas estão corretas? Explique suas respostas.
A. O sítio ativo de uma enzima geralmente ocupa apenas uma pequena fração da 
superfície da enzima.
B. Em algumas enzimas, a catálise envolve a formação de uma ligação covalente 
entre a cadeia lateral de um de seus aminoácidos e a molécula de substrato.
C. Enzimas alostéricas possuem dois ou mais sítios de ligação.
2) Reações enzimáticas simples geralmente ocorrem conforme a equação:
E + S →ES → EP→E + P
onde E, S e P são enzima, substrato e produto, respectivamente.
• O que ES representa nessa equação? 
• Por que E aparece no início e no fim da equação?