enzimas
5 pág.

enzimas


DisciplinaQuímica Orgânica e Bioqumica23 materiais111 seguidores
Pré-visualização2 páginas
ENZIMAS
Chamamos de enzimas as proteínas complexas (heteroproteínas ou proteínas derivadas) que atuam como catalisadores nos processos biológicos. Assim, as reações que ocorrem nos organismos vivos são catalisadas pelas enzimas. Em muitos casos, as enzimas intracelulares ou endoenzimas. Em outros casos, atuam fora da célula em que são produzidas, daí serem chamadas de enzimas extracelulares ou exoenzimas.
 Elas são compostos facilmente destruídos pelo calor ( temperatura acima de 70ºC ), por agitação intensa, por ondas ultravioleta e ultra-sonoras, por substâncias como o cianeto de sódio, o fluoreto de sódio, traços de metais pesados, ácidos ou bases, etc.
Quanto à ação, a teoria mais aceita é a de que a enzima e a substância sobre a qual vai agir (chamada substrato) formam um composto intermediário que, posteriormente, sofre um desdobramento, regenerando a enzima. Veja um esquema que mostra a ação catalítica da enzima :
 Ação catalítica das enzimas (modelo chave-fechadura).
Elas são catalisadores altamente específicos, ou seja, para cada substrato devem existir poucas (ou apenas uma) enzimas.
A nomenclatura é feita a partir do nome do substrato sobre o qual a enzima atua, seguido da terminação ase. Por exemplo : urease, que catalisa a hidrólise da uréia; maltase, que catalisa a hidrólise da maltose.
Enzimas são proteínas com atividade catalítica.
 Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
 Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
 As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
 As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular 
Nomenclatura das enzimas
 Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
 * Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
 * Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
 * Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina. 
Classificação das Enzimas
 As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
 * Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases
 * Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases
 * Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades
 * Liases è Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos
 * Isomerases è Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
 * Ligasesè Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases. 
Propriedades das Enzimas
 * São catalisadores biológicos extremamente eficientes è Aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.
 * Atuam em concentrações muito baixas
 * Atuam em condições suaves de temperatura e pH
 * Possuem todas as características das proteínas
 * Podem ter sua atividade regulada
 * Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
 Cofatores Enzimáticos
 Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima;
 Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa;
 A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de APOENZIMA;
 Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA; 
Coenzimas
 São compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
 * Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato
 * Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima
 * Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados. 
Especificidade Substrato \ Enzima: o Sítio Ativo
 As enzimas são muito específicas para os seus substratos;
 Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo;
 Seta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado SÍTIO DE LIGAÇÃO DO SUBSTRATO
 O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo.
 O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto.
 Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado SÍTIO CATALÍTICO ou SÍTIO ATIVO, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática. Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
 * Modelo Chave/Fechaduraè Prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura.
 * Modelo do Ajuste Induzido è Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, nas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.
 Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para a sua transformação em produto. 
Mecanismo Geral de Catálise
 As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a ENERGIA LIVRE DE ATIVAÇÃO da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas.
 Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela formação de um estado intermediário chamado "Estado de Transição", sempre um composto instável e de alta energia, representado por "Ts", ligado com altíssima afinidade ao sítio catalítico. Nas reações enzimáticas, este composto de transição "Ts" não pode ser isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para o meio de reação; sua formação ocorre NO SÍTIO CATALÍTICO da enzima!!
 Como a afinidade do "Ts" ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em "Ts" será rapidamente convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de moléculas em "Ts" aumenta a velocidade da reação.
 São 04 os mecanismos principais através dos quais as enzimas aceleram uma reação, aumentando a formação de moléculas de substrato em "Ts":
 * Catálise Ácido-Base è Ocorre com a participação de AA com cadeias laterais ionizáveis, capazes de doar ou liberar prótons durante a catálise. A histidina, a cisteína, a tirosina e os AA ácidos são importantes aminoácidos nestes processos.
 * Torção de Substrato è Já citada anteriormente, depende da torção do substrato induzida pela ligação do mesmo com o sítio de ligação da enzima, alcançando o estado de transição e estimulando sua conversão em produto.
 * Catálise Covalente è Resulta do ataque nucleofílico ou eletrofílico de um radical do sítio