Metabolismo das Proteínas

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FUNE-CENTEC – BIOQUÍMICA – 3º FARMÁCIA – 2017.
PROTEÍNAS
As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atómica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas.
Uma proteína é um conjunto de no mínimo 80 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídios e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese.
As proteínas são formadas a partir da união de muitos aminoácidos. Elas possuem diversas funções nos mais diversos organismos. A partir disso, pode-se notar que as proteínas não são somente as mais abundantes macromoléculas, mas também, são muito importantes para a vida.
Um organismo possui milhares de enzimas e todas elas são todas proteínas com funções importantes. As informações genéticas, por exemplo, são expressas através de proteínas.
Conceito: são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. 
 Observações: 
- Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um. 
- Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas. 
- Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros. 
 Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000.
 A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. 
Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas. 
 Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:
- Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo: 
As Albuminas: São as de menor peso molecular, são encontradas nos animais e vegetais, são solúveis na água. Exemplos: albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo. 
As Globulinas: Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. São encontradas nos animais e vegetais, são solúveis em água salgada. Exemplos: anticorpos e fibrinogênio. 
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas: Possuem peso molecular muito elevado. São exclusivas dos animais, são insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. Exemplos: colágeno, elastina e queratina. 
Proteínas Conjugadas 
- São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se: 
Cromoproteínas:pigmentohemoglobina, hemocianina e citocromos.
 Fosfoproteínas: ácida fosfórica caseína (leite) 
 Glicoproteínas:carboidratomucina (muco) 
 Lipoproteínas: lipídio encontrado na membrana celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas:ácido nucléicoribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas 
 Proteínas Derivadas 
 As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteases e as peptonas, formadas durante a digestão. 
 Características: 
 Natureza macromolecular
- Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal. 
Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:
Primário - representado pela sequência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas. 
Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio. 
Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento. 
Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero). 
	
	
	
Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores. 
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína. 
 Nota - uma proteína difere de outra: 
1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa sequência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma sequência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais. 
2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma sequência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes. 
3) Pela sequência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminoácidos, mas, no trecho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes. 
4) Pelo formato da molécula: as moléculas proteicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são. 
 Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.
 FUNÇÕES
 Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sanguínea e transporte. 
 Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. 
 Exemplos: 
 - Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. 
 - Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular.
 - Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. 
 - Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
 Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com funçãoenzimática podemos citar, como exemplo, as lípases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. 
 Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). 
 Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. 
 Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas. 
 Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas. 
 Coagulação sanguínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... 
 Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. 
DESNATURAÇÃO
Estas estruturas são assim mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação.
AMINOÁCIDOS
Conceito: são ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina.
Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais importantes os α-aminoácidos.
Formula geral de um α-aminoácido:
Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH), um grupo amina e uma cadeialateral distinta (“grupo R”) ligado ao átomo de carbono a. Nesse mesmo carbono fica ligado aindaum átomo de hidrogênio (H).
					
		
Nota - O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na matéria viva. Essas cadeias laterais que determinam as propriedades das proteínas.
Síntese e classificação dos aminoácidos: existem vinte aminoácidos diferentes na natureza, que fazem parte das proteínas e peptídeos.
Os vegetais tem a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento.
Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:
-Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
-Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.
Observações: - e importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais.
Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.
Metabolismo das Proteínas
Cerca de três quartos dos sólidos corporais consistem em proteínas.
Elas incluem as proteínas estruturais, as enzimas, as nucleoproteínas, as proteínas que transportam oxigênio, as proteínas dos músculos que causam contração e numerosos outros tipos que exercem funções específicas,tanto em nível intracelular, quanto extracelular.
As propriedades químicas básicas das proteínas que explicam suas diversas funções são tão extensas que constituem parte importante da bioquímica como disciplina. Por essa razão, a presente exposição limita-sea alguns aspectos específicos do metabolismo protéico importantes como base para outros tópicos discutidos no texto.
PROPRIEDADES BÁSICAS - AMINOÁCIDOS
Os principais constituintes das proteínas são os aminoácidos, dos quais 20 estão presentes nas proteínas corporais em quantidades significativas.
Cada aminoácido tem um grupo ácido (-COOH) e um radical nitrogenado, em geral ligado à molécula, próximo ao radical ácido, usualmente representado pelo grupo amino (- NH2).
Ligação peptídica e cadeias peptídicas. Nas proteínas, os aminoácidos estão unidos em longas cadeias por meio de ligações peptídicas, uma das quais é representada pela seguinte reação:
Observe que, nesta reação, o nitrogênio do radical amino de um aminoácido liga-se ao carbono do radical carboxila do outro aminoácido. Um átomo de hidrogênio é liberado do radical amino, enquanto um radical hidroxila é liberado do radical carboxila; esses dois se combinam para formar uma molécula de água. Uma vez formada a ligação peptídica, a nova molécula ainda apresenta um radical amino e um radical carboxila, ambos capazes de se ligar a outros aminoácidos para formar uma cadeia peptídica. Algumas moléculas proteicas possuem vários milhares de aminoácidos combinados entre si, principalmente por ligações peptídicas, e até mesmo a menor proteína possui, em geral, mais de 20 aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas. Amédia é de cerca de 400 aminoácidos.
Outras ligações nasmoléculas proteicas. Algumas proteínas são compostas de várias cadeias peptídicas, em lugar de uma só cadeia; por sua vez, essas cadeias ligam-se umas às outras por meio de outras ligações, quase sempre por pontes de hidrogênio entre os radicais CO e NH dos peptídeos, conforme indicado abaixo:
Além disso, muitas cadeias peptídicas enrolam-se ou dobram-se, e as sucessivas dobras são mantidas em espiral muito apertada ou em outras formas por pontes de hidrogênio semelhantes e de outras pontes.
Além das pontes de hidrogênio, cadeias peptídicas distintas podem ser unidas por pontes hidrofóbicas, pontes eletrostáticas e ligações sulfidrílica, fenólica e salina, bem como por outros tipos de ligação.
TRANSPORTE E ARMAZENAMENTO DOS AMINOÁCIDOS - AMINOÁCIDOS DO SANGUE
A concentração normal de aminoácidos no sangue situa-se entre 35 e 65 mg/dl. Isso corresponde, em média, a cerca de 2 mg/dl para cada um dos 20 aminoácidos, embora alguns estejam presentes em maiores concentrações do que outros. Como os aminoácidos são ácidos relativamente fortes, eles se encontram no sangue principalmente no estado ionizado e representam 2 a 3 mEq dos íons sanguíneos negativos. A distribuição exata dos diferentes aminoácidos no sangue depende, até certo ponto, dos tipos de proteínas ingeridas, mas as concentrações de pelo menos alguns aminoácidos individuais são reguladas por síntese seletiva nas diferentes células.
Destino dos aminoácidos absorvidos pelo tubo gastrintestinal. Os produtos da digestãoe absorção das proteínas no tubo gastrintestinal consistem, quase exclusivamente, em aminoácidos, e que só raros polipeptídios ou moléculas proteicas inteiras são absorvidos para o sangue. Imediatamente após uma refeição, a concentração sanguínea de aminoácidos aumenta, mas essa elevação costuma ser de apenas alguns miligramas por decilitro por duas razões: em primeiro lugar, a digestão e a absorção das proteínas estendem-se geralmente por 2 a 3 horas, permitindo a absorção de apenas pequenas quantidades de aminoácidos de cada vez; em segundo lugar, após penetrarem na corrente sanguínea, os aminoácidos em excesso são absorvidos, dentro de 5 a 10 minutos, por células de todo o organismo, em particular por células hepáticas. Por conseguinte, raramente ocorre acúmulo de grandes concentrações de aminoácidos no sangue. Todavia, a velocidade de renovação dos aminoácidos é tão rápida que muitos gramas de proteínas podem sertransportados de uma parte do corpo a outra, sob forma de aminoácidos, a cada hora.
Transporte ativo dos aminoácidos para as células. As moléculas de praticamente todos os aminoácidos são muito grandes para sofrer difusão através dos poros das membranas celulares. Por conseguinte, os aminoácidos só podem ser transportados em quantidades significativas através da membrana por transporte facilitado ou ativo, utilizando mecanismos transportadores. 
Limiar renal para os aminoácidos. Uma das funções especiais do transporte de aminoácidos consiste em evitar sua perda na urina. Todos os diferentes aminoácidos podem ser ativamente transportados atravésdo epitélio tubular proximal, que os remove do filtrado glomerular e os devolve ao sangue. Todavia, como ocorre com outros mecanismos de transporte ativo dos túbulos renais, existe um limite superior para o transporte de cada tipo de aminoácido. Por esta razão, quando determinado tipo de aminoácido atinge concentrações muito elevadas no plasma e no filtrado glomerular, o excesso que não pode ser ativamente reabsorvido é perdido na urina
ARMAZENAMENTO DE AMINOÁCIDOS SOB FORMA DEPROTEÍNAS NAS CÉLULAS
Quase imediatamente após sua entrada nas células, os aminoácidossão combinados por ligações peptídicas, sob a direção do ARN mensageiroe o sistema ribossômico, formando proteínas celulares. Por conseguinte,as concentrações de aminoácidos livres no interior das célulasgeralmente permanecem baixas. Por conseguinte, o armazenamento degrandes quantidades de aminoácidos provavelmente não ocorre no interiordas células; na verdade, eles são armazenados principalmente sobforma de proteínas- Contudo, muitas proteínas intracelulares podemser outra vez rapidamente decompostas em aminoácidos, sob a influênciade enzimas digestivas lisossômicas intracelulares; esses aminoácidos, porsua vez, podem ser transportados novamente das células para o sangue.Entretanto, as proteínas nos cromossomas do núcleo e as proteínas estruturais,como o colágeno e as proteínas contrateis do músculo, não têmparticipação significativa nesse processo reversível de armazenamentode aminoácidos.Alguns tecidos do organismo participam mais do que outros noarmazenamento de aminoácidos. Por exemplo, o fígado, que é órgãogrande e que também possui sistemas especiais para o processamentode aminoácidos, é capaz de armazenar grandes quantidades de proteínas;essa capacidade também é observada nos rins e na mucosa intestinal.
Liberação de aminoácidos a partir das células e regulação da concentraçãoplasmática de aminoácidos. Toda vez que a concentraçãoplasmática de aminoácidos cai para valores inferiores à faixa normal, osaminoácidos são transportados para fora das células, a fim de repor osuprimento plasmático. Dessa maneira, a concentração plasmática decada tipo de aminoácido é mantida dentro de valor razoavelmenteconstante. Posteriormente, veremos que vários hormônios secretadospelas glândulas endócrinas são capazes de alterar o equilíbrio entre asproteínas teciduais e os aminoácidos circulantes. O hormônio docrescimento e a insulina aumentam a formação de proteínas teciduais,enquanto os hormônio, glicocorticóides do córtex supra-renal elevam asconcentrações dos aminoácidos circulantes.
Equilíbrio reversível entre as proteínas de diferentes partes do organismo.Como as proteínas celulares no fígado (e, em graus bem menores,nos outros tecidos) devem ser rapidamente sintetizadas a partir dos aminoácidosdo plasma, e considerando-se o fato de que muitas células,por sua vez podem ser degradadas e devolvidas ao plasma quase coma mesma rapidez, existe equilíbrio constante entre os aminoácidos plasmáticose as, proteínas lábeis das células do organismo. Por conseguinte,conclui-se que também existe equilíbrio entre as proteínas de um tipode célula e outro. Por exemplo, se determinado tecido necessita deproteínas, ele pode sintetizar várias proteínas a partir dos aminoácidosdo sangue; estes, por sua vez, são substituídos graças à degradação deproteínas de outras células do organismo, sobretudo das células hepáticas.Esses efeitos são particularmente evidentes no que diz respeito à síntesede proteínas nas células cancerosas. Essas células utilizam avidamenteaminoácidos, do que resulta acentuada depleção das proteínas com outrascélulas.
Limite superior para o armazenamento de proteínas. Cada tipo particularde célula tem um limite superior no que diz respeito à quantidadede proteínas que pode armazenar. Quando todas as células atingemseus limites, os aminoácidos em excesso na circulação são então degradadosem outros produtos e usados para produção de energia, conformediscutido adiante, ou convertidos em gordura ou glicogênio e armazenadossob essas formas.
PAPÉIS METABÓLICOS DAS PROTEÍNASPLASMÁTICAS
Os três tipos principais de proteínas presentes no plasma são aalbumina, globulina e fibrinogênio. A albumina tem como função principalestabelecer a pressão coloidosmódica no plasma, que por sua vez,impede a perda de plasma dos capilares. As globulinas desempenham numerosas funções enzimáticas no plasma;todavia, mais importante do que isso, são as principais responsáveispela imunidade natural e adquirida que o indivíduo possui contra organismosinvasores. O fibrinogênio sofre polimerizaçãoem longos filamentos de fibrina durante a coagulação sanguínea,formando, assim, coágulos sanguíneos que ajudam a reparar as rupturas no sistema circulatório.
Formação das proteínas plasmáticas. Praticamente toda albumina e fibrinogênio do plasma, bem como 50 a 80% das proteínas, são formados no fígado. O restante das globulinas é formado nos tecidos linfóides; incluem principalmente as gama-globulinas e os anticorpos.
A velocidade de síntese das proteínas plasmáticas do fígado pode ser extremamente elevada, atingindo 30 g por dia. Certas doenças ocasionam quase sempre rápida perda de proteínas plasmáticas; as queimaduras graves que afetam grandes áreas da superfície da pele determinam perda de muitos litros de plasma por dia através das áreas afetadas. A rápida produção de proteínas plasmáticas pelo fígado é, obviamente, de grande valia para evitar a morte nesses casos. Além disso, em certas ocasiões, a pessoa com doença renal grave perde até 30 g de proteínas plasmáticas na urina, diariamente, durante meses, sendo essas proteínas continuamente repostas.
Utilização das proteínas plasmáticas pelos tecidos. Quando ocorre depleção das proteínas nos tecidos, as proteínas plasmáticas podem atuar como fonte para sua rápida reposição. Na verdade, todas as proteínas plasmáticas podem ser assimiladas in loto pelos macrófagos teciduais, pelo processo de pinocitose; a seguir, uma vez no interior das células, elas são degradadas em aminoácidos que serão transportados de voltaao sangue e utilizados por todo o organismo para a formação de proteínascelulares. Dessa maneira, as proteínas plasmáticas funcionam como meiolábil de armazenamento de proteínas e representam uma fonte rapidamentedisponível de aminoácidos toda vez que estes forem necessáriospara um determinado tecido.
Equilíbrio reversível entre as proteínas plasmáticas e as proteínasteciduais. Existe constante estado de equilíbrio, entre as proteínas plasmáticas, os aminoácidos do sangue circulantee as proteínas teciduais. Por meio de estudos com marcadoresradiativos, estimou-se que cerca de 400 g de proteínas corporais sãosintetizados e degradados diariamente como parte do fluxo contínuode aminoácidos. Isso demonstra, mais uma vez, o princípio geral datroca reversível de aminoácidos entre as diferentes proteínas do organismo.
Mesmo durante a inanição, ou na presença de doenças debilitantesgraves, a relação entre as proteínas teciduais totais e as proteínas plasmáticastotais permanece relativamente constante em cerca de 33 para 1.Devido a esse equilíbrio reversível entre as proteínas plasmáticase outras proteínas do organismo, uma das terapias de maior eficáciada deficiência aguda de proteínas consiste na administração venosa deproteínas plasmáticas. Em poucos dias ou, algumas vezes, dentrodehoras os aminoácidos das proteínas administradas distribuem-se por todasas células do organismo para formar proteínas onde é necessário.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS
Dez dos aminoácidos normalmente presentes nas proteínas animaispodem ser sintetizados pelas células, enquanto os outros 10 não podemser sintetizados de forma alguma, ou são formados em quantidades muito pequenas para suprir as necessidades do organismo. Os aminoácidosdo segundo grupo são denominados aminoácidos essenciais. O uso da palavra "essencial" não significa que os outros 10 aminoácidos "não essenciais" não sejam igualmente essenciais para a formação das proteínas, mas, apenas, que esses outros não são essenciais na dieta, pelo falo de serem sintetizados no organismo.
A síntese dos aminoácidos não essenciais depende principalmente da formação inicial de α-cetoácidos apropriados, que são os precursores dos respectivos aminoácidos. Por exemplo, o ácido pirúvico, que é formado em grandes quantidades durante a degradação glicolítica da glicose, é o cetoácido precursor do aminoácido alanina. A seguir, pelo processo de transaminação, o radical amino é transferido para o α-cetoácido, enquanto o oxigênio ceto é transferido para o doador do radical amino.Nessa reação, podemos observar que o radical amino é transferido para o ácido pirúvico a partir de outra substância estreitamente associada aos aminoácidos, aglutamina.A glutamina encontra-se presente nos tecidos em grandes quantidades, e uma de suas principais funções consiste em atuar como depósito deradicais amino. Além disso, os radicais amino podem ser transferidos daasparagina, do ácido glutâmico e do ácido aspártico.
A transaminação é promovida por várias enzimas diferentes, entreas quais estão as aminotransferases, derivadas da piridoxina, uma dasvitaminas B (B6). Na ausência desta vitamina, os aminoácidos não-essenciaissão sintetizados em quantidades insuficientes, de modo que aformação de proteínas não pode prosseguir normalmente.
AMINOÁCIDOS
Conceito: são ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina.
Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais importantes os α-aminoácidos.
Formula geral de um α-aminoácido:
Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH), um grupo amina e uma cadeia
lateral distinta (“grupo R”) ligado ao átomo de carbono a. Nesse mesmo carbono fica ligado ainda
um átomo de hidrogênio (H).
Nota - O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido
encontrado na matéria viva. Essas cadeias laterais que determinam as propriedades das proteínas.
Síntese e classificação dos aminoácidos: existem vinte aminoácidos diferentes na natureza, que
fazem parte das proteínas e peptídeos.
Os vegetais tem a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas
proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos
com o alimento.
Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:
-Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
-Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.
Observações: - e importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais.
Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie
estudada; assim certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.
Tabela mostrando os aminoácidos não essenciais e essenciais para o homem:
				
	Não Essenciais
	Essenciais
	
Glicina, Alanina, Serina, Cisteína,
 Tirosina e
 Arginina
Ácido aspártico, Ácido glutâmico,
 Histidina e Asparagina
Glutamina e Prolina
	Fenilalanina, Valina e Triptofano
 Treonina, Lisina,
Leucina e Isoleucina Metionina
Importância dos aminoácidos - são unidades estruturais dos peptideos e das proteínas.
Funcionam como sistema tampão, ou seja, atuam no controle do pH das células.
Peptídeos
Conceito: são compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos. Esta união se da
entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo
liberação de uma molécula de água (Reação de Condensação). A ligação que une dois aminoácidos
denomina-se ligação peptídica ou amídica. As ligações peptídicas, em geral, não estão disponíveis
para as reações químicas, exceto pela possibilidade de formação de pontes de hidrogênio.
Classificação: e feita de acordo com o numero de aminoácidos.
2 aminoácidos - dipeptídeo
3 aminoácidos - tripeptideo
4 aminoácidos - tetrapeptideo
n aminoácidos – polipeptideo
Quando na molécula ocorre um maior numero de aminoácidos, fala-se em polipeptídeo. Geralmente, usamos o termo proteína para designar certas moléculas com um numero superior a 100 aminoácidos.
UTILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS COMO ENERGIA
Quando as células atingem seu limite de armazenamento das proteínas,quaisquer aminoácidos adicionais nos líquidos corporais são degradadose utilizados para energia ou armazenados sob forma de gordura.Essa degradação ocorre quase totalmente no fígado e começa com oprocesso conhecido como desaminação. Para iniciar esse processo, osaminoácidos em excesso nas células, principalmente no fígado, induzema produção de grandes quantidades de aminotransferases, as enzimasresponsáveis pelo início da maioria das desaminações.
Desaminação. A desaminação refere-se à remoção dos grupos aminodos aminoácidos. Esse processo ocorre principalmente pela transaminação,que significa a transferência do grupo amino para alguma substânciaaceptora, que corresponde ao processo inverso da transaminaçãoexplicada acima em relação à síntese de aminoácidos.
A maior parte da desaminação ocorre por meio do seguinte esquemade transaminação:
Neste esquema, podemos observar que o grupo amino do aminoácidoé transferido para o ácido α-cetoglutárico, que, então, se transformaem ácido glutâmico. A seguir, o ácido glutâmico pode transferir o grupoamino para outras substâncias ou liberá-lo sob forma de amônia. Noprocesso de perda do grupo amina, o ácido glutâmico se transforma novamente em ácido acetoglutárico, de modo que o ciclo pode ser repetido.
Formação de uréia pelo fígado. A amônia liberada durante a desaminação é quase totalmente removida do sangue por sua conversão em uréia; duas moléculas de amônia e uma molécula de dióxido de carbono combinam-se de acordo com a seguinte reação:
Praticamente toda uréia formada no organismo humano é sintetizada no fígado. Na ausência do fígado, ou na presença de hepatopatia grave, a amônia se acumula no sangue. Por sua vez, a amônia é extremamente tóxica, sobretudo para o cérebro, resultando quase sempre no estado denominado coma hepático.Após sua formação, a uréia se difunde das células hepáticas para os líquidos corporais, sendo excretada pelo rim.
Oxidação dos aminoácidos desaminados. Após a desaminação dos aminoácidos, os cetoácidos resultantes podem, na maioria dos casos, ser oxidados, liberando energia para os processos metabólicos. Em geral isto envolve dois processos sucessivos: (1) o cetoácido é transformado em substância química apropriada que pode entrar no ciclo do ácido cítrico, e (2) essa substância é, então, degradada no ciclo e utilizada para energia, da mesma maneira que a acetilcoenzima A (acetil-CoA) derivada do metabolismo dos carboidratos e lipídios é utilizada.
Em geral, a quantidade de ATP formada por grama de proteína oxidada é ligeiramente menor do que a formada por grama de glicose oxidada.
Gliconeogênese e cetogênese. Certos aminoácidos desaminados são semelhantes aos substratos utilizados normalmente pelas células, principalmente as células hepáticas, para sintetizar glicose ou ácidos graxos. Por exemplo, a alanina desaminada é o ácido pirúvico. Obviamente, este último pode ser convertido em glicose ou glicogênio, ou pode ser convertido em acetil-CoA, que pode ser então, polimerizada, formando ácidos graxos. Além disso, duas moléculasde acetil-CoA podem condensar-se para formar ácido acetoacético, que é um dos corpos cetônicos.A conversão de aminoácidos em glicose ou glicogênio é denominada gliconeogênese, enquanto a conversão de aminoácidos em cetoácido ou ácidos graxos é conhecido como cetogênese. Dezoito dos 20 aminoácidos desaminados possuem estruturas químicas que permitem sua conversão em glicose, sendo que 19 deles podem ser convertidos em ácidos graxos.
DEGRADAÇÃO OBRIGATÓRIA DE PROTEÍNAS
Quando uma pessoa não ingere proteínas, certa proporção de suas proteínas corporais continua a ser degradada em aminoácidos que a seguir, são desaminados e oxidados. Isso envolve 20 a 30 g de proteína por dia, constituindo a denominada perda obrigatória de proteínas. Por conseguinte, para impedir perda excessiva de proteínas pelo organismo, o indivíduo precisa ingerir a quantidade mínima diária de 20 a 30g de proteína; para manter uma margem de segurança, recomenda-se geralmente a ingestão mínima de 60 a 75 g.As proporções dos diferentes aminoácidos na proteína dietética podem ser aproximadamente iguais às proporções existentes nos tecidos, para que toda a proteína ingerida possa ser utilizada. Se a concentração de um tipo particular de aminoácido essencial estiver baixa, os outros aminoácidos não poderão ser utilizados, uma vez que as células formam proteínas completas ou não sintetizam nada. Os aminoácidos não utilizados são, então, desaminados e oxidados. Uma proteína com relação de aminoácidos diferentes da média das proteínas corporais é denominada proteína parcial ou proteína incompleta, sendo obviamente menos valiosa para a nutrição do que a proteína completa. Efeito da inanição sobre a degradação protéica. À exceção das proteínas em excesso na dieta ou dos 20 a 30 g de degradação obrigatória por dia, o organismo utiliza quase exclusivamente os carboidratos ouas gorduras para a produção de energia, enquanto estiverem disponíveis.Todavia, depois de várias semanas de inanição, quando a quantidadede gorduras armazenadas começa a se esgotar, os aminoácidos do sanguecomeçam a ser rapidamente desaminados e oxidados para a produçãode energia. A partir desse momento, as proteínas teciduais sofrem rápidadegradação - até 125 g por dia -, e as funções celulares se deterioramprecipitadamente.Como os carboidratos e as gorduras são utilizados preferencialmenteàs proteínas para a produção de energia, os carboidratos e as gordurassão denominados poupadores de proteínas.