Aula 04 proteinas

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Universidade Paulista
UNIP
MARABÁ
2018
Disciplina: Bioquímica
Profª Esp. Valéria Aguiar e Silva Castro
DISICIPLINA Bioquímica
PROFESSOR (a) Profª Esp. Valéria Aguiar e Silva Castro
EMENTA
Introdução a proteína, Estrutura e Função de proteínas, Estudo de enzimas, Nomenclatura, Propriedades das enzimas, Fatores que interferem na velocidade das reações e Importância das enzimas.
Profª Esp. Valéria Aguiar e S. Castro
Plano de Ensino
Plano de Ensino
Objetivos Específicos
Descrever as enzimas, definição e funções;
Conhecer e diferenciar o papel de diversas enzimas;
Perceber o papel das enzimas como mediadoras de diversos processos no organismo.
Metodologia 
a) Aulas expositivas ( data show );
b) Orientação individual e em grupos
Profª Esp. Valéria Aguiar e S. Castro
Plano de Ensino
AVALIAÇÃO:
Observação do desempenho do aluno ao longo das aulas expositivas;
Resolução de exercícios.
Referências:
CISTERNAS, Jose Raul. Fundamentos de bioquímica experimental. 2. ed. São Paulo: Atheneu, 2001. 
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A. Bioquímica ilustrada. Porto Alegre: Artes Médicas, 1996. 
BERG, Jeremy; TYMOCZKO, John. Bioquímica. São Paulo: Atlas, 2010. 
VOET, D. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: ARTMED. 2002. 
STRYER, L. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
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Visão Geral
Praticamente todas as reações do corpo são mediadas por enzimas;
As enzimas são proteínas
Proteínas são macromoléculas utilizadas em uma grande variedade de processos biológicos. 
Profª Esp. Valéria Aguiar e S. Castro
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Tipos de proteínas
Proteínas transportadoras 
Proteínas Contráteis ou de movimento 
Proteínas Estruturais 
Proteínas de defesa 
Enzimas
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Aplicabilidade
As proteínas podem desnaturar. Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas ou do calor as proteínas sofrem alteração das estruturas secundária e terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária.
NÃO AFETA ESTRUTURA PRIMÁRIA
As proteínas perdem a sua conformação e, consequentemente, a sua funcionalidade. A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Proteína
nativa
Proteína desnaturada
É a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas
Desnaturação Protéica
 Desnaturação de proteínas por alteração do pH do meio
II- Composição
As enzimas são proteínas, compostas de unidades menores;
Ligações pépticas;
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III- Nomenclatura
Nome recomendado
Adição do sufixo ase ao nome do substrato ou à descrição da ação realizada
Ex: Sacarase, lactato-desidrogenase
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COMPONENTES DA REAÇÃO
E + S E S P + E
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO
da enzima
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ENZIMAS – CATALISADORES
Não são consumidos na reação
H2O2
H2O
O2
+
Catalase
E + S
E + P
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ENZIMAS – CATALISADORES
Não alteram o estado de equilíbrio
Abaixam a energia de ativação;
Não apresenta efeito termodinâmico global 
G não é afetada pela enzima.
Diferença entre
a energia livre 
de S e P
Caminho da Reação
Energia de ativação com enzima
Energia
Energia de ativação sem enzima
S
P
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Especificidade
As enzimas são altamente especificas.
Catalisam apenas um tipo de reação
Propriedades das Enzimas
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LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. 
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LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO
Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
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Localização
Muitas enzimas estão localizadas em organelas especificas.
A compartimentalização possui um papel fundamental na organização.
Propriedades das Enzimas
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ENZIMAS – ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:
- pH;
	- temperatura;
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pH
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia. 
Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.
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ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH
ENZIMA
pH ÓTIMO
Pepsina
1,5
Tripsina
7,7
Catalasa
7,6
Arginasa
9,7
A estabilidade de uma enzima ao pH depende: 
 - temperatura;
 - força iônica;
 - natureza química do tampão;
 - concentração de íons metálicos contaminantes;
 - concentração de substratos ou cofatores da enzima;
 - concentração da enzima.
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ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
 temperatura dois efeitos ocorrem:
 a taxa de reação aumenta;
 a estabilidade da proteína decresce.
Enzima  temperatura ótima
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
ENZIMA
TEMPERATURA ÓTIMA (°C)
Pepsina
31,6
Tripsina
25,5
Urease
20,8
O efeito da temperatura depende:
	- pH e a força iônica do meio;
	- a presença ou ausência de ligantes. 
 Acima desta temperatura, o  velocidade de reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica.
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Uso Industrial:
Fonte para produção de penicilinas sintéticas.
Proteases
Leite: na preparação do leite de soja.
Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha.
Vinhos: clarificação.
Lactase
Sorvete: prevenção da cristalização da lactose.
Leite: estabilização das proteínas do leite em leites congelados por remoção da lactose. 
Hidrólise da lactose, permitindo o uso em crianças com deficiência em lactase congênita.
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Importância ecológica
Biodegradador é um produto a base de microorganismos naturais e enzimas que agem dissolvendo matéria orgânica limpando e retirando aquelas sujeirinhas que ninguém vê nas baias e áreas de treinamento.
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Importância na estética
O tratamento é a base de injeções que contém uma mistura de enzimas com ação lipídica que ajuda a quebrar e derreter as moléculas de gordura.
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BCCA
É um estimulante da síntese proteica;
Atletas que treinam em alta intensidade se beneficiam também com a melhora de seu sistema imunológico;
Previne o overtraining já que recupera a fadiga muscular;
Pode ajudar no tratamento de pessoas com doenças renais e no fígado;
idosos com grande perda de massa muscular pode se beneficiar, já que eleva os níveis de proteína na musculatura;
Pode auxilar na melhora da cicatrização.
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Conclusões
Ampla aplicabilidade da atividade enzimática;
A proteínas que sofrem desnaturação não perde a estrutura primária.
 Necessidade de maiores estudos para viabilizar o uso de diversas enzimas.
Profª Esp. Valéria Aguiar e S. Castro
REFERÊNCIAS
CISTERNAS, Jose Raul. Fundamentos de bioquímica experimental. 2. ed. São Paulo: Atheneu, 2001. 
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A. Bioquímica ilustrada. Porto Alegre: Artes Médicas, 1996. 
BERG, Jeremy; TYMOCZKO, John. Bioquímica. São Paulo: Atlas, 2010. 
VOET, D. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: ARTMED. 2002. 
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 2. Ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1999. 
STRYER, L. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
Obrigada!
Classificação das proteínas 
Deacordo com a conformação da molécula
 Fibrosas
 Globulares
Proteínas Globulares
Forma de esfera
Relativamente solúveis em água
Vários papéis funcionais:
 - catalisadores (enzimas)
 - proteínas de transporte
 - reguladores da expressão gênica
Hemoglobina