aula 3 Bioquimica Aminoácidos e Proteínas

Prévia do material em texto

SDE0024 – BIOQUIMICA
Aula 03: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Estrutura das proteínas
• Apresentam 4 níveis de organização.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Primária
• Nos indica:
Tipo de aa.
Número de aa.
Ordem dos aa que participam de uma 
proteína.
• Representa a combinação dos aa em uma 
sequência por meio de ligações peptídicas.
• Havendo uma extremidade aminoterminal e 
outra carboxi terminal.
• Essa sequência é determinada 
geneticamente.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Secundária
• Caracterizada por interações dentro da fita, entre aa da mesma 
cadeia, fazendo com que a estrutura se dobre.
Arranjos resultantes de ligações pontes de hidrogênio.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Secundária
• Existem dois tipos principais de arranjos secundários: a -hélice e 
b - folha.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Secundária
Duas organizações são muito 
estáveis:
- o enrolamento da cadeia ao
redor do eixo (α-hélice)
- a interação lateral de
segmentos de uma cadeia
polipeptídica ou cadeias
diferentes (folha β pregueada
ou dobras β).
Folhas beta Alfa hélice
Estrutura secundária
As beta pregueadas assim como as alfa hélice são formadas por ligação de hidrogênio. Na Beta
pregueada essas ligações podem ser estabelecidas entre átomos de cadeias polipeptídicas
diferentes(intercadeia). Já as alfa hélice são intracadeia.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Secundária
• Um polipeptídeo ou proteína pode conter as duas formas.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Terciária
• É o arranjo tridimensional de átomos por meio de ligações
dissulfeto.
• Consiste no empacotamento de várias regiões da estrutura
secundária, resultando em formas como barril.
• Ocorre entre os R.
Pontes de enxofre ou ligações dissulfeto: o aminoácido
cisteína possui grupamentos tiol (-SH) em sua cadeia lateral.
Dois resíduos de cisteína podem, assim, interagir originando
uma ligação -S-S-, característica da molécula de cistina
(dipeptídeo da cisteína).
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Terciária
• Ligações dissulfeto: formadas pela oxidação de dois grupos tiol 
(SH) formando a ligação S - S.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Pontes de dissulfeto
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Pontes de dissulfeto
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Pontes de dissulfeto
Estrutura quaternária
• Associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas para 
compor uma PTN funcional.
• São mantidas pelas mesmas ligações que mantêm a estrutura 
terciária.
• Podem formar grandes complexos protéicos. 
Estrutura quaternária da 
mioglobina, demonstrando 
as cadeias alfa (em laranja) 
e beta (em lilás); em 
vermelho o grupo heme. 
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Quaternária
• Presente quando há mais de uma cadeia polipeptídica.
• Ocorre entre diferentes cadeias e não numa mesma cadeia.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Resumindo
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Funções das proteínas
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Catálise enzimática
• Catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações.
VELOCIDADE
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
As enzimas , em sua grande maioria, são
proteínas que exercem função catalítica
sendo consideradas de grande
relevância no metabolismo.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons
• Proteínas transportadoras
• Transporte de O2
• Hemoglobina: eritrócitos
https://www.youtube.com/watch?v=VXmWt0i
sIns
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Anemia falciforme
• Hemoglobina sofre mutação: na estrutura b - folha ( Glutamato – Glu
é substituído pela Valina – Val).
Em determinadas condições, a Hb S faz
com que a hemácia deixe de ser
flexível e fique mais rígida. Nesses
casos, a hemácia passa a ter o formato
de meia lua ou foice (daí o nome
falciforme). Ela tende a se
ligar aos vasos sanguíneos e também a
outras hemácias e ser destruída mais
facilmente, o que ocasiona anemia e
dificulta a circulação no sangue.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Anemia falciforme
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Anemia falciforme
• Hemoglobina sofre mutação: na estrutura b - folha 
( Glutamato – Glu é substituído pela Valina – Val).
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons
· Quilomícrons: responsáveis por carregar os lipídeos 
diretamente absorvidos da alimentação;
· VLDL (lipoproteína de muita baixa densidade): responsáveis 
por carregar os triacilgliceróis do fígado para o resto do corpo; 
· IDL (lipoproteína de densidade intermediária): são formadas 
quando os triacilgliceróis são quebrados e retirados das VLDLs
assim, voltam para o fígado para ser reaproveitada;
· LDL (lipoproteína de baixa densidade): são formadas se mais 
triacilgliceróis forem retirados das IDLs e são responsáveis por 
destribuir o colesterol pelo corpo;
· HDL (lipoproteína de alta densidade): são responsáveis por 
retirar o excesso de colesterol da corrente sanguínea e retomar 
com esses colesteróis para o fígado.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Movimentos coordenados
• Macroscópico: contração musculatura
• Microscópico: propulsão do 
esperma pelos flagelos (tubulina).
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Apoio mecânico
Colágeno: responsável pela alta tensão dando resistência a pele e articulações.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Proteção imunológica
• Imunoglobulinas: Moléculas de glicoproteína que são produzidas em
resposta a um imunógeno e que funcionam como anticorpos.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Geração e transmissão de impulsos nervosos
• Proteínas receptoras
Receptores de pequenas moléculas: acetilcolina
- Substância responsável pela transmissão de impulsos 
nervosos nas sinapses.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Controle do crescimento e diferenciação
• Bactérias: proteínas repressoras.
• Organismos multicelulares: fatores de crescimento.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Desnaturação
• Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo 
somente a estrutura primária. 
Perda da estrutura tridimensional
suficiente para causar perda de
função é dita desnaturação.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Desnaturação
• FATORES:
• Temperatura.
• pH.
• Ação de solventes orgânicos.
• Agentes oxidantes e redutores.
• Agitação intensa.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Exemplos de desnaturação
• Ao pingar gotas de limão no leite:
o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na 
forma de coalho.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Exemplos de desnaturação
• Ao cozinhar um ovo:
o calor modifica irreversivelmente a clara, queé formada pela proteína 
albumina e água.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Importante!
• A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo!
• 1ª preocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Consequências da desnaturação
• Diminuição de solubilidade.
• Perda da atividade biológica.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Desnaturação = Perda daquilo que é da natureza, que é característico ou próprio de algo; 
• Desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente nas proteínas,
expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como variações de
temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras.
• A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja,
o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre,
perca sua atividade biológica característica.
• Algumas proteínas desnaturadas , ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar
a sua configuração espacial normal, resaturando-se. Entretanto , quando a desnaturação ocorre
por elevações extremas de temperatura ou alterações muito intensas do pH , as modificações,
geralmente, são irreversíveis.
• Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do
esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a sequência de aminoácidos característica da
proteína (estrutura primária).
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Importante!!!
Cisteína e tirosina:
São considerados aminoácidos não essenciais.
Porém , só são sintetizados a partir da fenilalanina e da metionina.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
PATOLOGIA ASSOCIADA
Fenilcetonúria – doença hereditária.
Ausência de enzima (fenilalanina hidroxilase) que é necessária para digerir
a fenilalanina.
Consequência: não absorção, passa a sem acumular no organismo até ser
convertida em compostos tóxicos (fenilcetonas), que são expelidos pela urina.
Sintomas: relacionados com a toxicidade, como: atrasos mentais especialmente
em crianças, e distúrbios intelectuais nos adultos.
Pode levar a convulsões, problemas de pele e cabelo, deficiência mental e até
mesmo invalidez permanente.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
Diagnóstico: teste do pezinho
Doenças relacionadas:
-albinismo (decorrente de falha na síntese de melanina).
-Cretinismo :O cretinismo é uma deficiência mental causada
pelo hipotireoidismo congênito, durante o desenvolvimento do recém-
nascido. (decorrente da falha na síntese de tirosinase.)
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
METABOLIZAÇÃO
Aminoácidos
Parte carbonada– convertida em intermediários do metabolismo energético
celular.
Parte nitrogenada: convertida em uréia e excretada pelos rins.
Função energética: prioridade para os carboidratos e lipídeos.
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica
IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS
•Fonte de energia durante exercício físico intenso e de longa duração.
•Fornece substrato para neoglicogênese -via metabólica hepática (aas.
glicogênios).
•Fornecimento de aas. para o ciclo de Krebs (é uma das etapas metabólicas da
respiração celular aeróbica) , porém não podem ser convertidos em glicose (aas.
cetogênicos).
•Fornecimento de aas. para ambas as vias (ceto-glicogênicos).