Aula 5 Proteinas

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Aminoácidos e Proteínas
Visão Geral
Componente celular mais abundante
Moléculas diversificadas (forma e função)
Funções estruturais e dinâmicas
Estrutural  colágeno
Catalítica  enzimas
Transporte  hemoglobina
Defesa  imunoglobulinas
Hormonal  insulina
Contração celular  actina e miosina
Regulação de expressão gênica (ligam-se ao DNA em sítios específicos)
Plano de Aula
Aminoácidos
Peptídeos e Polipeptídeos
Estrutura das Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Proteínas Conjugadas
Desnaturação de Proteínas
Plano de Aula
Aminoácidos
Peptídeos e Polipeptídeos
Estrutura das Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Proteínas Conjugadas
Desnaturação de Proteínas
Aminoácidos
As proteínas são polímeros de aas, sintetizadas a partir de apenas 20 aas diferentes (variedades estrutural e funcional)
Usando apenas 20 aas, um de cada tipo, teríamos 2,4x1015 proteínas diferentes (INFINITO)
Os aas diferem quanto a cadeia lateral
a
GRUPO
AMINO
(-NH2)
GRUPO
CARBOXILA
(-COOH)
CADEIA
LATERAL
Em pH fisiológico, os grupos amino e carboxila estão na forma ionizada
Aminoácidos
As propriedades das cadeias laterais dos aas são importantes para conformação e função
Portanto, os aas são classificados de acordo com a polaridade do grupo R em
Polares (grupo R hidrofílico) cadeias que interagem com água (localizados na superfície)
Apolares (grupo R hidrofóbico)  cadeias hidrocarboneto que não interagem com água (localização interna na molécula de proteína)
Aminoácidos
As aas polares são divididos em:
Ácidos: carga negativa (geralmente desprotonados em pH neutro)
Básicos: carga positiva (geralmente protonados em pH neutro)
Polares sem carga: sem carga líquida
polar
apolar
apolar
Aminoácidos
O Ca dos aas é assimétrico (exceto glicina), pois possui 4 substituintes diferentes
Isômeros D e L (imagens especulares um do outro)
Todas as proteínas encontradas nos seres vivos possuem L-aas (D-aas  antibióticos, bactérias, aas modificados, intermediários)
GLICINA
Aminoácidos
Os aas têm pelo menos 2 grupos ionizáveis, que podem estar na forma protonada (-COOH e -NH3+) ou desprotonada (-COO- e -NH2)
pH ácido
pH neutro
pH básico
polar
apolar
apolar
Entre os 2 pKa estão protonados
Aminoácidos
A carga elétrica total de um aa resulta da soma das cargas de todos os grupos ionizáveis (de acordo com pKa e pH do meio)
Ponto isoelétrico (pI)  pH em que predomina a forma eletricamente neutra do aa (comporta-se como molécula neutra)
ELETROFOROSE
Plano de Aula
Aminoácidos
Peptídeos e Polipeptídeos
Estrutura das Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Proteínas Conjugadas
Desnaturação de Proteínas
Peptídeos e Polipeptídeos
Os aas ligam-se formando cadeias polipeptídicas
Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila de um aa com o grupo amino de outro (ligação C-N)
Resíduo de aa
Peptídeos e Polipeptídeos
Cadeia polipeptídica pode conter de 2 a milhares de aas
2 aas  dipeptídeo (aspartame, sintético)
3 aas  tripeptídeo
Até 30 aas  oligopeptídeo ou peptídeo
Acima disso  polipeptídeos (atuam como hormônios, antibióticos...)
Proteínas  1 ou + cadeias polipeptídicas, com + de 50 aas (em geral contêm todos os 20 aas)
aspartato + fenilalanina
Plano de Aula
Aminoácidos
Peptídeos e Polipeptídeos
Estrutura das Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Proteínas Conjugadas
Desnaturação de Proteínas
Estrutura das Proteínas
A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aas que a compõem e de como esses aas estão dispostos (sequência primária), uma vez que as cadeias laterais dos aas têm propriedades características (carga, volume, hidrofobicidade...)
A estrutura das proteínas pode ser descrita em 4 níveis
Primária, Secundária, Terciária e Quaternária
Estrutura das Proteínas
Estrutura 1ária: sequência de aas ao longo da cadeia polipeptídica (genética)  escreve-se na direção amino terminal  carboxila terminal
Estrutura das Proteínas
Estrutura 2ária: descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica
a-hélice: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
folha b pregueada: interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes
Ligações de H (N e O) estabilizam essas conformações
Maioria das proteínas apresentam os dois tipos de estrutura
Estrutura das Proteínas
Estrutura 3ária: dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estruturas regulares (a e b) ou de regiões sem estrutura definida
Ligações de H: entre os grupos laterais
Ligações hidrofóbicas: entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos aas apolares (no interior apolar da molécula protéica)
Ligações iônicas: ligações entre grupos laterais com cargas opostas (básicos e ácidos)
Estrutura das Proteínas
Estrutura 4ária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína funcional
Ligações semelhantes às existentes na estrutura terciária (não-covalentes)
Hemoglobina  4 cadeias polipeptídicas, iguais duas a duas (a e b), associadas por ligações hidrofóbicas, de H e eletrostáticas
Plano de Aula
Aminoácidos
Peptídeos e Polipeptídeos
Estrutura das Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Proteínas Conjugadas
Desnaturação de Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Classificação segundo a forma da proteína
Globulares: uma ou + cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma esférica
Geralmente solúveis e com função dinâmica
Fibrosas: têm forma alongada
Geralmente insolúveis e com papel estrutural
Cadeias polipeptídicas longas com estruturas regulares (módulos repetitivos) a ou b
Proteínas Globulares e Fibrosas
Exemplos de proteínas fibrosas:
a-queratina: 2 ou 3 cadeias em a-hélice (componente principal da epiderme em vertebrados)
Possuem ligação dissulfeto (resíduos de cisteína)  padrão de distribuição determina o grau de ondulação do cabelo
b-queratina: folhas b da seda e teias de aranha
Colágeno: formam uma hélice tripla (tropocolágeno)  associam-se para formar as fibrilas de colágeno
molécula mais abundante em vertebrados  sustentação, estrutura, elasticidade
↑ número de ligações covalentes com idade  ↑ rigidez
aquecimento do colágeno  proteína desenrolada mais solúvel (gelatina)
Plano de Aula
Aminoácidos
Peptídeos e Polipeptídeos
Estrutura das Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Proteínas Conjugadas
Desnaturação de Proteínas
Proteínas Conjugadas
As proteínas podem apresentar aminoácidos modificados ou componentes não-protéicos
Aas exóticos formam-se por modificações enzimáticas de aas comuns, já nas cadeias polipeptídicas
Escorbuto (deficiência de vitamina C)  no colágeno, a cadeia lateral da prolina sofre hidroxilação por ação do ácido ascórbico
Essa doença aumenta a fragilidade dos vasos sanguíneos, levando a hemorragias
Proteínas Conjugadas
Proteínas contendo grupos prostéticos (não-protéicos) são chamadas proteínas conjugadas
Hemoglobina  grupo heme
Glicoproteínas  carboidrato (ex.: proteínas envolvidas com a coagulação sanguínea, reconhecimento celular, hormônios)
Hiperglicemia  hemoglobina se liga a glicose (hemoglobina glicosilada)
Lipoproteínas  lipídio
Plano de Aula
Aminoácidos
Peptídeos e Polipeptídeos
Estrutura das Proteínas
Proteínas Globulares e Fibrosas
Proteínas Conjugadas
Desnaturação de Proteínas
Desnaturação de Proteínas
Quando a proteína é sintetizada na célula, ela se dobra espontaneamente  estruturas secundárias e terciárias (quaternárias)
Conformação nativa  equilíbrio delicado das interações intramoleculares e com o meio
Desnaturação  quebra das interações intramoleculares que geram uma cadeia polipeptídica distendida
Desnaturação de Proteínas
Fatores que levam à desnaturação protéica:
Temperatura (elevadas)
pH (muito baixo ou alto)
Compostos como a uréia (ligação de H)
Detergentes (SDS)
Processo irreversível  algumas proteínas quandodesnaturadas tornam-se insolúveis (albumina aquecida e caseína acidificada)
Desnaturação de Proteínas
Retiradas as condições desnaturantes, muitas proteínas podem reassumir sua conformação nativa  renaturação
Chaperonas
Se ligam às proteínas nascentes, impedindo ou revertendo ligações inadequadas
Podem também estabilizar proteínas em condições desfavoráveis (proteínas bacterianas de choque térmico - Hsp)
Obrigada!
Roteiro de Estudo
Qual a importância dos grupos laterais dos aminoácidos e como são classificados os aas?
Quais as estruturas secundárias regulares e como podemos reconhecê-las?
O que é o processo de desnaturação protéica?
O que são proteínas conjugadas e qual o papel delas?
Quais fatores contribuem para a riqueza estrutural e funcional das proteínas?