Aula Bioquimica

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Enzimas
Disciplina: Bioquímica
Profª. Dra. Raquel Sombra
quelsombra@gmail.com
ENZIMAS - substâncias orgânicas, em geral de
natureza protéica, com atividade intra ou
extracelular que têm função catalisadora.
Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular
são catalisadas por enzimas.
As enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem participar dela
como reagente ou produto.
ENZIMAS
• ESPECÍFICA : Cada enzima atua em um substrato específico. O local
da enzima, onde o substrato se encaixa, denomina-se centro ativo.
Uma determinada enzima só atua em um determinado substrato.
• REVERSÍVEL : Em geral, a mesma enzima que atua na transformação
do substrato no produto, também atua no produto para formar o
substrato.
• NÃO SE GASTA : A enzima pode catalisar uma mesma reação
química várias vezes já que ela não faz parte do produto. Atuam em
pequenas quantidades.
• BIOCATALISADORAS : Diminuem a energia de ativação para que
ocorra a reação.
Características de uma reação enzimática
• FATORES QUE INFLUENCIAM :
Concentração do 
substrato
Concentração da 
enzima
pH
Temperatura
Atividade 
enzimática
Atividade enzimática
• Existe um pH no qual a conformação da enzima será mais
adequada para a atividade catalítica. Este é o chamado pH ótimo.
• Enzimas são muitos sensíveis à mudanças de pH. Pequenas
variações ocasionam mudanças drásticas.
pH
Atividade enzimática
• Com o aumento da temperatura dois efeitos ocorrem:
- a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das
reações químicas;
- a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
Temperatura
Atividade enzimática
• Quanto maior a concentração de um certo substrato, maior será a
velocidade da reação enzimática; até que a mesma estabilize.
Concentração do substrato
Atividade enzimática
Ponto de saturação
Cofatores e Coenzimas
• Cofatores são moléculas orgânicas ou inorgânicas que são
necessárias para a atividade de uma enzima.
• Estes cofatores não se ligam permanentemente à molécula
enzimática mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
VITAMINAS
ENZIMA ATIVAPARTE PROTÉICA
ÍONS
COFATOR
Se covalente
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica
Cofatores e Coenzimas
A nomenclatura das enzimas tem sido utilizada de várias maneiras.
• Mais utilizada: sufixo ase no nome do substrato, ou seja, a molécula na
qual a enzima exerce sua ação catalítica. Ex: Urease, sacarase, protease etc.
• Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a
função metabólica da enzima.
Consta de três partes:
- O substrato
- O tipo de reação catalisada
- Terminação ase
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
• Nome usual: consagrados pelo uso. Ex: Tripsina, pepsina.
Nomenclatura enzimática
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O
mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica
(IUB), que estabelece 6 classes de acordo com o tipo de reação em que
atuam:
- Oxirredutases: Catalisam reações de
transferência de elétrons, ou seja: reações
de oxi-redução. São as Desidrogenases e
as Oxidases.
Classificação enzimática
- Ligases: Catalisam reações de
formação de novas moléculas a partir da
ligação entre duas já existentes, às custas
de energia (ATP). São as Sintetases.
- Transferases : Catalisam reações de
transferência de grupamentos funcionais
(grupos amina, fosfato, carboxil, etc). Ex:
Quinases e Transaminases.
- Hidrolases : Catalisam reações de
hidrólise de ligação covalente. Ex:
Peptidases.
Classificação enzimática
- Liases: Catalisam a quebra de ligações
covalentes e a remoção de moléculas de
água, amônia e gás carbônico. Ex:
Desidratases e Descarboxilases.
- Isomerases: Catalisam reações de
interconversão entre isômeros ópticos ou
geométricos. Ex: Epimerases.
Classificação enzimática
• Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas
originou → Chave-Fechadura ����, que considera que a enzima possui
sítio ativo complementar ao substrato.
Especificidade enzimática
• Koshland (1958): Encaixe Induzido ִִִִ, enzima e o substrato sofrem
conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação
exata do estado de transição.
Especificidade enzimática
E + S E S P + E
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO da enzima
Cinética enzimática
• Equação de Michaelis-Menten
• Esta equação relaciona a velocidade inicial (V0), a velocidade máxima
(Vmax) e a concentração inicial de substrato com a constante de Michaelis-
Menten (Km).
• O Km de um substrato é a concentração do substrato na qual a velocidade
inicial de reação equivale à metade da velocidade máxima.
• Para reações que envolvem um substrato é expressa em moles por litro e é
independente da concentração da enzima.
Cinética enzimática
• Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
INIBIDORES
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVO
Inibição enzimática
• Inibidor competitivo concorre com o S pelo sítio ativo da E livre.
[substrato] necessária para obter a 
mesma [ES]
afinidade da enzima pelo substrato
I compostos com estrutura molecular 
que lembra S
Km da enzima
Inibição enzimática
• Inibidor não-competitivo se liga de modo reversível,
aleatório e independente em um sítio que lhe é próprio.
I não tem semelhança estrutural 
com o S
[substrato] não diminui a 
inibição
Km da enzima NÃO se altera
Vmax na presença do inibidor
Inibição enzimática
• Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio 
próprio, ao complexo ES. 
I não tem semelhança estrutural 
com o S
I favorece a formação do ES
Km e Vmax da enzima
Inibição enzimática
• I se combina IRREVERSIVELMENTE com um grupo
funcional na molécula da E, que é essencial para sua atividade.
• Podem promover a destruição do grupo funcional
• Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
K2
E + PE + S ES
K1
EI
+
I
Inibição enzimática