Aula_03_ Bioq estrut. - Proteínas

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AULA-03 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL Prof. Evandro R. 
 
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PROTEÍNAS 
 
1. INTRODUÇÃO 
 
As Proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos e exercem funções fundamentais 
em todos os processos biológicos. 
O nome Proteína vem do grego protos e significa “o mais importante”. 
São formadas essencialmente por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O), nitrogênio (N) e podem 
apresentar enxofre (S). 
Algumas Proteínas importantes: 
§ Queratina (unhas), Colágeno (pele), Fibroína (teia): estrutural 
§ Hexoquinase, Lipase (enzimas): catalisadoras 
§ Hemoglobina e Mioglobina: transporte de gases respiratórios 
§ Insulina, Glucagon, GH: hormônios 
§ Caseínas (leite), Ovoalbumina: reserva energética. 
§ Imunoglobulinas: defesa orgânica 
§ Actina e Miosina: contração muscular 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
As Proteínas são macromoléculas 
formadas pela união de várias moléculas 
menores denominadas aminoácidos. 
São 20 aminoácidos-padrão diferentes 
reunidos em combinações praticamente 
infinitas, possibilitando a formação de 
milhões de estruturas diversas. 
è 208 ou 2,56 x 1010 
 
 
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2. AMINOÁCIDOS 
 
Os aminoácidos são também chamados de monopeptídeos; possuem um átomo de carbono central 
(a) onde estão ligados covalentemente um grupamento amina (NH2), um grupamento carboxila 
(COOH), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral (R) diferente para cada aminoácido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2.1. Classificação dos Aminoácidos 
Os aminoácidos produzidos por um organismo são chamados Naturais, enquanto os que 
necessitam ser ingeridos, por não serem sintetizados por ele, são chamados Essenciais. Um 
aminoácido pode ser essencial para uma espécie e não ser para outra. No caso da espécie humana, os 
aminoácidos, temos: 
ü Naturais: glicina, alanina, serina, tirosina, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina, 
cisteína e prolina. 
ü Essenciais: lisina, triptofano, fenilalanina, treonina, valina, metionina, leucina, isoleucina e 
histidina e arginina* 
*A arginina pode ser classificada como essencial ou não, pois ela é sintetizada e surge no corpo 
durante o ciclo de formação da ureia, pois ela participa dele, mas não é a partir dela que se forma a 
proteína. 
 
 
Fórmula estrutural geral das moléculas de aminoácidos 
 
 
 
 
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Os a-aminoácidos com um único grupo amino e um único grupo carboxila, ocorrem em pH 
fisiológico (pH=7,4) na forma de íons dipolares (“zwitterions”) eletricamente neutros. O grupo a-
amino está protonado (íon amônio, -NH3+ ) e o grupo a-carboxílico está dissociado (íon carboxilato, -
COO- ). 
 
 
 
 
Os a-aminoácidos são classificados em classes, com base na natureza das cadeias laterais (Grupo 
R). Os 20 tipos de cadeias laterais dos aminoácidos variam de tamanho, forma, carga, capacidade de 
formar pontes de hidrogênio, características hidrofóbicas e reatividade química. Os 20 aminoácidos-
padrão são classificados pelos seus grupos R, em: 
 
A) Aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbica: 
São os menos solúveis , devido a ausência de grupamentos hidrofílicos na cadeia lateral. 
§ Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, leucina, isoleucina, valina e prolina. 
§ Anel aromático: fenilalanina e triptofano. 
§ Enxofre: metionina. 
§ Hidrogênio: glicina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura de um a-aminoácidos 
na forma de íon dipolar 
(“zwitterions”). 
 
 
 
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Observações: 
ü A cadeia lateral da Prolina e o grupo a-amino formam uma estrutura em anel e, assim, a 
prolina difere de outros aminoácidos, pois contém um grupo imino em vez de um grupo 
amino. Por isso, é chamada de Iminoácido. 
ü Glicina é o aminoácido mais simples em virtude de possuir a cadeia lateral apenas o 
hidrogênio (H). 
 
B) Aminoácidos com grupamento R polar não carregado: 
Possuem grupamentos hidrofílicos na cadeia carbonada que não se ionizam, porém conferem 
maior solubilidade ao aminoácido. São eles: 
 
§ Hidroxila: serina, treonina e tirosina; 
§ Grupo Amida: asparagina e glutamina; 
§ Sulfidrila: cisteína; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
NH2 
NH2 
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Observações: 
ü A cisteína, frequentemente, ocorre nas proteínas em sua forma oxidada, a cistina, na qual a 
sulfidrila (-SH) estão unidas formando pontes dissulfeto (S-S) que são ligações covalentes 
importantes na estabilização da molécula protéica. 
 
 
C) Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básicos): 
Todos possuem grupamento R de 6 carbonos e a carga positiva localiza-se em um átomo de 
nitrogênio do R. 
§ arginina, lisina e histidina 
 
 
 
 
 
 
 
 
D) Aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos): 
Os ácidos aspártico e ácido glutâmico são doadores de prótons. Em pH neutro, as cadeias laterais 
destes aminoácidos estão completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato negativamente 
carregado ( -COO- ). Assim, são denominados aspartato ou glutamato, para enfatizar que estes 
aminoácidos são negativamente carregados em pH fisiológico. 
 
 
 
 
 
 
 
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2.2. Propriedades ópticas dos aminoácidos: 
O carbono a de cada aminoácido está ligado a quatro diferentes grupos químicos; assim, é um 
átomo de carbono quiral ou opticamente ativo. A Glicina é a exceção. Pois seu carbono alfa 
possui dois substituintes de hidrogênio e, assim, é opticamente inativo. 
Os aminoácidos com centro assimétrico no carbono a podem existir em duas formas, 
designadas D e L, que são imagens espelhadas entre si. As duas formas em cada par são 
denominadas estereoisômeros, isômeros ópticos ou enantiômeros, ou seja, moléculas que diferem 
somente no arranjo espacial dos átomo. 
Todos os aminoácidos encontrados em proteínas são de configuração L. Entretanto, os D-
aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos (actinomicina) e em paredes celulares 
bacterianas (peptidoglicano). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Tabela de Classsificação dos Aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
v Abreviatura e Símbolos: 
 
Cisteína = Abreviação: Cys = C 
 
Os aminoácidos de maior ocorrência têm prioridade: 
- Alanina = Ala = A 
- Glicina = Gly = G 
- Leucina = Leu = L 
- Prolina = Pro = P 
- Treonina = Thr = T 
 
 
 
 
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Observação: 
Os aminoácidos são importantes fontes de energia, por exemplo em exercícios físicos de longa 
duração, fornecendo substrato para a gliconeogênese ( aminoácidos glicogênicos), ou seja, após a 
retirada da parte nitrogenada a cadeia carbônica remanescente do aminoácido é encaminhada para o 
metabolismoenergético para produção de glicose ou glicogênio. 
Alguns aminoácidos fornecem substrato para a síntese de acetil-CoA que é aproveitada no ciclo de 
Krebs, para produção de ácidos graxos ou colesterol ou corpos cetônicos. mas não podem ser convertido 
em glicose, esses aminoácidos são classificados como cetogênicos. (ver tabela de classificação dos 
aminoácidos). 
2.3. Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos: 
 Os grupamentos amino e ácido, encontram-se na forma ionizada quando em solução. Dependendo 
do pH, o grupamento amino com carga positiva (forma catiônica) ou o grupamento ácido com carga 
negativa (forma aniônica), podem predominar. Porém, em determinado pH (pH isoelétrico), haverá 
somente uma forma dipolar (ou seja, positiva e negativa ao mesmo tempo), onde será observada uma 
neutralidade elétrica na molécula. 
Estes íons dipolares (zwitterions) predominam no pH isoelétrico (pHi). A forma catiônica 
predominará em pH abaixo do pHi, enquanto que a forma aniônica predominará em pH acima do pHi, 
uma vez que abaixo ou acima do pHi haverá deficiência ou excesso de H+ na solução, respectivamente, o 
que varia a carga elétrica pois o grupamento COO- receberá H+ e o NH3+ doará ser H+. 
Portanto, ponto isoelétrico (PI) de um aminoácido é o pH do meio em que a somatória das cargas 
elétricas é zero (neutra). Cada aminoácido, em função de suas diferentes cadeias laterais, apresenta um PI 
próprio, que o caracteriza individualmente. 
 O PI dos aminoácidos é fixo para cada um e o pH do meio varia em uma escala de 0 a 14. Em um 
pH menor que seu PI, o meio terá uma quantidade elevada de prótons H+ e, portanto, neutralizará a carga 
negativa do grupo carboxila (-COO-), passando o aminoácido a ter uma carga efetiva positiva, 
protonizada (forma catiônica –NH3+). 
 Inversamente, em pH maior que seu PI, o meio terá uma carga de prótons H+ reduzida, obrigando 
o grupo amina (–NH3+) a ceder seus prótons para o meio, retirando-a da carboxila, e ficando o 
aminoácido com uma carga efetiva negativa, desprotonizada (forma aniônica -COO-). 
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 O valor do pHi varia de acordo com o aminoácido e corresponde a um valor que serve como 
identificador e classificador dos aminoácidos de acordo com a variação do pH. É um valor experimental 
determinado, conhecendo-se a constante de dissociação das reações químicas de igualdade de 
concentração entre as formas catiônicas com a forma dipolar (pK1) que ocorre em pH ácido e entre a 
forma aniônica com a forma dipolar (pK2) que ocorre em pH básico. O valor médio entre essas duas 
constantes, corresponde ao pHi, que é um dado específico para cada aminoácido, quando submetido a 
uma titulação. Os valores de pK1 e pK2 correspondem aos valores de pH onde o aminoácido funciona 
como um tampão durante uma curva de titulação. 
 pHi = pK1 + pK2 
 
 Vamos considerar a Alanina em solução fortemente ácida (pH = 0), tem-se os grupos ácido e 
básico da molécula totalmente protonados. Com a adição de uma base forte tal como NaOH, ocorre 
inicialmente a perda de prótons do grupo ?−COOH e, posteriormente, a perda do próton do grupo ? − 
NH3+ . 
 
 
 
 
 
 
pH < PI 
pH > PI 
Forma neutra 
zwitterions 
pH = PI 
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Ø Curva de titulação da Alanina 
 
Ø Valores de pK e pI dos aminoácidos: 
 
 
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3. PROTEÍNAS 
 
Os aminoácidos podem unir-se uns aos outros formando longas moléculas, que são as proteínas. A 
união entre duas moléculas de aminoácidos dá-se sempre no grupo ácido de uma delas e o grupo amina 
da outra molécula. Esta ligação química é denominada LIGAÇÃO PEPTÍDICA. A ligação peptídica 
forma-se da seguinte maneira: 
Ø O grupo carboxila de um aminoácido perde a hidroxila (OH) e o grupo amina de outra 
perde um hidrogênio (H+ ); em seguida, o carbono do grupo carboxila e o nitrogênio do 
outro grupo amina unem-se através de suas valências livres formando uma ligação 
peptídica.O hidrogênio e a hidroxila livres também se unem formando água. O esquema 
desta reação é: 
 
 
$ LEITURA COMPLEMENTAR 
 Além de serem os blocos constituintes das proteínas, existem vários aminoácidos que não estão 
presentes em nenhuma molécula de proteínas (aminoácidos não-codificados), como, por exemplo: 
citrulina e ornitina (intermediários do ciclo da uréia); homocisteína e homosserina (intermediários do 
metabolismo dos aminoácidos); ácido γ-amino-butírico (GABA, um neurotransmissor); canavanina, 
ácido djenkóiko e β-cianoalanina (aminoácidos tóxicos existentes em alguns fungos); γ-carboxi-
glutamato (formado por carboxilação do glutamato); fosfo-aminoácidos (formados por fosforilação da 
hidroxila da serina e treonina ou no grupo fenólico da tirosina). 
 Outros aminoácidos têm ocorrência relativamente rara e são isolados em alguns tipos de 
proteínas. Esses aminoácidos raros são derivados de outros aminoácidos que se modificaram, 
quimicamente, para favorecer uma determinada função bioquímica da proteína. Por exemplo: 4-hidroxi-
prolina (derivado da prolina, encontrado em abundancia na proteína estrutural colágeno), 5-hidroxi-lisina 
(derivado da lisina, presente, também, no colágeno), desmosina e iso-desmosina (na proteína estrutural 
elastina, resultantes da união de quatro moléculas de lisina com os grupamentos R formando um anel 
que permite a elasticidade característica da proteína). 
 Os aminoácidos não se armazenam, ou pelo menos não possuem tecido destinado somente para 
esse fim. Desta forma, a maioria deles é destinada para a síntese de proteínas e o excesso proveniente da 
alimentação, se não é degradado no metabolismo energético, é destinado para a síntese de várias 
moléculas importantes para o organismo como as purinas e pirimidinas (aspartato e glutamina); 
esfingolipídios (serina); histamina (histidina); tiroxina, melanina, dopamina e epinefrina (tirosina); 
serotonina, melatonina e NAD+ (triptofano); purinas e porfirinas (glicina). 
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3.1. Classificação das Proteínas 
 
A) DE ACORDO COM O PRODUTO DE HIDRÓLISE 
 
1) Proteínas simples: são aquelas formadas exclusivamente por aminoácidos. 
Ex.: albumina, miosina, queratina, colágeno. 
 
2) Proteínas conjugadas ou complexas: são aquelas cadeias de aminoácidos unidas a grupos 
NÃO protéicos. Estes grupos não protéicos são denominados GRUPOS PROSTÉTICOS. De acordo com 
os grupos prostéticos as proteínas conjugadas podem ser classificadas em diversos grupos, por ex.: 
- lipoproteínas, cujo grupo prostético é um lipídio (lipoproteínas do sangue). 
 - glicoproteínas, cujo grupo prostético é um glicídio (gamaglobulinas). 
 - fosfoproteína, cujo grupo prostético é ácido fosfórico (caseína) 
 - cromoproteína, cujo grupo prostético é um pigmento (hemoglobina) 
 - nucleoproteínas, cujo grupo prostético é um ácido nucléico (proteínas do núcleo da célula) 
 
 
 
 
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B) DE ACORDO COM A SOLUBILIDADE 
 
- Solúveis em água e solução salina → albumina. 
- Pouco solúveis em água, mas solúveis em solução salina → globulinas. 
- Solúveis em etanol 70% – 80%, mas insolúveis em água ou etanol absoluto. Ricas em arginina. 
→ prolaminas (trigo). 
- Insolúveis em água ou soluções salinas. Ricas em glicina, alanina, prolina. → escleroproteínas 
(tendões). 
 
C) DE ACORDO COM A FORMA 
1) proteínas globulares: que tendem a ser estruturalmente complexas, adquirem forma final 
aproximadamente esférica, são geralmente solúveis em água e desempenham diferentes funções 
dinâmicas. Ex: enzimas, albumina, globulinas, hemoglobina. 
 
 
 
 
 
 
2) proteínas fibrosas: são caracterizadas por grupos de cadeias polipeptídicas enroladas em 
espiral ou hélice com ligações cruzadas por intermédio de pontes de dissulfeto bem como de hidrogênio 
(cadeias alongadas). Ex.: queratina, miosina, colágeno, fibrina. 
 
 
 
 
 
Mioglobina 
 
Colágeno 
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D) DE ACORDO COM A FUNÇÃO 
 
- Catalítica: ex.: enzimas 
- Contração: ex.: actina, miosina 
- Regulação gênica: ex.: histonas 
- Hormonal: ex.: insulina, hormônio do crescimento 
- Protetora: ex.: fibrina,trombina, imunoglobulinas 
- Regulatória: ex.: calmodulina 
- Estrutural: ex.: colágeno (pele, ossos, tendões), elastina (vasos sanguíneos), queratina (pele, 
cabelo, unha) 
-Transporte: ex.: albumina, hemoglobina, lipoproteínas 
 
 
E) DE ACORDO COM A ESTRUTURA TRIDIMENCIONAL 
 
 
 
 
 
 
 
 
1) Estrutura Primária: é uma seqüência linear de aminoácidos. É característica de cada proteína. 
Ex.: Gly – Gua - Ar- Glut- Al. 
 
2) Estrutura Secundária: relaciona a forma que a cadeia polipeptídica assume no espaço, que 
pode ser de ?-hélice ou ?-folha pregueada. 
 
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A conformação em ?-hélice é conferida através do ângulo de torção que os resíduos de 
aminoácidos apresentam na ligação peptídica, estabilizada por pontes de hidrogênio entre o 
oxigênio do grupamento carboxila de um C? e o H do grupamento amino do outro 
aminoácido. 
A forma de ?-folha pregueada é possível graças a pontes de hidrogênio que ocorrem 
entre duas partes das cadeias polipeptídicas dentro da molécula protéica. Uma proteína pode 
apresentar os dois tipos de organização secundária dentro de sua molécula. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3) Estrutura Terciária: corresponde às relações da cadeia polipeptídica no sentido de estabilizar 
a conformação tridimensional. Muitos tipos de interações químicas podem ocorrer dentro de uma 
molécula protéica para garantir a estabilidade das cadeias polipeptídicas. As mais fortes são as 
ligações covalentes, como a que ocorre entre dois aminoácidos cisteína que se unem através de 
pontes dissulfetos entre seus grupamentos –SH formando o complexo cistina. Há, ainda a 
 
Estrutura Secundária: Forma ?-hélice Estrutura Secundária: Forma ?-folha 
pregueada 
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formação de pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas e interações fracas de van der Waals 
entre os grupamentos R 
 
 
 
 
 
 
 
4) Estrutura Quaternária: é o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das proteínas, definida 
por interações não covalentes (eletrostáticas, pontes de hidrogênio), entre as cadeias peptídicas 
e outros compostos de origem não protéica que, freqüentemente, fazem parte da proteína. 
Algumas proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas unidas por ligação covalente 
e, portanto, não apresentam estrutura quaternária (p.ex.: a enzima digestiva ?- quimotripsina 
possui três cadeias peptídicas ligadas covalentemente por pontes dissulfeto). A estrutura 
quaternária, portanto diz respeito ao arranjo não covalente formado por várias cadeias 
polipeptídicas como é o caso da hemoglobina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura terciária da enzima da glicólise triose 
fosfato isomerase que apresenta regiões em ?-hélice 
(espirais) e em ?-folha pregueada (setas). 
 
 
Estrutura quaternária da hemoglobina, uma 
proteína oligomérica formada por quatro 
cadeias peptídicas unidas por grupamentos 
prostéticos heme. 
 
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Ø Observação: 
§ As forças, comparativamente fracas, responsáveis pela manutenção das estruturas 
primárias, secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas são facilmente rompidas, 
acarretando perda da atividade biológica. O rompimento da estrutura nativa é chamado 
DESNATURAÇÃO. 
§ Fisicamente, a desnaturação é a conformação alterada da cadeia polipeptídica, não 
afetando sua estrutura primária. 
§ A atividade biológica da maioria das proteínas é destruída pela exposição a ácidos ou bases 
fortes, calor, detergentes iônicos, metais, solventes orgânicos, agitação mecânica. 
 
§ Muitas vezes, em condições fisiológicas, as proteínas recuperam a conformação nativa e 
restauram atividade biológica quando o agente desnaturante é removido em processo 
denominado RENATURAÇÃO. 
 
 
A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 
 
1. Ácidos e bases fortes. Modificações no pH resultam em alterações no estado iônico de cadeias 
laterais das proteínas, que modificam as pontes de hidrogênio e as pontes salinas (associação de grupos 
iônicos de proteínas de carga oposta). 
 
2. Solventes orgânicos. Solventes orgânicos solúveis em água como o etanol, interferem com as 
interações hidrofóbicas por sua interação com os grupos R não−polares e forma pontes de hidrogênio com 
a água e grupos protéicos polares. Os solventes não-polares também rompem interações hidrofóbicas. 
 
3. Detergentes. Interferem com as interações hidrofóbicas e podem desenrolar as cadeias polipeptídicas. 
 
4. Agentes redutores. Em presença de reagentes como a uréia e ?−mercaptoetanol ocorre a conversão 
das pontes dissulfeto em grupos sulfidrílicos. A uréia rompe pontes de hidrogênio e interações 
hidrofóbicas. 
 
5. Concentração de sais. A ligação de íons salinos a grupos ionizáveis das proteínas enfraquecem as 
interações entre grupos de cargas opostas da molécula protéica. 
 
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6. Íons de metais pesados. Metais pesados como o mercúrio (Hg2+) e chumbo (Pb2+) afetam a estrutura 
protéica de várias formas. Podem romper as pontes salinas pela formação de ligações iônicas com grupos 
carregados negativamente. Os metais pesados também se ligam com grupos sulfidrílicos, um processo 
que pode resultar em profundas alterações das estruturas e funções protéicas. 
 
7. Alterações na temperatura. Com o aumento da temperatura, a velocidade de vibração molecular 
aumenta. Eventualmente, interações fracas como as pontes de hidrogênio são rompidas promovendo 
alterações na conformação das proteínas. 
 
8. Estresse mecânico. Agitação e trituração rompem o delicado equilíbrio de forças que mantém a 
estrutura protéica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Desnaturação das Proteínas 
 
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