Buscar

Aula 3 Proteínas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você viu 3, do total de 36 páginas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você viu 6, do total de 36 páginas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você viu 9, do total de 36 páginas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Prévia do material em texto

Prof.ª Manoela Pessanha da Penha
Universidade Estácio de Sá
O QUE SÃO PROTEÍNAS
Componentes de alto peso molecular formados
por encadeamento de aminoácidos ligados
entre si através de ligações peptídicas
ESTRUTURA PROTÉICA
Primária
Sequência linear de aminoácidos, ligadas por ligações 
peptídicas (covalentes)
Secundária
alfa-hélice ou beta-pregueada, conformação mantida por 
pontos de hidrogênio
Terciária
arranjo espacial da proteína, interações hidrofóbicas, 
eletrostáticas, forças de Van Der Waals e pontes de H
Quaternária
Configuração espacial de várias cadeias peptídicas diferentes, 
relação proteína-proteína
ESTRUTURA PROTÉICA
DESNATURAÇÃO
Quebra das ligações das estruturas das 
proteínas
Perda da estrutura tridimensional
Interações fracas e facilmente quebradas
Quando são expostas a: calor, ácidos, sais ou 
álcool
PROPRIEDADES
CARGA DAS PROTEÍNAS
Aminoácidos são anfóteros
Carga contribui para estabilidade da proteína no 
meio, pois alterações no pH podem favorecer 
um ou outro grupamento
Ácido
Base
Ponto isoelétrico (PI)
pH onde as cargas da proteína são equilibradas = 
solubilidade da proteína
Alteração do pH e insolubilidade pode ser 
desejada
Ex: iogurte
PROPRIEDADES
VISCOSIDADE
Dependente da estrutura da proteína
Especialmente tipo de estrutura terciária e 
quaternária
Estruturas globulares = menos viscosas 
(mioglobina)
Proteínas em bastão = mais viscosas (colágeno)
PROPRIEDADES
HIDRATAÇÃO
Capacidade de retenção ou ligação com a água
Favorece solubilidade e contribui para 
estabilidade protéica
Pontes de hidrogênio
Água de solvatação
Ovoalbumina = grande capacidade de ligação, 
maior estabilidade
Caseína = baixa capacidade de ligação, precipita 
com qualquer alteração de pH 
PROPRIEDADES
DESNATURAÇÃO
Alteração da conformação das proteínas
Por calor, processo mecânico, pH, enzimas
↓ solubilidade, ↑ viscosidade e ↓ 
estabilidade
DESNATURAÇÃO
Intencional (proteínas tóxicas)
Involuntária
Desejada (↑ digestibilidade)
Indesejada (↑ reatividade e reduz 
qualidade biológica)
PROPRIEDADES
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Catalisadoras
Elementos estruturais – colágeno
Sistemas contráteis –actina, miosina
Armazenamento – ferritina
Veículos de transporte – hemoglobina
Hormônios – insulina, GH
Defesa – imunoglobulina
Enzimáticas – lipases, amilases, proteases
Nutricional – caseína, ovoalbumina
Como exercem grande variedade de funções 
celulares, podem ser divididas em:
Dinâmicas:
Transporte, defesa, catálise de reações, controle do 
metabolismo, contração
Estruturais:
Proteínas que promovem sustentação estrutural da 
célula e dos tecidos – colágeno e elastina
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
QUANTO À COMPOSIÇÃO
1) Proteína simples
Por hidrólise liberam apenas aminoácidos
São classificadas de acordo com sua solubilidade
EX: albumina, globumina, glutenina, prolaminas
2) Proteínas conjugadas
Por hidrólise liberam aminoácidos e um radical 
não peptídico (grupo prostético)
EX: metaloproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas
CLASSIFICAÇÃO
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS PEPTÍDICAS
1) Proteínas monoméricas
• Formadas por apenas 1 cadeia polipeptídica
2) Proteínas oligoméricas
• Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica
• São as proteínas de estrutura e de função mais 
complexa
CLASSIFICAÇÃO
QUANTO À FORMA
1) Proteínas fibrosas
• São insolúveis nos solventes aquosos
• Possuem PM muito elevado
• Formadas por longas moléculas, mais ou 
menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra
• Proteínas de estrutura
• Exceção – algumas proteínas fibrosas possuem 
estrutura diferente
▪ Ex: tubulinas – múltiplas subunidades globulares, 
dispostas helicoidlamente
CLASSIFICAÇÃO
QUANTO À FORMA
2) Proteínas globulares
• Estrutura espacial mais complexa
• São mais esféricas
• Geralmente são solúveis nos solventes aquosos
• PM entre 10.000 e vários milhões
• Proteínas ativas – enzimas, transportadores 
(hemoglobina)
CLASSIFICAÇÃO
AMINOÁCIDOS
Unidade estrutural das proteínas
Forma cadeia linear pelas ligações peptídicas CO-NH
Classsificação segundo estrutura química
Definido pelas características do radical R
Essenciais e não-essenciais
TOTAL: 20 aminoácidos
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos 
essenciais
Aminoácidos 
condicionalmente 
essenciais
Aminoácidos não-
essenciais
Isoleucina Glicina Alanina
Leucina Prolina Acido aspártico
Lisina Tirosina Ácido glutâmico
Metionina Serina Asparagina
Fenilalanina Cisteína e cistina
Treonina Arginina
Triptofano Histidina
Valina Glutamina
Aminoácidos limitantes
Quando não há um determinado aminoácidos, ou 
este está presente em quantidades míninas, em um 
alimento
Alimento Aminoácido limitante
Cereais Lisina
Leguminosas Metionina
Legumes Triptofano
AMINOÁCIDOS
COMPOSIÇÃO QUÍMICA
Proteínas completas: possuem todos os
aminoácidos essenciais
Caseína
Lactoalbumina
Ovoalbumina e ovovitelina
Glicinina
Albumina e Miosina
Excelsina
COMPOSIÇÃO QUÍMICA
Proteínas parcialmente completas: possuem
aminoácidos essenciais em quantidades
insuficientes para a manutenção da saúde
Gliadina
Legumina
Faseolina
Proteínas incompletas: não possui todos os
aminoácidos essenciais e as quantidades que
possuem também são insuficientes para a
manutenção da saúde
Zeína
Gelatina
COMPOSIÇÃO QUÍMICA
Falta: 
Triptofano
e Tirosina
ENZIMAS
São catalizadores orgânicos
Aceleram reações biológicas
Sem participar da reação
Alta eficiência: uma única enzima pode 
transformar diversos substratos
Atuam tanto na conservação como na 
deterioração de alimentos 
Ações favoráveis
Maturação de frutas (enzimas pécticas, 
poligalacturonases), queijos (renina), clarificação de 
bebidas (vinhos, sucos, cervejas)
Ações desfavoráveis
Exposição do alimento à condições vulneráveis para 
contaminação
Tiaminase: destrói tiamina
Lipoxidase: destróis vitamina A
ENZIMAS
Equação simplificada da cinética enzimática:
Velocidade da reação
Depende da concentração da enzima e de substrato
Fatores externo que influenciam na velocidade:
Temperatura – ótima em torno de 45°C
pH – entre 4,5 e 8,0
ENZIMAS
E + S <==> [ES] ==> E + P
São sensíveis à:
Agente térmico
pH
Agente oxidantes
Íons metálicos
Ácidos (tânico, tricloroacético, etc)
ENZIMAS
FENOLASES OU POLIFENOL-OXIDASE
Atuam em fenóis transformando-os em ortoquinonas,
que se polimerizam formando compostos escuros
(melanoidinas)
Fenolase fenóis o-quinonas melanoidinas
Alimento íntegro: não ocorre o escurecimento
enzimático já que enzima dentro da células
Reação oxidativa: necessita de oxigênio
Branqueamento: desnaturação das fenolases
OXIDAÇÃO POLIMERAÇÃO
ENZIMAS
Catalase, peroxidase
Lipoxidase – oxidação de AG insaturados
Hidrolases:
Lipases: TG – AG + glicerol
Amilases: hidrolisam amido α-1,4
Celulases: quebram β-1,4
Invertase: formam glicídios redutores
Sacarose + água = glicose + frutose
Impedir a cristalização de bolos, biscoitos, licores
Consistência macia e cremosa na estocagem
ENZIMAS
Proteases
Pepsina
Tripsina
Renina (ruminantes, preparo de queijos)
Papaína (mamão)
Bromelina (abacaxi)
Ficina (figo)
ENZIMAS
PARTICIPAÇÃO EM REAÇÕES
Escurecimento
Reação de Maillard
Açúcar redutor + grupo amino do aminoácido(NH2)
REAÇÃO DE MAILLARD
✓ Origem Animal
✓ Origem Vegetal
Leite (240ml)
1 copo duplo: 
~ 8,6g
Ovo (50g)
1 unidade:
~ 6,4g
Carnes (100g)
1 filé médio:
• Bovina ~ 25g 
• Frango ~ 23g
• Peixe ~ 23g
Feijão (140g)
1 concha média:
~ 6,2g
Ervilha(90g)
3 colheres de sopa:
~ 4,2g
FONTES ALIMENTARES
SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012
RECOMENDAÇÕES
SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012
GEWEHR, M. F. et al. Análises químicas em flocos de quinoa: caracterização para a
utilização em produtos alimentícios. Campinas, v. 15, n. 4, p. 280-287, out./dez. 2012

Outros materiais