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LOGICA MOLECULAR DA VIDAVIDA a Bioquímica pretende estudar como os conjuntos de moléculas inanimadas que formam os seres vivos interagem para manter e perpetuar a vida Composição Quimica da Crosta terrestre e do corpo humano INTERÇÕES QUE ESTABILIZAM ESSAS ESTRUTURAS (ÁTOMOS E LIGAÇÕES QUIMICAS • LIGAÇÕES COVALENTES• LIGAÇÕES COVALENTES • LIGAÇÕES IÔNICAS MOLÉCULAS • Formadas da ligação química entre átomos resultam moléculas, algumas formadas por um conjunto de átomos iguais e outras com átomos diferentes, ou iguais e outras com átomos diferentes, ou seja, substâncias simples e compostas, respectivamente. Uma biomolécula Os principais radicais que podem ser encontrados nas moléculas orgânicas são: • Grupo hidroxila -OH • Grupo carboxila - COOH• Grupo carboxila - COOH • Grupo amino – NH3 • Grupo aldeido - COH • Grupo cetona - CO MOLECULAS CONSTITUINTES DA CÉLULA • ÁGUA • LIPIDEOS • CARBOIDRATOS • PROTEINAS• PROTEINAS • ÁCIDOS NUCLEICOS ÁGUA • A maioria das reações químicas que ocorrem nos seres vivos se dá em meio aquoso, e, além disso, a água, muitas vezes, pode participar diretamente de vezes, pode participar diretamente de algumas dessas reações. PROPIEDADES DA ÁGUA • Calor especifico • Ponto de fusão • Ponto de ebulição • Calor de vaporização• Calor de vaporização • Tensão superficial ESTRUTURA MOLECULAR DA ÁGUA PONTES DE HIDROGÊNIO • O oxigênio apresenta carga parcial negativa (2δ−) e cada hidrogênio uma carga parcial positiva (δ+), sendo a água uma molécula altamente polar. Desta forma, há uma atração eletrostática entre forma, há uma atração eletrostática entre um átomo de oxigênio de uma molécula de água e um átomo de hidrogênio de outra • ENERGIA : 20 kj/mol Pontes de hidrogênio formadas em sistemas biológicos Pontes de hidrogenio Solvatação de íons por moléculas de água orientada Solvatação de íons por moléculas de água orientada • As soluções que apresentam pH menor do que 7 são ditas ácidas, enquanto as soluções que apresentam pH maior do que 7 são ditas básicas. pH que 7 são ditas básicas. pH Ácido e Base • Ácido – capaz de doar prótons • Bases – capaz de receber prótons • HA + H O ↔ H O + A• HA + H2O ↔ H3O+ + A– • CH3COOH ↔ H+ + CH3COO– aminoácidos • São unidades fundamentais das proteinas • Apresentam um grupo amino e um grupo carboxílico • Como constituintes proteicos são encontrados em número de 20. aminoácidos encontrados em número de 20. aminoácidos aminoácidos aminoácidos aminoácidos aminoácidos • Em pH mais ácido ou mais básico, os aminoácidos podem sofrer alterações na sua molécula em função da “entrada” ou “saída” de prótons. A “entrada” de prótons aminoácidos “saída” de prótons. A “entrada” de prótons na molécula se chama protonação. A “saída” é dita desprotonação aminoácidos • Quando um L-aminoácido é dissolvido em água ele pode existir como um íon dipolar ou zwiterion (do alemão “íon híbrido”) • O aminoácido é dipolar porque ele possui dois pólos: um positivo (NH3+) e outro negativo (COO–). Substâncias que apresentam essa dualidade de cargas são ditas anfotéricas (anfólitos). • Alteração do pH do meio, altera as propriedades ácido-base dos aminoácidos aminoácidos Como os aminoácidos se comportam frente à variação de pH? AMINOÁCIDO pH passa de 1,0 para 10 GLICINA Curva de titulação da glicina Curva de titulação da glutamato Curva de titulação da histidina CÉLULA CÉLULA TRANSPORTE NA CÉLULA MITOCONDRIA CLOROPLASTO TEORIA DO ENDOSSIMBIONTE Proteínas • Ligação peptídica Proteínas Ψ Ligação psi & Φ ligação phi Proteínas Grupos ionizáveis das cadeias laterias e regiões carboxi-terminal e amino-terminal • Função: Estrutural, transporte, defesa, catalise, hormônio Proteínas catalise, hormônio Estrutura de uma proteína Forças que estabilizam essas estruturas: Pontes de Hidrogênio, Interações eletrostáticas, Interações hidrofóbicas e Pontes dissulfeto. Níveis organizacionais das proteínas • Estrutura primária: é a seqüência linear dos aminoácidos da proteína; • Estrutura secundária: é a maneira como esses aminoácidos se organizam no espaço. Os elementos de estrutura secundária mais comuns são as α hélice, fitas β e voltas. • Estrutura terciária: é a maneira como a proteína se organiza no espaço tridimensional, isto é, é o movimento, a organização das α hélices, fitas β e voltas no espaço tridimensional. • Estrutura quaternária: é quando a proteína tem mais de uma subunidade, isto é, forma dímeros (duas subunidades); trímeros (três subunidades); tetrâmeros (quatro subunidades) e oligômeros (muitas subunidades). Pontes Dissulfeto Pontes Dissulfeto Estrutura secundária • A cadeia lateral não é considerada nesse tipo de estrutura • Pontes de hidrogênio • Presença de prolina interrompe a • Presença de prolina interrompe a estrutura secundaria. • α-hélice e folha-β α-hélice • 3,6 aminoácidos por volta de 360° • Cada aminoácido forma duas pontes de hidrogênio: uma com a ligação peptidica do quarto aminoácido acima e segunda do quarto aminoácido acima e segunda com a ligação peptidica do quarto aminoácido da estrutura abaixo na estrutura primaria. • As cadeias laterais numa estrutura em hélice ficam no lado externo da estrutura. Cadeia lateral Folha-β • Estabelece pontes de hidrogênio com outra região alinhada de forma paralela ou antiparalela. • Essas estruturas aparecem como uma • Essas estruturas aparecem como uma folha pregueada aonde as cadeias laterais se projetam para cima ou para baixo da folha. Motivos estruturais e dobras de proteinas • Hélice-volta-hélice • β-volta- β , encontrada em proteinas com estrutura β antiparalela • β-volta-hélice-volta- β• β-volta-hélice-volta- β • Turn pequenos segmentos • Loop segmento maior de cadeia polipeptidica que faz uma interligação Estrutura terciaria • Relação geométrica entre segmentos distantes da estrutura primária e a relação de posição das cadeias laterais, uma em relação a outra.relação a outra. Proteinas fibrosas • Proteinas globulares: forma esferica, peso molecular variavel, solubilidade em água alta, catalisadores, transportadores e reguladores de vias metabólicas e expressão gênica. • Proteinas fibrosas: quantidades maiores de estruturas secundárias regular, baixa solubilidade em água, função estrutural. • Exemplo: colágeno, queratina e tropomiosina Enzimas • Todas as reações que ocorrem nos organismos vivos são catalisadas por enzimas • IUBMB – Internetional Union of Biochemistry and molecular biology, estabeleceu o sistema pelo qual todas as enzimas são classificadas. • Classificação das enzimas: 1. óxido-redutases: catalisam reações de óxido-redução, ou seja a transferência de elétrons;transferência de elétrons; 2. transferases: catalisam a transferência de grupos entre moléculas; 3. hidrolases: catalisam reações de hidrólise; 4. liases: catalisam a remoção não hidrolítica de grupos, formando ligações duplas; 5. isomerases: catalisam reações de isomerização; 6. ligases: catalisam a formação de uma ligação química por condensação e concomitante quebra de um nucleosídeo trifosfatado. COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM As velocidades das reações catalisadas pelas enzimas são geralmente de 106 a 1012 vezes maiores do que as das reações não catalisadas, e pelo menos váriasordens de grandeza maiores do que aquelas catalisadas por catalisadores químicos; As condições nas quais as reações catalisadas por enzimas ocorrem são mais compatíveis com a vida - temperaturas abaixo de 100oC, pressão atmosférica e pH neutro, enquanto a catálise química geralmente requer temperaturas e pressões elevadas, além de pHs extremos; As reações enzimáticas apresentam alta especificidade e dificilmente resultam na formação de outros produtos; As reações enzimáticas podem ser reguladas por substâncias diferentes de seus substratos. Os mecanismos regulatórios incluem controle alostérico, modificação covalente ou variações nas quantidades de enzima sintetizada Mecanismos químicos de catalise • Ácido-básica • Catalise covalente Mecanismos químicos de catalise • Ionte metálico Mecanismos químicos de catalise Estado de transição e energia de ativação • Em uma reação química, um arranjo estável de átomos (ou seja, a molécula do substrato) é convertido em um outro arranjo estável de átomos (ou seja, a molécula do produto da reação). Para que esta mudança aconteça, é necessário que os átomos que formam o substrato sofram uma reorganização, passando por um arranjo instável, conhecido como estado de transição. Diagrama de energia comparando uma reação catalisada e uma não catalisada. Sítio Ativo de uma Enzima • O sítio ativo é uma pequena porção da enzima formada a partir do enovelamento na sua estrutura terciária. Ele apresenta resíduos de aminoácidos, cujas cadeias resíduos de aminoácidos, cujas cadeias laterais são capazes de interagir com o reagente ou substrato • Velocidade da reação: Produto formado por unidade de tempo (V0) De que forma as enzimas reconhecem seus substratos e catalisam sua transformação em determinado produto? O sítio ativo deve ser complementar ao estado de transição e não ao substrato. Assim, quando o substrato se liga à enzima, a interação entre as duas moléculas favorece a formação do estado de transição. Fatores que podem interferir nas reações enzimáticas • pH • Temperatura Centro ativo a b Substrato Modelo Chave-Fechadura Modelo Encaixe induzido a b Substrato Centro ativo Enzima a b Complexo ES Enzima Cinética enzimática • Reação Parâmetros cinéticos O que representa o kM? • Constante de Michaelis, KM, é uma combinação de três constantes de velocidade Parâmetros cinéticos EQUAÇÃO DE MICHAELIS-MENTEN Parâmetros cinéticos Parâmetros cinéticos O plot duplo recíproco de Lineweaver-Burk. Km - constante de Michaelis Moduladores alostericos • Modulam a atividade da enzima ligando- se de forma não covalente a uma região especifica da enzima. Moduladores alostericos Moduladores alostericos Moduladores alostericos Moduladores alostericos Modulação covalente Modulação covalente - fosforilação Outros tipos de modulação Lipideos A maioria dos ácidos graxos não pode ser encontrada livre na natureza. Eles são as unidades de construção de lipídios mais complexos,como as gorduras (triacilgliceróis) e os lipídeos de (triacilgliceróis) e os lipídeos de membranas celulares (fosfolipídeos e esfi ngolipídeos). Ácidos Graxos Saturados insaturados Ácidos Graxos Triacilglicerol 3 Ácido graxo unidos a um glicerol por ligações ester. Adipócito Classificação dos lipídeos fosfolipideos Esfingolipideos COLESTEROL Carboidratos MONOSSACARIDEOS EX: GLICOSE, FRUTOSE, RIBOSE DISSACARIDEOS EX: MALTOSE, TREALOSE POLISSACARIDEOS EX: AMIDO, GLICOGENIO, CELULOSEPOLISSACARIDEOS EX: AMIDO, GLICOGENIO, CELULOSE MONOSSACARIDEOS TEM FORMULA GERAL: [CH2O]n ALDOSES E CETOSES TRIOSES HEXOSES CICLIZAÇÃO DISSACARIDEOS POLISSACARIDEO VEGETAL ANIMAL
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