Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
Defina enzima, substrato e sítio ativo. Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica com atividade intra ou extracelular que têm funções catalizadoras. Substrato é um composto químico que sofre uma reação catalisada por enzimas. Sítio ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Cite algumas propriedades das enzimas. Natureza proteica, eficiência, regulação e especificidade. Qual a consequência da alteração quantitativa ou qualitativa de uma enzima. A velocidade de catalisação se altera. Explicar como as enzimas aumentam a velocidade de uma reação química. Quando aumenta a concentração do substrato, altera o pH ou altera a temperatura. Indicar a função do cofator. O cofator tem a função de ativar uma enzima. Diferenciar grupos prostéticos de coenzimas. Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas, e coenzima é uma substância orgânica não proteica necessária ao funcionamento de certas enzimas. Descrever o efeito da variação da concentração do substrato na velocidade da reação enzimática. Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todas as enzimas já se encontraram ocupadas. Considerando uma enzima de especificidade relativa que transforma um substrato S1 com Km=10-3M e um substrato S2 com Km=10-2 M, pergunta-se qual o substrato que possui maior afinidade pela enzima? Por que? O S1, pois o Km é menor do que o do S2, baseado nesta equação: As enzimas apresentam pH e temperatura ótimos de atuação. O que acontece com estas biomoléculas quando expostas a pH e temperaturas diferentes de seu pH e temperatura ótimos? A velocidade diminui. Além do pH e temperatura que outros fatores que afetam a velocidade da reação enzimática? A concentração do substrato e quantidades de inibidores. Quais são os tipos de inibição enzimática? Reversível e irreversível. Defina enzimas alostéricas. A enzima alostérica possui, além do sítio ativo específico, um sítio de ligação de moléculas, denominada sítio alostérico. Qual é a diferença entre um sítio ativo e um sítio alostérico de uma enzima? O sítio ativo é o local específico para uma enzima atuar, e um sítio alostérico é um segundo espaço onde uma enzima alostérica atua. Como ocorre a regulação da atividade enzimática? Basicamente existem dois tipos de mecanismos de regulação da atividade enzimática. No primeiro deles há o controle da disponibilidade de enzimas, esse controle é feito sobre as velocidades de síntese e de degradação de enzimas, que vai indicar sua concentração na célula. No outro tipo de regulação vai haver o controle da atividade enzimática, que pode ser feito por mudanças na estrutura enzimática e que geram alterações na velocidade catalítica.
Compartilhar