Enzimas: Estruturas e Funções

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Monitor Hebertt Chaves
Disciplina: Bioquímica 
UNIVERSIDADE FEDERAL FLUMINENSE –UFF
2015
Enzimas 
O que são enzimas? 
 São estruturas biológicas especializadas na catalise de reações
biológicas;
 Essas tem por função acelerar a velocidade da reação –
entretanto, não participam dela como reagente ou produto;
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Características 
 Apresentam alta especificidade pelo substrato;
 Tem a capacidade de funcionar em solução aquosa;
 Não é consumida durante a reação, ou seja, é 100%
recuperada ao final;
 Mesmo “ participando” da reação não consegue alterar o
equilíbrio químico da mesma, age apenas acelerando a
velocidade da reação.;
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Função
 A principal função das enzimas é diminuir a energia de
ativação de modo a aumentar a velocidade da reação;
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Sitio alostérico
 Moléculas pequenas e especificam se ligam e causam
alterações na conformação protéica que afeta o sítio ativo.
Tem a função de aumentar ou diminuir a ativação das
enzimas;
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 Coenzima: qualquer molécula não protéica cuja associação
com uma enzima é indispensável à sua atividade catalítica –
está relacionada à vitaminas;
 Co-fatores: qualquer composto químico essencial para a
atividade de uma enzima e que não faz parte do peptídeo
cataliticamente ativo.
 Holoenzima: é a unidade formada por apoenzima (porção
protéica) + coenzima (porção não protéica ou radical
prostético). É a enzima ATIVA!
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 Reação Energia Estado de transição ( complexo ativado )
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Sítios ativos 
 Modelo chave – fechadura - 1890;
 Modelo induzido - 1958; 
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Fatores que influenciam a atividade 
enzimática
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 Concentração do substrato;
 pH
 Temperatura 
 Tempo;
Concentração do substrato
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pH
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Temperatura
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Cinética enzimática
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Gráfico Michaelis – Menten ( Km )
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 Conceito de km
 é a concentração do substrato ( mol/L) na qual a velocidade
inicial da reação é metade da velocidade máxima;
Quanto menor o Km de uma reação, maior a sua especificidade;
Inibição enzimática 
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 São substâncias que reduzem a atividade das enzimas e
incluem fármacos, antibióticos e venenos;
Importância da inibição enzimática
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 Ajuda na regulação das vias do metabolismo;
 Muitas terapias por fármacos são baseadas neste tipo de ação
– fármacos e antibióticos diminuem e/ou eliminam a
atividade enzimática ;
 Desenvolvimento de técnicas para demonstrar a estrutura
física e química – além das propriedades funcionais das
enzimas;
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 A inibição enzimática pode ser classificada em REVERSÍVEL e
IRREVERSÍVEL;
A inibição do tipo reversível é uma interação não covalente
entre o inibidor e a enzima; essa inibição pode ainda ser
dividida em : competitivo, não competitivo e incompetitivo;
A inibição irreversível envolve modificações químicas –
interação enzimática;
Inibição competitiva 
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Inibição não competitiva 
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Inibição 
enzimática
Reversível 
Competitiva 
Não 
competitiva 
Incompentitiva Irreversível 
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Reversível 
Competitiva – aumenta 
o Km e não a alteração 
da velocidade 
Não competitiva –
reduz a velocidade 
máxima e não altera o 
KM
Incompentitiva - tanto 
Km quanto velocidade 
máxima sofrem redução