Aula - Aminoacidos e proteinas

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03/04/2012
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Aminoácidos e Proteínas
Ciências Moleculares e Celulares
Profª. Fernanda C. Esteves de Oliveira
� Subunidades de uma proteína.
� Moléculas (ác. orgânicos) que possuem um grupo
carboxila (COOH) e um grupo amino (NH2), ambos
ligados a um átomo de carbono denominado de
carbono α.
� Possuem também em sua estrutura um átomo de
hidrogênio e uma cadeia lateral característica.
Aminoácidos
(Cooper et al., 2007; Alberts et al., 2010)
Aminoácidos
� Os grupamentos NH2 e COOH são ionizáveis, o que
confere carga elétrica aos aa. e condiciona a sua
migração em um campo elétrico.
� Conforme haja predominância de grupos NH2 ou
COOH, os aa. são básicos ou ácidos.
Aminoácidos
(Junqueira & Carneiro, 2005)
� Esse comportamento duplo de um aa (funcionar
como ácido ou base) o classifica como um composto
Anfótero 
(Carvalho &Recco-Pimentel, 2007)
Aminoácidos Aminoácidos
� As propriedades químicas específicas das diferentes
cadeias laterais dos aminoácidos determinam seus
papéis na estrutura e função da proteína.
� 20 aa agrupados em 4 amplas categorias
conforme propriedades de suas cadeias laterais.
(De Roberis & Hib, 2006; Cooper et al., 2007)
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aa. apolares
aa. Polares 
neutros
aa. ácidos
aa. básico
cadeias laterais
não interagem
com a água.
Inclui a cisteína
(De Roberis & Hib, 2006)
� Dipeptídeo (2)
� Tripeptídeo (3)
� Oligopeptídeo (vários)
� Polipeptídeo (cadeias com centenas a milhares de
aa)
Aminoácidos (N° de aas)
(De Roberis & Hib, 2006)
� Não essenciais – produção suficiente pelo
organismo.
� Essenciais – produção insuficiente. Deve ser obtido
pela alimentação.
� Condicionalmente essenciais (necessidades
aumentadas em determinadas situações).
Aminoácidos
� O termo ptn (do grego, protos, a primeira ou a mais
importante) sugere que todas as funções básicas
das células dependem de ptns específicas.
� Sem ptns não existiria vida presentes em cada
célula e em cada organela.
� Cerca de 15% da massa corpórea vem das ptns.
Proteínas
(Lehninger, 2002; De Roberis & Hib, 2006; Carvalho & Recco Pimentel, 2007)
Proteínas
� São macromoléculas contendo um número variável
de L-aminoácidos, unidos por ligações peptídicas.
� Polímeros de aas.
� Insulina – primeira ptn
sequenciada (1953).
(Junqueira & Carneiro, 2005; Cooper et al., 2007)
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� Estrutura das ptns são mantidas por:
- Ligação peptídica (ligação covalente);
- Pontes de hidrogênio;
- Ligações iônicas;
- Interações hidrofóbicas;
- Ligações dissulfeto ou S-S, que são ligações
covalentes entre moléculas do aa. cisteína.
Proteínas 
(Junqueira & Carneiro, 2005; De Roberis & Hib, 2006)
Qual a diferença fundamental entre as 
ligações químicas covalentes e não 
covalentes?
Proteínas 
� Proteínas Simples 
Conjugadas
Proteínas (Composição)
� Simples - moléculas formadas exclusivamente por 
aas. 
� Conjugadas - Presença de uma parte não-protéica
denominado grupo prostético em suas moléculas.
Proteínas (Composição)
(Junqueira & Carneiro, 2005)
- Nucleoproteínas (ác. nucléicos);
- Glicoproteínas (polissacarídeos);
- Lipoproteínas (lipídeos);
- Fosfoproteínas (fósforo);
- Hemeproteínas (catalases, peroxidases e
citocromos – grupo heme- ferroporfirina);
- Flavoproteínas (riboflavina);
- Metaloproteínas (grupo metal ou um composto
inorgânico contendo metal).
Proteínas (Composição)
(Junqueira & Carneiro, 2005)
Estrutura Primária
- Diz respeito a sequência de
aas. Constituídas por
cadeias polipeptídicas
lineares que se dobram de
forma bastante regular e
constante para cada tipo de
ptn.
- Mantida por ligações
peptídicas.
Proteínas (Organização Estrutural)
(Junqueira & Carneiro, 2005; De Roberis & Hib, 2006)
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Estrutura Secundária
� Diz respeito a configuração
espacial de uma ptn (como ela se
enrola ou forma camadas).
� As cadeias se dobram e se
enrolam de modo complexo.
� Uma estrutura secundária
frequente entre ptns globulares é
a α-hélice.
Proteínas (Organização Estrutural)
(Junqueira & Carneiro, 2005; De Roberis & Hib, 2006)
� Essa configuração se deve a formação de pontes de
hidrogênio entre aas. (entre os grupamentos amino
de alguns aa. com o grupo carboxílicos de outros)
adquirindo a forma de um saca-rolha ou hélice.
� Exemplo: α-queratina do cabelo, penas, unhas e
proteínas transportadoras de membrana e
receptores de membrana.
Proteínas (Organização Estrutural)
(Junqueira & Carneiro, 2005; De Roberis & Hib, 2006; Alberts et al., 2010)
� Tb pode ocorrer a estrutura folha β pregrueada.
� Nela a molécula adota a configuração de uma folha
dobrada em decorrência da ligação, mediante
pontes de hidrogênio laterais, de grupos amina com
grupos carboxila da mesma cadeia polipeptídica.
� Ex: fibroína da seda.
Proteínas (Organização Estrutural)
(Cooper et al., 2007)
Estrutura Terciária
� Quando a cadeia secundária dobra-se sobre si
mesma, formando estruturas globosas ou alongadas
(fibrosas).
� Configuração tridimensional
da ptn.
Proteínas (Organização Estrutural)
(Junqueira & Carneiro, 2005; De Roberis & Hib, 2006)
Estrutura Quaternária
� Contém um ou mais polipeptídios, e cada
polipeptídio tem seu grau de estruturação (primário,
secundário ou terciário), quando as subunidades
estruturais se unem por ligação não covalentes há a
formação da estrutura quaternária.
� Moléculas de grande complexidade.
(Junqueira & Carneiro, 2005)
Proteínas (Organização Estrutural)
� Hemoglobina é o resultado da interação de 4
cadeias polipeptídicas (duas denominadas α e duas
β), cada uma envolvendo um grupo heme contendo
ferro.
Proteínas (Organização Estrutural)
(Junqueira & Carneiro, 2005; De Roberis & Hib, 2006)
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Proteínas (N° de cadeias)
- Proteínas Monoméricas: formadas por apenas uma
cadeia polipeptídica.
- Proteínas Oligoméricas: formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica;
- São as proteínas de estrutura e função mais
complexas.
- Proteínas Fibrosas
� Quando a relação comprimento/largura é maior que
10:1.
� Formadas a partir de cadeias polipeptídicas com
estrutura secundária tipo α-hélice exclusivamente
(estrutura secundária).
Proteínas (Forma)
(Junqueira & Carneiro, 2005)
� Na sua maioria, as ptns fibrosas são insolúveis nos 
solventes aquosos e possuem pesos moleculares 
muito elevados.
� São formadas geralmente por longas moléculas 
mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da 
fibra. 
� Função estrutural: suporte, forma e proteção 
externa.
Proteínas (Forma)
(Junqueira & Carneiro, 2005)
Exemplo: colágeno e queratina.
Proteínas (Forma)
(Junqueira & Carneiro, 2005)
Proteínas (Forma)
Proteínas Globulares
� Possuem uma relação comprimento/largura menor
que 10:1.
� Estrutura espacial mais complexa, são mais ou
menos esféricas.
� A maioria das ptns das células são globulares.
(Junqueira & Carneiro, 2005)
� São geralmente solúveis nos solventes aquosos e
os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e
vários milhões de dáltons.
� No geral, são estruturas terciárias e quaternárias.
Proteínas (Forma)
(Junqueira & Carneiro, 2005)
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� Exemplos:
- hemoglobina;
- mioglobina;
- hemocianina;
- ptns com atividade enzimática
- ptns de membranas celulares.
Proteínas (Forma)
(Junqueira & Carneiro, 2005)
� A sequência e o número de aas influi na forma
tridimensional e no papel biológico das moléculas
protéicas.
� Ex: Na doença hereditária chamada anemia
falciforme, ocorre alterações funcionais profundas
devido a substituição de um único aa na molécula
de hemoglobina.
Proteínas
(Junqueira & Carneiro, 2005; De Roberis & Hib, 2006)
� Ptns possuem cargas positivas e negativas.� A carga real de uma molécula protéica é resultado
da soma de todas as suas cargas.
Proteínas
(Comportamento iônico aas) 
(De Roberis & Hib, 2006)
O pH influi na carga final da molécula 
Grupos ácidos e básicos se dissociam em 
concentrações distintas de íons de hidrogênio no 
meio.
(De Roberis & Hib, 2006)
Proteínas
(Comportamento iônico aas) 
Exemplos:
� Em meio ácido, os grupos amino captam H+ e se
comportam como bases.
(NH2 + H+ NH3+).
� Em meio alcalino se dissociam os grupos carboxila 
(-COOH COO- + H+).
(De Roberis & Hib, 2006)
Proteínas
(Comportamento iônico aas) 
� Existe um pH definido para cada ptn, no qual a
soma das cargas positivas e negativas é igual a
zero.
Ponto isoelétrico
(De Roberis & Hib, 2006)
Proteínas
(Comportamento iônico aas) 
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� No ponto isoelétrico as ptns não migram para
nenhum dos pólos de um campo elétrico.
� Separação de ptns pode ser feita por eletroforese.
Proteínas
(Comportamento iônico aas) 
(De Roberis & Hib, 2006)
� Exercem diversas funções biológicas:
- Hormonais (insulina, glucagon, hormônio do
crescimento);
- Defesa (anticorpos ou imunoglobulinas);
- Transporte (hemoglobina; proteínas de
membrana);
Proteínas (Funções Biológicas)
(De Roberis & Hib, 2006; Carvalho & Recco Pimentel, 2007)
- Proteção (Fibrinogênio: precursor da fibrina na
coagulação do sangue).
- Reserva nutritiva (ovoalbumina, globulinas de
sementes de leguminosas);
Proteínas (Funções Biológicas)
(De Roberis & Hib, 2006; Carvalho & Recco Pimentel, 2007)
- Movimentação (actina-miosina nos músculos);
- Estrutural (colágeno, queratina);
- Enzimática (função catalítica – aumentam em milhões
e ate bilhões de vezes a velocidade das reações).
(De Roberis & Hib, 2006; Carvalho & Recco Pimentel, 2007)
Proteínas (Funções Biológicas)
Proteínas (Desnaturação)
Perda parcial ou completa de atividade ou função
Perda das estruturas secundária e terciária da proteína 
com ou sem rompimento de ligações peptídicas é 
denominada desnaturação da proteína.
(Carvalho & Recco Pimentel, 2007)
Fatores que podem acarretar desnaturação:
- Mudança de pH;
- Mudança de temperatura;
- Álcool (rompimento de interações hidrofóbicas);
- Detergentes (idem acima);
Proteínas (Desnaturação)
(Carvalho & Recco Pimentel, 2007)
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- Agentes redutores (quebra de pontes de hidrogênio e
interações hidrofóbicas);
- Concentração de sais (agregação e precipitação);
- Ácidos e bases concentrados (mudança de pH);
- Raio X;
Proteínas (Desnaturação)
(Carvalho & Recco Pimentel, 2007)
- Estresse mecânico
� Agitação e trituração rompem o delicado equilíbrio 
de forças que mantém a estrutura protéica.
Exemplo: Espuma formada quando a clara de ovo é 
batida vigorosamente contém ptn desnaturada.
Proteínas (Desnaturação)
� Sabe-se que algumas proteínas corporais
desnaturam a partir de 40-45 °C.
Por isso que um estado febril é tão perigoso para o ser 
humano. 
Proteínas (Desnaturação) Proteínas (Desnaturação)
Proteínas (Desnaturação)
� As proteínas diferem entre si por seu
sequenciamento de aas., número de aas. e pelas
cadeias laterais destes e sua forma tridimensional.
Influenciando a solubilidade em água
Proteínas (Solubilidade)
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Estudo Dirigido
1) O que são aminoácidos?
2) Identifique os 10 aminoácidos apolares e descreva
onde eles tendem a estar localizados em uma
enzima hidrossolúvel monomérica típica.
3) Quais aminoácidos são solúveis em água?
Justifique com base em sua polaridade.
4) Por que um aminoácido é denominado de composto
anfótero?
5) Quantos aminoácidos fazem parte da estrutura de
uma proteína e quais são as 4 categorias que
podem fazer parte?
6) Como podem ser classificados os aminoácidos de
acordo com seu número?
Estudo Dirigido
7) Descreva qual a diferença entre um aminoácido
essencial, não essencial e condicionalmente
essencial e dê um exemplo de cada um.
8) O que são proteínas?
9) O que é uma ligação peptídica?
10) Quais os tipos de ligações que mantêm a estrutura
de uma proteína?
Estudo Dirigido
11) Qual a diferença entre uma proteína simples e uma
proteína conjugada?
12) Descreva o que é uma proteína conjugada e dê 2
exemplos.
13) Quais os tipos de organização estrutural de uma
proteína? Descreva cada uma.
14) Descreva um estrutura quaternária e dê dois
exemplos de proteínas com essa estrutura.
Estudo Dirigido
15) Como as proteínas podem ser classificadas
conforme seu número de cadeias polipeptídicas.
Descreva a diferença entre as classificações.
16) Cite pelo menos 3 diferenças entre proteínas
fibrosas e globulares.
17) O que é ponto isoelétrico de uma proteína?
18) Cite 5 funções biológicas das proteínas.
Estudo Dirigido
19) O que é desnaturação protéica?
20) Cite 3 fatores que podem acarretar a desnaturação
protéica e explique como esses fatores promovem
este efeito.
21) Cite dois fatores que podem influenciar na
solubilidade de uma proteína e explique porquê.
Estudo Dirigido
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1) Qual a diferença fundamental entre as ligações
químicas covalentes e não covalentes? Explique.
2) Quais são os tipos de ligações químicas não
covalentes? Descreva duas delas.
Perguntas (Ligações químicas)