Resumo P2 Química de Alimentos

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS 
 
 As proteínas, além de funcionarem como 
enzimas, funcionam como componentes estruturais das 
células e dos organismos complexos. Sua diversidade 
funcional é devido a sua composição química. 
 As proteínas são polímeros complexos, 
compostos por 21 aminoácidos (AA). Os componentes 
são ligados por meio de ligações de amidas substituídas. 
 As proteínas alimentares são definidas como 
aquelas que apresentam fácil digestão, são atóxicas, 
adequadas no aspecto nutricional, funcionalmente 
utilizáveis em produtos alimentícios, disponíveis em 
abundancia e cultiváveis por agricultura sustentável. O 
leite, as carnes (incluindo aves e peixes), os ovos, os 
cereais, as leguminosas e as oleaginosas têm sido a 
principal fonte de proteínas alimentares utilizadas. 
 
1. Aminoácidos 
 
Classificação 
 
 Os AA são as unidades fundamentais da proteína. 
Alguns AA “especiais” irão aparecer somente em alguns 
tipos de proteínas – como a hidroxiprolina e a 
hidroxilisina, que ocorrem no colágeno e na gelatina. 
 Nas proteínas, os AA presentes serão todos L-
aminoácidos. No C-α está ligado uma carboxila, um 
hidrogênio, uma amina e um radical R. Este radical irá 
definir as características dos AAs, como polaridade, grau 
de ionização e outros. Ainda, irá definir o papel que os 
AAs desempenham nas proteínas, já que está relacionado 
às propriedades químicas dos resíduos. 
 Os AA serão classificados de acordo com: o 
número de grupos amino e carboxil presentes na 
molécula, com a cadeia lateral R, podendo ser apolares 
(alifáticos e aromáticos) ou polares, com a reação em 
solução (AA neutros, ácidos e básicos) e com a polaridade 
do grupo R. Ainda, como a classificação é realizada de 
acordo com o grupo R, ela é dita arbitrária, já que um AA 
pode ter um grupo R apolar e mesmo assim se apresentar 
solúvel em água. 
 Os AA irão se diferenciar, como já dito, pela 
estrutura do grupo R. Assim, as propriedades destas – 
principalmente o fato de algumas não terem afinidade 
com a água – são importantes para a conformação das 
proteínas e, portanto, para a sua função. 
 
Aminoácidos Apolares (Hidrofóbicos) 
 
 Nestes, os grupos R são constituídos de 
hidrocarbonetos que não interagem com a água e, desta 
maneira, terão uma localização mais interna na molécula 
– quando esta apresentar forma globular. São AA 
incapazes de receber ou doar prótons, de formar ligações 
iônicas ou pontes de hidrogênio. 
 
Aminoácidos Carregados Positivamente 
 
 Estes AA serão básicos e o seu grupo amina será 
do tipo NH3. No grupo R as cadeias laterais dos 
aminoácidos básicos serão aceptoras de prótons. 
 
Aminoácidos Carregados Negativamente 
 
 Estes AA serão ácidos e o seu grupo carboxila 
será do tipo COO- no grupo R. As cadeias laterais dos 
aminoácidos ácidos serão doadoras de prótons. 
 
 Ainda, podem existir aminoácidos incomuns, que 
são criados por modificações dos AAs correspondentes. 
 
 Os AA podem se dividir, ainda, em dois grupos: 
aminoácidos essenciais e aminoácidos não essenciais. Os 
essenciais são aqueles que o organismo não é capaz de 
sintetizar mas é necessário para o funcionamento do 
mesmo, sendo ingeridos através da dieta (lisina, leucina, 
isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, 
valina e histidina). Os não essenciais podem ser 
sintetizados pelos animais ou humanos. 
 
Propriedades e Estrutura 
 
 Os AA contêm um grupo carboxílico (ácido – doa 
prótons) e um grupo amino (básico – recebe prótons), eles 
se comportam tanto como ácidos quanto como bases, ou 
seja, são anfolitos ou zwitterion. O comportamento dos 
mesmos, portanto, irá depender do meio (pH) que ele se 
encontra. 
 A carga elétrica total de uma proteína é dada pelo 
somatório das cargas dos R dos AA, as quais dependem 
dos pkas e pH do meio. O ponto isoelétrico (pI) de uma 
proteína irá corresponder ao valor de pH em que a 
molécula se encontre eletricamente neutra, ou seja, 
quando o número de cargas positivas for igual ao número 
de cargas negativas. 
 Portanto, em soluções fortemente ácidas, os AA 
estarão presentes principalmente como cátions, enquanto 
em soluções fortemente básicas, eles estarão presentes 
como ânions. 
 A hidropatia, medida pelo índice hidropático, 
reflete a tendência que as suas cadeias laterais têm para 
interagir com o meio aquoso. Um índice elevado (+) 
indica uma região hidrofóbica (apolar) do polipeptídeo, e 
um índice baixo (-) indica uma região hidrofílica (polar). 
 O conhecimento do ponto isoelétrico (pI) é 
importante, já que as cargas elétricas influenciam na 
solubilidade da molécula. A presença de cargas negativas 
ou positivas determina a interação das moléculas com o 
meio aquoso e a repulsão entre as mesmas. No pI, as 
forças de repulsão entre as moléculas e as de interação 
com o meio aquoso são mínimas, ocorrendo a formação 
de aglomerados que tendem a precipitar. Ou seja, diminui 
muito a solubilidade. 
 
Aminoácidos e Reações Químicas 
 
 As reações químicas de aminoácidos são 
comumente utilizadas na caracterização dos mesmos e 
das proteínas, já que irão levar a reações coradas. Ainda, 
as reações, podem ser usadas também para alterar as 
propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas e as propriedades 
funcionais de proteínas e peptídeos. 
 Nas reações dos aminoácidos, estão envolvidos 
seus grupamentos funcionais, grupo alfa-carboxílico, 
alfa-amino e os grupos presentes nas cadeias laterais. Já 
para as proteínas, as reações irão depender dos diferentes 
aminoácidos que as constituem. 
 As reações gerais, portanto, estarão relacionadas 
com os grupos de qualquer AA. As reações específicas 
estão relacionadas com os grupos funcionais das cadeias 
laterais; são, portanto, positivas unicamente na presença 
do grupo funcional que caracteriza o aminoácido. 
 As seguintes reações são realizadas: 
 
 Reações com nin-hidrina: é utilizada na 
quantificação de aminoácidos livres e para se 
determinar a composição de AA de proteínas, 
podendo ser empregada a partir de uma amostra 
desconhecida. Quando AA são aquecidos em 
solução contento excesso de nindrina, todos 
aqueles que têm grupamento amino livre 
produzem um composto púrpura, conhecido 
como Púrpura de Ruehmann. Essa reação pode 
ser utilizada também na detecção de peptídeos e 
proteínas, assim, em condições apropriadas, a 
intensidade da cor produzida é proporcional à 
concentração de espécies presentes. Se houver 
presença de iminoácidos (AA com amina 
secundária – prolina e hidroxiprolina) o 
composto formado é amarelo. Ainda, para 
quantificações e determinações, é possível 
realizar reações com O-ftaldialdeído ou com 
fluorescência. 
 Reação com FDNB: também utilizada na 
caracterização de aminoácidos e proteínas, em 
solução levemente alcalina, o FDNB reage com 
os alfa-AA e produz um derivado de cor amarela. 
 Reação com ìons metálicos: também é realizada 
afim de caracterizar AA e proteínas. Em solução, 
os íons metálicos interagem com proteínas por 
ligações de coordenação. Há afinidade destes 
íons por certos grupamentos expostos na 
superfície de uma molécula em solução. É 
realizada em aplicações analíticas, preparativas e 
industriais, separação e purificação de diferentes 
biomoléculas (peptídeos, proteínas e estudos de 
estrutura-função de proteínas). A leitura é feita 
através da cromatografia de afinidade com íons 
metálicos imobilizados – IMAC. 
 
 Resumidamente, as reações químicas envolvendo 
aminoácidos são aplicadas afim de: identificação e análise 
dos mesmos, identificação e sequenciamentode AA em 
proteínas, identificação de resíduos específicos, 
necessários para a atividade biológica de proteínas 
nativas, modificações químicas de resíduos de AA 
capazes e alterar a atividade biológica da proteína e 
síntese química de peptídeos. 
 
Ligações Peptídicas 
 
 As ligações peptídicas são responsáveis pelas 
estruturas primárias das proteínas. Elas são formadas pela 
condensação de dois ou mais aminoácidos pelo sistema 
alfa-aminocarboxila, onde há eliminação de uma 
molécula de água para cada condensação. O grupo COOH 
de um aminoácido irá se ligar ao grupo NH2 de outro 
aminoácido, formando um di, tri ou polipeptídeo. 
 As estruturas primárias referem-se à sequencia 
linear na qual os aminoácidos constituintes são 
covalentemente ligados por meio de ligações de amidas – 
também chamadas de ligações peptídicas. 
 Os peptídeos terão um número menor de AA, 
entre 80 a 100 (n – comprimento da cadeia), enquanto as 
proteínas terão um n maior. Este comprimento n irá 
indicar as propriedades físico-químicas, estruturais, 
biológicas e as funções de uma proteína. 
 Na hora da nomenclatura, as cadeias são 
nomeadas da extremidade do amino terminal (N-
terminal) para a extremidade da carboxila terminal (C-
terminal). 
 Não existe a possibilidade de ionização do 
grupamento que faz parte da ligação peptídica, os grupos 
ionizáveis serão os grupos amina e carboxila terminal e as 
cadeias laterais R, sendo está responsável pelas 
propriedades ácido básicas dos peptídeos. 
 Em resumo, numa proteína ou numa cadeia 
peptídica, a cadeia principal será aquela que irá se repetir 
regularmente, enquanto as cadeias laterais representam a 
parte variável – R. 
 
 
 
 
2. Proteínas 
 
 As proteínas são compostos orgânicos de elevada 
massa molecular, formados pelo encadeamento de 
aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso 
seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais 
abundante de matéria viva. 
 Cada proteína irá apresentar uma função 
biológica específica. Ainda, a maior parte da informação 
genética é expressa pelas proteínas. 
 Todas as proteínas irão conter C, H, O e N, e 
quase todas vão conter S. Ainda, algumas podem conter 
elementos adicionais, como P, Fe, Zn e Cu. 
 As proteínas podem interagir entre si e com 
outras macromoléculas biológicas, formando estruturas 
complexas. 
 Elas irão se diferenciar através da: quantidade de 
AA do polipeptídeo, tipo de AA presente e a sequencia 
destes AA. Desta maneira, podemos classifica-las: quanto 
à composição, quanto ao número de cadeias 
polipeptídicas, quanto à forma e de acordo com o seu 
modo de interação com a membrana. 
 
Classificação das Proteínas 
 
 Quanto à composição 
 
 Considerando a composição das proteínas, elas 
podem se classificar como proteínas simples, que são 
aquelas que liberam apenas aminoácidos quando 
hidrolisadas (classificadas como: albuminas, globulinas, 
gluteinas, prolaminas, protaminas, histonas e proteínas 
fibrosas), proteínas conjugadas ou heteroproteínas, 
que liberam aminoácidos durante a hidrólise e mais um 
radical não peptídico, denominado grupo prostético (são 
elas: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, entre 
outros) e proteínas derivadas, que são compostos não 
encontrados na natureza, obtidos pela degradação de 
maior ou menor intensidade das proteínas simples ou 
conjugadas pela ação de ácidos, bases ou enzimas (são 
classificadas em: proteínas derivadas primárias, onde há 
mudanças leves e proteínas derivadas secundárias, onde 
já digestão hidrolítica – como proteoses e peptonas 
formadas durante a digestão). 
 
 Quanto ao número de cadeias polipeptídicas 
 
 Elas podem ser proteínas monoméricas, 
formadas por uma única cadeia polipeptídica, ou 
proteínas oligoméricas, onde há formação por duas ou 
mais cadeias polipeptídica, sendo estas as proteínas de 
estrutura e função mais complexa. 
 
 
 
 Quanto à forma 
 
 Irão se classificar em proteínas fibrosas, sendo 
insolúveis nos solventes aquosos de alta massa molecular, 
formadas geralmente por longas moléculas relativamente 
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra, e proteínas 
globulares, que possuem estrutura espacial mais 
complexa, sendo mais ou menos esféricas e geralmente 
solúveis em solventes aquosos. 
 
 De acordo com o modo de interação com a 
membrana 
 
 Elas podem ser proteínas integrais, onde 
interagem diretamente com a membrana, proteínas 
periféricas, onde associam-se às membranas ligando-se a 
superfície delas e proteínas ligadas a lipídeos. 
 
Organização Estrutural das Proteínas 
 
 As proteínas irão se organizar nas seguintes 
estruturas: primárias, secundárias, terciárias e 
quaternárias. 
 Como já citado, a estrutura primária é o nível 
mais simples e mais importante, pois irão definir 
conformação e as propriedades físico-químicas da 
proteína. Em geral, as proteínas apresentam de 100 a 500 
resíduos de AA. 
 A estrutura secundária irá se referir ao arranjo 
espacial periódico dos resíduos de AA, é onde ocorre o 
enovelamento de partes da cadeia polipeptídica, irão 
apresentar estruturas de alfa-hélice e folhas beta. 
 Nas estruturas terciárias há o enovelamento de 
uma cadeia polipeptídica como um todo, ocorrem 
ligações entre os átomos dos radicais R de todos os AA 
da célula. 
 Por fim, na estrutura quaternária ocorre a 
associação de mais de uma cadeia polipeptídica. 
 
Desnaturação das Proteínas 
 
 A estrutura nativa (forma ativa de uma proteína) 
de uma proteína é o resultado líquido de várias interações 
atrativas e repulsivas que emanam de forças 
intramoleculares variadas, bem como da interação de 
vários grupos proteicos com a água como solvente 
circundante. O estado nativo é termodinamicamente o 
mais estável, com a energia livre o mais baixo possível. 
Qualquer mudança em seu ambiente, tal como pH, força 
iônica, temperatura, composição do solvente e outros, 
forçará a molécula a assumir uma nova estrutura de 
equilíbrio. Essas mudanças, quando “drásticas”, agem nas 
estruturas secundária, terciária e quaternária, sendo 
considerada desnaturação. 
 A desnaturação é um fenômeno no qual o estado 
inicial bem definido de uma proteína formada sob 
condições fisiológicas é transformado em uma estrutura 
final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-
se um agente desnaturante. 
 A desnaturação, como consequência, tem uma 
conotação negativa, pois indica perda de algumas 
propriedades. Muitas proteínas biologicamente ativas 
perdem sua atividade após a desnaturação. No caso das 
proteínas alimentares a desnaturação costuma causar 
perda da solubilidade e de algumas propriedades 
funcionais. Todavia, do ponto de vista da aplicação do 
alimento, a desnaturação proteica durante o 
processamento não é sempre indesejável. Por exemplo, a 
desnaturação parcial de proteínas na interface ar-água e 
óleo-água melhora as propriedades emulsificantes e de 
formação de espuma, enquanto a desnaturação térmica 
excessiva das proteínas de soja diminui suas propriedades 
emulsificantes e de formação de espuma. Por outro lado, 
a desnaturação térmica melhora acentuadamente a 
digestibilidade das proteínas leguminosas, o que resulta 
da inativação de inibidores de tripsina. 
 Em geral, as proteínas parcialmente desnaturadas 
são mais digeríveis do que as naturais. Em bebidas 
proteicas, nas quais a alta solubilidade e dispersibilidade 
das proteínas é necessária, até mesmo desnaturações 
parciais da proteína, durante o processamento, podem 
causar floculaçãoe precipitação durante o 
armazenamento, podendo, assim, afetar de modo adverso 
os atributos sensoriais do produto. Logo, é necessário um 
entendimento básico sobre os fatores ambientais e sobre 
outros fatores que afetam a estabilidade estrutural das 
proteínas em sistemas alimentícios. 
 
 Definindo, a desnaturação é um fenômeno que 
envolve a transformação de uma estrutura dobrada e bem 
definida de uma proteína, formada sob condições 
fisiológicas, em um estado desordenado, sob condições 
não fisiológicas. 
 
 A desnaturação proteica pode ser reversível, em 
especial para proteínas monoméricas pequenas. Quando o 
desnaturante é removido da solução proteica (ou a 
amostra é resfriada), a maioria das proteínas 
monoméricas (na ausência de agregação) se reorganiza 
para atingir sua conformação nativa sob condições de 
solução apropriada, como pH, força iônica, potencial 
redox e concentração proteica. 
 Em resumo, os seguintes agentes irão provocar 
desnaturação: variações extremas de temperatura, 
radiações ultravioletas e ionizantes, variações de pH, 
detergentes, solventes orgânicos, soluções de ureia ou 
guanidina, pressão ou agitação, reagentes alcaloides, sais 
de metais pesados e soluções concentradas de sais. 
 
Temperatura 
 
 O calor é o agente desnaturante mais utilizado no 
processamento e na preservação de alimentos. Podemos 
entender a desnaturação causada pela temperatura da 
seguinte maneira: 
 
Aumento de temperatura  aumento da velocidade de 
vibração molecular  interações mais fracas como as 
PH rompem-se  alteração da conformação das 
proteínas  desnaturação 
 
 Ou seja, a temperatura irá “agir” na estabilidade 
das interações não-covalentes, desnaturando-as e fazendo 
com que a proteína perca a sua forma nativa. Ainda, 
quanto maior for a massa molecular desta proteína, mais 
fácil ocorrerá esta desnaturação. Para alguns casos, 
temperaturas muito baixas também podem levar a 
desnaturação. 
 A desnaturação será afetada pela composição de 
aminoácidos também, quanto maior a quantidade de 
aminoácidos hidrofóbicos, menor será o efeito da 
desnaturação. 
 Por fim, a presença de aditivos como sais e 
açúcares afetam a termoestabilidade das proteínas em 
solução aquosa. Açúcares como sacarose, lactose, glicose 
e glicerol estabilizam as proteínas contra a desnaturação 
térmica. 
 
Variações de pH 
 
 As proteínas são mais estáveis à desnaturação em 
seus pontos isoelétricos do que em qualquer outro pH. Em 
valores extremos de pH, ocorre a expansão e 
desdobramento da molécula proteica. O grau de 
desdobramento é maior em valores extremos de pH 
alcalino do que em valores extremos de pH ácido. 
 A desnaturação induzida pelo pH é, em sua 
maioria, reversível. Porém, em alguns casos, hidrólises 
parciais de ligações peptídicas, desamidação de Asn e 
Gln, destruição de grupos sulfidril em pH alcalino ou 
agregação podem resultar na desnaturação irreversível 
das proteínas. 
 A desnaturação por variação de pH, portanto, irá 
ocorrer da seguinte maneira: 
 
meios mais ácidos ou mais básicos  alteração do 
estado de ionização das cadeias laterais dos 
aminoácidos  rompimento de atrações elétricas que 
ajudam a mandar a configuração espacial (PH e 
ligações iônicas)  desnaturação 
 
Solventes orgânicos e detergentes 
 
 Os solventes orgânicos afetam a estabilidade das 
interações hidrofóbicas da proteína, das pontes de 
hidrogênio e das interações eletroestáticas. Todavia, em 
baixas concentrações, alguns solventes orgânicos podem 
estabilizar várias enzimas contra a desnaturação. Em altas 
concentrações, contudo, os solventes orgânicos geram a 
desnaturação de proteínas, em decorrência de seu efeito 
solubilizante sobre as cadeias laterais não polares. 
 Os detergentes, por sua vez, como o SDS são 
poderosos agentes desnaturantes de proteínas. Os 
detergentes ligam-se fortemente a proteína desnaturada, 
sendo essa a razão para a desnaturação completa. Em 
virtude dessa forte ligação, a desnaturação induzida pelo 
detergente é irreversível. Ou seja, eles irão agir fazendo a 
ruptura das ligações hidrofóbicas, interferindo assim com 
as cadeias laterais dos aminoácidos. 
 
Sais de metais pesados 
 
 Os cátions dos sais pesados (cloreto de mercúrio, 
acetato de chumbo) são capazes de se combinar com as 
proteínas que possuam resíduos de aminoácidos na forma 
de aniôns, formando complexos insolúveis, que irão 
precipitar e, caracterizar assim a desnaturação. 
 
Reagentes alcaloides 
 
 Os aniôns de reagentes alcaloides são capazes de 
se combinar com as proteínas que possuam resíduos de 
aminoácidos na forma de cátions, formando complexos 
insolúveis, que irão precipitar e, caracterizar assim a 
desnaturação. 
 
 Desta maneira, podemos assim reforçar os efeitos 
da desnaturação proteica, que pode ser reversível ou 
irreversível: redução da solubilidade devido ao aumento 
da exposição de grupos hidrofóbicos, mudança na 
capacidade de se ligar com a água, perda da atividade 
biológica, aumento da susceptibilidade ao ataque de 
proteases devido a maior exposição das ligações 
peptídicas e aumento da viscosidade. 
 A renaturação proteica, no caso da desnaturação 
reversível, irá ocorrer com a retirada do agente 
desnaturante, levando a recuperação da forma nativa da 
proteína. 
 
Propriedades das Proteínas 
 
 Os atributos sensoriais de um alimento são o 
efeito líquido de interações complexas entre vários 
componentes de menor ou maior porte do alimento. As 
proteínas têm uma grande influência sobre os atributos 
sensoriais dos alimentos. Por exemplo, as propriedades 
sensoriais dos produtos de padaria estão relacionadas 
às propriedades viscoelásticas e de formação da massa 
do glúten do trigo; as características texturais e de 
suculência de produtos cárneos dependem muito das 
proteínas e do músculo; as propriedades texturais e de 
formação do coágulo dos produtos lácteos são frutos 
da estrutura coloidal das micelas de caseína. 
 As propriedades funcionais das proteínas irão 
se dividir em: hidratação proteica (interação entre a água 
e a proteína – absorção, molhabilidade, formação de gel, 
solubilidade e viscosidade), interação proteína-proteína 
(formação de gel, coagulação, glúten) e superfície 
(emulsificação, formação de espuma). 
 
Hidratação das proteínas 
 
 As propriedades reológicas e texturais dos 
alimentos dependem da interação da água com outros 
constituintes do alimento, em especial com as 
macromoléculas como as proteínas e polissacarídeos. 
Propriedades como a dispersibilidade, umectabilidade, 
expansão, solubilidade, espessamento/viscosidade, 
capacidade de retenção de água, gelificação, coagulação, 
emulsificação e formação de espuma dependem das 
interações da água com a proteína. 
 A hidratação das proteínas irá consistir na 
formação de uma ligação entre dipolos da água e os íons 
ou grupos iônicos e polares das proteínas formando 
complexos estáveis dependendo do composto e 
modificando as suas propriedades físico-químicas. Os 
fatores intrínsecos e extrínsecos influenciam diretamente 
na hidratação. 
 As proteínas são menos hidratadas no seu pH 
isoelétrico. Acima e abaixo do pH isoelétrico, as proteínas 
incham e ligam mais a água. Na maioria das proteínas, a 
capacidade de ligação é maior em um pH de 9-10. 
 Em baixas concentrações, os sais aumentam a 
capacidade de ligação das proteínas com a água, já que os 
íons fixam-se nas proteínas diminuindo a atração 
eletroestática entre estas, abre-se assim a rede proteica 
deixando-amais exposta à água – efeito salting-in. 
Todavia, em concentrações elevadas de sal, grande parte 
da água existente está ligada a íons salinos, resultando em 
uma desidratação da proteína., ocorre a concorrência 
entre as proteínas para captar água, diminuindo as 
interações água-proteína, o que pode provocar a 
precipitação – efeito salting-out. 
 A capacidade das proteínas de ligar água costuma 
diminuir à medida que a temperatura sobe, por causa da 
redução das pontes de hidrogênio e da diminuição da 
hidratação dos grupos iônicos. 
 A capacidade de uma proteína desnaturada se 
ligar com a água costuma ser 10% maior do que a de uma 
proteína nativa. As proteínas alimentares desnaturadas 
geralmente mostram baixa solubilidade em água. Dessa 
forma, a capacidade de ligar água não pode ser usada para 
se prever as características de solubilidade da proteína. 
 Em aplicações alimentares, a capacidade de 
reter água é mais importante do que a de se ligar à 
água. Reter água significa que a proteína irá embeber 
água e retê-la contra a força gravitacional. 
 
Solubilidade 
 
 As propriedades funcionais costumam ser 
afetadas pela solubilidade da proteína, sendo que as mais 
afetadas são: espessamento, formação de espuma, 
emulsificação e gelificação. As proteínas insolúveis têm 
usos muito limitados em alimentos. 
 A solubilidade de uma proteína é uma 
manifestação termodinâmica do equilíbrio entre 
interações proteína-proteína e proteína-solvente. 
 A solubilidade é importante no preparo de sopas, 
molhos, bebidas e outras. Ela irá permitir a dispersão 
rápida e completa das moléculas formando um sistema 
coloidal (sistemas heterogêneos) disperso com estrutura 
homogênea. 
 
Viscosidade 
 
 A viscosidade de um fluido é a medida de sua 
resistência ao fluir ou à romper-se. A viscosidade dos 
fluidos proteicos está diretamente relacionada ao 
diâmetro das moléculas dispersas. Este diâmetro, por sua 
vez, irá depender da massa, volume, estrutura, carga 
elétricas das proteínas e interação proteína-água e 
proteína-proteína. Em geral, quando menor o diâmetro, 
menor a viscosidade do fluido. 
 Irá depender da concentração das soluções e da 
estrutura molecular da proteína. O aumento da 
viscosidade é causado principalmente pela interação 
eletroestática entre diferentes moléculas de proteínas e 
pela interação entre as cadeias peptídicas de uma mesma 
molécula. Ainda, será influenciada pelo pH, temperatura 
e concentração de sais. 
 
Geleificação 
 
 A geleificação consiste na formação de uma rede 
proteica ordenada a partir de proteínas previamente 
desnaturadas. O gel formado se caracteriza por ser uma 
rede capaz de aprisionar a água, bem como outras 
substâncias de baixo peso molecular. 
 Os passos para a obtenção do gel podem ser 
descritos da seguinte maneira: 
 
Desnaturação proteica  separação das moléculas 
protéicas: na ptn nativa os grupos hidrofóbicos estão 
voltados para o interior da molécula que ficam 
descobertos durante a separação, favorecendo a 
interação entre ptn-ptn  interação ptn-ptn (ligação 
hidrofóbica, cátions divalentes, ligações de hidrogênio e 
pontes dissulfeto)  agregação 
 
 A geleificação (gelificação) pode ser 
caracterizada quando, após a desnaturação proteica – que 
ocorre através do aumento da temperatura – e as 
posteriores agregações, a solução é levada ao 
abaixamento da temperatura, onde irá ocorrer a 
diminuição da energia cinética, facilitando a formação de 
ligações não covalentes estáveis entre grupos funcionais 
expostos das diversas moléculas. 
 Como as interações hidrofóbicas são fortes em 
temperaturas elevadas, as redes de gel formadas por 
interações hidrofóbicas são termicamente irreversíveis e, 
desta forma, são bastante aplicadas na indústria de 
alimentos. Um exemplo desta, por sua vez, são as 
proteínas presentes da clara de ovo. 
 As proteínas miofibrilares são amplamente 
aplicadas na geleificação térmica, já que são essenciais 
na textura de produtos cárneos, tais como salsichas. 
 As micelas de caseína, devido a sua capacidade 
de geleificar e provocar coagulação, são utilizadas na 
preparação de coalhadas e elaboração de queijos, leites 
fermentados e sobremesas lácteas. 
 Por fim, as proteínas do soro do leite também 
apresentam boas propriedades geleificantes a 
temperaturas de 70-80 °C. Sendo assim, estas são 
utilizadas na elaboração de sobremesas lácteas, iogurtes e 
requeijão. 
 
Texturização 
 
 A texturização significa a transformação de uma 
proteína do estado globular para uma estrutura física 
fibrosa que tem características sensoriais semelhantes a 
carne. As propriedades funcionais esperadas de produtos 
proteicos texturizados são: mastigabilidade, elasticidade, 
maciez e suculência. 
 As proteínas vegetais costumam ser a fonte 
proteica preferida para a texturização. Elas são fabricadas 
usando-se dois processos diferentes: texturização por 
formação de fibra (spun-fiber) e texturização por 
extrusão. 
 Na texturização ocorre a separação de cadeias 
polipeptídicas das proteínas globulares e a estabilização 
dessas cadeias estiradas mediante a criação de ligações 
intermoleculares. 
 
Formação de Massas Proteícas 
 
 A principal proteína de armazenamento do trigo é 
o glúten. Este é uma mistura heterogênea de proteínas, 
principalmente as gliadinas e as gluteninas, com 
solubilidade limitada em água. Quando misturado com 
água, o glúten forma uma massa viscoelástica capaz de 
aprisionar o gás durante a fermentação. 
 Os resíduos de AA presentes no glúten 
contribuem muito para sua capacidade de formar 
agregados proteicos por meio de interações hidrofóbicas 
e de se ligar a lipídeos e outras substâncias não polares. 
 Sob aplicação das forças de tensão e 
cisalhamento, as proteínas do glúten absorvem a água, 
sendo parcialmente desdobradas. Esse desdobramento 
parcial facilita as interações hidrofóbicas, assim como as 
reações de sulfidril-dissulfeto, resultando na formação de 
polímeros em forma de fio. Esses polímeros, que se 
combinam através de ligações hidrofóbicas, pontes de 
hidrogênio e outros, é o que torna possível a capacidade 
de reter o gás. 
 As diferenças na qualidade de produção de pães a 
partir de diferentes cultivos de trigo podem estar 
relacionadas a diferenças na composição do próprio 
glúten. 
 A suplementação da farinha de trigo com 
albumina e proteínas do tipo globulina, proteínas do 
soro e da soja, irá afetar a viscoelasticidade da massa, 
bem como a qualidade de cocção da massa. Irá ocorrer 
a diminuição do volume do pão, interferindo na 
formação da rede do glúten. A adição de fosfolipídeos 
ou outros surfactantes a massa, irá neutralizar esses 
efeitos – por compensação (surfactante-proteína  
película de glúten danificada). Todavia, apesar de 
corrigir o volume da massa, as qualidades sensoriais e 
de textura são menos desejáveis que o normal. 
 Por fim, o glúten isolado pode ser utilizado em 
outros produtos não ligados a panificação. Suas 
propriedades de coesão-adesão o tornam um ligante 
efetivo nos produtos cárneos triturados e do tipo surimi. 
 
Propriedades Emulsificantes 
 
 Emulsões são definidas como sistemas dispersos 
de dois líquidos pouco solúveis ou insolúveis entre si. As 
proteínas agem como emulsificantes, “facilitando” a 
existência deste sistema. 
 No leite nativo, a membrana composta de 
lipoproteínas estabiliza os glóbulos de gordura. Quando o 
leite é homogeneizado a película de proteína formada de 
micelas de caseínas e de proteínas do soro substitui amembrana lipoprotéica. O leite homogeneizado é mais 
estável à formação de nata em comparação com o leite, 
pois a película proteica de micelas soro-caseína é mais 
resistente do que a membrana lipoproteica nativa. 
 
Propriedades Surfactantes (Espumantes) 
 
 As emulsões e as espumas alimentícias são 
sistemas de duas fases imiscíveis – uma fase contínua 
aquosa e uma fase dispersa gasosa (ar). Como exemplo, 
podemos citar: cremes batidos, sorvetes, bolos, 
merengue, suflês, entre outros. Na maioria desses 
produtos, as proteínas são os principais agentes ativos de 
superfície que ajudam na formação e na estabilização da 
fase dispersa gasosa. 
 A propriedade de uma proteína de formar espuma 
refere-se a sua capacidade de formar uma película fina e 
resistente na interface gás-líquido, de modo que grandes 
quantidades de bolha de gás possam ser incorporadas e 
estabilizadas. A medida utilizada para avaliar a 
capacidade espumante de uma proteína é o overrun ou o 
poder espumante (FP). 
 Podemos citar alguns fatores ambientais que irão 
contribuir na formação e na estabilidade das espumas, tais 
como: pH (ideal pI), presença de sais (para algumas, na 
presença de NaCl, aumenta), lipídeos (irá diminuir) e a 
concentração proteica (quanto maior, mais firme a 
espuma). 
 Por fim, para que uma proteína tenhas boas 
características espumantes e/ou emulsificantes, ela deve 
satisfazer os requisitos básicos: deve ser capaz de 
adsorver-se com rapidez a interface ar-água, deve 
desdobrar-se prontamente e rearranjar-se na interface e 
deve ser capaz de formar película coesiva viscosa por 
meio de interações intermoleculares. Assim, as 
propriedades moleculares que afetam as propriedades de 
formação de espuma são: a flexibilidade molecular, 
densidade e distribuição da carga de hidrofobicidade de 
superfície (deve ser boa). 
 
 
LIPÍDEOS 
 
 Os lipídeos podem ser caracterizados por 
substâncias de baixa solubilidade em água e alta 
solubilidade em solventes orgânicos. Suas propriedades 
físicas refletem a natureza hidrofóbica das suas estruturas 
químicas. 
 Irão desempenhar um papel importante na 
qualidade dos alimentos, pois contribuem com atributos 
como textura, sabor, nutrição e densidade calórica. 
Assim, estudos são feitos a fim de alterar a composição 
de lipídeos, modificando a textura, alterando a 
composição de ácidos graxos e colesterol, diminuindo o 
conteúdo total de gordura, alterando a biodisponibilidade 
e tornando os lipídeos mais estáveis durante a oxidação. 
Ainda, a estabilidade física destes é importante para a 
qualidade do alimento, já que muitos lipídeos existem 
como dispersões/emulsões, sendo termodinamicamente 
instáveis. 
 Em resumo, os lipídeos são importantes já que: 
atuam em emulsões e como em estabilizantes, são 
responsáveis por características como sabor, nutrição e 
densidade calórica, estão diretamente ligados a 
deterioração de alimentos (rancificação/lipólise), atuam 
também como texturizantes, aromatizantes, umectantes, 
no auxílio da transferência de calor em elevadas 
temperaturas, entre outros. 
 
Funções dos Lipídeos 
 
 Podemos listar, de maneira resumida, as funções 
que os lipídeos possuem. São elas: nutricional 
(relacionado a energia que estes são capazes de fornecer 
e o transporte de vitaminas lipossolúveis), isolamento 
térmico, permeabilidade das paredes celulares, sabor e 
palatabilidade dos alimentos, maciez em produtos de 
panificação, sensação de saciedade após a alimentação e 
atuar como agentes emulsificantes (monoglicerídeos, 
diglicerídeos e fosfolipídeos). 
 
Classificação dos Lipídeos 
 
1. Quanto à forma física 
 
 Os lipídeos irão se caracterizar quanto a sua 
forma física em óleos e gorduras, onde óleos são aqueles 
que se apresentam no estado líquido (ou PF < 20 °C) e 
gordura quando se apresentam no estado sólido (ou PF > 
20 °C). 
 
2. Quanto à polaridade 
 
 Os lipídeos irão se dividir em: apolares 
(glicerídeos, ceras, carotenoides, terpenóides e 
esteroides), polares (fosfolipídeos, cerebrosídeos e 
lipídeos complexos). 
 Os lipídeos surfactantes são aqueles que podem 
alterar as propriedades dos alimentos por meio de uma 
série de mecanismos físico-químicos, incluindo absorção 
de interfaces, estabilização de partículas, interação com 
biopolímeros e modificação de nucleação, do crescimento 
da estrutura do gelo. 
 
3. Quanto a natureza química 
 
 Os lipídeos podem se caracterizar como ácidos 
graxos (AG) alifáticos, saturados ou insaturados, com 
forte polaridade dos grupos carboxílicos, sendo capazes 
de formar ligações de hidrogênio com o álcool e com o 
PF e de ebulição aumentando de acordo com o aumento 
da cadeia, devido a presença de insaturações. Ainda, os 
AG de menos MM irão apresentar solubilidade em água 
devido as ligações de hidrogênio e os AG pouco solúveis 
tem capacidade de promover separação de fases. 
 As gorduras com cadeias de AG mais curtas ou 
com mais ligações duplas são líquidas em temperatura 
ambiente, enquanto as gorduras saturadas, especialmente 
aquelas com cadeias longas, serão sólidas em temperatura 
ambiente. 
 Os AG com ligações duplas são mais vulneráveis 
à rancidez oxidativa. 
 Os AG saturados mais frequentes são: láurico, 
mirístico, palmítico e o esteárico. Já os insaturados mais 
frequentes são: oleico, palmitoléico, erúcico, linoleico, 
linolênico e araquidônico. 
 Os lipídeos simples são os AG, as gorduras 
neutras (mono-, di-, e tri- glicerídeos) e as ceras. Os 
lipídeos compostos são os fosfolipídeos, os glicolipideos, 
os esfingolipideos, os plasmógenos e as lipoproteínas e, 
por fim, os lipídeos derivados são os álcoois (incluindo 
esteróis e hidrocarbonetos). 
 
O resto da classificação dos lipídeos estará descrita na 
resposta (1) do estudo dirigido. 
 
Lipídeos Simples 
 
1. Ácidos Graxos (AG) 
 
 Os ácidos graxos são lipídeos simples, sendo os 
principais componentes dos mesmos. Irão possuir uma 
cadeia alifática e um grupo ácido carboxílico. 
 Podem ser saturados ou insaturados, na maioria 
das vezes na configuração cis e podem apresentar cadeia 
ramificada. 
 Quando na configuração cis, as ligações duplas 
da membrana formam curvas e permitem que os AG se 
agrupem de modo menos linear, menos empacotado, um 
arranjo que torna a biomembrana menos dura e rígida e 
reduz as interações por forças de van der Waals. Desta 
forma, os AG com essas ligações serão líquidos a 
temperatura ambiente e possuirão PF e temperatura de 
solidificação baixa. 
 Os trans, por sua vez, são AG lineares, onde 
ocorre um empacotamento mais forte. Como resultado, 
eles irão possuir PF mais elevado. 
 
2. Acilgliceróis 
 
 São AG esterificados com glicerol – logo, são 
ésteres. 
 O mais comum nos alimentos são os 
triacigliceróis. 
 
3. Ceras 
 
 As ceras são ésteres de AG e álcool, tendo alto 
peso molecular. As ceras industriais e alimentares são 
uma combinação de classes químicas, incluindo ceras 
ésteres, ésteres de esteróis, cetonas, aldeídos e outros. 
Elas irão se classificar de acordo com sua origem (animal 
e vegetal). 
 As ceras costumam ser adicionadas à superfície 
de frutas para retardar sua desidratação durante o 
armazenamento. 
 
Composição de Gorduras 
 
 Os lipídeos alimentares possuem uma ampla 
variedade de composição de ácidos graxos. Desta forma, 
diversas tendências podem ser observadas nos mesmos. 
Por exemplo, a maioria dos óleos vegetais é bastante 
insaturada, todavia há TAG de origem vegetal com 
elevada concentraçãode AG saturados (como manteiga 
de cacau, óleo de coco, óleo de palma). 
 Sobre o grau de saturação das gorduras e dos 
óleos, podemos definir: gordura do leite > ovelha > boi > 
frango > peru > peixes marinhos. E, ainda, estará 
diretamente relacionado com a dieta do animal (para não 
ruminantes é parcialmente). 
 Como exemplo da relação parcial com a dieta, os 
produtos suínos, como o presunto ibérico, em que os 
regimes dietéticos são manipulados para que se produza 
banha com conteúdo elevado de ácido oleico. 
 Em ovelhas e vacas, os ácidos graxos da dieta são 
sujeitos à biohidrogenação por enzimas microbianas no 
rúmem, isso resulta na conversão de ácidos graxos 
insaturados em saturados, podendo, ainda, produzir 
ácidos graxos com ligações duplas conjugadas, como o 
ácido linoleico conjugado (ALC). O produto final da rota 
da biohidrogenação é o ácido esteárico. Portanto, a 
manteiga e a gordura de carnes bovina e ovina contêm 
maior conteúdo de ácido esteárico que a gordura de não 
ruminantes. 
Lipídeos Compostos 
 
1. Fosfolipídeos 
 
 A presença do grupo fosfato altamente polar nos 
fosfolipídeos os torna compostos surfactantes. 
 
2. Esfingolipídeos 
 
 No geral, eles não são compostos majoritários dos 
lipídeos alimentares. 
 
Lipídeos Derivados 
 
1. Esteróis 
 
 São derivados dos esteroides, são álcoois de 
elevado PF e de estrutura bastante complexa. Irão se 
classificar em zoosteróis (origem animal), fitoesteróis 
(origem vegetal) e micosteróis (produzidos por MO). 
 O principal esterol de origem animal é o 
colesterol, possuindo 3 anéis de seis carbonos e um anel 
de cinco carbonos. É o percursor para a síntese de sais 
biliares e vitamina D, é associado ao aumento do risco de 
doenças cardiovasculares e, ainda, os fitoesterois 
diminuem a adsorção de colesterol no intesrino. Sâo 
aplicados como surfactantes. 
 
Lipídeos Diversos 
 
 Nessa categoria iremos citar os Pigmentos 
Liposssolúveis, que irão conferir coloração aos óleos e 
gorduras, os carotenoides são os principais responsáveis 
pela coloração amarelo/vermelho na maioria dos óleos e 
gorduras, e as Vitaminas Lipossolúveis, que são a A, D, 
E e a K, o tocoferol, substância com atividade de vitamina 
E, contribui muito para a estabilidade de óleos e gordura 
devido à sua função antioxidante. 
 
Propriedades Físicas dos Lipídeos 
 
 A estrutura molecular e a organização dos 
lipídeos determinam suas propriedades funcionais como, 
por exemplo, as características de fusão, morfologia de 
cristal e interações, e como essas propriedades funcionais 
determinam as propriedades físico-químicas e sensoriais 
dos produtos alimentícios, como textura, estabilidade, 
aparência e sabor. 
 O principal lipídeo presente nos alimentos, como 
já mencionado por ser o mais abundante, são os 
triacilgliceróis, compostos por três ácidos graxos (AG) 
esterificados com uma molécula de glicerol. 
 Os triacilgliceróis são moléculas 
predominantemente apolares e, portanto, os tipos de 
interações moleculares mais importantes, responsável por 
sua organização estrutural, são as atrações de van der 
Waals e impedimento espacial. 
 As moléculas podem apresentar diversos tipos de 
organização estrutural, tanto no estado líquido quanto no 
estado sólido – depende de suas características 
moleculares exatas (extensão da cadeia, grau de 
instauração, polaridade). 
 No estado sólido, a organização depende do 
ângulo de inclinação das moléculas dentro da estrutura do 
cristal e empacotamento das cadeias de hidrocarbonetos. 
Ainda, os cristais de gorduras podem existir de diversas 
formas cristalinas polimórficas, com propriedades físicas 
e comportamentos de fusão diferentes. 
 Já no estado líquido, a orientação molecular 
permite a auto-organização das moléculas lipídicas em 
entidades estruturais (lamelares). O tamanho e o número 
dessas entidades diminuem conforme a temperatura 
aumenta. 
 
Propriedades Reológicas 
 
 A maioria das “gorduras sólidas” consistem de 
uma mistura de cristais de gordura dispersos em uma 
matriz de óleo (líquido). As propriedades reológicas irão 
depender de concentração, morfologia, interações e 
organização dos cristais de gordura presentes no sistema. 
As gorduras sólidas costumam exibir um tipo de 
comportamento reológico conhecido como plasticidade, 
ou seja, irão se comportar como sólidos sob tensão de 
cisalhamento e como líquidos quando acima da tensão de 
cisalhamento. 
 Ou seja, se a tensão de cisalhamento é 
ultrapassada (comportamento de estado líquido), as 
ligações fracas são rompidas e os cristais de gordura 
deslizam um sobre o outro conduzindo a fluidez da 
amostra. Já quando a tensão de cisalhamento é reduzida, 
o fluxo é interrompido e formam-se ligações entre a 
vizinhança (comportamento de estado sólido). 
 Por fim, a taxa em que esse processo ocorre 
apresenta efeito econômico para a funcionalidade de um 
produto, relacionadas às ccts sensoriais apresentadas a 
seguir. 
 
1. Densidade 
 
 A densidade é definida como a massa de material 
requerida para a ocupação de um determinado volume. 
Essa informação é importante para o delineamento de 
operações de processamento de alimentos, já que irá 
determinar a quantidade de material que pode ser 
armazenado em um tanque ou fluir ao longo de uma 
tubulação de volume determinado. Ainda, será 
importante, por exemplo, na taxa de coalescência de gotas 
de óleo em emulsões de óleo em água (O/W), já que esta 
depende da diferença de densidade entre o óleo e a fase 
aquosa. 
 As gorduras são mais densas no estado sólido do 
que no estado líquido, mostrando maior contração no 
volume durante a solidificação e maior expansão na 
fusão. 
 Em geral, a densidade irá diminuir com o 
aumento da temperatura. Ainda, em muitos alimentos, a 
gordura é parcialmente cristalina, desse modo, a 
densidade depende do SFC (fração de gordura total 
solidificada) assim, quanto maior o SFC, maior será a 
densidade. 
 A densidade de um lipídeo irá depender da 
eficiência do empacotamento de suas moléculas de tria 
gliceróis, quanto mais eficiente, maior a densidade. 
Assim, AG com cadeias lineares irão empacotar melhor e 
ter uma maior densidade quando comparados com AG de 
cadeias ramificadas ou insaturadas, que irão ter uma 
menor densidade devido a uma eficiência menor de 
empacotamento. 
 
2. Propriedades Térmicas 
 
 As propriedades térmicas mais importantes, do 
ponto de vista prático, são: o calor específico (Cp), a 
condutividade térmica (κ), o ponto de fusão e a entalpia 
de fusão (ΔHf). Essas ccts térmicas irão determinar o 
conteúdo total de calor que deve ser fornecido (ou 
removido) de um sistema lipídico, a fim de alterar a sua 
temperatura de um valor para outro, bem como a taxa na 
qual esse processo será alcançado. 
 O ponto de fusão (S  L) e o calor de fusão irão 
depender do empacotamento das moléculas de 
triacilglicerol dentro dos cristais formados: quanto mais 
efetivo o empacotamento, maiores os pontos de fusão e a 
entalpia de fusão. Logo, quando puros, quanto maiores as 
cadeias, maiores essas temperaturas. 
 O conhecimento da temperatura em que um 
lipídeo inicia a sua decomposição devido à degradação 
térmica é um fator importante (p. ex., frituras ou 
cozimento). A estabilidade térmica dos lipídeos pode 
ser caracterizada por seus pontos de fumaça, ignição 
e chama. O ponto de fumaça é a temperatura na qual 
a amostra começa a liberar fumaça. O ponto de 
ignição é a temperatura na qual os produtos voláteis 
gerados pelo lipídeo estãosendo produzidos a uma 
taxa na qual podem ser temporariamente inflamados, 
caso haja a aplicação de uma chama, porém não 
podem sustentar a combustão. O ponto de chama é a 
temperatura na qual a evolução de voláteis produzidos 
na decomposição térmica ocorre em velocidade 
elevada e a combustão se mantém após exposição à 
chama. As medições dessas temperaturas são 
particularmente importantes ao se selecionar lipídeos 
para serem usados em temperaturas elevadas. A 
estabilidade térmica de TG é muito maior que a dos AG, 
logo a propensão de lipídeos à degradação durante o 
aquecimento é, em grande parte, determinada pela 
quantidade de material orgânico volátil que eles contêm, 
incluindo ácidos graxos livres. 
 
3. Polimorfismo 
 
 É a capacidade que um material apresenta de 
existir sob a forma de diversas estruturas cristalinas com 
diferentes empacotamentos moleculares. Os três tipos de 
empacotamentos mais comuns dos TAG são: hexagonal 
(α), ortorrômbico (β’) e triclínico (β). O tipo de forma 
cristalina adotada depende da estrutura molecular e da 
composição dos lipídeos, assim como das condições 
ambientais durante a cristalização (taxa de resfriamento, 
temperatura de retenção e força de cisalhamento). Por 
fim, a estabilidade termodinâmica e, por conseguinte, o 
PF das três formas diminui na ordem: β > β’ > α. 
 A forma β’ irá possuir cristais mais delicados, 
empregados em margarinas, gerando um produto macio e 
com brilho e, a forma β é característica das gorduras de 
panificação, banhas modificadas, sebos, óleo e palme e de 
algodão parcialmente modificado, criando flocosidade. 
 
4. Viscosidade 
 
 A viscosidade irá aumentar de acordo com o 
aumento do comprimento da cadeia de AG e irá diminuir 
de acordo com o aumento do grau de insaturações da 
cadeia de AG. 
 
5. Solubilidade 
 
 Os TG são totalmente miscíveis em solventes 
apolares, são parcialmente insolúveis em solventes de 
polaridade intermediária e insolúveis em água. 
 
 
Reações Químicas dos Lipídeos 
 
1. Saponificação 
 
 É qualquer reação de um éster com uma base para 
produzir um álcool e o sal alcalino de um ácido 
carboxílico. Neste caso, a reação consiste na 
desesterificação do TG, na presença de solução 
concentrada de álcali forte sob aquecimento, liberando 
sais de ácidos graxos e glicerol. É comumente aplicada na 
produção de sabão e em determinações analíticas. 
 
2. Hidrogenação 
 
 Esta reação consiste na adição de hidrogênio às 
duplas ligações dos ácidos graxos insaturados em 
presença de catalisadores (Paládio, Platina e Níquel). Esse 
processo é usado para alterar lipídeos, fazendo com que 
sejam mais sólidos em temperaturas ambiente, exibam 
comportamento diferente de cristalização (tomando a 
composição de TG mais homogênea) e/ou sejam mais 
estáveis oxidativamente. Esses objetivos são alcançados 
pela remoção de duplas ligações, obtendo-se AG mais 
saturados. A hidrogenação também é utilizada para o 
branqueamento de óleos, uma vez que a destruição das 
ligações duplas em compostos como carotenoides causará 
perda de cor. Os produtos produzidos por hidrogenação 
incluem margarinas, shortenings e óleos parcialmente 
hidrogenados que apresentam estabilidade oxidativa 
aumentada. 
 Esta reação necessita de um catalisador para 
aumentar a velocidade da reação, gás hidrogênio para 
fornecer substrato, e controle de T para aquecer e 
liquefazer o óleo e depois refrigerá-lo assim que a reação 
exotérmica começar. O óleo utilizado deve ser 
previamente refinado, pois os contaminantes reduzirão a 
eficiência ou “envenenarão” o catalisador. 
 Na hidrogenação, além da saturação das ligações 
duplas, ocorre uma isomerização, isto é, uma 
reorganização da estrutura moléculas dos AG iniciais, nos 
quais modifica a configuração cis para a trans, o que é 
muito preocupante, já que estes estão associados ao 
aumento do risco de doenças cardiovasculares. Ainda, a 
isomerização está associada as seguintes condições 
durante a reação: baixa pressão, baixa agitação e 
temperatura elevada. Além disso, os isômeros trans são 
metabolizados de forma mais lenta e fixam-se 
preferencialmente no tecido adiposo, provocando 
aumento de 50% dos níveis de LDL em comparação com 
o aumento sofrido com uma dieta de gordura saturada. 
 A taxa de hidrogenação de AG poli-insaturados é 
mais rápida que a de monossaturados. A hidrogenação 
preferencial dos AG mais insaturados é especialmente 
prevalente quando a concentração de hidrogênio do 
catalisador é baixa. Do ponto de vista da estabilidade, a 
hidrogenação preferencial de AG mais insaturados 
costuma ser desejada, por aumentar a estabilidade 
oxidativa do óleo com formação mínima de TG saturados 
de temperatura de fusão alta, os quais causariam 
problemas de cristalização e textura. Porém, baixas 
concentrações de hidrogênio também podem levar à 
produção elevada de isômeros geométricos e posicionais, 
o que significa que o lipídeo pode conter grandes 
quantidades de AG trans, indesejáveis nutricionalmente. 
 Por fim, alimentos produzidos com gordura 
hidrogenada, possuem uma vida de prateleira muito maior 
do que aqueles que não a possuem. 
 
 
 
 
3. Interesterificação 
 
 É uma reação que consiste em modificar a 
posição dos ácidos graxos entre diferentes posições na 
hidroxila, seja no mesmo triglicerídeo (intramolecular) ou 
em triglicerídeos diferentes (intermolecular), na presença 
de catalisadores. Irá culminar em alterações nos perfis de 
fusão dos ácidos graxos sem que haja mudanças 
significativas na composição dos ácidos graxos. Também 
irá alterar o comportamento de cristalização da gordura 
por dificultar os lipídeos de formarem o tipo de cristal 
mais estável (β). 
 Nessa reação não aparecem isômeros trans, como 
no processo de hidrogenação, mas a mudança de posição 
dos AG pode alterar a digestibilidade do triglicerídeo e, 
portanto, a absorção de cada um dos AG. 
 Nas indústrias é utilizada para modificar o 
comportamento cristalino de uma gordura e suas 
propriedades físicas e na elaboração de shortening a partir 
de banha. Por fim, irá culminar na mudança dos pontos de 
fusão desses óleos e gorduras, podendo aumentar ou 
diminuí-lo. 
 
Funcionalidade dos TAG em Alimentos 
 
1. Textura 
 
 A influência dos lipídeos na textura é fortemente 
determinada pelo estado físico do lipídeo e pela natureza 
da matriz alimentar (p. ex., gordura a granel, gordura 
emulsificada ou gordura estrutural). Para óleos puros 
utilizados em salada, a textura é determinada pela 
viscosidade do óleo no intervalo da T utilizada, já em 
chocolates, produtos assados, manteigas e margarinas, a 
textura é determinada pela concentração, morfologia e 
interações dos cristais de gordura 
 O perfil de fusão dos cristais irá determinar, 
assim, propriedades como textura, estabilidade, 
espalhabilidade e sensação bucal. 
 A cct de textura cremosa de muitas emulsões 
alimentares O/W é determinada pela presença de 
gotículas de gordura, como em cremes, sobremesas, 
molhos de salada e outros. A concentração da emulsão é 
mais preponderante sobre a viscosidade do produto que a 
viscosidade do óleo em questão. A reologia será então 
determinada pela reologia da fase oleosa. 
 Em emulsões alimentares W/O, como 
margarinas, manteigas e spreads, a fase oleosa é 
parcialmente cristalina, apresentando propriedades 
plásticas. Portanto, a reologia desses produtos é 
determinada pelo SFC, bem como pela morfologia e 
interações de cristais de gordura presentes, o que, por sua 
vez, é governado pelas condiçõesde cristalização e 
armazenamento. A formação de uma rede 
tridimensional de cristais agregados em fase contínua 
é o que dará a espalhabilidade ao produto. 
 Em alimentos em que os lipídeos compõem a 
matriz sólida, há a interferência na textura devido a 
formação da rede de cristais: irá ocorrer interações com 
outros componentes que proporcionam a firmeza ou a 
crocância, como em chocolates, biscoitos, queijos e 
tortas. 
 
2. Aparência 
 
 É bastante influenciada pela presença de lipídeos. 
A cor de óleos puros, por exemplo, é determinada pela 
presença de pigmentos que absorvem luz, como clorofilas 
e carotenoides. A opacidade das gorduras depende de 
concentração, tamanho e forma dos cristais de gordura. 
Aparências turvas, opacas ou nebulosas em emulsões 
alimentares são resultado direto da imiscibilidade do óleo 
e da água. 
 As emulsões alimentares costumam ser 
opticamente opacas, pois a luz que passa através delas é 
espalhada pelas gotículas. A intensidade do espalhamento 
irá depender de concentração, tamanho e índice de 
refração das gotículas presentes, de forma que tanto a cor 
como a opacidade da emulsão são muito influenciadas 
pela presença da fase lipídica. A razão pela qual o leite 
integral tem uma aparência muito mais branca que o 
desnatado se deve à presença dos glóbulos de gordura no 
leite integral, os quais espalham a luz de forma intensa. 
 Um exemplo importante sobre a cristalização na 
aparência de produtos alimentícios é a “migração de 
gordura” (bloom), que se trata de um defeito de 
qualidade observado em chocolates e gorduras – 
grandes manchas brancas ou acinzentadas na 
superfície do produto. A causa desse defeito está 
relacionada a estabilidade da cristalização de gorduras (p. 
ex., tempera pobre, incompatibilidade de gorduras 
misturadas, migração de gorduras e recristalização de 
gorduras). Em chocolates, esse defeito pode ocorrer 
devido a variações de temperaturas, visto que isso causa 
fusão e recristalização da fase de gordura, há a mudança 
da morfologia dos cristais que antes apresentavam-se 
achatados e uniformes para pontiagudos. Em geral, a 
migração pode ser retardada ou evitada pela utilização de 
surfactantes que limitam a transição de cristais ou 
controlam a temperatura de armazenamento, a fim de 
evitar transições polimórficas de fase da gordura. 
 
Deterioração Química de Lipídeos 
 
1. Reações Hidrolíticas 
 
 Os ácidos graxos livres (AGL) causam problemas 
aos alimentos, pois produzem odores indesejados, 
reduzem a estabilidade oxidativa, causam formação de 
espuma e reduzem o ponto de fumaça (T em que o óleo 
começa a formar fumaça). Quando a liberação de AGL, a 
partir de um esqueleto de glicerol, resulta no 
desenvolvimento de sabor desagradável (ou aroma), 
ocorre o que chamamos de rancidez hidrolítica. Ainda 
assim, os AG de cadeia curta são desejados em produtos 
como queijos, nos quais contribuem para perfis de sabor. 
 Os AGL podem ser liberados a partir de TG por 
enzimas chamadas lipases. Durante o processamento e 
armazenamento de tecidos biológicos usados como 
matéria-prima para alimentos, estruturas celulares e 
mecanismos de controle bioquímico podem ser destruídos 
e as lipases podem tornar-se ativas. Um exemplo disso é 
o que acontece na produção de azeite de oliva, em que 
o óleo de primeira prensagem apresenta baixa 
concentração de AGL. Os óleos provenientes das 
próximas prensagem apresentam conteúdo elevado de 
AGL, pois a matriz celular é rompida e as lipases têm 
tempo de hidrolisar os TAG. 
 A hidrólise de TAG também pode ocorrer na 
fritura de óleos em razão das temperaturas elevadas de 
processamento e da introdução de água do alimento frito. 
Conforme a [AGL] aumenta, o ponto de fumaça e a 
estabilidade oxidativa diminuem, fazendo com que a 
tendência para a formação de espuma aumente. Óleos de 
frituras comerciais são filtrados sobre uma base 
regular, com absorventes que são capazes de ligar e 
remover os AGL, aumentando a shelf life do óleo. 
Ainda, a hidrólise dos TAG também pode ocorrer em 
valores extremos de pH. 
 
2. Reações Oxidativas (Oxidação Lipídica) 
 
 Irá descrever o conjunto de reações complexas 
resultante da interação de lipídeos com oxigênio. Os 
TAG e os fosfolipídeos têm pouca volatilidade e assim, 
não contribuem de forma direta para o aroma. Durante as 
reações oxidativa, os AG esterificados em TAG e 
fosfolipídeos decompõem-se, formando moléculas 
pequenas e voláteis (aldeídos, cetonas, ácidos, álcoois e 
peróxidos) que produzem os aromadas indesejáveis, 
conhecidos como rancidez oxidativa. Em geral, esses 
compostos voláteis são indesejados, porém para cereais 
desidratados e queijos eles irão constituir componentes 
positivos do sabor. 
 A peça central destas reações são os radicais 
livres (RL). Os RL são moléculas ou átomos que 
apresentam elétrons não pareados. Radicais, como o 
hidroxil (OH), apresentam energia muito elevada e 
podem oxidar qualquer molécula, causando abstração de 
hidrogênio. Outros radicais, como o α-tocoferol, podem 
formar radicais livres com baixa energia que têm menos 
capacidade de atacar moléculas como os ácidos graxos 
insaturados. 
 A cinética da oxidação dos lipídeos nos 
alimentos, apresenta uma fase lag seguida pelo aumento 
exponencial da taxa de oxidação. O tamanho da fase lag 
é importante para processadores de alimentos, já que 
esse é o período em que a rancidez não é detectada e a 
qualidade do alimento é elevada. Quando a fase 
exponencial é alcançada, a oxidação de lipídeos e o 
desenvolvimento de aromas indesejáveis acontece com 
rapidez. A extensão da fase lag aumenta com a 
diminuição da temperatura, a redução de [O2], a 
diminuição do grau de instauração dos AG, com a 
diminuição da atividade pró-oxidante e com o 
aumento de oxidantes. 
 Os produtos resultantes da decomposição do 
peróxido formado na oxidação dos AG insaturados são os 
responsáveis pela deterioração das gorduras (lipídeos), 
alterando odor, sabor, cor, viscosidade e composição das 
mesmas. 
 
3. Reações de auto-oxidação 
 
 Irá descrever a geração por perpetuação própria 
de radicais livres a partir de AG insaturados na presença 
de O2 ocorrente durante a oxidação lipídica. 
Diferentemente da oxidação lipídica, na auto-oxidação, 
o aumento de radicais livres é linear a partir do tempo 
zero. Entretanto, em muitos alimentos, a fase lag é 
seguida por rápido aumento exponencial da oxidação. 
Indicando, assim, que existem outras reações de oxidação 
lipídica que produzem RL adicionais. 
 
Pró-oxidantes 
 
 Os pró-oxidantes são compostos ou fatores 
encontrados em todos os sistemas alimentares que causam 
ou aceleram a oxidação de lipídeos. Nem sempre, eles são 
catalisadores verdadeiros, pois são alterados durante a 
reação (p. ex., oxigênio é convertido em hidroperóxido e 
íon ferroso é convertido em íon férrico). Os pró-oxidantes 
podem acelerar a oxidação de lipídeos por interação direta 
com AG insaturados para a formação de hidroperóxidos 
lipídicos ou para a promoção da formação de radicais 
livres. 
 É importante notar que os hidroperóxidos não 
contribuem para aromas indesejáveis e, portanto, não 
causam rancidez de forma direta. Porém, eles são 
substratos importantes na rancidez, pois sua 
decomposição costuma resultar em cisões nos AG que 
produzem compostos voláteis de baixa massa molecular, 
os quais são responsáveis por aromas indesejáveis. 
 Os hidroperóxidos podem ainda ser produzidos 
quando há o emprego de enzima na produção dos 
alimentos (p. ex., superóxido dismutase e lipase).A 
decomposição dos hidroperóxidos irá aumentar junto com 
o aumento de temperatura ou a presença de pró-oxidantes 
pode ser responsável pelo aumento exponencial da 
oxidação após a fase lag ou período de indução. 
 
1. Oxigênio Singlete 
 
 Promovem a formação de hidroperóxidos 
lipídicos. A formação mais comum de produção de 
oxigênio singlete é por fotossensitização. Clorofila, 
riboflavina mioglobina são os fotossensores de alimentos 
que podem absorver energia da luz, formando um estado 
singlete excitado, o qual é convertido a triplete excitado. 
O oxigênio triplete interage com os AG insaturados, 
ocorrendo a abstração de H e a formação de 
hidroperóxidos lipídicos. 
 
2. Lipoxigenases (LOXs) 
 
 São enzimas presentes em tecidos vegetais e 
animais que catalisam a abstração de H e terminam por 
produzirem hidroperóxidos. 
 
3. Radiações Ionizantes 
 
 Por vezes, os alimentos são submetidos a 
radiações ionizantes para a destruição de patógenos e o 
aumento da shelf life. Porém, as radiações ionizantes 
podem converter moléculas a estados excitados, que 
produzem radicais livres. Haverá produção de radicais 
hidroxil a partir da água, que será capaz de abstrair 
hidrogênio de lipídeos e moléculas como proteínas, e 
DNA. Assim, não é surpreendente que a irradiação de 
alimentos, em especial alimentos cárneos, ricos em 
lipídeos e pro-oxidantes, possam sofrer o aumento da 
rancidez oxidativa. 
 
4. Metais de Transição 
 
 São encontrados em todos os alimentos, pois são 
constituintes comuns de material biológico, água, 
ingredientes e material de embalagem. São um dos 
principais pró-oxidantes dos alimentos, diminuindo a 
estabilidade oxidativa de alimentos e tecidos biológicos 
por sua capacidade de decompor hidroperóxido em RL. A 
concentração, o tipo de metal e o estado químico irão 
influenciar na velocidade de decomposição do 
hidroperóxido. 
 
5. Ácido Ascórbico 
 
 Em baixas concentrações irá agir como pró-
oxidante (Reação de Haber-Weiss) e, em elevadas 
concentrações, a atividade antioxidante predomina sobre 
sua capacidade de acelerar oxidações promovidas por 
metais. 
 
6. Luz e Temperatura 
 
 A UV e a luz visível podem promover a 
decomposição de hidroperóxidos para produzir RL. 
Assim, embalagens que diminuem a exposição à luz 
podem atenuar a velocidade da oxidação lipídica. 
Ainda, temperaturas elevadas promoverão a 
decomposição de hidroperóxidos lipídicos. Porém, há 
pouca percepção quanto a presença destes, pois ocorre 
ruptura logo após a sua formação. 
 
Antioxidantes 
 
 O estresse oxidativo ocorre em todos os 
organismos expostos a ambientes oxigenados. Assim, os 
sistemas biológicos desenvolveram diversas defesas 
antioxidantes a fim de se proteger da oxidação. Os 
mecanismos de atuação de antioxidantes são muito 
variados, o que dificulta definir o exato mecanismo 
químico, pelo qual a oxidação é inibida. 
 Infelizmente, as operações de processamento de 
alimentos podem remover antioxidantes ou causar 
estresse oxidativo. Assim, é comum que se incorpore 
proteção antioxidante adicional a alimentos processados. 
Os mecanismos antioxidantes dos compostos que são 
usados para aumentar a estabilidade oxidativa de 
alimentos incluem o controle de RL, pró-oxidantes e 
intermediários da oxidação. 
 Os principais antioxidantes alimentares são: 
selênio, licopeno, flavonoides, betacaroteno, zinco e a 
vitamina E. 
 
1. Controle de RL 
 
 Muitos antioxidantes retardam a oxidação de 
lipídeos pela remoção de RL, inibindo, portanto, a 
iniciação, propagação e reações de β-clivagem. Eles 
irão reagir mais rapidamente com os RL pela doação de 
hidrogênio para um RL. Qualquer composto que tenha um 
potencial de redução menor que de um RL (espécie 
oxidada) é capaz de doar seu hidrogênio para esse RL. 
 Os principais sequesquestradores de RL são: 
tocoferóis, compostos fenólicos sintéticos com 
substituintes ao anel fenólico (redução do uso – busca por 
produtos naturais), fenólicos vegetais e ácidos ascórbicos 
(bloqueiam e eliminam RL, formam radicais de baixa 
energia, contribuindo para estabilidade oxidativa de 
produtos de origem vegetal e animal) e tióis. 
 
 Como os metais promovem a decomposição de 
hidroperóxidos, eles podem ser removidos através de: 
prevenção do ciclo redox de metais, ocupação de todos os 
sítios de coordenação dos metais, formação de complexos 
metálicos insolúveis e impedimento espacial das 
interações entre metais-lipídeos ou metais-intermediários 
de oxidação, através de aditivos como: ác. cítrico, EDTA, 
polifosfatos e proteínas ligantes de metais. 
 No caso do oxigênio singlete, para evitar a sua 
ação, é possível empregar os carotenoides que irão agir da 
seguinte maneira: irá ocorrer a extinção física do oxigênio 
singlete, mas pode ocorrer a extinção química em paralelo 
da seguinte maneira. 
 
(1) Carotenoides bloqueiam o oxigênio singlete 
fisicamente, por meio de transferência de energia 
de um oxigênio singlete para o carotenoide; 
(2) Carotenoide excitado + oxigênio triplete (mais 
estável); 
(3) Perda da cor, indicativo da ação antioxidante 
do carotenoide. 
 
 No controle de LOXs, se faz através da 
inativação térmica e do melhoramento genético. E, no 
caso de compostos intermediários, o ânion superóxido é 
convertido em peróxido: inativa-se o produto 
intermediário final (peróxido) por uso da catalase. 
 
 Os fatores que interferem na velocidade de 
oxidação lipídica são: a concentração de oxigênio, que 
deve ser reduzida ou removida do sistema (vácuo ou gás 
inerte – nitrogênio) e temperatura que, sob condições de 
uso alimentício, o aquecimento favorece a oxidação, 
devido a aeração do óleo pelo alimento ser frito, além de 
degradar e volatilizar antioxidantes. 
 
Quantificação de Oxidação de Lipídeos 
 
 A quantificação pode ser realizada através de 
análise sensorial, que requer pessoal submetido a 
treinamento intenso, sendo esta uma técnica demorada e 
dispendiosa ou através da análise de produtos 
primários e secundários, que consiste em uma técnica 
difícil por serem difíceis de serem detectados, por serem 
instáveis, são facilmente volatilizados, tendo uma elevada 
taxa de decomposição – a cromatografia gasosa: para os 
produtos secundários. 
 
Lipídeos x Saúde 
 
 Alguns lipídeos são importantes para os humanos 
já irão auxiliar na prevenção de doenças: ώ-3 e ώ-6 e 
carotenoides. 
 
Miméticos de Gordura 
 
 A preocupação da ingestão dos TAG vem do fato 
destes possuírem alta densidade calórica. Estudos são 
constantemente realizados a fim de se produzir alimentos 
mais saudáveis e com baixo teor de gordura que 
reproduzam os mesmos atributos sensoriais através de 
miméticos de gordura. 
 Miméticos de gordura são compostos não-
lipídicos, como proteínas ou CHO, que podem produzir 
propriedades semelhantes às da gordura, mas com baixos 
valores calóricos. Uma abordagem similar tem sido 
adotada para a produção de componentes lipídicos sem 
calorias ou com baixo conteúdo calórico. 
 O primeiro lipídeo não calórico comercial foi um 
éter de ácidos graxos de sacarose – Olestra. Ele é não 
calórico pois a presença de menos de seis ácidos graxos 
esterificados na sacarose impede espacialmente que a 
lipase hidrolise as ligações de éster para liberar ácidos 
graxos livres que podem ser absorvidos pelo sangue. A 
falta dessa digestibilidade, faz com que eles passem pelo 
trato gastrintestinal e sejam excretados nas fezes. 
Todavia, pode causar diarreia.