Aula 5 - Proteínas

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PROTEÍNAS E SEU PAPEL 
NA NUTRIÇÃO HUMANA 
Prof. Esp. Manoel Costa Neto 
 
“São polímeros de alto peso molecular 
(macromoléculas), presentes em todas as 
células dos organismos vivos cujas unidades 
básicas são os aminoácidos, ligados entre si 
por ligações peptídicas.” 
 
(BOBBIO & BOBBIO, 1992; DUTRA DE OLIVEIRA, 1998) 
CONCEITO GENÉRICO 
PROTEÍNAS 
I. INTRODUÇÃO 
•São os compostos orgânicos mais abundantes constituídas 
de C, H O e N (16%), junto com S; podendo existir outros 
minerais (fósforo, ferro e cobalto); 
 
•São importantes em nutrição porque fornecem: 1) AA 
essenciais; 2) nitrogênio para a síntese de AA não 
essenciais e todas as outras substâncias nitrogenadas do 
organismo; 3) energia. 
 
• Existem 20 AA de importância (metabolizados) para o 
homem na natureza, e a ordem e frequência destes, é que 
determinam todas as PTNs existentes. 
 
•A função biológica da PTN é ditada pela sequência de AA 
 
 
 
 Primária  sequência de aminoácidos 
 
Secundária associação de membros próximos da 
cadeia polipeptídica e é mantida com pontes de 
hidrogênio 
 
Terciária  estruturas globulares, diversos tipos de 
ligações 
 
Quaternária associação das estruturas terciárias 
Estrutura das Proteínas 
Construção e manutenção de tecidos e orgãos 
(“esqueleto” das células); 
Indispensáveis ao crescimento e à reprodução celular (DNA e 
RNA); 
Transporte de diversas substâncias no sangue: O2 e 
CO2, triglicerídeos, colesterol, fosfolipídios e vitaminas 
lipossolúveis (lipoproteínas); 
Defesa imunológica (anticorpos), geração e 
transmissão de impulsos nervosos; 
Regulação do metabolismo energético (hormônios); 
Participação no processo de digestão (enzimas). 
FUNÇÕES 
 Simples: formadas apenas por AA em sua cadeia 
polipeptídica. 
 
 Conjugadas: possuem um grupo prostético, que 
não é de natureza protéica. (glicoproteínas, 
lipoproteínas) 
 
TAMANHO: determinado pelo número de AA. 
 
 Dipeptídeo – formado por 2 aminoácidos; 
 Tripeptídeo – formado por 3 aminoácidos; 
 Oligopeptídeos – 6 a 12 aminoácidos; 
 Polipetídeos – 13 a + aminoácidos 
CLASSIFICAÇÃO X FUNÇÃO 
Tipo de 
Proteína 
Exemplo Função 
Estrutural Colágeno 
Queratina 
Na estrutura de tecidos conectivos 
Na estrutura de cabelos e unhas 
Contrátil Actina 
Miosina 
Na contração muscular 
Armazenamento Ferritina No armazenamento de ferro 
Transporte Hemoglobina 
Albumina 
Sérica 
No transporte de O2 
No transporte de ácidos graxos 
Hormônios Insulina No metabolismo dos carboidratos 
Enzimas Pepsina Na digestão de proteínas 
Protetoras Gamaglobulina 
Fibrinogênio 
Na formação de anticorpos 
Na coagulação do sangue 
Toxinas Peçonha Veneno 
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
Tipo de 
Proteína 
Grupo 
Prostético 
Exemplos 
Nucleoproteínas Ácido 
nucleico 
(DNA e RNA) 
Cromossomos 
Glicoproteínas Carboidratos Mucina na saliva 
Fosfoproteínas Fosfato Caseína no leite 
Cromoproteínas Grupo 
cromóforo 
(gerado de 
cor) 
Hemoglobina, hemocianina, 
favoproteínas 
Lipoproteínas Lipídios Fibrina no sangue 
Metaloproteínas Metais Ceruloplasmina (Cu); 
Sidereofilina (Fe) – plasma sanguíneo 
AMINOÁCIDOS 
 
 Estrutura: um grupo amínico (NH2) e um grupo 
carboxílico (COOH); 
 
 Apenas a prolina e hidroxiprolina contém um grupo 
imínico em vez de amínico; 
 
 Ligação peptídica  ocorre entre um grupo 
carboxílico de um aminoácido e o grupo amino do 
outro; 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 Não há reserva de aminoácidos livres no 
organismo; 
 “Turnover ”  “Pool” metabólico 
 
 Funções específicas: 
 Triptofano  precursor da vitamina niacina e da 
serotonina 
 Tirosina  precursora da melanina 
 Histidina  precursora da histamina 
 Glutamina  combustível para o TGI 
 NITROGÊNIO 
 Entra no organismo 
(ingestão) 
 Deixa o organismo 
(excreção) 
 Compostos presentes 
nos alimentos 
Proteínas da dieta 
 Uréia, amônia e outros 
produtos derivados do 
metabolismo (Cr eatinina 
e Ác. Úrico) 
CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS 
 Remoção dos grupos alfa-
amino por processos de 
TRANSAMINAÇÃO e 
DESAMINAÇÃO 
 
Formação de AMÔNIA e 
alfa-cetoácidos 
CO2 e H2O 
Glicose 
Ácidos graxos 
Corpos cetônicos 
 Conversão dos 
esqueletos de carbono 
dos alfa-cetoácidos em 
intermediários de rotas 
metabólicas produtoras 
de energia 
 Excreção na 
urina 
 Síntese de 
uréia 
CATABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS 
 1ª FASE 2ª FASE 
Pool de 
Aminoácidos 
Turnover de 
Proteínas 
 AA resultantes da 
hidrólise das proteínas da 
dieta; 
AA livres distribuídos 
pelo corpo; 
Cerca de 75% são 
recapturados através da 
biossíntese de novas 
proteínas teciduais; 
Os 25% restantes: 
precursores de outros 
(porfirinas, creatina, 
purinas, pirimidinas) 
 
 
 HIDRÓLISE 
 
 RESSÍNTESE 
 PTN extracelulares: 
rápida degradação 
(enzimas digestivas e 
proteínas plasmáticas) 
 PTN estruturais: 
metabolicamente estáveis 
(colágeno) 
+ 
DESTINO DAS PROTEÍNAS CORPORAIS 
Ácidos 
(Glutamina, Glutamato, 
Asparagina e 
Aspartato) 
Básicos 
 (Arginina, Lisina e 
Histidina) 
Aminoácidos 
 
Neutros 
Alifáticos 
Glicina, 
Alanina, 
Valina, 
Leucina, 
Isoleucina 
Aromáticos 
 
Triptofano, 
Fenilalanina 
Tirosina 
Hidroxil 
 
 Serina, 
Treonina 
Sulfúricos 
 
Cistina, 
Metionina 
Imino 
 
 Prolina 
Classificação nutricional dos Aminoácidos: 
Essenciais e Não-essenciais 
Aminoácidos Essenciais 
 
Não são sintetizados pelo organismo. Devem ser fornecidos pela 
dieta para: 
 
• Manutenção do ganho de peso normal 
• Manutenção do balanço nitrogenado 
Aminoácidos Não Essenciais 
 
Sintetizados em quantidades suficientes para satisfazer os 
requerimentos metabólicos normais 
Classificação nutricional dos Aminoácidos: 
Essenciais e Não-essenciais 
Essenciais Não Essenciais Condicionalment
e Essenciais 
Histidina Alanina Arginina 
Isoleucina Acido aspártico Cistina 
Leucina Asparagina Glutamina 
Lisina Ácido glutâmico Glicina 
Metionina Serina Prolina 
Fenilalanina Tirosina 
Triptofano 
Valina 
Treonina 
 Alto valor biológico: as proteínas possuem todos os AA 
essenciais em proporções adequadas. (proteínas animais 
como carnes, leite e ovos) 
 
 Baixo valor biológico: as proteínas são deficientes em um 
ou mais AA essenciais. 
Ex: Leguminosas (10 – 30% de ptn); AA limitante: metionina 
 
Cereais (6-15% de ptn); AA limitante: lisina 
 
Frutas e hortaliças (1-2% de ptn) 
 
 
 
Proteína Real 
Atum 97 
Fígado bovino 83,4 
Frango 88,3 
Carne Suína 90 
Concentrado proteico soja 84,3 
Feijão preto cozido 83 
Feijão preto in natura 71 
Flocos Aveia 89,8 
Gelatina 56,3 
Gelatina hidrolisada 97,6 
Proteína Real 
Leite desnatado 95 
Leite 87 
Lentilhas 84 
Milho 82,5 
Ovo 88,5 
Soja 96,7 
Trigo 90,7 
Tirapegi J. in Cozzolino, SMF. 2005 
Fatores que afetam a digestibilidade das proteínas: 
conformação estrutural; fatores antinutricionais (inibidores 
de tripsina e quimiotripsina; lecitina e glicoproteínas; 
presença de taninos e fitatos); 
 
 
Tripeptídios 
Dipeptídios 
Digestão das Proteínas 
Inicia-se no estômago 
Duodeno e jejuno 
AA livres 
M
ús
cu
lo
 
•50 % proteína 
total do 
organismo; 
•25% do turnover 
F
íg
ad
o 
e
 I
nt
e
st
in
o 
•< 10% proteína 
total do 
organismo 
 
•50% do turnover 
Estrutura Proteína 
Boca Tritura os alimentos 
EstômagoÁcido clorídrico desnatura proteínas e a 
pepsina inicia a hidrólise 
Intestino 
delgado 
Ação das enzimas pancreáticas e das 
dipeptidadees e tripeptidases da borda em 
escova 
Sist. 
Circulatório 
Sangue, transporta aa absorvidos e 
proteínas sintetizadas 
Rim Sintetiza uréia do excesso de nitrogênio e o 
elimina na urina 
Intestino 
grosso 
Elimina material não digerido que pode ser 
fermentado pela flora intestinal 
Valores de proteína líquida (Net Protein Utilization – NPU) – 
proporção de nitrogênio ingerido que é retido no organismo sob 
condições específicas. 
 
Cálculo da quantidade de proteína da dieta 
 
Fatores de correção: 
Ptn animal – 0,7 
Ptn leguminosas – 0,6 
Ptn cereais e outros vegetais - 0,5 
 
NDpCal% - 6 a 10% 
Calculo de NPU, NPCAL e NDpCal%, considerando 1.600 Kcal como VET de 
uma dieta. 
 
100g de bife – 28,3g de proteína NPU: 28,3 x 0,7 = 19,8g 
 
50g Feijão – 11,3g de proteína NPU: 11,3g x o,6 = 6,8g 
 
200g de arroz – 14,3 g de proteína NPU: 14,3 x 0,5 = 7,2g 
 
 
NPCAL: 33,8 x 4 = 135,2 
 
NDpCal% = (NPpCAL x 100)/ VCt 
 (135,2 x 100)/1600 = 8,5% 
Cálculo da quantidade de proteína da dieta 
 
33,8g NPU total = 
Definido como a diferença 
entre a quantidade de 
nitrogênio ingerida e a 
quantidade excretada pelo 
organismo em 24 horas 
CONCEITO 
 No balanço nitrogenado a excreção de 
nitrogênio é realizada através: 
 
1) Uréia eliminada na urina (68%) 
2) Proteínas eliminadas nas fezes (22%). 
3) Outras perdas : suor, cabelos, unhas, pelo (10%) 
 
• O indivíduo adequadamente nutrido, deve-se encontrar em 
equilíbrio nitrogenado, ou seja, o balanço nitrogenado = zero. 
Fonte: Marchini e Cols, 1998. 
BALANÇO NITROGENADO 
Carência de 
proteínas 
• Deficiência de AA 
essenciais para a 
síntese protéica 
• Degradação de 
proteína tecidual 
• Sinais e sintomas 
clínicos de 
Kwashiorkor (DPC) 
Excesso de proteínas 
• AA em excesso: São 
metabolizados 
• Esqueletos de 
carbono: oxidados ou 
convertidos em 
glicose ou gorduras 
• Grupo amino: 
convertidos em 
amônia 
LEITE E 
DERIVADOS 
Iogurtes e leites fermentados 
Leite (várias espécies) 
Queijos diversos 
Bebidas lácteas 
FONTES ALIMENTARES 
CARNES, 
OVOS E 
PESCADOS 
Carnes bovinas, suínas e 
caprinas 
Pescados (várias 
espécies) 
Aves em geral 
Frutos do mar 
FONTES ALIMENTARES 
Leguminosas 
e castanhas 
Feijões em geral espécies) 
Soja 
Castanhas diversas 
Nozes e sementes 
FONTES ALIMENTARES 
 Variação de 
Macronutriente aceitável 
 1 – 3 anos  5 a 20% 
 
 4 – 18 anos  10 a 30% 
 
 > 18 anos  10 a 35% 
 Guia alimentar para 
a população 
brasileira: 
 
 
 10 – 15% do VET 
RECOMENDAÇÕES DE PROTEÍNAS 
IOM, 2002 / 2005 
RECOMENDAÇÕES DE PROTEÍNAS 
Idade RDA (g /Kg de peso corporal 
0-6 meses 2,2 
6-12 meses 1,6 
1-3 anos 1,2 
4-6 anos 1,2 
7-14 anos 1,0 
15-18 anos 0,9 
19-50 anos 0,8 
51-70 ou > 0,8 
 
 
 
RDA (Recommended Dietary Allowance) = Ingestão dietética recomendada)