Roteiro de Estudo de bioquímica

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA CATARINA	Curso de ENFERMAGEM 2014-1 
Departamento de BIOQUÍMICA - CCB 			Disciplina: BQA 5124
Profs. Andreza F de Bem e Nelson H Gabilan 			Bioquímica aplicada à Enfermagem	
ROTEIRO DE ESTUDO – PROVA – 1 (março/abril - 2015) 
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
Verifique a estrutura química (não decore) de um aminoácido (aa.)
 A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos ligados ao carbono α. O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico.
Estude a classificação dos aas. baseada nas “cargas” de cada grupo
 ÁCIDO (carga -) libera H+: Ácido aspártico, Ácido glutâmico.
BASICOS (carga +) aceita H+: Arginina; Histidinha; Lisina.
NEUTROS (sem carga): Alanina; Asparagina; Cisteína; Glutamina; Isoleucina; Leucina; Metionina; Fenilalanina; Prolina; Serina; Treonina; Tripofano; Tirosina; Valina. 
Quais as fontes de aas. para o nosso organismo? 
 Alguns são sintetizados pro nosso organismo, já outros há a necessidade de consumi-los através de alimentos variados.
Explique o que são aas. essenciais e dê exemplos
 Aminoácidos essenciais são os que o organismo não sintetiza e precisam ser absorvidos na dieta. Exemplos: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Fenilalanina, Treonina, Tripofano e Valina. 
Estude (não decore) como é formada a ligação peptídica.
 Cada aminoácido está ligado a outro por uma ligação peptídica. Por meio dessa ligação, o grupo amina de um aminoácido une-se ao grupo carboxila do outro, havendo a liberação de uma molécula de água. 
Porque a estrutura de um peptídeo ou proteína dependem do pH do meio?
 Pois a carga do meio (ácido ou básico) pode alterar as cargas da cadeia lateral (R), levando a mudanças na estrutura e consequentemente na função. Podendo levar até a perda total da função (desnaturação). 
Estude os peptídeos biológicos (oxitocina e vasopressina) e suas funções.
 A ocitocina tem papel no parto, lactação e na menstruação. Desempenha um papel vital no trabalho de parto desencadeia e regula as contrações uterinas e durante o terceiro estágio do parto, ajuda a garantir que a placenta e as membranas sejam entregues. Após o nascimento, os níveis de ocitocina são muitas vezes ainda maiores. Isso ajuda a proteger a mãe, porque a ocitocina faz com que o útero se contraia para parar a hemorragia. Já na menstruação é responsável pelas contrações uterinas que causam a expulsão do conteúdo uterino. 
 Já a vasopressina controla a taxa de excreção de água na urina, ajudando assim a controlar a quantidade de água nos líquidos do organismo. O hormônio anti-diurético também apresenta o nome de vasopressina devido a sua capacidade de aumentar a pressão arterial em virtude do efeito vasoconstritivo.
Qual a relação entre aas. e neurotransmissores?
Ao aminoácidos são percursores dos neurotransmissores. (complementar)
Tripofano ( Serotonina (falta causa depressão)
Fenilalanina ( Tirosina ( L. Dopa ( Dopamina (falta causa Parkinson) ( Adrenalina. 
PROTEÍNAS
Comente algumas das funções desempenhadas pelas proteínas Estutural (queratina); Mecânica (miosina, actina – músculos); Hormonal (insulina, glucagon, ...); Enzimática (amilase salivar –boca, pepsina- estomago, tripsina- intestino,...); Transporte (hemoglobina); Defesa (anticorpos).
Estude os tipos de conformação espacial de proteínas
 α- hélice, folha βe ao acaso.
Descreva como e porque as proteínas assumem essas conformações
A conformação/estrutura depende das pontes de hidrogênio, pontes disulfeto, ligações iônicas (atrações entre cargas) e Hidrofóbicas* 
* Toda proteína está envolta por água. Neutros ficam voltados para dentro da molécula (hidrofóbicos) e elétrons com carga (positiva e negativa) ficam voltados para a parte externa da molécula (hidrofílicos). 
4. Como fatores (pH e temperatura) podem afetar a conformação protéica?
O pH alterado (fora do pH ótimo) pode alterar as ligações iônicas. Levando a mudança da estrutura e da função. Pode haver renaturação. Temperatura, quando muito elevada causa aumento na energia cinética e rompe as pondes de hidrogênio. Temperatura altíssimas e pH muito alterado levam a desnaturação, alteração total da estrutura e perda irreversível da função.
O que é desnaturação e renaturação? Cite exemplos
Desnaturação é a alteração total da estrutura e perda completa da função. 
A renaturação é o retorno da proteína, quando a alteração não foi em grande escala, para sua estrutura original e exercício normal de sua função.
Verifique o que são erros genéticos e porque causam doenças?
Erro genético é uma alteração na estrutura ou em alguma molécula (proteína, enzima, hormônio,...) Que altera um processo. (WTF)
Estude sobre a importância da sequência de aas. para a função de uma proteína
Ao alterarmos somente um aminoácido de uma cadeia, se eles possuírem cargas distintas, as ligações iônicas (atrações) serão alteradas, levando a estrutura a se reorganizar. Levando a uma mudança também de função. 
Estude sobre a doença Fenilcetonúria.
 A fenilcetonúria ocorre devido a uma mutação que resulta na deficiencia da enzina fenilalanina hidroxilase, enzima essa responsável pela quebra de fenilalanina em tirosina. Assim, essa incapacidade de metabolização gera uma redução de tirosina e acúmulo de fenilalanina no sangue. A fenilalanina em excesso tem efeito toxico ao sistema nervoso central, interferem na síntese protéica cerebral e mielinização, diminuem a formação de serotonina. Essas alterações determinam a perda de funções, especialmente da capacidade intelectual do fenicetonúrico, por isso é muito importante que seja detectada o quanto antes (de preferência na primeira semana de vida do indivíduo, detectada através do "teste do pezinho"). Consequência: Retardo mental e distúrbios comportamentais. 
 Ciclo de uma pessoa normal: FENILALANINA( TIROSINA(DOPAMINA(ADRENALINA.
 Ciclo de um fenilcetonúrico : FENILALANINA( FENILPIRUVATO(FENILACTATO(FENIL-ACETATO (neurotóxicos) 
ENZIMAS e COENZIMAS
Cite as características e a importância das enzimas
Enzimas são proteínas que catalisam (aceleram) reações no nosso organismo sem sofrer alterações no processo (não participam do produto final). Tem como característica eficiência, especialidade pelo substrato, agem em sequências organizadas, podem sofrer regulação da sua atividade. Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves (especificas) de temperatura e pH. 
Descreva a importância da manutenção da homeostasia (pH e Temp.) para as enzimas
A homeostasia é essencial para que as enzimas cumpram suas funções da melhor forma possível, com o maior aproveitamento. Sem causar danos ao organismo.
Explique o significado de pH ÓTIMO e temperatura IDEAL de uma enzima
pH ótimo é o valor onde as enzimas conseguem atuar com maior velocidade. Exemplo: Amilase salivar pH: 6-6,5 
Pepsina pH: 2
Tripsina pH: 8,2
Temperatura ideal, quanto mais rápida a reação maior a temperatura, até que atingir a temperatura ideal, onde a reação chega na maior velocidade possível e depois a atividade volta a diminuir. 
Descreva os tipos de inibição enzimática e estude os exemplos dados em aula 
 Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica.
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. A inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:
Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substratoespecífico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima.
 Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes  (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente.
Existem muitos tratamentos terapêuticos que se baseiam na inibição enzimática. Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos. A penicilina, por exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase, indispensável à formação da parede celular bacteriana. Outro exemplo é o tratamento da AIDS, que inclui medicamentos inibidores das proteases, enzimas responsáveis pela produção de novos vírus.
5. Estude o texto dado em aula sobre os tratamentos da infecção por HIV
6. Idem para a ação da aspirina
7. Descreva a importância e a classificação das vitaminas. O que são coenzimas?
LIPÍDEOS e VITAMINAS LIPOSSOLÚVEIS
Descreva a importância e as funções dos lipídeos. Cite exemplos de cada
Cite a classificação dos lipídeos e dê exemplos de cada.
Compare as propriedades dos diferentes ácidos graxos (AG). Veja as diferenças.
Como pode ocorrer a degradação de um triacilglicerol? Cite os produtos
Cite exemplos de lipídeos esteróides e sua importância (função).
Estude a importância do colesterol
Descreva como ocorre a síntese da Vitamina D e sua função
Estude as funções das vitaminas A, E e K