Buscar

Exercício Avaliativo PROTEÍNAS EFI

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Prévia do material em texto

��
Centro Universitário do Leste de Minas Gerais
Curso: Educação Física Bacharelado
Disciplina: Bioquímica Período: 2º
Data: 12/03/2015 Valor: ___________ Nota:__________
Nome do aluno: 
	
Proteínas:
Quais são os dois tipos de proteínas de acordo com seu formato espacial? 
Mioglobina- é uma proteína globular que tem como principal função reservar oxigênio nos músculos.
Colágeno- proteína que desempenha várias funções, como, por exemplo, unir e fortalecer as células dos tecidos.
Desenhe um esquema mostrando como se forma uma ligação peptídica entre 2 aminoácidos. Baseado nele, responda: se dentro de uma cadeia peptídica forem formadas 50 ligações peptídicas, quantos aminoácidos essa cadeia terá? E quantas moléculas de água serão formadas?
Se em uma cadeia peptídica formarem 50 ligações peptídicas, essa cadeia terá 51 aminoácidos e formará 50 moléculas de água.
Classifique a frase a seguir como Verdadeira ou Falsa: “Toda cadeia proteica sempre possuirá um N-terminal (terminal amino) e um C-terminal (terminal carboxi)”.
As proteínas são representadas na estrutura molecular sempre escrevendo a partir do grupo “Terminal amino-N” para o grupo “Terminal Carboxi-C”
Explique o que são os 4 níveis de configuração espacial de uma proteína.
Os quatro níveis de organização são: primário, secundário, terciário e quaternário.
Estrutura Primária – número, espécie e a sequencia dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes dissulfeto. É especificada por informação genética.
Estrutura Secundária - arranjo regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica, ângulos das ligações entre carbonos e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
Estrutura Terciária - arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". 
Estrutura Quaternária - arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades proteicas) com formação de complexos tridimensionais. 
Com relação à estrutura das proteínas, defina os seguintes conceitos:
Domínios estruturais
São várias regiões dentro da mesma proteína, podendo ter funções iguais ou diferentes, isso depende do formato em que a proteína se encontra.
Dividem-se em Domínio A (constrói o DNA) e Domínio B (corrige a copia caso ocorra algum erro).
Grupamentos prostéticos
As proteínas conjugadas são compostas porções peptídica, denominada grupos prostéticos, relacionado com a ação biológica da proteína, como por exemplo, o grupo prostético da hemoglobina que é o heme. O Heme é um grupo prostético que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um anel orgânico heterocíclico. A presença do ferro ferroso permite a ligação do oxigênio às células sanguíneas, uma parte dele se liga a um resíduo de histidina na proteína globina e a outra a uma molécula de oxigênio.
Desnaturação
Desnaturação é a perda da conformação espacial da proteína. A proteína dita desnaturada teve sua conformação nativa destruída devido à quebra de ligações não covalentes e o resultado é uma cadeia polipeptídica distendida. A desnaturação pode ser causada por agentes físicos (calor/elevação de temperatura) e agentes químicos (alteração de pH, tratamento químico e ureia).
Chaperonas
Chaperonas são proteínas (geralmente enzimas) que auxiliam no enovelamento de outras proteínas. São recicláveis e auxiliam em mais de um enovelamento.

Outros materiais