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Universidade Federal do Recôncavo da Bahia Disciplina: Bioquímica Geral/Professora: Manuela Oliveira de Souza Estudo dirigido 1. As diferenças quantitativas na atividade biológica entre dois enantiômeros de um composto algumas vezes são enormes. Por exemplo, o isômero D da droga isoproterenol, usada no tratamento de asma leve, é 50 a 80 vezes mais efetivo como broncodilatador do que o L isômero. Identifique o centro quiral do isoproterenol. Por que dois enantiômeros possuem bioatividade tão radicalmente diferente? 2. No termo elemento traço, o modificador traço significa: a) O elemento é necessário em quantidades muito pequenas b) O elemento pode ser utilizado como marcador para localizar átomos através do metabolismo de um organismo c) O elemento é muito raro na Terra d) O elemento melhora a saúde, mas não é essencial para a sobrevivência de um organismo a longo prazo. e) O elemento passa rapidamente pelo organismo. 3. A respeito da água como constituinte celular analise as seguintes afirmações: I- A água age como solvente natural dos íons e outras substâncias encontradas nas células. II- A água geralmente se encontra dissociada ionicamente mantendo o pH e a pressão osmótica das células. III- A água funciona como enzima em muitas reações intracelulares. IV- A água é indispensável para a atividade celular, visto que os processos fisiológicos só ocorrem em meio aquoso. Estão corretas as afirmações: a) I e II b) I e III c) II e III d) I e IV e) III e IV 4. Explique de que maneira é mantido o pH do organismo em resposta à produção de ácido? Quais são os tampões fisiologicamente mais importantes? 5. Qual o tipo de reação e de ligação que se estabelece quando dois aminoácidos são posicionados de maneira que o grupo carboxila de um fique adjacente ao grupo amino do outro? 6. Nos organismos vivos quais são as interações não covalentes mais importantes? Por que pode-se afirmar que elas são também responsáveis pela dinâmica das reações que ocorrem nos organismos vivos? 7. Qual a relação do efeito do pH sobre a atividade enzimática e a presença de grupamentos R ionizáveis nos aminoácidos? 8. O nível estrutural de uma proteína menos afetado pela perda de pontes de hidrogênio é: a) nível primário b) nível secundário c)nível terciário d) quaternário e) todos os níveis estruturais são igualmente afetados cliente Realce cliente Realce cliente Realce cliente Realce 9. Explique detalhadamente a relação entre os seguintes conceitos: energia de ativação, estado de transição, o funcionamento das enzimas e a velocidade da reação. 10. Uma enzima trabalha melhor sob dada condição do que em outras, pois essas condições ótimas favorecem a forma mais ativa da molécula enzimática. Explique e exemplifique dois fatores que afetam a atividade enzimática. 11. Explique detalhadamente os mecanismos de regulação enzimática. 12. Analise a figura ao lado para responder as questões seguintes: I. As letras X e Z representam dois aminoácidos quaisquer II. A letra Y representa uma ligação peptídica III. A letra W representa uma proteína qualquer Assinale: a) I, II e III são verdadeiras b) I, II e III são falsas c) I e II são verdadeiras d) I e III são falsas e) II e III são verdadeiras 13. Em um polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os respectivos números de aminoácidos, grupamento (a) amino-terminal e carboxi-terminal são: a) 84, 1, 1 b) 85, 1, 1 c) 85, 84, 84 d) 84, 85,85 e) 1, 85, 85 14. Devido ao fato de as propriedades biológicas das biomoléculas serem basicamente determinadas pelos seus grupos funcionais, é importante identificá-las. Em cada um dos compostos abaixo, circule e identique o nome de cada grupo funcional. cliente Realce cliente Realce cliente Realce cliente Realce 15. Os esquemas seguintes representam duas possibilidades de alterações das propriedades de uma proteína. Esquema I Esquema II Os esquemas I e II dizem respeito às alterações em quais das estruturas das proteínas? Explique. 16. A alanina é um ácido diprótico, o que significa dizer que pode sofrer duas reações de dissociação. Dada a estrutura parcialmente protonada ou zwiteriônica, abaixo, desenhe as estruturas químicas das outras duas formas da alanina que predominam em solução aquosa: a forma totalmente protonada e a forma totalmente desprotonada. pK (- COOH)= 2,34 pk (- NH3 +)= 9,69 Qual das três formas possíveis da alanina pode estar presente em maior concentração em soluções com os seguintes pHs: a) 1,0 b) 6,2 c) 11,9. 17. Uma prática comum entre competidores de corrida de curta distância é a respiração rápida e profunda (hiperventilação) por cerca de meio minuto para remover o excesso de CO2 de seus pulmões um pouco antes da corrida começar. O pH sanguíneo pode aumentar para 7,6. Explique por que o pH sanguíneo aumenta. 18. A glutenina, uma proteína do trigo, rica em um determinado tipo de ligação covalente é responsável pelo caráter aderente e elástico da massa feita com farinha de trigo. Similarmente, a natureza dura e resistente do casco da tartaruga é devida a estas mesmas ligações de sua α- queratina. Que tipo de ligação covalente as afirmações acima se referem? Qual é a base molecular para a correlação entre o conteúdo dessas ligações e as propriedades mecânicas das proteínas? 19. Por que a mioglobina e a hemoglobina precisam de um grupo prostético heme para realizar o transporte eficiente de oxigênio em organismos multicelulares mais complexos como os animais? Explique de forma detalhada. 20. Assinale o gráfico que melhor representa o efeito da concentração do substrato na velocidade de uma reação catalisada por uma enzima. Explique o porquê da sua escolha. 21. Piridoxal fosfato (PLP) é uma coenzima para a enzima ornitina aminotransferase. A enzima foi purificada de células em crescimento em meio deficiente de PLP, assim como de células em crescimento que continha piridoxal. Analise a figura ao lado e responda: por que a quantidade de enzima das células deficientes em PLP declina mais rapidamente? “Quem teme em empenhar-se, já perdeu a oportunidade de conseguir”. (Sinoti)
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