Unidade II (aminoácidos)

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Disciplina: Introdução à Bioquímica
Professor: Juan Carlos Alvarez-Pizarro 
Unidade III 
Aminoácidos
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Estrutura e classificação dos aminoácidos
Propriedades ácido - básicas e estereoisomerismo
Aminoácidos incomuns
Peptídeos e proteínas
Ligação peptídica
Técnicas para o estudo de proteínas
Aminoácidos, peptídeos e proteínas
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Aminoácidos
São os blocos básicos para a construção de proteínas e apresentam, em comum, um grupo carboxílico, um grupo amino e um átomo de H ligados ao mesmo átomo de carbono (chamado carbono α). Os aminoácidos se diferenciam, um do outro, pela natureza química da cadeia lateral ou grupo R. 
Os grupo R variam em tamanho, estrutura e carga elétrica e influenciam na solubilidade dos aminoácidos em água. 
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Classificação dos vinte aminoácidos comuns encontrados em proteínas
Esta classificação usa como critério a tendência do grupo R a interagir com a água em pH biológico (polaridade).
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Triptofano e tirosina e, em muito menor extensão, a fenilalanina, absorvem luz ultravioleta. Isto explica a forte absorvância de luz, característica da maioria de proteínas em um comprimento de onda característico de 280 nm, uma propriedade explorada na caracterização de proteínas. 
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Formação do aminoácido dimérico Cistina
Resulta da oxidação de duas moléculas ou resíduos de cisteína unidos por uma ligação dissulfeto, covalente. Estes resíduos são fortemente hidrofóbicos. As ligações dissulfeto exercem um papel essencial na estrutura de muitas proteínas pela formação de junções covalentes entre partes de uma molécula polipeptídica ou entre duas cadeias polipeptídicas diferentes. 
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Propriedades gerais dos aminoácidos
1. São substâncias anfotéricas (anfólitos)
Essas propriedades resultam dos seus grupos α-COOH e α-NH3+ e da cadeia lateral de aceitar e doar prótons. 
Os valores de pKa dos grupos carboxílicos situam numa faixa limitada, ao redor de 2,2. 
O grupo amino apresentam, todos eles, valores de pKa próximos a 9,4. .
Observação importante: na faixa de pH fisiológico, tanto o grupo carboxila quanto o grupo amino dos α-aminoácidos encontram-se completamente ionizados. Portanto, o aa encontra-se como um íon dipolar ou zwitterion (íon híbrido).
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Curva de titulação da glicina
Em valores de pH baixos, ambos os grupos ácido-básico encontram-se completamente protonados, de modo que ele assume a forma (1). No decurso da titulação, a glicina perde dois prótons, o qual ocorre em duas etapas. A primeira perda ocorre no grupo carboxílico convertendo-se no íon carboxilato (2) e, a segunda ocorre no grupo amino, convertendo-se em NH2 (3).. 
Observação: os pKa de cada grupo ionizável são bastante diferentes, portanto, a equação de Henderson-Haselbach pode ser aplicada, independentemente, para cada setor da curva (platô) e estimar as concentrações dos íons envolvidos. 
1
2
3
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Ponto isolétrico (pI)
É o pH no qual uma molécula não apresenta carga elétrica líquida (zero).
Para os aminoácidos monoamino e monocarboxílicos, pode ser estimada com a seguinte fórmula: 
A glicina possui uma carga negativa em qualquer pH acima de seu pI, e irá, portanto, se mover na direção do eletrodo positivo (o ânodo) quando colocada em um campo elétrico. Em qualquer pH, abaixo do seu pI, a glicina possui uma carga líquida positiva e irá mover-se em direção ao eletrodo negativo (o cátodo). 
Para a glicina, 
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Curva de titulação de aminoácidos com vários grupos ionizáveis
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2. Estereoissomeria
O átomo de carbono α é um centro quiral. As moléculas com um átomo de carbono quiral são compostos opticamente ativos, porque causam uma rotação no plano da luz polarizada.
Os 4 grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos, determinando dois possíveis estereoisômeros, L e D. Estes não se sobrepõem, são imagens especulares. 
Todos os aminoácidos presentes em proteínas pertencem à série L. Os da série D têm sido observados em peptídeos antibióticos e na parede de célula bacteriana.
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Aminoácidos não padrão
Os aa incomuns podem derivar de modificações específicas em um resíduo de aminoácido padrão depois que a cadeia polipeptídica foi sintetizada.
4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina (presentes no colágeno)
6-N-metil-lisina (encontrado na miosina, proteína muscular) 
γ-carboxiglutamato (encontrado na protrombina e proteínas 	ligantes de Ca+2)
Desmosina (derivado de quatro resíduos de lisina, presente na 	elastina)
Selenocisteína (introduzido durante a síntese proteíca, contendo 	Se ao 	invés de S. Na verdade deriva da serina).
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Modificações transientes (para alterar a função das proteínas): 	fosforilação, metilação, acetilação, adenilação, ADP-ribosilação
AA com funções especializadas:
Intermediários em vários processos metabólicos:
Ornitina (encontrado na rota de biossíntese de arginina)
Citrulina (encontrado no ciclo da uréia)
Homocisteína, intermediário do metabolismo de aminoácidos
Neurotransmisores
 	γ-aminobutírico (GABA, produto da descarboxilação do Glu)
	
Outras funções 
	Histamina (produto da descarbixalação da histidina)
	Tiroxina, hormônio tireóideo (derivado da tirosina)
	S-adenosilmetionina, reagente biológico para metilações 
	
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