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* * Aminoácidos, proteínas e transporte de membrana Profº Alex Barbosa * * * * * * O Que são os aminoácidos? Unidades estruturais de todas as proteínas. Sua fórmula estrutural comum: Possui: Carbono quiral (assimétrico) Grupo amino Grupo carboxílico Grupo R (cadeia lateral) Um átomo de H * * L-aminoácidos são biologicamente ativos. Todas proteínas dos seres vivos formadas por L-aminoácidos. D-aminoácidos encontram-se nas bactérias e antibióticos. Estrutura * * AA naturais (não-essenciais) produzidos pelo organismo. AA essenciais não são sintetizados pelo organismo adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. Classificação * * Aminoácidos essenciais e não-essenciais Essenciais: Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Não essenciais: Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina Classificação * * Baseada na polaridade de seus grupos R quando em solução aquosa de pH neutro (plasma sanguíneo e espaço intracelular entre 7,4 e 7,1) Classificação * * http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2004/constituintes_microorg/proteinas_arquivos/image006.jpg APLOLAR, ALIFÁTICO Classificação * * POLAR SEM CARGA(não-ionizado) Classificação * * Classificação POSITIVAMENTE CARREGADO * * Classificação NEGATIVAMENTE CARREGADO * * Classificação AROMÁTICO * * Simbologia e nomenclatura * * Ligações entre aminoácidos Formação de cistina pela ligação entre duas moléculas de cisteína (pontes dissulfeto) * * Formação de cálculos renais 1. Deficiência na proteína transportadora de cistina (presente na membrana da alça) 2. Prejuízo na reabsorção de cistina 3. Formação de cálculos e cistinúria http://www.ricardogauchobio.com.br/wordpress/wp-content/uploads/2010/06/e-24-02.png http://www.umm.edu/graphics/images/es/17046.jpg * * Fenilcetonúria http://dtr2001.saude.gov.br/sas/dsra/protocolos/do_f20_01.pdf Fenilcetonúria (FNC) é um erro inato do metabolismo, de herança autossômica recessiva, cujo defeito metabólico (geralmente na fenilalanina hidroxilase) leva a acúmulo de fenilalanina (FAL) no sangue e a aumento da excreção urinária de ácido fenilpirúvico e fenilalanina. * * A tirosinemia é uma doença onde o organismo não consegue metabolizar o aminoácido tirosina, que é encontrado na maioria das proteínas animais e vegetais. Tirosinemia http://www.hepcentro.com.br/tirosinemia.htm * * Estrutura do esqueleto peptídico Ligações entre aminoácidos * * Pontes de hidrogênio Interação eletrostática Ligações entre aminoácidos http://3.bp.blogspot.com/-urMpLNfCO-I/ToeR7uRWCvI/AAAAAAAAAwY/SRHaTmPDdG8/s200/ponte-de-hidrogenio...jpg http://n.i.uol.com.br/licaodecasa/ensmedio/quimica/ligquim1.gif * * O que são proteínas? As Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais polipeptídeos tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica. * * http://4.bp.blogspot.com/_IkWewrhmjAY/S-jYnX6cA2I/AAAAAAAAABY/szLeWAR9BXk/s1600/fibrosa.png Função das proteínas * * Pré-requisitos da estrutura tridimensional Função Ligação específica Flexibilidade Solubilidade ou lipofilicidade Estabilidade Degradabilidade * * http://s3.amazonaws.com/magoo/ABAAAArzAAL-1.png Evolução das estruturas protéicas * * Variações na estrutura primária 1. POLIMORFISMO – variantes de um alelo que ocorrem com freqüência na população Mutações (substituições de uma base nitrogenada por outra no DNA) Deleções Inserções de bases no DNA Conseqüências: Perda da função protéica Catalise da reação prejudicada Ausência da proteína no sítio de ligação apropriado Deficiência em degradar * * Exemplo de polimorfismo Anemia falciforme Substituição do aminoácido glutamato por valina na cadeia beta da hemoglobina. www.uam.es/.../neuro/aneurismas/falciforme.htm * * 2. Proteínas parálogas Estrutura e função semelhante, mas não idêntica. Oriunda de uma proteína ancestral. Uma única cadeia polipeptídica Um único sítio de ligação ao oxigênio http://medicina.med.up.pt/bcm/trabalhos/2006/aminhaproteinafavorita/miohemo.jpg 4 cadeias de globina 4 sítios de ligação com O2 * * Proteínas parálogas * * 3. Variações teciduais Isoformas ou isoenzimas - mesma função e se encontra em tecidos diferentes. Ex: CK= cretinina quinase é tecido especifíca (60-72% de homologia) Se liga ao sarcômero muscular Forma M: músculo esquelético (MM) Forma B: cérebro (BB) Forma MB: cardíaca (heterodímero) MB * * Estrutura secundária Hélice alfa- Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto polipeptídico está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal. Folha beta- Folha-beta é um padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio resultando em uma estrutura achatada e rígida * * http://bio-2010.zip.net/images/alfahelice.jpg http://oimedicina.files.wordpress.com/2012/01/alfa-helic.png Estrutura secundária ALFA HÉLICE * * http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_proteinas_dois.htm http://proteomeplus.files.wordpress.com/2011/06/hoja-beta.jpg http://www.e-escola.pt/mgallery/default.asp?obj=7784 FOLHA BETA PREGUEADA Estrutura secundária * * http://www.vestibulandoweb.com.br/biologia/teoria/estrutura-terciaria-proteina.jpg Estrutura terciária * * Estrutura terciária de proteínas transmembrnas * * Relação estrutura-função da mioglobina http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/const_microorg/3_14c.jpg http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/proteinas/imagens/proteinas-52.jpg Estrutura globular Uma única cadeia polipeptídica Um único sítio de ligação para O2 Possui 8 hélices e não possui folhas pregueadas Contém grupo heme ligado ao átomo de Fe * * O que é heme? Grupo prostético (natureza não protéica) que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado porfirina. * * Estrutura quaternária * * http://patofisio.files.wordpress.com/2010/04/hemoglobina1.jpg Relação estrutura-função da hemoglobina Tetrâmero composto de duas subunidades 2 alfa e 2 beta. 4 sítios de ligação para o O2 * * Hemoglobina na doença da anemia Falciforme * * Estrutura geral de uma Imunoglobulina G secretada * * http://www.vestibulandoweb.com.br/biologia/teoria/proteina-desnaturada.jpg DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 1- Modificação não enzimática da proteína Glicosilação e oxidação 2- Temperatura, pH e solventes Glicosilação não enzimática da hemoglobina * * http://www.educared.org/wikiEducared/La_membrana_plasm%C3%A1tica.html Estrutura da Membrana Plasmática * * Lipídeos na membrana plasmática * * Proteínas na membrana plasmática * * http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/15polisacaridos/polisacaridos/glicoconjugados/glicomembrana.JPG Interação célula-célula * * http://mbiocel.files.wordpress.com/2009/05/tipostransportemembrana.jpg Transporte de moléculas através da membrana plasmática * * Transportes de membrana * * Canais regulados nas membranas plasmáticas Transportes de membrana * * Doença relacionada a proteínas de membrana A fibrose cística é causada por uma mutação no gene chamado regulador de condutância transmembranar de fibrose cística (CFTR). Esse gene intervém na produçãodo suor, dos sucos digestivos e dos mucos. Estrutura da CFTR (canal de cloro) que pode estar ausente, deficiente ou em menor quantidade nas células de vários órgãos do corpo humano. CFTR = proteína transmembrana reguladora de transporte iônico Tratado de Clínica Médica.Fibrose cística. Cap. 24, pag 2586-99 http://1.bp.blogspot.com/_KRtmq6h4kR4/SoIhuGQY0nI/AAAAAAAACPQ/OmsAan0aQoc/s400/cysticfibrosis01.jpg * * Referências DEVLIN TM - Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. 2a ed. 2007, Ed. Edgard Blucher, São Paulo. VOET D e VOET J - Bioquímica. 3ª ed., São Paulo, Artmed, 2006. NELSON DL., COX MM. Princípios de bioquímica de Lehninger, 5 ed. 2011, Artmed: Porto Alegre. Marks, D.B.; Marks, A.D.; Smith, C.M. Basic Medical Biochemistry, a Clinical Approach. Baltimore, Williams & Wilkins, 1996.
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