Aula 2 (atualizada) Interações Químicas em Meio Aquoso (3)

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Bioquímica em meio aquoso 
Bioquímica I 
 
 
 
Interações Químicas em Meio Aquoso 
 
 
 
 
RENAN PELLUZZI CAVALHEIRO 
Interações Químicas em Meio Aquoso 
 
1. Bioquímica em meio aquoso; 
2. Polaridade da água 
a) Pontes (ligações) de hidrogênio; 
b) Interações com estruturas polares e íons; 
c) Interações com estruturas hidrofóbicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Capítulo 2, página 47 Capítulo 2, página 40 
Bioquímica em meio aquoso 
Água 
• < 70% do peso da maioria dos 
organismos; 
• Primeiros organismos  ambiente 
aquoso; 
• Essencial para a manutenção da vida 
- Estrutura e função de biomoléculas 
(proteínas, carboidratos, lipídeos e 
ácidos nucleicos); 
- Reações bioquímicas. 
 
 
 
Bioquímica em meio aquoso 
Propriedades incomuns da água 
Estrutura e Polaridade da água 
Mais eletronegativo 
Menos eletronegativo 
Momento dipolo 
e- e- 
Estrutura e Polaridade da água 
Ligações ou pontes de hidrogênio 
23 kJ/mol 
348 kJ/mol 
 Energia de dissociação de ligação 
Polaridade da água 
Interações entre as moléculas de água 
Estado sólido Estado líquido Estado gasoso 
(3,4 moléculas) (máx 4 moléculas) 
Estrutura em grade 
 
Polaridade da água 
Interações entre as moléculas de água – Estado líquido 
Polaridade da água 
Interações entre as moléculas de água – Estado sólido 
Polaridade da água 
Interações com estruturas polares 
Polaridade da água 
Interações com estruturas polares 
Polaridade da água 
Interações com estruturas polares 
Polaridade da água 
Interações com íons – A água como solvente de compostos carregados (hidrofílicos) 
Solvatação 
Ligações de hidrogênio 
Interações fracas são cruciais para a estrutura e função de macromoléculas 
Ligação enzima/substrato 
Interações hidrofóbicas, iônicas e H 
Polaridade da água 
Interações com estruturas moléculas anfipáticas (ex.: ácido graxo) 
Polaridade da água 
Interações com estruturas anfipáticas 
MATERIAL 
APOLAR 
TENDE A 
AGREGAR 
EM H2O 
Polaridade da água 
Interações com estruturas anfipáticas (fosfolipídeos) 
 Interações mais fracas que a interação covalente, mas em conjunto seu efeito pode ser 
muito significativo! 
 
 A ligação de uma enzima a seu substrato pode envolver várias ligações H, interações 
iônicas e hidrofóbicas. 
 
 Para separar a enzima de seu substrato é necessário romper todas essas interações 
simultaneamente! 
 
 Todas elas são de importância primordial na manutenção da estrutura de biomoléculas! 
 
 A estrutura mais estável (nativa) de proteínas e ácidos nucleicos é normalmente aquela 
em que as interações fracas são maximizadas. Isto determina o dobramento de 
proteínas em folhas b-pregueadas e a-hélices, assim como a estrutura de dupla hélice 
do DNA. 
Importância das interações 
fracas em sistemas biológicos 
Experimento: Leite Psicodélico 
Gordura 
Estrutura da molécula de gordura (apolar) 
Micela 
Detergente 
Água