Bioquímica Estrutural - Estrutura de Proteínas

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS 
 
 
 
 Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e 
algumas enxofre, fósforo, ferro, zinco e cobre. São construídas a 
partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em 
várias seqüências específicas 
 
Fórmulas estruturais de amino ácidos 
 
alanina 
 
serina 
 
asparagina 
 
ácido aspártico 
 
cisteína 
 
glicina 
 
glutamina 
 
 
 
arginina 
 
fenilalanina 
 
ácido glutâmico 
 
leucina 
 
lisina 
 
histidina 
 
 
valina 
 
metionina 
 
 
 
serina 
 
tirosina 
 
triptofano 
 
Ligação Peptídica: 
 
União do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo 
carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de 
uma amida. 
A ligação peptídica é rígida, formada por uma ligação covalente. 
Existe ressonância nas interações das cadeias, o que limita a 
deformação. 
 
 
 
 
 
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
 - Catalisadores (enzimas); 
 - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis; 
 - Armazenamento (ferritina); 
 - Veículos de transporte (hemoglobina); 
 - Hormônios; 
 - Proteção (imunoglobulina); 
 - Nutricional (caseína); 
 - Transporte (albumina) 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
 Quanto a Composição: 
 
 - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas 
aminoácidos. 
 - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos 
mais um radical denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, 
hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
 
 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: 
 
 - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica. 
 - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais 
complexas. 
 
 Quanto à Forma: 
 
 - Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas 
são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos 
moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas 
moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A 
esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno 
do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do 
tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, 
ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. 
Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura 
diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas 
subunidades globulares dispostas helicoidalmente. 
 - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais 
complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis 
nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se 
entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as 
proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a 
hemoglobina, etc. 
 
Esquemas de proteínas globulares e fibrosas 
 
Conformação/Solubilidade/Função: 
 
Globulares - usualmente solúveis 
- função móvel ou dinâmica 
- ex.: hemoglobina 
 
Fibrosas - usualmente insolúveis 
- função estrutural 
- ex.: queratina 
 
Níveis de Organização Estrutural das Proteínas 
 
 As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que 
podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em 
complexidade: 
> estrutura primária: aminoácidos ligados entre si na cadeia 
 
> estrutura secundária: padrão de enrolamento de secções (por 
exemplo, em hélice) 
 
> estrutura terciária: dobramento das estruturas secundárias 
 
> estrutura quaternária: não são todas as proteínas que possuem 
esse tipo de estrutura; é a interação de estruturas terciárias, ou seja, 
a interação de subunidades monoméricas (um exemplo de 
subunidade é uma cadeia alfa) 
 
 1 - Estrutura Primária 
 - Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações 
peptídicas da molécula. 
 - É o nível estrutural mais simples 
 
 
 2 - Estrutura Secundária 
 
 - É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos 
entre si na seqüência primária da proteína. 
 - É o último nível de organização das proteínas fibrosas, 
mais simples estruturalmente. 
 
 
 
Tipos: 
 
* Alfa-hélice: - segmentos de aminoácidos giram para a direita em 
formato de hélice; 
- os aminoácidos não podem permitir o enrolamento; 
- exceção: colágeno (hélice para a esquerda) 
 
É bom observar que o plano das ligações peptídicas é paralelo ao 
plano do eixo, com uma média de 3,6 aminoácidos a cada volta. Os 
radicais (grupos R) projetam-se para o lado de fora da hélice. 
 
 
A estabilidade dessa hélice depende de: pontes de hidrogênio; 
atração ou repulsão eletrostática entre os radicais; tamanho dos 
grupos R adjacentes; e resíduos de prolina e hidroxiprolina (estes 
geralmente colocam fim à alfa-hélice). 
 
* Beta-conformação: 
 
Ao contrário da alfa-hélice, a beta-conformação consiste de uma 
cadeia em ziguezague, que possui uma certa flexibilidade. As 
cadeias apresentação pontes de hidrogênio entre si. A cadeia de 
beta-conformação é representada por uma seta. 
 
 
 
 
Esse tipo de conformação costuma ter algumas alças entre uma 
cadeia e outra, sendo que a prolina é muito comum nessas alças. 
 
 3 - Estrutura Terciária 
 
 - Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre 
si na seqüência polipeptídica. 
 - É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". 
 - Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas 
estrutural e funcionalmente. 
 - A estabilidade depende de: 
 
- interações hidrofóbicas entre os grupos R apolares 
- pontes de H 
- pontes dissulfeto 
- alfa-hélice 
- beta-conformação 
- interações complementares 
 
 
 4 - Estrutura Quaternária 
 
 - Surge apenas nas proteínas oligoméricas. 
 - União de 2 ou mais estruturas terciárias 
 
 
 
Desnaturação: perda dos níveis estruturais, e se for em uma 
situação drástica poderá perder até a estrutura primária. 
 
A desnaturação de uma proteína pode ser promovida pelos 
seguintes agentes: 
- calor 
- pH (alto e baixo) 
- agentes desnaturantes (etanol / uréia / sulfato de amônio / 
hidrocloreto de guanidina)